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1第二章核酸的结构与功能1.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。2.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。第三章蛋白质化学1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。3.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。4.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象，称为盐析。5.（掌握）蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。第四章酶1.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为.酶的活性中心。2.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。3.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。4.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。第七章糖类分解代谢1.糖酵解：在生物体内葡萄糖经一系列反应分解为丙酮酸并生成少量ATP的过程。2.三羧酸循环（TCA）：从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。3.糖有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。第八章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化：生物细胞将糖、脂蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成CO2和H2O释放出能量，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，称为生物氧化。2.呼吸链（ETC）：指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。3.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。4.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。1.生物氧化的特点：（问答题）（1）在细胞内，在酶催化下，在37℃，在近中性的环境下进行。2（2）由底物脱氢与O2结合生成H2O.（3）由有机酸脱羧生成CO2.（4）生物氧化过程逐步释放能量，有相当一部分是以化学能的形式储存在ATP分子中。3.ATP的特点P1784.呼吸链的概念：（名词）呼吸链（ETC）：指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。5.两条典型的呼吸链6.呼吸链抑制位点6.底物水平磷酸化的概念：（名词）底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。7.氧化磷酸化的概念：（名词）氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。第九章糖的生物合成1.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。第十章脂类代谢1.脂肪酸（脂酰基）的β—氧化：脂肪酸（脂酰基）在线粒体内的氧化分解从其羧基端的β—碳原子开始，每次断裂下来1分子乙酰CoA的循环反应过程。1.氨基酸的紫外吸收性质：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸等芳香族氨基酸在280nm波长处有特征性吸收峰、可作为蛋白质定量测定的简便方法。动态生物化学第八章生物氧化与氧化磷酸化一．名词解释1.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成CO2和H2O，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。2.呼吸链:（电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。简称ETC。3.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。4.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。二．问答题31.试述体内生物氧化与体外燃烧的异同点。答：相同点：反应实质相同（1）均有脱氢、失去电子、与氧结合等过程。（2）都生成CO2和H2O，且释放总能量相等。区别:（1）生物氧化反应条件温和（常温、常压、近中性pH、有水的环境）体外燃烧条件剧烈（高温、高压、干燥条件）（2）生物氧化是逐步还原过程，并伴有能量的逐步释放。体外燃烧是剧烈的游离基反应，能量骤然释放。（3）生物氧化释放的能量大多转变为活跃的化学能储存在ATP中。体外燃烧所产生的能量以光与热的形式释放到环境中。2.呼吸链由哪些组分构成？并写出典型的电子传递链。3.生物氧化的特点？答：（1）在细胞内，在酶催化下，在37℃，在近中性的环境下进行。（2）由底物脱氢与O2结合生成H2O.（3）由有机酸脱羧生成CO2.（4）生物氧化过程逐步释放能量，有相当一部分是以化学能的形式储存在ATP分子中。4.呼吸链抑制剂有哪些？其阻断部位是什么？5.简述机体内能量产生的方式？答：机体内能量产生的方式有两种：（1）底物水平磷酸化——产生能量为总能量的5%（2）氧化磷酸化——产生能量为总能量的95%第七章糖类分解代谢+第九章糖的生物合成一．名词解释1.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。2.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。3.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。4.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用。二．问答题：1.何谓三羧酸循环？它有何生物学意义？答：三羧酸循环的生物学意义：（1）是三大营养物质氧化分解的共同途径。（2）是三大营养物质代谢联系的枢纽。