自考大专试卷

《生物化学Ⅰ》学习指导一、课程说明生物化学即生命的化学，是一门利用化学原理、技术和方法研究生命现象的科学。它既是医学教育中重要的医学基础课，又是现代科学技术发展和近代医学发展的基石。目前，生物化学的理论和技术已经被广泛用于生理学、药理学、病理学及微生物和免疫学等学科分子水平研究和临床疾病的发病机理研究，也被广泛用于临床疾病的诊断、治疗和预防等。本课程主要介绍重要生物大分子的结构与功能、重要的物质代谢及其调节、遗传信息的传递和几种重要组织器官的代谢。不同于其他基础学科，本课程内容比较复杂抽象，难于理解。因此学习中掌握正确学习方法才会达到事办功倍的效果。二、学习建议和学习方法学习建议：①建议以每个月为一个学习单元，每周必须保证4个学时的学习时间，安排好学习计划和学习内容，掌握好学习进度。②在第一个月课程内容系统学习后，利用习题检验自己的学习效果。③在第一个月课程内容复习后上网完成第一次作业。④有不懂的问题及时与老师和同学沟通请教。学习方法：抽象思维和整体思维并蓄；加强理解和强化记忆双飞；比较学习和反复回顾助航；①对于每一章学习分四步走。第一步：先整体了解本章包括什么内容；第二步：通读理解；第三步：按大纲要求摘录整理需要背记的知识点；第四步：反复强化记忆这些知识点。②对相关章节，注重联系和整体结合、横向和纵向结合的学习方法。加强比较、注意每一章节的前后联系，注意前后贯穿学习。③勤动手画相关联系图（尤其对三大代谢章节）、勤思考比较相似点举一反三、多做习题检验学习效果、抓紧点滴时间融会贯通。三、教学大纲第一章蛋白质的结构与功能[学习目的与要求]1．掌握蛋白质的化学组成和结构单位：元素组成特点、基本结构单位——-氨基酸、组成蛋白质常见氨基酸的分类及基本结构。2．掌握蛋白质的分子结构：肽键、多肽链、蛋白质一级结构、二级结构、三级结构和四级结构的概念。3．掌握蛋白质一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系。4．掌握蛋白质的重要理化性质：两性电离及等电点、高分子性质、变性、沉淀、蛋白质的紫外吸收等。第二章核酸的结构与功能[学习目的与要求]1．掌握核酸的分子组成：DNA与RNA碱基组成及其异同、核酸的元素组成。2．掌握核酸的分子结构：多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式---磷酸二酯键。理解多核苷酸链的方向性。3．掌握DNA双螺旋结构模型要点、碱基配对规律。4．掌握rRNA、mRNA和tRNA三类核糖核酸的结构特点及功能。tRNA二级结构特点—三叶草结构5．掌握核酸的紫外吸收性质、DNA变性、复性及杂交等概念。第三章酶[学习目的与要求]1．掌握酶的概念、化学本质和酶的特异性。2．掌握酶的化学组成、全酶、酶蛋白、辅酶和辅基的概念和相互关系，酶的活性中心与必需基团的概念，组成辅酶的维生素。3．掌握酶反应动力学的基本内容：温度、pH值、酶浓度、作用物浓度和酶抑制剂的类型和特点。4．掌握米氏方程的形式和米氏常数的意义。掌握三种抑制剂对Vm值和Km的影响。5．掌握酶原和酶原激活概念和生理意义。同工酶和变构酶的概念。第四章糖代谢[学习目的与要求]1．掌握糖的主要生理功能——供能2．掌握糖的无氧酵解、有氧氧化的概念、基本反应过程、关键酶、ATP的生成及生理意义。3．掌握磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义。4．掌握糖原合成与分解的关键酶。5．掌握糖异生的概念、基本反应过程、关键酶及生理意义。第五章脂类代谢[学习的目的与要求]1．掌握脂肪动员的概念、关键酶及主要调节激素。2．重点掌握脂肪酸β-氧化的概念、部位和关键酶。掌握酮体的概念、组成、合成部位、合成原料、利用部位和酮体生成的生理意义。3．掌握脂肪酸合成的原料和关键酶。4．掌握胆固醇合成的部位、原料和限速酶。掌握胆固醇转化的主要产物。5．理解血浆脂蛋白分类、组成、功能和临床意义。对于脂类代谢的具体化学过程等难点内容只要求了解即可第六章生物氧化[学习目的与要求]1．熟悉生物氧化的概念。2．掌握呼吸链的主要组成成分以及电子传递顺序。3．掌握氧化磷酸化作用的概念、偶联部位及影响因素。4．熟悉ATP的生理功用。