第4章-酶

1第4章酶──形成性评价一.选择题1.酶促反应速度达最大反应速度后,即使再增加底物浓度,速度也不再增加,对此的恰当解释是(C)。A、底物与酶产生不可逆结合B、酶不能再与底物形成复合物C、酶的活性中心为底物所饱和D、过多底物与酶发生不利于催化反应的结合2.米氏常数Km可以用来度量(A)P85A、酶和底物的亲和力大小B、酶促反应速度大小C、酶被底物饱和程度D、酶的稳定性3.酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够(B)P81A.提高反应所需活化能B、降低反应所需活化能C、促使正向反应速度提高，但逆向反应速度不变或减小D、以上都不是4.下列关于辅基的叙述，哪项是正确的？（D）P76A、是一种结合蛋白质B、只决定酶的专一性，不参与化学基因的传递C、与酶蛋白的结合比较疏松D、一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开5.酶促反应中决定酶专一性的部分是（A）A、酶蛋白B、底物C、辅酶或辅基D、催化基团6.下列关于酶的国际单位的论述，哪一个是正确的?（D×）P83AunknownA、一个IU单位是指在最适条件下，1分钟催化1moL底物转化所需的酶量B、一个IU单位是指在最适条件下，1秒钟催化lmoL产物生成所需的酶量C、一个IU单位是指在最适条件下，1分钟催化1moL底物转化所需的酶量D、一个IU单位是指在最适条件下，1秒钟催化1moL底物转化所需的酶量7.已知某酶的Km值为0.05mol./L，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？（A）P86[S]/V=Km/Vmax+1/Vmax*[S]A、0.2mol/LB、0.4mol/LC、0.1mol/LD、0.05mol/L8.酶促反应速度为其最大反应速度的80％时，Km等于（C）见上述公式A、[S]B、1/2[S]C、1/4[S]D、0.4[S]9.下列关于酶特性的叙述，哪个是错误的？（D）P76A、催化效率高B、专一性强C、作用条件温和D、都有辅助因子参与催化反应10.酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（D）P91A、Vmax不变，Km增大B、Vmax不变，Km减小C、Vmax增大，Km不变D、Vmax减小，Km不变11.下列关于酶活性中心的叙述，正确的的是（A）P77A、所有酶都有活性中心B、所有酶的活性中心都含有辅酶C、酶的活性中心都含有金属离子D、所有抑制剂都作用于酶活性中心。12.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，按抑制类型应属于（C）P89A、反馈抑制B、非竞争性抑制C、竞争性抑制D、底物抑制13.NAD+在酶促反应中转移（B）A、氨基B、氢原子C、氧原子D、羧基14.辅酶磷酸吡哆醛的主要功能是（D）P772A、传递氢B、传递二碳基团C、传递一碳基因D、传递氨基15.生物素是下列哪一个酶的辅酶？（D）P77A、丙酮酸脱氢酶B、丙酮酸激酶C、丙酮酸脱氢酶系D、丙酮酸羧化酶16.酶的竞争性抑制剂可以使（B）P90A、Vmax减少，Km减小B、Vmax不变，Km增加C、Vmax不变，Km减小D、Vmax减小，Km增加二.填空题1．结合酶类必需由____酶蛋白______和____辅助因子_______相结合后才具有活性，前者的作用是__决定反应特异性_______，后者的作用是_____决定反应的类型与性质_____。P762．__竞争性________抑制剂不改变酶反应的Vmax，___非竞争性_______抑制剂不改变酶反应的Km值。P90/913．乳酸脱氢酶（LDH）是__寡_____聚体，它由____M____和_____H____亚基组成，有___5_____种同工酶，其中LDH1含量最丰富的是___心肌型（H）_______。P794．L-乳酸脱氢酶只能催化L-型乳酸脱氢，对D-型乳酸则无催化作用，这是因为该酶具有___立体异构______专一性。5．酶所催化的反应称____酶促反应____，酶所具有的催化能力称________酶活性_。三.名词解释酶的活性中心同工酶Km竟争性抑制作用非竟争性抑制作用P77酶的活性中心：必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成一个能与底物特异地结合并将底物转变为产物的特定的空间区域，这一区域称为酶的活性中心。P79同工酶：是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质互不相同的一组酶。P85Km：等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度P89竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合。P90非竞争性抑制：非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，抑制剂可以和酶结合形成EI，也可以和ES复合物结合形成ESI，抑制剂和底物与酶的结合互不影响，无竞争关系，然而，生成的酶-底物-抑制剂复合物不能生成产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。四.问答题：1．有哪些维生素参与了酶的辅酶或辅基构成？请举例说明。P77B族维生素辅酶或辅基形式主要功用维生素B1(硫胺素)焦磷酸硫胺素（TPP）α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶维生素B2（核黄素）黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）黄素酶的辅基维生素PP（烟酰胺）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）不需氧脱氢酶的辅酶3维生素B6磷酸吡哆醛（胺）转氨酶、脱羧酶的辅酶泛酸辅酶A酰基转移酶的辅酶生物素生物素羧化酶的辅酶维生素B12（钴胺素）5-甲基钴胺素、5’-脱氧腺苷钴胺素甲基转移酶的辅酶叶酸四氢叶酸一碳单位的载体2．什么是酶的竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用？两者有何不同？P89竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合。P90非竞争性抑制：非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，抑制剂可以和酶结合形成EI，也可以和ES复合物结合形成ESI，抑制剂和底物与酶的结合互不影响，无竞争关系，然而，生成的酶-底物-抑制剂复合物不能生成产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。竞争性抑制作用特点：(一)抑制剂结构与底物相似，竞争结合酶的活性中心；(二)抑制剂作用的大小取决于抑制剂与底物的相对浓度，在抑制剂浓度不变时，通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制性作用(三)Vmax不变，Km增大非竞争性抑制作用特点：(一)抑制剂与底物结构不相似，抑制剂结合的部位是酶活性中心外(二)抑制作用的强弱只取决于抑制剂的浓度，此种抑制不能通过增加底物浓度而减弱或消除(三)Vmax下降，Km不变3．简述Km与Vmax的意义。P85Km:等于酶促反应速度为最大速度一半的底物浓度，可用来表示酶对底物的亲和力，km值愈大，酶与底物的亲和力愈小;反之，km值愈小，酶与底物的亲和力则愈大。Km只与酶的结构、酶所催化的底物和酶促反应条件有关，与酶的浓度无关。不同的酶作用于同一底物时有不同的km值；而同一种酶作用于不同底物时，km值也不同，因此可用km来判断酶的种类和选择酶的最适底物。Vmax：是酶被底物完全饱和时的反应速度，此时反应速度与酶的浓度成正比，而与底物浓度无关。4．酶的可逆性抑制作用有哪些方式？它们的表观Km和表观Vmax有何变化？P88竞争性抑制：Vmax不变，km增大非竞争性抑制：Vmax下降，km不变反竞争性抑制：Vmax下降，km减小单选题答案：1C2A3B4D5A6A7A8C9D10D11ª12C13B14D15D16B填空题答案：1．酶蛋白、辅助因子、决定反应的特异性、反应的类型。2．竞争性、非竞争性。3．寡聚体、H、M、5、心肌。4．立体异构。5．酶促反应、酶活性。