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《生物化学》教案第一章蛋白质（4学时）本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础11．．关关于于氨氨基基酸酸重重点点讲讲授授2200种种基基本本氨氨基基酸酸的的结结构构及及重重要要性性质质，，注注意意：：（（11））要要求求学学生生记记住住2200种种基基本本氨氨基基酸酸的的结结构构及及三三字字母母缩缩写写。。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式的推导提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？pHpI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pHpI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-N+H3，向负极移动。（5）8种必需氨基酸的巧妙记忆：Ile、Met、Val、Leu、Trp、Phe、Thr、Lys一家写两三本书来（6）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团22．．蛋蛋白白质质的的分分子子结结构构：：（1）阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构（2）通过示意图讲授每一级结构层次的特点，并结合实例加深理解。一级结构-----胰岛素、牛胰核糖核酸酶超二级结构-----角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白三级结构------肌红蛋白四级结构----血红蛋白（（33））提提问问：：区区分分单单体体蛋蛋白白与与寡寡聚聚蛋蛋白白？？单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等)单体蛋白多条肽链（胰凝乳蛋白酶）蛋白质相同亚基（乳酸脱氢酶α4）寡聚蛋白不同亚基（血红蛋白α2β2）（（44））蛋蛋白白质质分分子子结结构构与与功功能能的的关关系系一级结构与功能的关系从细胞色素c、镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验33．．蛋蛋白白质质的的重重要要性性质质（（11））蛋蛋白白质质的的沉沉淀淀作作用用：：盐盐析析、、盐盐溶溶、、有有机机溶溶剂剂沉沉淀淀、、等等电电点点沉沉淀淀的的原原理理（（22））蛋蛋白白质质的的变变性性与与复复性性的的概概念念（（33））通通过过蛋蛋白白质质的的紫紫外外吸吸收收性性质质、、颜颜色色反反应应介介绍绍几几种种蛋蛋白白质质含含量量的的测测定定方方法法：：紫紫外外吸吸收收法法、、双双缩缩脲脲法法、、福福林林酚酚法法第二章核酸（3学时）本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础11．．通通过过讲讲授授核核酸酸的的发发现现及及研研究究历历史史，，使使学学生生了了解解核核酸酸化化学学的的研研究究概概况况22．．关关于于DDNNAA的的生生物物学学功功能能，，通通过过一一些些重重要要的的实实验验证证据据来来阐阐明明，，力力求求从从科科学学研研究究的的思思路路方方面面启启发发学学生生：：1928年，英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验；1944年，O.T.Avery（美）肺炎链球菌的转化实验；1952年，美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验３３．．关关于于核核酸酸的的分分子子结结构构，，重重点点讲讲授授：：（（１１））BB型型DDNNAA双双螺螺旋旋结结构构模模型型的的特特点点、、稳稳定定因因素素及及意意义义,,提提醒醒同同学学注注意意与与蛋蛋白白质质的的αα--螺螺旋旋相相区区别别记记忆忆。。实实验验课课抽抽学学生生看看DDNNAA双双螺螺旋旋结结构构模模型型讲讲特特点点。。（（２２））DNA的超螺旋：a.正超螺旋：左手超螺旋，是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋，用绳子示意，非自然选择，不利于基因表达。b.负超螺旋：右手超螺旋，是B-DNA减弱螺旋形成的超螺旋，用绳子示意，自然选择，利于基因表达。（３）ttRRNNAA三三叶叶草草型型的的二二级级结结构构特特点点,,见见图图（4）真核生物与原核生物mRNA结构的区别Δ应注意通过展示图片讲授，条理清晰！4．DNA的熔点（Tm）,分析影响Tm的因素：(1)DNA分子中的碱基比：GC/AT↑Tm↑，原因是G＝C，A＝T，经验公式：GC％＝（Tm-69.3）*244(2)介质的离子强度：I↑Tm↑。(3)复杂度↑Tm↑第三章基因组学与蛋白质组学（补充2学时）1．基因组学概述2．功能基因组研究3．蛋白质组学原理4．蛋白质组学技术与方法5．蛋白质组学在申明科学研究中的应用第四章酶（3学时）本章重点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础１．阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶同工酶、诱导酶、核酶２．酶按反应性质分：6大类――很重要每一类写出反应通式并举一具体的代谢反应例子。如：氧化还原酶类氧化还原酶类：A·2H+B←→A+B·2H具体例子：乳酸发酵的最后一步六大类酶的记忆诀窍：氧转水，裂亦合思考题：催化ATP+G←→G-6-P+ADP反应的酶是那一类酶？３．酶的化学本质：（１）是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。（２）是RNA：新发现的某些酶的成分是RNA，称为核酶。对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主力。核糖酶仅限于水解酶类，且效率低。讲授时介绍一些关于核酶研究的重要文献，学有余力的同学可参看。４．关于酶的作用机理：（１）中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应。ａ．