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高级生化复习题一名词解释蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸残基的数目、组成及其排列顺序（N-端→C-端），即由共价键维系的多肽链的一维（线性）结构，不涉及空间排列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。主要化学键是：肽键和二硫键蛋白质的二级结构：多肽链主链（backbone）在氢键等次级键作用下折叠成的构象单元或局部空间结构，未考虑侧链的构象和整个肽链的空间排布。主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲三级结构：指整个肽链的氨基酸残基侧链基团互相作用以及与环境间的相互作用下形成的三维结构。蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各具有三级结构的亚基在次级键作用下结合而成的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。超二级结构是：两个或多个相邻的构象元件被长度、走向不规则的连接肽彼此连接，进一步组合成有规律的、空间上可以辨认的局部折叠。主要有αα、βαβ、βββ等。蛋白质卷曲密码：多肽链的氨基酸序列包含指导其折叠成天然构象的信息，称为蛋白质卷曲密码或立体化学密码。密码子：mRNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。组蛋白密码或蛋白质修饰密码：组蛋白的共价修饰后，其中包涵着调控染色质结构和基因表达的信息。蛋白质泛素化：指泛素分子在一系列酶作用下，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。多泛肽化的靶蛋白可被26S蛋白酶体识别并迅速降解。蛋白质SUMO化：一种类似于泛素化的过程，是在一系列酶作用下，将其羧基端结合于靶蛋白的赖氨酸残基ε-氨基上，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。SUMO化修饰参与细胞周期运转的调节，维持基因组的完整性，对泛素化的颉抗作用，转录调节等。结构域(domain)：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个结构紧密的空间上可以辨认的的三维实体，折叠较为紧密，各行使其功能，称为结构域。是独立的结构单位、独立的功能单位和独立的折叠单位。SH2结构域：最先发现于Src家族蛋白质酪氨酸激酶，由大约100个氨基酸组成，两侧为两个α-螺旋，中间是由5个短的β-股形成的两个片层，特异性结合磷酸化的酪氨酸残基。SH2结构域识别的特异性取决于靶分子磷酸化酪氨酸残基及其羧基一侧3～5个氨基酸，特别是+3位置必须是疏水性氨基酸残基。膜脂相变温度：是指膜脂发生相态转变的温度。在相变温度时，膜脂的流动性会随之改变，由液相转变为凝胶相或由凝胶相转变为液相。DNA熔点：DNA双螺旋结构在加热条件下50%DNA解离成两条单链DNA分子时的温度。螺旋-回折-螺旋（helix-turn-helix,HTH）：由两个α-螺旋通过一个β-回折连接而成，含有66个氨基酸残基。HTH羧基端螺旋可嵌入DNA双螺旋主槽中，螺旋暴露的氨基酸侧链基团与主槽中暴露的碱基之间形成专一的氢键。锌指结构：一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构，通常约含有30个残基，其线性序列可概括为：-Xn–C(H)–X2-4–C(H)-X4-20–C(H)-X2-4-C(H)–Xn。Zn2+与其中的两个半胱氨酸（C）和两个组氨酸（H）残基的四个配位原子以四面体方式配位，中间的X4-20形成指状凸出，锌指蛋白与DNA相互作用时，锌指部分嵌入主槽，识别特定的碱基序列，每个锌指大约识别5个碱基对。