LOGO大豆蛋白凝胶概述论文的结构和主要内容第一部分蛋白凝胶的定义、分类及一般胶凝过程第二部分大豆蛋白组分的简介第三部分大豆蛋白凝胶的研究蛋白凝胶1、定义蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象,在这种聚集过程中,吸引力和排斥力处于平衡,以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构。蛋白凝胶2、分类形成途径热致凝胶非热致凝胶形成凝胶后对热的稳定性热可逆凝胶非热可逆凝胶根据蛋白聚集的有序程度透明凝胶不透明凝胶蛋白凝胶3、一般凝胶形成过程热致凝胶的主要作用力:疏水相互作用、氢键、静电相互作用、二硫键大豆蛋白7S中的β-伴大豆球蛋白蛋白是由3种亚基组成的三聚体,三个亚基分别为:αˊ(MW~72kDa)、α(MW~68kDa)及β(MW~52kDa)。7S球蛋白含有较少的二硫键且无巯基。11S球蛋白是一种不均匀性的蛋白质,分子量为340~375kDa。11S分为酸性亚A(MW~35kDa)和碱性亚基B(MW~20kDa)。其中酸性亚基和碱性亚基又分别分为6种,A亚基(A1、A2、A3、A4、A5、A6);B亚基(Bl、B2、B3、B4、B5、B6)。每种A亚基与另一种B亚基通过二硫键连接,形成比较稳定的中间亚基,即AB亚基。11S球蛋白含有较多的二硫键且有巯基。7S大豆蛋白与11S大豆蛋白大豆蛋白凝胶影响因素:大豆蛋白组成成分11S含量越高,凝胶特性越好,7S/11S比例越大,凝胶硬度和黏度越低。大豆蛋白浓度凝胶强度和大豆蛋白浓度呈正相关加热时间及温度凝胶的硬度与加热时间有关,当凝胶形成后,加热时间延长则硬度增加pH和盐离子强度pH值和盐的添加改变蛋白质功能基团的电离作用和双电层厚度,影响蛋白质-蛋白质之间的作用。盐的浓度及种类对于大豆分离蛋白凝胶性质有着不同影响。蛋白改性研究框架按照大豆蛋白质的构成,可以把11S和7S蛋白质凝胶特性的研究相对划分为以下3种类型蛋白质组分大豆分离蛋白(SPI)蛋白质亚基11S球蛋白凝胶性11S球蛋白含量增加热致凝胶形成所需时间变短凝胶硬度变大凝胶浊度下降11S球蛋白凝胶特性当蛋白质浓度一定时,热致凝胶的形成与NaCl浓度有关,由于NaCl能降低11S蛋白质的黏度,所以过多地加入NaCl则无法形成热致凝胶11S蛋白质在30mmol/L的Tris-HCl缓冲液中加热到80℃,保持30min,就形成具有弹性的凝胶;加入0.05mol/LNaCl,则形成软而无弹性的凝胶;当加入NaCl浓度大于0.1mol/L时,则不能形成凝胶11S球蛋白凝胶特性7S球蛋白凝胶特性7S蛋白质凝胶形成所需蛋白质浓度低于11S蛋白质热致凝胶形成的浓度NaCl浓度对7S蛋白质的热致凝胶形成有明显影响,加入0.3mol/LNaCl就可以降低热致凝胶形成所需的蛋白质浓度在相同的蛋白质浓度和pH条件下,7S蛋白质热致凝胶的硬度弱于11S蛋白质的硬度,且易断裂。SPI凝胶特性在SPI凝胶形成过程中11S和7S蛋白质既有单独的重要作用,也可能有交互作用,11S和7S蛋白质的含量影响着SPI的凝胶特性在不加入试剂时,SPI热致凝胶具有弹性,当加入0.05mol/LNaCl时,凝胶弹性降低,随着NaCl加入量的增加,凝胶弹性逐渐降低Renkema等人将11S蛋白质(含量为80%~90%)与7S蛋白质(含量为60%)混合,得到不同11S/7S比值的人工合成的SPI,其凝胶弹性系数在pH3.8时大于11S和7S蛋白质凝胶弹性系数之和,在pH7.6时其分散能力下降,可见11S与7S蛋白质之间存在交互作用蛋白质亚基在蛋白质凝胶形成中11S球蛋白和SPI中的酸性亚基As-Ⅲ比As-Ⅳ更加重要和必要,而7S蛋白质中的3个亚基均参与了凝胶基质的形成。在SPI的凝胶中7S球蛋白的β亚基与11S球蛋白的碱性亚基有选择地交互作用,并直接影响着SPI的凝胶性,11S蛋白质的酸性亚基对凝胶网状结构的形成具有重要作用蛋白质亚基在11S蛋白质中含有酸性亚基As-Ⅳ的品种比缺少该亚基的品种形成蛋白质凝胶所需要的时间短一半,As-Ⅳ亚基可能与碱性亚基结合形成中间亚基。凝胶的硬度随As-Ⅳ亚基含量的增加而增加,凝胶的混浊度有随11S蛋白质中碱性亚基含量增加而增大的趋势在低pH值条件下加热诱导蛋白自组装聚集体的形成,当蛋白浓度超过某一浓度(临界浓度)才可以形成纤维凝胶蛋白聚集体的形态和凝胶的网络结构会随着蛋白质浓度和静电相互平衡作用力的变化而变化在较低的离子强度下,低pH值环境成为静电斥力的主要驱动力,自组装聚集体的含量和体积越大,其在加热的条件下发生疏水性相互作用的机会越多,进而形成蛋白质凝胶静电相互作用和疏水相互作用在蛋白凝胶形成的过程中是种互相抗衡的力量,当两者达到平衡,凝胶网络结构形成