酶学知识点

第二章酶与辅酶知识点第一节酶的化学本质(pro&RNA)在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。1.酶与一般催化剂的异同*酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。第二节影响酶促反应速度的因素***影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（Km）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km值与Vmax的影响是各不相同的。第三节酶的作用机理**酶的活性中心有两个功能部位(结合部位和催化部位)。酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102---His57----Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。第四节同工酶和变构酶及共价修饰酶**同工酶和变构酶是两种重要的酶。同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶(基因比蛋白质多)；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。酶技术是近年来发展起来的，现在的基因工程、遗传工程、细胞工程、酶工程、生化工程和生物工程等领域都有酶技术的参与。第五节维生素与辅酶*维生素是生物生长和生命活动中所必需的微量有机物，在天然食物中含量极少，人体自身不能合成，必须从食物中摄取。这些维生素既不是构成各种组织的主要原料，也不是体内能量的来源，它们的生理功能主要是在物质代谢过程中起着非常重要的作用，因代谢过程离不开酶，而结合蛋白酶中的辅酶和辅基绝大多数都含有维生素成份。机体缺乏某种维生素时，代谢受阻，表现出维生素缺乏症，而植物体内能合成维生素。二、酶化学习题（一）名词解释1．米氏常数（Km值）最大反应速率时对应的S浓度2．底物专一性（substratespecificity）酶的底物专一性是指一种酶只能对一种底物或一类底物(此类底物在结构上通常具有相同的化学键)起催化作用,对其他底物无催化反应。3．辅基（prostheticgroup）酶的辅酶中紧密共价结合的小分子有机物，与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。按照化学组成，酶可以分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。4．单体酶（monomericenzyme）仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成，如牛胰岛素、胰核糖核酸酶溶菌酶等。但有的单体酶是由多条多肽链组成，如胰凝乳蛋白酶，由三条肽链组成，链间由二硫键相连构成一个共价整体。这类含几条肽链的单体酶往往是由一条前体肽链经活化断裂而生成。单体酶种类很少，一般多是催化水解反应的酶，相对分子质量在35，000以下。5．寡聚酶（oligomericenzyme）由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。绝大多数寡聚酶都含偶数亚基，但个别寡聚酶含奇数亚基，如荧光素酶、嘌呤核苷磷酸化酶均含3个亚基。亚基之间靠次级键（氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力）结合，容易分开。相对分子质量大于35，000。相当数量的寡聚酶是调节酶，单独的亚基一般无活性，必需相互结合才有活性。其活性可受各种形式的灵活调节，对代谢过程起重要的调控作用。[1]如糖代谢过程中的很多酶均属于寡聚酶。已知所有的变（别）构酶都是寡聚酶。6．多酶体系（multienzymesystem）在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。7．激活剂（activator）又称活化剂。凡能提高酶活性的物质，都称为激活剂。其中大部分是离子或简单的有机化合物。激活剂按分子大小可分为三类：(1)无机离子，如金属离子(K+，Mg2+，Ca2+等)、阴离子(Br-、Cl-等)、氢离子等；(2)有机分子，如谷胱甘肽，乙二胺四乙酸(EDTA)等；(3)蛋白质等生物大分子，如对酶原激活。8．抑制剂（inhibitorinhibiton）凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂（inhibitor）。抑制剂多与酶活性中心内外必需基因结合，从而抑制酶的催化活性。除去抑制剂后酶活性得以恢复。根据抑制剂和酶的结合紧密程度不同，酶的抑制作用分为不可逆性抑制和可逆抑制性。9．变（别）构酶（allostericenzyme）当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（inducedenzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymaticcompareenergy）14．活性中心（activecenter）（二）英文缩写符号1．NAD+（nicotinamideadeninedinucleotide）2．FAD（flavinadeninedinucleotide）3．THFA（tetrahydrofolicacid）4．NADP+（nicotinamideadeninedinucleotidephosphate）5．FMN（flavinmononucleotide）6．CoA（coenzymeA）7．ACP（acylcarrierprotein）8．BCCP（biotincarboxylcarrierprotein）9．PLP（pyridoxalphosphate）（三）填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。2．酶具有、、和等催化特点。3．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。4．胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基，三者构成一个氢键体系，使其中的上的成为强烈的亲核基团，此系统称为系统或。5．与酶催化的高效率有关的因素有、、、、等。6．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。7．变构酶的特点是：（1），（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。它是酶。8．转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式，分别为、、，其中在氨基酸代谢中非常重要，是、和的辅酶。9．叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形式，后者的功能作为载体。10．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。11．全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。12．辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。13．T．R．Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。14．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。15．根据国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表，4个数字分别代表、、和。16．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为、、和。17．酶的活性中心包括和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。18．酶活力是指，一般用表示。19．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的速度，即时测得的反应速度。20．解释别构酶作用机理的假说有模型和模型两种。21．固定化酶的优点包括，，等。22．pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响，影响，影响。23．温度对酶活力影响有以下两方面：一方面，另一方面。24．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种底物，因此它具有专一性。25．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为，纵轴上的截距为。26．磺胺类药物可以抑制酶，从而抑制细菌生长繁殖。27．判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的和。28．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类_________有机物质。主要作用是作为_________的组分参与体内代谢。29．根据维生素的____________性质，可将维生素分为两类，即____________和____________。30．维生素B1由__________环与___________环通过__________相连，主要功能是以__________形式，作为____________和____________的辅酶，转移二碳单位。31．维生素B2的化学结构可以分为二部分，即____________和____________，其中____________原子上可以加氢，因此有氧化型和还原型之分。32．维生素B3由__________与_________通过___________相连而成，可以与__________，_________和___________共同组成辅酶___________，作为各种____________反应的辅酶，传递____________。33．维生素B5是_________衍生物，有_________，_________两种形式，其辅酶形式是________与_________，作为_______酶的辅酶，起递______作用。34．生物素可看作由____________，____________，____________三部分组成，是____________的辅酶，在____________的固定中起重要的作用。35．维生素B12是唯一含____________的维生素，由____________，____________和氨基丙酸三部分组成，有多种辅酶形式。其中____________是变位酶的辅酶，____________是转甲基酶的辅酶。36．维生素C是____________的辅酶，另外还具有____________作用等。（四）选择题1．酶的活性中心是指：A．酶分子上含有必需基团的肽段B．酶分子与底物结合的部位C．酶分子与辅酶结合的部位D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域2．酶催化作用对能量的影响在于：A．增加产物能量水平B．降低活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能E．增加活化能3．竞争性抑制剂作用特点是：A．与酶的底物竞争激活剂B．与酶的底物竞争酶的活性中心C．与酶的底物竞争酶的辅基D．与酶的底物竞争酶的必需基团；E．与酶的底物竞争酶的变构剂4．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：A．作用时间B．抑制剂浓度C．底物浓度D．酶与抑