第七章氨基酸的代谢[学习目的与要求]1．掌握营养必需氨基酸的概念。2．掌握氨基酸的转氨基作用、氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用。3．掌握氨的代谢——体内氨的主要来源、去路和转运方式。4．掌握尿素合成的鸟氨酸循环（尿素合成的原料、部位、主要反应过程和限速酶）。4．熟悉活性蛋氨酸和活性硫酸根。5．掌握一碳单位的概念、来源、代谢、辅酶和功能。6．掌握苯丙氨酸与酪氨酸的代谢生成的重要活性物质。第八章核苷酸代谢[学习目的与要求]1．掌握嘌呤核苷酸的从头合成途径、原料、关键酶、特点及嘌呤环的元素来源；掌握嘌呤核苷酸补救合成关键酶和特点。2．掌握嘧啶核苷酸从头合成的原料、关键酶，CTP、dTMP生成的直接原料和嘧啶核苷酸补救合成需要的酶和特点。3．掌握嘌呤和嘧啶核苷酸分解代谢产物。4．掌握核苷酸抗代谢药物的作用机理及临床意义。第九章物质代谢联系与调节[学习目的与要求]1．掌握三大物质分解代谢的共同途径，三羧酸循环是三类物质代谢联系的枢纽。2．掌握重要物质代谢的亚细胞定位。掌握限速酶、变构酶和酶蛋白化学修饰的概念。3．掌握代谢调节的三个基本层次：细胞水平调节、激素水平调节和整体水平调节。4．掌握细胞信号传递通路中受体的分类和第二信使分子的基本概念。5．熟悉酶调节包括的基本方式：酶结构调节、酶量调节和酶隔离与分布的调节。6．熟悉细胞膜受体激素的调节机理和特点。熟悉细胞内受体激素调节机理和特点。第十章DNA的生物合成[学习目的与要求]1．掌握遗传信息传递的中心法则及其补充。2．掌握DNA复制的方式——半保留复制。掌握半不连续复制、前导链、随从链的概念。3．掌握参与DNA复制的原料、模板、参与复制的酶类和因子4．掌握DNA复制的方向性，熟悉DNA复制的基本过程。5．掌握逆转录的概念。第十一章RNA的生物合成[学习目的与要求]1．了解RNA生物合成的方式。2．掌握转录的原料、模板、酶等转录体系及转录的基本过程。3．掌握转录后mRNA的加工方式。第十二章蛋白质的生物合成[学习目的与要求]1．掌握蛋白质生物合成的概况：原料、三类RNA在蛋白质生物合成中的作用、遗传密码的概念及其特点。2．掌握蛋白质生物合成的基本过程：氨基酸的活化和转运、肽链的起始、延长及终止、核蛋白体循环。3．熟悉蛋白质折叠加工及其他翻译后加工方式。4．了解基因表达与医学的关系、分子病及抗生素对蛋白质合成的影响。第十三章基因表达调控[学习目的与要求]1．掌握基因表达的概念、基因表达的规律及方式和基因表达调节的意义。2．了解基因表达调节的要素，如DNA元件、调节蛋白及调节蛋白—DNA相互作用。3．掌握乳糖操纵子工作原理及其原核基因调控的基本原则。4．了解真核基因调控基本原则。第十四章基因重组和基因工程1．掌握基因工程的基本概念、简要过程，了解基因工程在医学中应用的几个方面。第十五章肝的生物化学[学习目的与要求]1．熟悉肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素等代谢中的作用。2．掌握肝生物转化作用的概念、反应类型及参与结合反应的生物活性物质。3．掌握胆汁酸的来源、种类和生理功能。4．掌握胆红素代谢与黄疸的关系，熟悉握两种胆红素性质的差别和三种黄疸的区别。第十六章血液的生物化学[学习目的与要求]1．掌握血液非蛋白含氮物质的种类及临床意义。2．熟悉血浆蛋白质的组成及功能。3．掌握清蛋白的合成部位及生理功能。3．掌握成熟红细胞的代谢特点。4．掌握血红素生物合成的原料和限速酶。四、学习内容第一单元：第一章~第四章（教材参考：第7页第119页）第一章蛋白质的结构与功能1．蛋白质在生命活动中的重要性2．蛋白质的分子组成3．蛋白质的分子结构4．蛋白质分子结构与功能的关系5．蛋白质的重要理化性质6.蛋白质的分类第二章核酸的结构与功能1．概述2．核酸的分子组成3．核酸的分子结构4．核酸的理化性质第三章酶1．酶的一般概念2．酶的结构和功能3．酶的作用机理4．酶反应动力学5．酶的分类和命名6．酶与医学的关系第四章糖代谢1．糖的生理功能和消化吸收2．血糖及其调节3．糖的分解代謝4．糖原的合成与分解5．糖异生作用[练习题]：一、A型单选题1．