蛋白质化学习题20141024

1《蛋白质化学》习题一、填空题1)缀合蛋白质（conjugatedprotein）也称结合蛋白质，由蛋白质和非蛋白质两部分组成。2)组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸，除了甘氨酸。3)根据侧链的结构和理化性质，氨基酸可分为四类：即非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸4)蛋白质二级结构的主要形式有：a-螺旋(a-helix)、-折叠(b-pleatedsheet)、-转角(b-turn)、无规卷曲(randomcoil)5)蛋白质具有重要的生物学功能：（1）催化：酶（2）调节：胰岛素（3）转运：血红蛋白（4）贮存：卵清蛋白（5）运动：微管蛋白（6）结构成分：角蛋白（7）防御和进攻：抗体（8）参与细胞间信息传递6)大多数蛋白质只含少量甘氨酸，但是胶原蛋白含三分之一的甘氨酸。7)组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，其中侧链含有羟基的氨基酸为丝氨酸和苏氨酸；侧链含有巯基的氨基酸为半胱氨酸。8)谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，其中谷氨酸和半胱氨酸之间形成的肽键是由谷氨酸的-羧基（-羧基还是α-羧基）和半胱氨酸的α-氨基构成。9)谷胱甘肽是酸性肽，其在体内重要的作用为体内重要的还原剂。10)根据蛋白质组成成分，可以将蛋白质分成单纯蛋白质和结合蛋白质。11)对于简单蛋白来说，一级结构是其氨基酸残基的顺序和其二硫键的位置。12)根据糖蛋白中糖基或糖链和蛋白质的连接方式,糖基化可以大致被分为四类：N-连接糖基化；、O-连接糖基化；C-甘露糖糖基化；糖基磷脂酰肌醇(GPI)锚区。13)蛋白质糖基化中N－连接寡糖可分为三型，即①高甘露糖型、②复杂型和③杂合型14)稳定三级结构的组成因素：氢键、疏水作用、离子键和二硫键15)蛋白质肽链的合成是从N‐端开始向C‐端延长16)整个蛋白质的翻译过程可分为：翻译的起始(initiation)、翻译的延长(elongation)、翻译的终止(termination)17)肽链延长在核蛋白体上连续性循环式进行，又称为核蛋白体循环(ribosomalcycle)，每次循环增加一个氨基酸，包括以下三步：进位(entrance)、成肽(peptidebondformation)和转位(translocation)18)α/β结构域有三种主要的类型：TIM桶(TIMbarrel)、Rossman折叠模式、马蹄形折叠模式19)影响血红蛋白与氧结合的因素有氧分压、二氧化碳分压、氢离子浓度、2、3-二磷酸甘油酸。20)许多蛋白质是一种稳定的亲水胶体，这是由于其分子表面的＿＿＿和＿＿＿。21)在所有α/β桶结构域中，活性部位均处于一个非常相似的位置，即位于由连接β折叠链羧基端与α螺旋氨基端的八个环所构成的漏斗形口袋底部。22)β-结构域最常见的有三种：上下走向的桶、希腊钥匙和胶冻卷桶23)G蛋白的α亚基和γ亚基都通过与Gα链的N端以及Gγ链的C端区域共价结合的脂质，锚定于膜上24)胰岛素是由胰岛β细胞受内源性或外源性物质如葡萄糖、乳糖等刺激而分泌，β细胞细胞核第11对染色体短臂上胰岛素基因区序列经mRNA转录，然后转译成由105个氨基酸残基构成的前胰岛素原（preproinsulin），此肽链再经蛋白酶水解作用除其前肽，生成86个氨基酸组成的胰岛素原，进入高尔基体后，再经酶解生成没有作用的C肽，同时生成胰岛素，分泌到B细胞外，进入血液循环中。25)对于糖基化的场所而言，N糖链的形成是一个共转译的过程，因此其发生的场所是在内质网，而O糖链的形成主要是在肽链被在内质网内合成后进行的后加工，因此发生在高尔基体26)在细胞表面发现的许多蛋白质都是通过一系列复杂的糖基-磷脂酰肌醇(GPI)基团锚定在脂膜上。该基团是由一系列的甘露糖、半乳糖、氨基半乳糖、乙醇胺和磷脂酰肌醇等基团组成的。27)蛋白质构象研究的开创人鲍林(Pauling)和科里(Corey)在30年代后期的研究中提出蛋白质肽单位的刚性和共面性。