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蛋白质学【proteomics】蛋白质组学是指采用各种大规模蛋白质分离和识别技术研究手段来研究蛋白质组的一门科学。目前，蛋白质组学作为基因组DNA序列与基因功能之间的桥梁，通过蛋白质的鉴定、定量检测、细胞或亚细胞分布、修饰状态、相互作用研究等，揭示蛋白质功能。代谢组学【metabolomics】代谢组学指通过对某一细胞、组织、器官或者体液内所有代谢物进行高通量检测、定性和定量分析，研究生物体整体或组织细胞系统的动态代谢变化，尤其是内原代谢、遗传变异、环境变化及各种物质进入代谢系统的特征和影响，并寻找代谢物与生理病理变化相对应关系的研究方式的科学。RNA组学【RNonmics】RNA组学是从基因水平系统研究细胞中全部非编码RNA分子的结构与功能，从整体水平阐明RNA的生物学意义的科学。RNA组学作为后基因组时代一个重要的前沿科学。是基因组学和蛋白质组学研究的扩充和延伸。RNA组学重在揭示由RNA介导的遗传信息表达控制网络，以不同于蛋白质编码基因的角度来注释和阐明人类基因组的结构与功能，为人类疾病的研究和治疗提供理论基础。生物信息学【Bioinformatics】生物信息学是伴随着基因组的研究加之计算机信息管理技术的快速发展而诞生的一门新兴的交叉学科。它以生物大分子为研究对象，以计算机为主要工具，发展各种软件，对日益增长的DNA和蛋白质的序列和结构进行收集、整理、储存、发布、提取、检索与分析，揭示大量而复杂的生物数据所赋有的生物学奥秘，已到达理解这些生物大分子信息的生物学意义。糖复合物【glycoconjugates】糖复合物是由聚糖以共价键与蛋白质或脂类结合形成的化合物。包括糖蛋白、蛋白聚糖及糖脂。N—连接糖链【N-linkedglycosylation】糖蛋白分子中，糖链的N—乙酰葡糖胺与多肽链的天冬酰胺残基的酰胺氮连接，形成N—糖苷键，此种糖链为N—连接糖链，也称N—连接聚糖。连接点的结构为：GlcNAcβ-N-Asn。O—连接糖链【O-linkedglycosylation】糖蛋白分子中，糖链的O—乙酰半乳糖胺与多肽链的丝氨酸或苏氨酸的羟基连接，形成O—糖苷键，糖链即为O—连接糖链，也称O—连接聚糖。连接点的结构为：GalNAcα-O-SerThr。N—连接糖链【N-linkedglycoprotein】糖链的N—乙酰葡糖胺与多肽链的天冬酰胺残基的酰胺氮连接，形成N—糖苷键，此种糖蛋白为N—连接糖蛋白。多肽链的天冬酰胺残基处于糖链结合的氨基酸序列子中。N—连接糖蛋白是糖蛋白的主要类型。蛋白聚糖【proteoglycans】蛋白聚糖是由糖胺聚糖和核心蛋白通过共价键连接所形成的糖复合物。整个分子主要表现聚糖的性质。H糖形【glycoforms】蛋白质肽链相同，但所结合的糖链不同的一组糖蛋白为糖形。结构基因组学【structuralproteomics】结构基因组学是以生物体全基因组的结构为研究对象，对其进行分区和标记，使之成为比较容易操作的小的结构区域，确定染色体基因组全部DNA序列、各基因所在的位置以及结构与功能的关系，为阐明基因功能奠定基础。功能基因学【functionalgenomics】功能基因组学又称后基因组学，他是根据结构基因组学的研究结构所提供的基因结构相关信息，采用分子生物学、生物化学、细胞生物学和生物信息学的理论和技术，全面系统地研究基因组中所有基因功能的学科。功能基因组学从阐述基因功能的角度出发，其主要研究内容为弄清所有基因产物的功能，进一步识别功能基因以及基因转录调控信息，研究基因的表达调控机制，基因在生物体发育过程以及代谢途径中的地位，分析基因、基因产物之间的相互关系，绘制基因调控网络图谱等。转录组学【transcriptomics】转录组学是一门在整体水平上研究细胞中基因转录情况及转录调控规律的学科，其最主要的目的是列出mRNAs、非编码RNAs和小RNAs等所有物种的转录本，确定转录基因的转录起始位点、5’-端和3’-端、拼接模式和转录后修饰，并对不同条件下每个转录本的表达水平进行定量。蛋白质组【proteome】蛋白质组是指在一定条件下，在某一个生命体系中由基因组编码的全部蛋白质，即一个基因组、一种细胞、组织、器官或一种生物所表达的全部蛋白质。