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第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质组成的主要元素有：C、H、O、N、S。2.组成蛋白质的基本单位为：氨基酸3.组成人体蛋白质的氨基酸有20种，除甘氨酸外均属于L-α-氨基酸。4.蛋白质二级结构的主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。5.根据蛋白质组成成分可分为：＿、＿6.根据蛋白质形状可分为：＿、＿7.名词解释：肽；寡肽；多肽；肽键；肽单元；结构域；蛋白质变性；蛋白质复性；氨基酸（蛋白质）的等电点肽：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。多肽：十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽。结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能。肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。肽单元：肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。8.判断题：（1）由8个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，而更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽（×）（2）组成人体蛋白质的20种氨基酸中，除甘氨酸外，均属于D-α-氨基酸/L-β-氨基酸（×）（3）肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质（）（4）血红蛋白具有两个亚基组成的四级结构（）（5）镰刀型贫血属于蛋白质构象病（×）（6）人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病、疯牛病属于分子病（×）9.简答题：（1）简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构的定义以及维持相应结构的主要化学键。一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键有肽键，有些蛋白质还包括二硫键。二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键是氢键。三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。其主要靠氨基酸侧链之间的疏水作用力、氢键、范德华力和静电作用来维持（非共价键）。四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。（2）试对比“分子病”与“蛋白质构象病”蛋白质构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生（疯牛病）。分子病：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。一级结构发生了改变（镰刀形贫血症）。第二章核算的结构与功能1.核酸的功能为：携带和传递遗传信息。2.依据底物不同，核酸酶可分为专一降解DNA、专一降解RNA。3.依据对底物的作用方式不同，核酸酶可分为核酸内切酶、核酸外切酶。4.tRNA的二级结构呈三叶草形，高级结构呈倒Ｌ形。5.DNA变性的本质是：双链间氢键的断裂。核酸的基本组成单位为：核苷酸。核酸可分为核糖核酸和脱氧核糖核酸两类。构成核苷酸的基本组分为：碱基、戊糖、磷酸。碱基是构成核苷酸的基本组分之一，可分为嘌呤和嘧啶两类，常见的碱基有五种，分别为：Ａ、Ｔ、Ｇ、Ｕ、Ｃ。DNA和RNA链都具有的方向性，其方向为：５’→３’。DNA的功能为：是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。DNA的二级结构是双螺旋结构，高级结构是超螺旋结构。6.判断题：（1）DNA的基本组成单位为核糖核苷酸（×）（2）RNA的基本组成单位为脱氧核糖核苷酸（×）（3）DNA具有方向性，RNA没有方向性（×）（4）DNA中的碱基有A、G、C、T，RNA中的碱基有A、G、C、U（×）（1）各种RNA中，mRNA的含量最小，寿命最短（√）（2）各种RNA中，tRNA含量最丰富（×）（3）原核生物和真核生物都有核膜（×）（4）DNA变性时，核苷酸序列发生改变（×）（5）DNA单链只能与不同种类的DNA单链发生杂交，而不能与RNA单链发生杂交（√）（6）核酸是一元酸，酸性较弱（×）（7）核酸酶的作用位点是核酸分子内的糖苷键（×）（8）在DNA的解链过程中，含有DNA的溶液在260nm处的吸光度随之增加（√）7.名称解释：DNA变性，DNA复性，解链曲线，解链温度，增色效应，减色效应。DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。DNA复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。解链曲线：连续加热DNA的过程中以温度相对于A260值作图，所得的曲线。解链温度：解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。8.简答题：（1）简述DNA和RNA的相同点和不同点。DNA与RNA的相同点与不同点：相同点：（1）都是核苷酸通过3’，5’-磷酸二酯键连接形成线性大分子（2）都具有方向性：5’→3’不同点：DNA由脱氧核糖组成，碱基为A，T，G，C；RNA由核糖组成，碱基为A,T,G,U。（2）简述DNA双螺旋结构模型的要点。DNA双螺旋结构模型的要点：两单链反相平行形成右手螺旋双链结构；结构表明形成一个大沟和一个小沟；脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。（3）脱氧核糖、腺嘌呤、磷酸的结构式如下图所示，试用方程式描述脱氧腺苷一磷酸的形成过程。+=+H2O+=+H2O（1）试从在RNA中的含量大小、稳定性、结构及功能等方面对比mRNA，tRNA，rRNA。（2）简述mRNA中5’-帽结构与3’-多聚A尾结构的功能。mRNA中5’-帽结构与3’-多聚A尾结构的功能：维持mRNA的稳定性；协同mRNA从细胞核向细胞质转运；翻译起始的调控。