228)β折叠链能以两种不同的方式相互作用，从而形成打褶的片层。首先，平排的β折叠链中的氨基酸可以沿着同一个生物化学方向(从氨基端到羧基端)排列，这种情况下片层被称为平行的(parallel)。其次，相邻β折叠链中的氨基酸可以有不同的方向，从氨基端到羧基端，接着是羧基端到氨基端，再是氨基端到羧基端，然后反复多次。在这种情况下，片层被称为反平行的(antiparallel)。29)蛋白质中规正的二级结构主要是维持蛋白质三级结构轮廓所需的“支架”(scaffold)，最多参与了和其他分子的结合，而直接和蛋白质生物活性有关、有更大活动性的位点绝大多数是由转角和环形构成的。30)在简单考虑被连接模体的基础上，MRc分子生物学实验室的MichaelLevitt和CyrusChothia提出了蛋白质结构的分类方法，并把域结构(domainstructures)分为三个主要的类型：α结构域、β结构域、α/β结构域31)α-结构域的基本类型：卷曲之卷曲(coiled-coil)、四螺旋捆（four-helixbundle）、珠蛋白折叠（globinfold）32)蛋白激酶按照激活该酶的调节剂可以分为cAMP调节的蛋白激酶,cGMP调节的蛋白激酶和calcium调节的蛋白激酶。33)蛋白质的二级结构中回折共分为α-turn、β-turn、γ-turn和π-turn。34)最常见的结构域是α/β结构域。其结构组成中：中心是平行的或混合型的β片层，周围是α螺旋。35)所有糖酵解酶都是α/β结构域二、名词解释糖基化：指蛋白质在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键的过程。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质功能作用。协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应蛋白质的变构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应。N-连接糖基化：新合成蛋白进行糖基化修饰的一种方式。肽链中天冬酰胺残基侧链氮原子与寡糖中的N-乙酰葡萄糖连接，所以将这种糖基化称为N-连接的糖基化。这一过程在在内质网中进行的。N-连接糖基化第一步是将一个14糖的核心寡聚糖链添加到新形成多肽链的天冬酰胺上，其氨基酸的特征序列是Asn-X-Ser/Thr(X代表任何一种氨基酸)，天冬酰胺作为受体。O-连接糖基化：该糖基化发生在糙面内质网或高尔基体中进行，由不同的糖基转移酶催化，每次加上一个单糖，寡糖链连接到丝氨酸或苏氨酸残基侧链的羟基上，修饰的糖链一般只含1-4个糖残基，且第一个糖残基为N-乙酰半乳糖胺。蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构就是由共价键结合形成并连接的蛋白质的化学结构分子伴侣（chaperon）：细胞内存在的可以帮助蛋白质新生肽链折叠的蛋白质,早期的名称-热休克蛋白质和热激蛋白质盐析法：盐离子与水分子作用，原来溶液中大部分的自由水转变为盐离子的水化水，从而降低蛋白质极性基团与水分子之间的作用，破坏蛋白质分子表面的水化层，暴露出来的蛋白质表面疏水性区域相互结合，形成沉淀。凝胶过滤：凝胶过滤也称为体积排除层析，也可称为分子筛。这类层析的基本原理和吸附或交换无关，它的依据是多孔的载体对不同体积和不同形状分子的排阻能力的不同，从而对混合物进行分离。通常是分子量大的分子在前，小分子在后；同样分子量的分子，则是线状分子在前，球状分子在后。就这一点而言，凝胶过滤和超离心分析有相似之处。七元重复组合：两段右手α螺旋所形成的左手超级卷曲，使每圈的残基数从3.6下降到3.5，因而螺旋之间的侧链相互作用模式是每七个残基，也就是两圈后，重复一次。这也反映在形成α螺旋状卷曲之卷曲结构的多肽链的氨基酸序列中。此序列以七个残基的周期而重复，称为七元重复组合。上下走向的桶：当每个连续的β折叠链被添加到前一个折叠链的旁侧，直到最后一股折叠链与第一股折叠链通过氢键相连，形成一个闭合的桶，所得到的拓扑是最简单的。这些结构称为上下走向的β片层或者上下走向的β桶3模体：在蛋白质结构中经常可发现，一些二级结构元件的简单组合具有特异的几何排列。