内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为产物和酶，从而降低了反应的活化能。用方程式表示为：E+S←→［ES］←→E+Pｂ．用图来描述上述过程：（２）作用专一性的机制：重点讲解诱导契合学说锁钥学说：解释酶专一性的理论，已经过时，但是解释得很形象。诱导契合学说：这是为了修正锁钥学说的不足而提出的一种理论。它认为，酶的活性中心与底物的结构就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实验上的证实，电镜照片证实酶“就像是长了眼睛一样”。（３）关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同的酶适用于不同的类型，但邻近与定向效应类型是共有的。以胰凝乳蛋白酶为例作小结5．讲授酶促反应速度的影响因素时，利用各因素对反应速度曲线来进行阐述并分析机理a.如何根据中间复合物学说推导米氏方程，请学生自己看b.关于可逆抑制作用，最后将三种抑制作用对比小结：KmVm竞争性的抑制剂↑不变非竞争性抑制剂不变↓反竞争性抑制剂↓↓6．酶的活力：表示具有活性的酶的数量，其单位就叫活力单位（U），其定义为：在最适条件下，单位时间内催化一定量的底物转化成产物的酶量。国际标准活力单位的定义为：在标准条件（25℃、最适PH、底物过量）下，1分钟催化1uMol底物转化成产物的酶的量，就是1个活力单位，举例。有些情况下用国际标准活力单位不方便，则用习惯单位。刚开始接触这个概念时不大习惯，因为平时我们衡量物质的量都是用重量和体积。关键在于“活性”上，举例，密闭的酶制剂。为了加深理解，做一对比：数量测定法单位单位的定义酶活力测反应速度U见上面（乘上体积就是活力）其它物质重量称重g使天平扭转某个角度的物质的量7．关于别构酶：（1）别构效应的生理意义：酶对底物量的变化十分敏感。举例：对米氏酶而言，［S］90％Vm/［S］10％Vm＝81，意思是［S］提高了81倍，v才提高9倍，说明酶对［S］的变化很迟钝。而对于一般的别构酶而言，［S］90％Vm/［S］10％Vm＝3，意思是［S］只要提高了3倍，v就能提高9倍，说明酶对［S］的变化很敏感。（2）别构效应的机制：a.序变模型（KNF）：此模型适应于活性中心和别构中心同处于一条亚基上的别构酶。b.齐变模型（MWL）：此模型适应于活性中心和别构中心分别处于不同亚基上的别构酶。血红蛋白的功能可以用此模型解释。（3）具体例子：Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶（ATCase）催化的反应：ATCaseAsp+氨甲酰磷酸→氨甲酰Asp――-―→CTP组成：12条亚基，6条催化亚基，C；6条调节亚基，R。对称排列，3R2•2C3，见图。动力学特征：双底物反应，固定氨甲酰磷酸，变化［Asp］，其s-v图为S形，是别构酶。效应物：S（同促）、ATP（正协同，异促）、CTP（负协同，异促），见图。8.关于抗体酶作简单介绍时，主要注意以下几方面：（1）思路：根据中间复合物学说，酶要与其底物形成过渡态中间复合物，这个复合物中的底物处于一种旧键将断未断、新键将成未成的状态，叫做过渡态底物。然后，产物才被释放。反过来，如果有一种物质能够与过渡态底物专一接合，那它是否能成为该底物的酶呢？(2)抗体与酶的异同都是蛋白质都有特异性酶不能诱导，它不管有没有底物都是存在的，而且它的种类有限。抗体可以诱导，只有在抗原存在时它才产生，抗体的种类无限。(3)应用前景：可以产生出自然界不存在的酶，具有不可估量的工业应用前景。原则上来说，今后所有的工业都可以被酶促反应来代替。第五章维生素的结构与功能（1学时）重点讲授几种重要辅酶（辅基）的结构及在酶促反应中的作用机制：NAD和NADP、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5‘-脱氧腺苷钴胺素、维生素C、硫辛酸第六章生物膜的组成与结构（1学时）本章重点：生物膜的结构与功能１．生物膜的分子结构模型主要讲授流体镶嵌模型及其发展２．举例说明生物膜运输功能（１）Ｎａ＋和Ｋ＋的跨膜运输（２）葡萄糖的跨膜运输（３）大分子的胞吞、胞吐３．生物膜的信号转导功能---指导学生查阅相关文献，安排课堂讨论４．讲完本章，进行期中考试第七章糖代谢（4学时）本章重点：糖酵解、三羧酸循环的反应历程及生物学意义；磷酸戊糖途径的特点及生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。１．简单介绍生物体内的糖类，因为这一部分内容与有机化学相同，而且学时有限，只做简单介绍２．单糖分解代谢：酵解（共同途径）、三羧酸循环（最后氧化途径）、磷酸戊糖途径等，从细胞定位、反应历程、能量计算、生物学意义、调控几个方面讲授3.一分子葡萄糖彻底氧化产生的ATP数量？在肝脏中净产生：38ATP在骨骼肌、脑细胞中，净产生：36ATP甘油磷酸穿梭，1个NADH生成2个ATP苹果酸穿梭，1个NADH生成3个ATP生化第三版与第二版不一样,以第二版为主讲授，简单介绍第三版的新进展：葡萄糖分解通过糖酵和三羧酸循环形成的ATP可GTP的分子数，根据化学计算可以得到明确的答复。但是氧化磷酸化产生的ATP分子数并不十分准确。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程并不需要是完整的数值甚至不需要是固定值。根据当前最新测定，H+经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵出到膜外的细胞溶胶侧时，一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H+通过ATP合酶所驱动。多余的一个H+可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。因此一对电子从NADH传至O2，所产生的ATP分子数是2.5个。在细胞色素还原酶的水平进入电子传递链的电子，例如琥珀酸，或细胞溶胶中的NADH，它们的电子对只产生1.5个ATP分子。这样，当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所得到的ATP分子数和过去传统的统计数（36个ATP）少了6个ATP分子，成为30个。在30个ATP分子中，26个是由氧化磷酸化作用生成的。4.糖异生：非糖类物质通过EMP的逆过程生成单糖（G）的过程。非糖类物质主要有乳酸、甘油、AA等。最旺盛的场所是肝