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．酪氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸2．变性蛋白质的特点是A．粘度下降B．溶解度增加C．颜色反应减弱D．丧失原有的生物学活性E．不易被胃蛋白酶水解3．影响蛋白质在液体中溶解的因素是A．蛋白质溶液有分子扩散现象B．蛋白质在溶液中有布朗运动C．蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D．蛋白质溶液的粘度大E．蛋白质分子量小4．下列关于蛋白质结构叙述中，不正确的是A．一级结构决定二、三级结构B．二、三级结构决定四级结构C．三级结构即具有空间结构D．无规则卷曲是在一级结构上形成的E．α螺旋又称为二级结构5．维系蛋白质一级结构的化学键是A．肽键B．氢键C．盐键D．疏水键E．范德华力6．蛋白质多肽链具有的方向性是A．从3’端到5’端B．从5’端到3’端C．从N端到C端D．从C端到N端E．以上都不是7.组成蛋白质的基本单位是A．L-α-氨基酸B．D-α-氨基酸C．L-β-氨基酸D．L,D-α-氨基酸E．D-β-氨基酸8．蛋白质的等电点是A．蛋白质溶液pH值等于7时溶液的pH值B．蛋白质溶液pH值等于7.4时溶液的pH值C．蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值D．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值E．蛋白质的正电荷和负电荷相等时溶液的pH值9．Tm值愈高的DNA分子，其碱基组成的特点是A．G+C含量愈高D．A+T含量愈高B．A+G含量愈高E．T+C含量愈高C．A+C含量愈高10．核酸各单位之间主要的连接键是A．二硫键B．糖苷键C．磷酸二酯键D．肽键E．氢键11．下列关于DNA碱基组成的叙述，正确的是A．不同生物来源的DNA碱基组成不同B．同一生物不同组织的DNA碱基组成不同C．生物体碱基组成随着年龄变化而改变D．A和C含量相等E．A+T=G+C12．通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是A．腺嘌呤B．黄嘌呤C．鸟嘌呤D．胸腺嘧啶E．尿嘧啶13．DNA中碱基对之间的关系是A．A=G，CTB．AT，G=CC．A=T，GCD．A-T，G=CE．A=U，GC14．DNA变性是指A．多核苷酸链解聚B．DNA分子由超螺旋转变为双螺旋C．分子中磷酸二酯键断裂D．互补碱基间氢键断裂E．碱基和脱氧核糖间糖苷键断裂15．分子结构中具有反密码环的核酸是A．DNAB．mRNAC．rRNAD．tRNAE．hnRNA16．下列关于DNA双螺旋模型的描述错误的是A．是DNA的二级结构B．双股链相互平行、走向相反C．碱基位于双螺旋外侧D．碱基间以非共价键相连E．磷酸与脱氧核糖组成了双螺旋的骨架17．底物浓度达到饱和时，再增加底物浓度A．反应速度随底物增加而加快B．随着底物浓度的增加酶逐渐失活C．酶的结合部位全部被底物占据，反应速度不再增加D．增加抑制剂时，反应速度反而加快E．形成酶-底物复合体增加18．某一酶促反应的速度为最大速度的80%时，Km等于A．[S]B．1/2[S]C．0.4[S]D．0.8[S]E．1/4[S]19．反竞争性抑制剂具有的动力学效应是A．Km值升高，Vmax不变B．Km值降低，Vmax不变C．Km值不变，Vmax升高D．Km值减小，Vmax降低E．Km值不变，Vmax降低20．酶催化作用所必需的基团是指A．维持酶一级结构所必需的基团B．位于活性中心以内或以外的，维持酶活性所必需的基团C．酶的亚基结合所必需的基团D．维持分子构象所必需的基团E．构成全酶分子所必需的基团21．酶分子中使底物转变为产物的基团称为A．催化基团B．调节基团C．诱导基团D．结合基团E．变构基团22．辅酶的功能是A．增强酶蛋白的特异性B．决定酶蛋白的特异性C．参与酶促化学反应D．激活底物E．提高酶的活化能23．有关酶的描述正确的是A．同工酶是一组结构和功能都相同的酶B．诱导酶是指细胞中固有而含量又多的酶C．在酶的活性中心中只有侧链带电荷的氨基酸才直接参与酶的的催化反