此类单元被称为超二级结构，或称模体(motifs)。锌指（zincfinger）：一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基元。是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2+构成，形成的结构像手指状。蛋白质的靶向输送(proteintargeting)：蛋白质合成后需要经过复杂机制，定向输送到最终发挥生物功能的细胞靶部位，这一过程称为蛋白质的靶向输送。TIM桶(TIMbarrel)：是α/β结构域的一种，在该种结构域中，有一个由扭曲的平行β折叠链通过紧密排列而形成的核心，犹如桶的木板；连接平行β折叠链的α螺旋在桶的外侧，如：丙糖磷酸异构酶(triosephosphateisomerase)。马蹄形折叠模式(horseshoefold)：是α/β结构域的一种，该结构域由一些氨基酸序列构成，它们含有由亮氨酸残基的特定模式所构成的重复区域，即所谓的富亮氨酸模体(leucine-richmotifs)，此模体构成α螺旋和β折叠链。β折叠链形成弯曲的平行β片层，所有的α螺旋在其外侧。如：核糖核酸酶抑制剂，其结构的形状像一个马蹄。Rossman折叠模式(Rossmanfold)：也叫敞开的片层类型，该种结构域含有一个敞开的扭曲β片层，它的两侧均有α螺旋，如醇脱氢酶平行β螺旋结构域：在这些β螺旋结构中，多肽链卷曲成一个宽的螺旋。形成这种结构时，β折叠链被一些环区所分隔。在最简单的形式即两片层β螺旋中，螺旋的每一圈包含两股β折叠链和两个环区（图5.28）。在细胞外细菌蛋白水解酶中，这样的结构单元重复三次，形成右手卷曲的结构，其中含有由两个相邻的三股折叠链组成的平行β片层，它们之间有一个疏水核心。三、选择题1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓()A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于()A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是：（）A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸4、肽链中的肽键大都是：()A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：()A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、下列蛋白具有三股螺旋结构的一种是：（）A．α-角蛋自B．肌红蛋白C．肌球蛋白D．原胶原蛋白7、可用于测定蛋白质分子量的方法是：（）A．SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳B．离子交换层析C．凯氏定氮法D．亲和层析8、谷胱甘肽（）A．由Glu，Cys和Ala组成B．三个氨基酸由一个α-肽键和一个γ-肽键连接C．两个谷胱甘肽可通过Cys上的—SH氧化形成二硫键而连接起来D．参与氧化还原反应9、具有四级结构的蛋白质是：（）A．肌红蛋白B．血红蛋白C．胰岛素D．乳酸脱氢酶10、与大多数蛋自质相比，胶原蛋白中氨基酸含量高的是：（）A．脯氨酸B．羟脯氨酸C．甘氨酸D．异亮氨酸11、视黄醇结合蛋白结合视黄醇的结构域是（）A．一个上下走向的桶B．希腊钥匙C．胶冻卷桶D．β-螺旋412、分离纯化蛋白质可用离子交换层析法，其原理是：（）A．蛋白质的溶解度不同B．组成蛋白质的氨基酸种类和数目不同C．蛋白质分子能与其对应的配基进行特异性结合D．蛋白质所带电荷不同13.大多数G蛋白是异三聚体，含有α亚基(45kD)、β亚基(35kD)和γ亚基(8kD)的各一个拷贝。具有GTP酶活性的是()。A．α亚基B．β亚基C．γ亚基D．G蛋白中没有哪个亚基具有GTP酶活性答案：1.C2.C3.C4.C5.B6D7.A8.B9.B10.C11.A12.D13.A四、是非题1、一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和