锌指蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白。亮氨酸拉链（ZIP）：亮氨酸拉链是一个富含亮氨酸残基的结构域，参与形成二聚体。C-端为螺旋区，靠近N-端一侧的一段螺旋富含碱性残基，其后的一段螺旋每隔6个残基就有1个Leu，每个这样的螺旋不少于4个Leu，且都处于螺旋同一侧。这样，当含LZ的蛋白形成同源或异源二聚体时，LZ结构中的Leu残基借助于疏水作用彼此靠拢，形同拉链。EF手：由2个α-螺旋（E和F）与连接他们的环组成一类模体，E螺旋含9个残基，用右手食指表示：与Ca+结合的环含12个残基，用弯曲的中指表示；F螺旋含18个残基，用拇指表示。天然无序蛋白质：天然蛋白完全没有或仅有很小一部分形成规正的二级结构元件，整体呈现出伸展、灵活的无序状态，被称为天然无序蛋白质分子伴侣：结合并稳定靶蛋白不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合/释放，推动其在活体内正确地折叠，组装，运输到位，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。热休克蛋白又称热激蛋白HSP，是机体细胞在一些理化因素刺激后高效表达的一组蛋白质，是一类在遗传上高度保守的分子，能保护细胞并促进细胞对各种刺激所造成的损伤进行自身修复，具有重要的生物学功能。许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。监护蛋白：是一种能帮助蛋白质折叠的分子伴侣，结构上最显著的特点就是能组装成巨大的空桶状寡聚体。蛋白激酶：蛋白激酶是能把磷酸基供体如ATP的γ-磷酸基团转移到靶蛋白氨基酸受体上的酶类。国际生化与分子生物学学会根据底物蛋白氨基酸残基的性质把蛋白激酶划分成五类：①丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶（S/TPK），磷酸基受体是Ser或Thr的侧链羟基；②酪氨酸蛋白激酶（PTK），磷酸基受体是Tyr的苯环羟基；③组氨酸/赖氨酸/精氨酸蛋白激酶（H/K/RPK），磷酸基受体分别是His的咪唑环、Lys的ε-氨基和Arg的侧链胍基；④半胱氨酸蛋白激酶，磷酸基受体是Cys侧链巯基；⑤天冬氨酸/谷氨酸蛋白激酶，磷酸基受体是其侧链羧基。结构生物学：以生命物质的精确空间结构及其运动为基础来阐明生命活动规律与生命现象本质的科学，研究核心内容是生物大分子及其复合物和组装体完整、精确的三维结构、运动和相互作用，以及他们与正常生物学功能和异常生理现象间的关系。蛋白质组学：直接研究某一物种、个体、器官、组织及至细胞中的全部蛋白质，获得整个体系内所有蛋白质组分生物学和理化参数，揭示生命活动的规律。生物信息学：由数据库、网络和应用软件组成，根据数理和信息科学的理论、观点和方法来研究生命现象。序列反应：分为序列有序反应和序列随机反应序列有序反应：底物结合和产物的释放有一定顺序，产物不能再底物完全结合前释放。例如：苹果酸脱氢酶只有NAD+首先与酶结合，然后苹果酸才能与酶结合，形成的三元复合物转变为另一三元复合物，苹果酸的产物草酰乙酸先释放，NAD+的产物NADH后释放。序列随机反应：两个底物随机结合，两产物随机释放，没有先后顺序。肌酸激酶乒乓反应：在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。谷-丙转氨酶酸碱催化：指通过向底物（作为碱）提供质子底物（作为酸）夺取质子而稳定过渡态、加速反应的一类催化机制。例如：咪唑基的pk=6.0,在生理pH条件下，有一半以酸性形式存在，另一半以碱性形式存在，因此既可以作质子的供体又可以作质子的受体，在酶促反应中发挥作用。共价催化：某些酶分子能作为亲核催化剂或亲电催化剂分别放出或汲取电子而与底物分子形成不稳定的共价中间络合物，反应活化能降低而加速反应，称为共价催化。包括：亲核催化，亲电子催化。