根据这个定义，蛋白质的数量应该等于基因组内编码蛋白质的基因数目，但从蛋白质修饰的角度看，蛋白质的数目又远远大于基因数目。柠檬酸循环【tricarboxylicacidcycle】以乙酰CoA与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸开始的循环反应过程，又称三羧基酸循环。该循环有2次脱羧和4次脱氢（3次由NAD+接受，1次由FAD接受），一次底物水平磷酸化。该循环在有氧条件下进行，脱下的氢经过氧化磷酸化生成ATP，是机体的主要释能途径，也是三大营养物质共同的彻底氧化途径和相互转化的途径。糖异生【gluconeogenesis】非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。磷酸戊糖途径【pentosephosphatepathway】从糖酵解中间产物葡糖-6-磷酸开始，经过基因转移反应生成几种五碳糖，最终生成果糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛，又返回糖酵解途径，又称磷酸戊糖旁路。是葡萄糖在细胞质中进行的又一分解的途径。此途径的主要生理意义在于产生NADPH+和磷酸戊糖。全酶【holoenzyme】酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，即全酶=酶蛋白+辅助因子酶促化学修饰【chemicalmodification】酶蛋白肽链上的某些残基课与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节成为酶的化学修饰。米氏常数Km【Michaelisconstant】等于酶促反应速率最大速率一半时的底物浓度。Km值是酶的特征性常数。变构调节【allostericregulation】小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。这种调节成为酶的变构调节或别位调节。酶的活性中心【activecenter】酶蛋白分子中能与底物特异结合并发挥催化作用，将底物转变为产物的部位称为酶的活性中心【activecenter】或活性部位【activesite】。酶原激活【zymogensactivation】有些酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必需在一定条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶前体称为酶原，酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。同工酶【isoenzyme】指催化相同化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶。反馈调节【feedbackregulation】代谢途径的底物或终产物常影响催化该代谢途径起始反应的酶活性，即反馈调节，存在于所有生物体中，是调节酶活性最精巧的方式之一。底物循环【substratecycle】代谢途径中某些可逆反应的正方向是由不同酶催化的，即不同酶催化单向反应使得两个作用物互变，由此构成的循环为底物循环。级联反应【cascadereaction】在一个连锁反应中，当一个酶被激活后，其他酶依次被激活，引起原始信号的放大，这种连锁反应系统被称为级联系统，所催化的反应被称为级联反应，酶的化学修饰调节【chemicalmodificatoryregulation】有些酶分子肽链上的某些氨基酸残基可在其他酶的催化下发生可逆的共价修饰，或通过可逆地氧化还原互变使酶分子的局部结构或构象产生改变，从而引起酶活性的改变，这个过程称为酶的化学修饰调节又称共价修饰调节。应激性高血糖【stresshyperglycemia】应激时由于儿茶酚胺、胰高血糖素、生长激素、肾上腺糖皮质激素分泌增加和胰岛素的相对不足导致糖原分解和糖异生增强，使得血糖浓度升高，甚至可超过葡萄糖的肾阀8.89mmol/L（160mg/dl）而出现糖尿，这种现象被称为应激性高血糖或应激性糖尿。