（3）为其它物质代谢提供小分子前体。（4）为呼吸链提供H++e.2.糖的生理功能：（1）氧化功能（2）提供合成体内其他物质的原料。（3）作为机体组织细胞的组成成分。第一章蛋白质化学41.蛋白质氨基酸共有20种（都属于天然氨基酸）：除了（甘氨酸）外，其余均为L－－氨基酸；除了（脯氨酸）存在亚氨基外，其余氨基酸的－碳原子上都有一个（氨基）及一个（羧基）。2.Ala——丙氨酸Val——缬氨酸Leu——亮氨酸Ile——异亮氨酸Phe——苯丙氨酸——在280nm处有最大吸收峰。Trp——色氨酸——在280nm处有最大吸收峰。Met——甲硫氨酸——能提供“一碳单位”。Pro——脯氨酸——具有环状亚氨酸，它的出现可使－螺旋中断。Gly——甘氨酸——分子量最小，不含手性碳，不具有旋光性。Ser——丝氨酸Thr——苏氨酸Cys——半胱氨酸——含巯基（—SH）氨基酸，能形成二硫键。Tyr——酪氨酸——在280nm处有最大吸收峰。Asn——天冬酰胺Gln——谷氨酰胺His——组氨酸Lys——赖氨酸Arg——精氨酸Asp——天冬氨酸——含有两个羧基的氨基酸Glu——谷氨酸3.氨基酸的分类：根据氨基酸R基团的结构与性质分为以下四类：（1）非极性（或疏水性）氨基酸：丙、缬、亮、异亮、脯、苯丙、色、甲硫。（2）不带电荷的极性氨基酸：甘、丝、苏、半胱、酪、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）带正电荷极性氨基酸（或碱性氨基酸）：赖、精、组。（4）带负电荷极性氨基酸（或酸性氨基酸）：谷、天冬氨酸。4.芳香族氨基酸有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸三种。这三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，最大吸收峰在280nm处，所以280nm的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。5.组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫。6.蛋白质分子的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构4个组织层次，但在二级结构和三级结构之间还可以划分出两个层次：超二级结构、结构域。已知蛋白质超二级结构的基本组成方式有：、ββ、βββ。7.蛋白质的一级结构：（1）概念：蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。（2）维系键：肽键（少数还有二硫键）。8.蛋白质的二级结构：（1）概念：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。（2）维系键：氢键。5（3）类型：-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。9.-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与中心轴平行，氢键是由每个氨基酸的N-H的H与前面隔三个氨基酸的C=O的O形成，它允许所有的肽平面上的H与O都能参与氢键的形成。-螺旋属于蛋白质的二级结构，稳定其结构的主要作用力是氢键。-螺旋多为右手螺旋；每圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm；每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，并旋转100°。10.在β-折叠中，若干肽段的β-折叠结构通过氢键连接形成顺向平行（或反向平行）排列；R基团分布于片层的上下。11.多肽链是由许多氨基酸以肽键连接而成的链状化合物，多肽链中每一个氨基酸单元为氨基酸残基，多肽链有两端，即N端和C端。氨基酸多肽链的书写和阅读方向是从氨基末端（N-末端）至羧基末端（C-末端）。12.蛋白质的平均含氮量为16%左右，这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的依据。每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25。13.氨基酸的呈色反应：氨基酸+茚三酮—→蓝紫色化合物（脯氨酸呈黄色）14.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子形成存在；当pH＞pI时，氨基酸带负电荷。氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被酸滴定，又可被碱滴定，丙氨酸的PKa-cooH=2.34,PKa-+NH3=9.69,其pI=6.02，在pH=7时，在电场中向正极方向移动。15.氨基酸等电点的计算公式：（1）酸性氨基酸的pI：两个最低pKa的算术平均值，即pI=1／2（pKa1+pKa2）（2）碱性氨基酸的pI：两个最高pKa的算术平均值，即pI=1／2（pKa2+pKa3）（3）R基团无解离的氨基酸的pI：两个pKa的算术平均值，即pI=1／2（pKa1+pKa2）16.沉淀蛋白质的常用方法有：盐析法、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀、加热变性等。盐析法沉淀蛋白质的原理是：中和电荷，破坏水膜，盐析法是可逆的。可逆沉淀包括：等电点沉淀法、盐析法、有机溶剂沉淀法。17.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的双电层及水化膜。18.蛋白质的三级结构主要靠非共价键（各种次级键）如，氢键、离子键、疏水键和范德华力等来维持。19.GSH表示还原型谷胱甘肽，它由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接而成，活性基团是巯基（—SH）。20.蛋白质根据分子形状不同可分为球状和纤维状两种。第二章核酸化学1.DNA——双链，脱氧核糖，胸腺嘧啶。RNA——单链，核糖，尿嘧啶。2.核苷酸是组成核酸的基本单位，它是由戊糖、含氮碱基和磷酸三部分构成，无论是DNA还是RNA都是有许许多多的核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键连接而成的。3.核酸根据其化学组成的不同可分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类，6在真核生物中，DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中。4．参与蛋白质生物合成主要的RNA分为：①mRNA——半衰