硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲

1/5年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲一、评价目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学与分子生物学的常用技术的原理和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。本考试大纲适用华中师范大学生命科学学院各专业硕士研究生入学考试。二、考试形式和试卷结构答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题答题时间：分钟题型比例：名词解释约％；填空和选择题约％；简答和计算约％；论述与综合分析(含实验设计)约％三、考查的知识范围（一）氨基酸化学、蛋白质的化学组成、氨基酸的分类及简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、氨基酸的分析分离方法（二）蛋白质化学、肽的结构、性质与生物活性肽、蛋白质的分类、蛋白质分子结构一级、二级、高级结构的概念及形式，包括超二级结构、结构域等、蛋白质一级结构测定多肽链端和端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等）、蛋白质的理化性质包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等、蛋白质的高级结构2/5包括蛋白质构象的研究方法；蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质（包括构型与构象、多肽链肽键的二面角、二级结构的基本类型、超二级结构、常见的纤维蛋白质等）；三级结构和四级结构（球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构）等、蛋白质结构与功能的关系包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理；免疫球蛋白、免疫系统的识别、免疫球蛋白的结构和类别等（三）核酸化学、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等、的分子结构包括的降解、一级结构、高级结构，如的二、三级结构，真核生物结构特点，的结构等、的分类及各类的生物学功能，包括各种新发现的小的功能。、的分子结构的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型等、测序方法及其过程、核酸及核苷酸的性质包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质、核酸的变性、复性与杂交、核酸及其组分的分离纯化包括分离核酸的一般原则、的分离纯化、的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等、核酸研究的常用技术和方法包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、技术等（四）酶学、酶和生物催化剂的概念及其发展、酶的作用特点、酶的命名及分类、酶的化学本质及组成、酶的分子结构与其生物活性的关系包括酶分子的必需基团、活性中心、酶高级结构与活性的关系、酶原的激活与调节等、酶促反应动力学包括米氏方程及其推导、米氏常数、双倒数作图法、多种底物反应的不同机理、抑制剂对酶反应的影响等；酶的抑制作用；酶反应的影响因素等、酶的作用机制和酶的调节包括酶的活性中心及其作用原理（酶的专一性、酶的活性中心、影响酶催化效率的因素）；酶活性的调节控制和调节酶（别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶）等；、一些特殊酶如溶菌酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制、酶的活力测定和酶分离纯化技术、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶和固定化酶的基本概念和应用（五）维生素与辅酶3/5、维生素的分类及性质包括维生素的概念、与辅酶的关系、脂溶性维生素和水溶性维生素（维生素与、、泛酸、叶酸、生物素、维生素、维生素族与辅酶等）、各种维生素的活性形式、生理功能包括水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏病（维生素在视觉中的作用、维生素与固醇、维生素与坏血病等）、辅酶的金属离子（六）激素、激素的概念与分类、激素作用机理，包括肾上腺素、与蛋白相互作用的机理和级联放大作用（七）生物氧化和生物能学、生物氧化的特点、方式和酶类、线粒体氧化体系包括呼吸链的概念、呼吸链的组成成份、呼吸链中各组分的排列顺序等、非线粒体氧化体系包括微粒体氧化体系、过氧化体氧化体系、植物细胞中的生物氧化体系等、生物氧化中能量的转移和利用包括与高能磷酸化合物的概念、电子传递过程与的生成方式、高能磷酸键的生成机制、氧化磷酸化偶联机制及其影响因素、的生物学功能（八）糖的分解代谢和合成代谢、糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶、糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程、磷酸戊糖途径、限速酶调控部位及其生理意义、糖异生作用的概念、场所、原料、主要途径及生理意义、糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶、糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶、光合作用的概况——光反应、暗反应、蔗糖和淀粉的合成过程、乙醛酸循环、能量计算与14C标记（九）脂类代谢与合成、脂肪的消化吸收、脂肪动员的概念、限速酶；、甘油代谢、脂肪酸的β氧化过程及其能量计算、酮体的生成和利用、脂肪和脂肪酸的生物合成、磷脂的合成与分解、胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄、血脂及血浆脂蛋白4/5（十）蛋白质和氨基酸代谢、蛋白质的消化、吸收与腐败、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用、尿素循环及α酮酸的代谢、谷氨酸、天冬氨酸和丙氨酸的合成与分解代谢、氨基酸的生物合成（分族合成）及其调节、糖、脂类、蛋白质三大物质代谢的联系（十一）核酸的降解和核苷酸代谢1、核酸的酶促降解及外源核酸的消化吸收2、嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径3、碱基的分解4、核苷酸的生物合成包括嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径，脱氧核苷酸的合成及的合成5、常见辅酶核苷酸的结构和作用（十二）的生物合成、复制的一般规律——半保留复制、参与复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的聚合酶）、复制的基本过程（原核、真核细胞复制特点）、真核生物与原核生物复制的比较、的损伤与修复的机理、染色体与组装（十三）的生物合成1、转录的基本概念；参与转录的酶及有关因子（包括转录因子、终止因子等）2、启动子与转录起始包括启动子的基本结构、启动子的识别、酶与启动子的结合、－区和－区的最佳间距、增强子及其功能、真核生物启动子对转录的影响等3、聚合酶的作用机理4、原核、真核生物的转录过程及异同点5、转录的终止和抗终止，包括不依赖于ρ因子的终止、依赖于ρ因子的终止、抗终止等6、原核与真核生物后加工如内含子的剪接、编辑及化学修饰等包括、、前体和非编码的后加工7、转录后加工的意义8、逆转录作用及其生物学意义9、逆转录病毒的复制机理和逆转录病毒载体的应用、的复制如单链病毒的复制、双链病毒的复制、转录与复制的比较、核酸生物合成的抑制剂（十四）蛋白质的生物合成和转运1、蛋白质合成体系2、在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点5/53、、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理包括的结构、功能及种类，氨酰－合成酶；核糖体的结构和功能等4、参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能5、蛋白质生物合成过程，包括氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止等6、分子在生物进化中的地位7、翻译后的加工过程如蛋白质前体的加工8、真核生物与原核生物蛋白质合成的区别9、蛋白质合成的抑制剂及其作用机理、蛋白质运转机制包括翻译运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解等（十五）细胞代谢调节和基因表达调控1、代谢调控的类型2、激素对物质代谢调节的作用机制3、细胞水平的反馈调节机制4、基因表达的调节控制（操纵子学说）5、酶的诱导与阻遏调节机制6、真核生物基因表达的调控包括真核生物水平上的基因表达调控，甲基化与基因活性的调控；真核基因的顺式调控元件（如启动子、增强子等）和反式作用因子（如识别或结合域以及转录活化结构域的作用因子）；真核基因转录调控的主要模式包括蛋白质磷酸化、信号转导及基因表达，激素及其影响等（十六）基因工程和蛋白质工程、基因工程与克隆的基本原理、基因的分离、合成和测序、克隆基因的表达、人类基因组计划及核酸顺序分析、基因的功能研究（基因功能的相关研究技术如基因敲除和干扰）、蛋白质工程及其研究进展四、参考书、《生物化学教程》王镜岩高等教育出版社年第一版、《生物化学原理》张楚富高等教育出版社年第二版