管家基因【housekeepinggene】某些基因几乎在所有的细胞中都有以适当恒定的速率持续表达，这些基因的产物对生命的全过程都是必不可少的，这样的基因成为持家基因或管家基因。管家基因的表达较少受环境因素的影响，一般只受启动子与RNA聚合酶相互作用的影响。诱导表达【inducedexpression】诱导表达是指在特定环境信号刺激下，某些基因的表达增强。例如，当体内DNA损伤时，参与DNA修复的蛋白因子（UvrA、UvrB、UvrC、recA、recB、recC等）表达增强。顺式作用元件【cis-actingelement】顺式作用元件是指存在于基因旁侧或基因内部能影响基因表达的序列。顺序作用元件包括启动子、增强子、调控序列和可诱导元件等。顺式作用元件本身不编码任何蛋白质，仅仅提供一个作用位点，要与反式作用因子相互作用而起作用。反式作用因子【trans-actingfactor】反式作用因子的指能直接或间接地识别或结合在各类顺式作用元件核心序列上参与调控靶基因转录效率的蛋白质。大多数真核转录调节因子由某一基因表达后，可通过另一基因的特异的顺式作用元件相互作用，从而调节另一基因的转录。操纵子【operon】操纵子是原核生物的一整套转录调控单位，它由启动子、操纵序列和很多功能上相关的编码基因首尾相连的结构基因所构成。例如，乳糖操纵子、阿拉伯糖操纵子、组氨酸操纵子、色氨酸操纵子等。构象【conformation】分子中由于单键的旋转所形成的空间结构称为构象。肽单元【peptideunit】在多肽中肽键周围的6个院子（Cα1、C、O、N、H、Ca2）位于同一平面，被称为肽单元。肽键【peptidebond】是一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α氨基脱水连接形成的酰胺键。肽【peptide】氨基酸以肽键相连接形成的化合物成为肽。由2个氨基酸残基组成的肽成为二肽；由3个氨基酸残基组成的肽成为三肽，以此类推。10个以下氨基酸残疾组成的肽由常被称为寡肽【oligopeptide】，一般将不足50个氨基酸残基组成的肽称为多肽【polypeptide】氨基酸残基【aminoacidresidue】肽链中的氨基酸单位因脱水缩合而基团不全，成为氨基酸残基。蛋白质一级结构【primarystructure】指蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序和二硫键的位置。一级结构的化学键主要是肽键，其次是二硫键。蛋白质的一级结构是蛋白质的基本结构，是其空间结构和生物功能的物质基础。蛋白质二级结构【secondarystructure】指蛋白质分子中某一段多肽链主链原子的空间分布状态，不涉及其侧链的空间排布。所以，蛋白质的二级结构是蛋白质分子中多肽链主链原子的空间构象。蛋白质三级结构【tertiarystructure】是多肽链中所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的排布位置与它们的相互关系，即蛋白质分子中各个二级结构之间的空间相互关系。稳定蛋白质三级结构的力量主要是侧脸间的非共价键，如氢键、离子键（盐碱）、疏水作用、VanderWaals力等。这些非共价键统称次级键。有些蛋白质肽链中或肽链间两个半胱氨酸残基之间形成的二硫键（共价键）也是维系蛋白质三级结构稳定性的重要因素。蛋白质四级结构【quaternarystructure】许多蛋白质含有两条以上具有独立三级结构的多肽链，这些多肽链通过非共价键相互连接形成的多聚体结构成为蛋白质的四级结构。每条具有独立三级结构的多肽链则成为此蛋白质的亚基。所以，蛋白质的四级结构也即蛋白质分子中各亚基的空间排布。稳定蛋白质四级结构的化学键是氢键、离子键、疏水作用和VanderWaals力等非共价键。模体【motif】指在一些蛋白质分子中，常发现几个（多为2~3个）具有二级结构的肽段相互靠近，形成稳定的具有特定功能的空间构象。这种结构成为模体。有人将其称为超二级结构，例如，常见的螺旋-转角-螺旋模体、锌指模体等。RNA编辑【RNAediting】是指基因转录产生的mRNA分子中，由于核苷酸的缺失，插入或替换，使mRNA的序列与