专一性不可逆抑制剂Ks和Kcat型Ks型:具有底物类似结构；带有活泼基因：与必需基团反应；利用对酶亲和性修饰（亲和标记试剂）。部分结构与底物类似，可直接结合于活性部位，另一部分则与活性中心某基团反应，对其进行共价修饰使E失活，如TPCK对胰凝乳蛋白酶。Kcat型：具有底物类似的结构；本身是酶的底物；还有一潜伏的反应基团（自杀性底物）。具有类似于底物的结合和反应基团，可结合于酶的活性部位并在其作用之下发生反应；与底物不同的是它还有潜伏的反应基团，受酶催化之后即被活化，与酶活性中心某基团共价结合，使酶丧失活性。竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。邻近效应：酶与底物通过专一的相互识别，形成中间络合物，把底物分子间的反应转变为络合物分子内的反应，称为邻近效应。定向效应：在酶底物中间络合物内，底物的反应基团与酶的催化基团正确取向，称为定向效应。共价催化：某些酶可以和底物形成一个反应活性很高的不稳定的共价中间物。这个中间物很易变成过渡态，因此反应的活化能大大降低。酸碱催化：通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子，以稳定过渡态，降低反应活化能，从而加速反应进行的一类催化机制。诱导契合：酶分子在底物的诱导下构象改变，形成与底物互补的几何形状，反应基团准确排列，与正确定向的催化基团相互作用，使酶转变成高活力构象。底物扭曲：底物分子在酶的诱导下发生各类扭曲和去稳定作用，包括底物分子中键角的几何变形，空间密集以及带电基团在活性中心疏水微环境的去溶剂化作用等。协同效应：酶的别构效应和协同效应当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而改变其对后继配体的亲和力，这种效应就称为变构酶的协同效应。可分为正协同效应、负协同效应，和同促效应、异促效应同工酶：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。核酶与核苷酶核酶是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核苷酶是催化核酸酯键水解的酶，本质是蛋白质。在极端条件下保持生物活性的酶，称为极端酶。具有催化能力的免疫球蛋白被称为抗体酶。酶活性中心：是指酶分子中直接与底物结合并完成酶催化反应的结构区域，该部位化学基团集中，并构成一定空间构象。活性中心由两部分构成：结合中心：与底物结合的部位，决定酶的专一性；催化中心：促进底物发生化学反应的部分，决定酶所催化反应的性质。人工膜：人工膜是具有生物膜的基本结构特点和某些理化性质的，用于研究生物膜结构与功能关系的基本模型。当放入水溶液中，亲水基团就朝向水而排列，疏水基团则尽量背离水而聚集，这样就自发地形成了膜。最能代表生物膜结构特性的人工膜是单分子层膜、双分子层膜和脂质体。糖萼：细胞膜上的糖蛋白和糖脂，其糖链都朝向胞外，使得整个细胞外层犹如一层糖的包被，好比花被包着花萼。脂筏：是质膜上富含胆固醇和鞘磷脂的微结构域，是鞘磷脂由于有较长而且紧密折叠的烃链，因此具有较高的熔点，在与胆固醇结合后，在液晶态的脂双层中形成了局部固态结构，称为脂筏。糖蛋白：一种或多种糖以共价键连接到肽链上的蛋白质。其特点是：蛋白质含量较多，糖所占比例变动大，表现为蛋白质的特性。分布于细胞膜、溶酶体、细胞外液中。蛋白聚糖：一条或多条糖胺聚糖以共价键与核心蛋白形成的化合物。糖与蛋白的连接方式N-连接糖蛋白：糖蛋白的糖链还原端的β-D-GlcNAc残基C1-OH基与多肽链Asn残基侧链酰胺-NH2间缩合，形成C-N糖苷键连接，称N-连接糖蛋白。O-连接糖蛋白：糖蛋白糖链还原端与含羟基的氨基酸侧链羟基间形成C-O糖苷键，称为O-连接糖蛋白。凝集素（lectin或agglutinin）是非免疫原的（其合成并非免疫应答所致）、能专一地识别并结合某种特定结构的单糖或聚糖中特定糖基序列的蛋白质。N聚糖血清糖蛋白多以Ｎ-糖肽键连接，因而N-聚糖又称血清型。是糖链还原端和