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1.PropertiesofthePeptideBond肽键的特性Inx-raystudiesofcrystallinepeptides,LinusPaulingandRobertCoreyfoundthat通过X—射线研究晶体肽，鲍霖和罗伯特发现theC-Nbondinthepeptidelinkisintermediateinlength(1.32Å)betweena肽键中的C—N键长(1.32A)处于typicalC-Nsinglebond(1.49Å)andaC〓Ndoublebond(1.27Å).典型C—N单键键长（1.49A）和C—N双键键长（1.27）之间Theyalsofoundthatthepeptidebondisplanar(allfouratomsattachedtothe他们还发现肽键是平面的（即与C—N键相连的四个原子位于同一平面）C-Ngrouparelocatedinthesameplane)andthatthetwoα-carbonatoms因此与C—N键相连的α碳原子attachedtotheC-Narealwaystranstoeachother(onoppositesidesofthepeptidebond):通常处于反式（即在肽键的对立边）：(a)WhatdoesthelengthoftheC-Nbondinthepeptidelinkageindicateaboutitsstrengthanditsbondorder(i.e.,whetheritissingle,double,ortriple)?（a）根据肽链中的C—N键的键长可以推测出它怎样的键能和结构？（例如，是否是单键，双键或三键）(b)WhatdotheobservationsofPaulingandCoreytellusabouttheeaseofrotationabouttheC-Npeptidebond?（b）鲍霖和科里关于C—N肽平面易旋转的发现告诉我们什么？2.StructuralandFunctionalRelationshipsinFibrousProteins在纤维状蛋白中结构和功能的关系WilliamAstburydiscoveredthatthex-raypatternofwoolshowsarepeating威廉发现羊毛的X射线衍射图像展现了一个structuralunitspacedabout5.2Åalongthelengthofthewoolfiber.重复的结构单元，在羊毛纤维上占据约5.2埃的长度Whenhesteamedandstretchedthewool,thex-raypatternshowedanewrepeating当他蒸煮并拉伸羊毛之后，X射线衍射图像呈现出一个新的结构单元structuralunitataspacingof7.0Å.Steamingandstretchingthewoolandthenletting大约占据7.0埃的长度。蒸煮绷紧的羊毛再让它收缩之后，itshrinkgaveanx-raypatternconsistentwiththeoriginalspacingofabout5.2Å.X射线衍射图像与原始的图像一致，又回复到5.2埃。Althoughtheseobservationsprovidedimportantcluestothemolecularstructureof尽管这些发现为羊毛分子的结构的破解提供了很重要的线索wool,Astburywasunabletointerpretthematthetime.但是在当时他并没有能力解释它们。(a)Givenourcurrentunderstandingofthestructureofwool,interpretAstbury’sobservations.（a）根据我们现在对羊毛结构的认识，试着解释阿斯特伯里的发现。(b)Whenwoolsweatersorsocksarewashedinhotwaterorheatedinadryer,theyshrink.Silk,ontheotherhand,doesnotshrinkunderthesameconditions.Explain.（b）羊毛衫或者羊毛袜用热水洗或者在烘干机里受热之后，它们会缩小。然而，丝绸在同样的条件下却不会缩小，为什么？3.DisulfideBondsDeterminethePropertiesofManyProteins二硫键决定许多蛋白质的特性Anumberofnaturalproteinsareveryrichindisulfidebonds,andtheirmechanical许多天然蛋白质都富含二硫键，他们的机械性质properties(tensilestrength,viscosity,hardness,etc.)arecorrelatedwiththedegreeof（如张力、粘性、硬度等）取决于二硫键的键合程度disulfidebonding.Forexample,glutenin,awheatproteinrichindisulfidebonds,is例如，麦谷蛋白，一种富含二硫键的小麦蛋白，responsibleforthecohesiveandelasticcharacterofdoughmadefromwheatflour.就是小麦面粉和的生面团既有粘性又有弹性的原因Similarly,thehard,toughnatureoftortoiseshellisduetotheextensivedisulfide同样的，龟甲粗糙坚硬的特性也是因为它的α角蛋白中含有大量的二硫键bondinginitsα-keratin.(a)Whatisthemolecularbasisforthecorrelationbetweendisulfide-bondcontentandmechanicalpropertiesoftheprotein?（a）二硫键含量与蛋白质机械性质的相关性的分子基础是什么？(b)Mostglobularproteinsaredenaturedandlosetheiractivitywhenbrieflyheatedto65oC.However,globularproteinsthatcontainmultipledisulfidebondsoftenmustbeheatedlongerathighertemperaturestodenaturethem.Onesuchproteinisbovinepancreatictrypsininhibitor(BPTI),whichhas58aminoacidresiduesinasinglechainandcontainsthreedisulfidebonds.OncoolingasolutionofdenaturedBPTI,theactivityoftheproteinisrestored.Whatisthemolecularbasisforthisproperty?（b）大多数球蛋白被瞬间加热到65摄氏度时，会变性失活。然而，含有很多二硫键的球蛋白，如果想让它变性，需要在更高的温度下加热更长的时间。一种蛋白质叫牛胰岛素抑制剂，它的一条单链中含有58个氨基酸残基，其中包括3个二硫键。在冷却牛胰岛素抑制剂溶液之后，蛋白质的活性又恢复了。这一特性的分子基础是什么？4.AminoAcidSequenceandProteinStructure氨基酸序列和蛋白质结构Ourgrowingunderstandingofhowproteinsfoldallowsresearcherstomake随着我们对蛋白质折叠方式的了解逐步深入，研究者可以根据predictionsaboutproteinstructurebasedonprimaryaminoacidsequencedata.一级氨基酸序列的数据对蛋白质结构进行预测。(a)Intheaminoacidsequenceabove,wherewouldyoupredictthatbendsorβturnswouldoccur?（a）在上述氨基酸序列中，请推测在哪会发生弯曲或者是β转角？(b)Wheremightintrachaindisulfidecross-linkagesbeformed?（b）在哪会形成链内的二硫键交联？(c)Assumingthatthissequenceispartofalargerglobularprotein,indicatetheprobablelocation(theexternalsurfaceorinterioroftheprotein)ofthefollowingaminoacidresidues:Asp,Ile,Thr,Ala,Gln,Lys.Explainyourreasoning.（c）假定这段序列是一个很大的球蛋白的一部分，请推测以下氨基酸残基的可能位置（位于外表面或是蛋白质的内部），并说明原因。Asp,Ile,Thr,Ala,Gln,Lys.