第三章酶1.酶按其分子组成，可分为：单纯酶、结合酶。2.结合酶通常包含两部分，分别为蛋白质部分、辅助因子。3.位于酶活性中心内的必需基团包括结合集团、催化基团。4.酶一般通过诱导契合作用、邻近效应与定向排列、表面效应与底物形成中间产物。5.判断题：（1）酶的活性中心大多具有亲水性（×）（2）一定条件下，Km越大，表示酶对底物的亲和力越大。（×）（3）转换数越大，酶的催化效率越高。（√）（4）哺乳类动物组织中酶的最适温度多在35℃~40℃之间（√）（5）动物体内多数酶的最适pH接近中性（√）（6）酶的Km、最适温度、最适pH都是酶的特征性常数（√）6.名称解释：酶的活性中心，同工酶，酶的最适温度，酶的最适pH酶的活性中心：酶分子中能与底物特异地结合并将底物转化为产物的具有特定三维结构的区域同工酶：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。酶的最适温度：酶促反应速率最快时反应体系的温度酶的最适pH：酶催化活性最高时反应体系的pH8.简答题：（1）试对比酶促反应与一般催化剂反应的异同点。酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能实现的。酶促反应具有极高的效率酶促反应具有高度的特异性酶促反应的可调节性酶具有不稳定性（2）简述Km与Vmax的含义Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，Km是酶的特征性常数之一，Km越小表示酶对底物亲和力越大；Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。填空题（1）根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用可分为：不可逆性抑制、可逆性抑制。（2）酶的激活剂依据其対酶的作用类型，可分为：必需激活剂、非必需激活剂。（3）酶活性的调节方式有两种，分别为别构调节、酶的共价修饰。（4）酶的化学修饰有多种形式，其中最常见的形式是：去磷酸化、磷酸化。（5）根据酶催化反应的类型，酶可分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂和酶类、异构酶类、合成酶类。（6）酪氨酸酶缺失引起白化病。（7）酶原激活的实质是形成或暴露出酶的活性中心。2.判断题：（1）不可逆抑制剂与酶共价结合，可逆抑制剂与酶非共价结合（√）（2）抑制剂使酶活性下降的实质是造成了酶变性（）（3）酶含量的调节是对酶促反应速率的快速调节（×）3.名称解释：酶的抑制剂，酶的激活剂，酶原，酶原激活酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。酶的激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是无活性的酶前体酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。4.简答题：（1）试对比三种可逆性抑制作用的区别和动力学特点。第五章维生素与无机盐填空题（1）维生素A缺乏可引起夜盲症。（2）维生素D缺乏可引起成人软骨病。（3）维生素E缺乏可引起新生儿轻度溶血性贫血。（4）维生素K缺乏可引起出血性疾病。（5）维生素B1缺乏可引起脚气病。（6）维生素PP缺乏可引起癞皮病。（7）四氢叶酸和维生素B12缺乏均可引起巨幼红细胞性贫血。（8）铁元素缺乏可引起小细胞低血色性贫血。（9）铜元素缺乏可引起小细胞低色素性贫血。（10）碘元素缺乏可引起甲状腺肿，即大脖子病。(11）氟元素缺乏可引起骨质疏松，牙釉质受损易碎。（12）铬元素缺乏可导致胰岛素的有效性降低。（13）维生素A被称为抗干眼病维生素。（14）维生素D被称为抗佝偻病维生素。（15）维生素PP被称为抗癞皮病维生素。（16）维生素D2被称为阳光维生素。（17）高同型半胱氨酸血症与维生素B6、维生素B12和叶酸有关。第六章糖代谢填空题（1）糖的主要生理功能是为生命活动提供碳源和能源。（2）糖类被消化为单糖后在小肠上段被吸收。（3）糖的无氧氧化分为酵解途径和乳酸生成两个阶段。（4）糖无氧氧化的产能方式为底物水平磷酸化。（5）1mol葡萄糖经无氧氧化方式，可产生2molATP（6）糖酵解过程中有三个关键酶，分别为：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶,其中对调节糖酵解速率最重要的关键酶是6-磷酸果糖激酶-1。（7）糖无氧氧化的生理意义是：在肌体缺氧情况下快速供能。2.判断题（1）人体内既含有α-糖苷酶又含有β-糖苷酶（错）（2）人类食物中可被机体分解利用的糖类主要有植物淀粉、动物糖原、纤维素等（错）3.简答题试简述磷酸果糖激酶-1的别构调节剂（激活剂和抑制剂分别有哪些？最强的别构激活剂是？最具特殊性的别构调节剂是？）答：别构激活剂：AMP;ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P；别构抑制剂：柠檬酸;ATP（高浓度）2,6-双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂；最特殊的别构调节剂是ATP。填空题（1）机体内糖分解供能的主要方式为有养氧化。（2）经过一次三羧酸循环，消耗了一分子乙酰CoA，经过四次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化，生成了3个NADH+H+，1个FADH2，2个CO2，1个GTP。（3）糖有氧氧化的主要产能方式为氧化磷酸化。（4）1mol葡萄糖经有氧氧化方式，可净产生30或32molATP。（5）溶血性黄疸，又称蚕豆黄，与6-磷酸葡萄糖脱氢酶酶缺陷有关。2.判断题（1）糖的有氧氧化可抑制糖的无氧氧化（对）（2）三羧酸循环是可逆过程（错）（3）与糖的有氧氧化和无氧氧化一样，磷酸戊糖途径也可以为机体供能（错）3.简答题（1）试对比糖的有氧氧化与糖的无氧氧化。糖的无氧氧化糖的有氧氧化反应过程1.葡萄糖→丙酮酸2.丙酮酸→乳酸1.葡萄糖→丙酮酸2.丙酮酸→乙酰CoA3.三羧酸循环及氧化磷酸化1mol分子净产生ATP数量230或32产能方式底物水平磷酸化底物水平磷酸及氧化磷酸化生理意义无氧或缺氧时快速功能主要供能方式（2）试简述磷酸戊糖途径的生理意义。磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH和5-磷酸核糖。为核酸的生物合成提供核糖；提供NADPH作为供氢体参与多种