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第一部分物质结构一、蛋白质（Protein,Pr）1.蛋白质的基本单位：氨基酸(aminoacid,AA)1)AA的元素组成：C、H、O、N．、S、PN--16%（凯氏定N法，测Pr含量）2)AA的分类（按侧链Ｒ在水溶液中的性质）中性环境时氨基酸中性AA不带电甘、丙、甲硫、缬、亮、异亮、脯、苯丙、色－非极性丝、苏、酪、半胱、天酰、谷酰－极性酸性AA带负电天、谷碱性AA带正电赖、精、组3)AA的连接方式：肽键（酰胺键）、肽：AA通过肽键形成的化合物4)AA的性质AA的紫外吸收：芳香族AA（苯丙、酪、色）含共轭双键→吸收紫外线，280nmAA的等电点(PI)：AA所带+、-电荷相等时溶液的PH值。2.蛋白质的分子结构1)一级结构：Pr多肽链中，AA的组成和排列顺序。（决定Pr的空间结构和生物学功能）2)二级结构：蛋白质分子中，肽平面借助H键相对旋转，构成的局部周期性的空间构象。二级结构是主链原子的空间排布，不涉及侧链。构成单位：肽平面（酰胺平面）肽平面：肽键具双键性质，不能自由旋转，相关的6个原子（肽键的4个原子，两个Cα）处于同一个平面。Cα两侧的单键可自由旋转oα-螺旋：局部多肽链借助H键形成的螺旋形结构，一种广泛存在的Pr二级结构。oβ-折叠：局部多肽链借助H键形成的较伸展、呈锯齿状的结构，一种Pr二级结构。oβ-转角：局部多肽链借助H键形成的一种由4个AA残基构成的转折，一种Pr二级结构。o不规则卷曲：多肽链种除以上几种较规则的构象外，规则性不强的一些二级结构形式。多肽链的不同区段可形成不同的二级结构3)三级结构：概念：在二级结构基础上，多肽链中主链和侧链的所有原子，借助各种次级键，盘绕成的特定空间结构。稳定因素：疏水作用．．．．、盐键、H健、范德华力、二硫键非共价键共价键基团分布规律：亲水基团暴露于分子表面，疏水基团包于内部。结构域：形成三级结构时，可将肽链中局部的二级结构汇集在一起，形成特异的结构域，多为口袋、洞穴状，核心部分多为疏水AA，多是活性部位。具备三级结构的Pr即可有生物活性4)四级结构概念：由两条or两条以上具独立三级结构的多肽链通过非共价键形成的空间结构两条多肽链通过二硫键（共价键）连接，不视为具备四级结构。亚基的解离、聚合：Pr活性变化3.蛋白质的性质1)蛋白质的紫外吸收芳香族AA含共轭双键，可吸收紫外线→Pr可吸收紫外线，280nm紫外分光光度计—定量测定蛋白质含量2)蛋白质的等电点(PI)：Pr分子所带+、-电荷相等时溶液的PH值电泳：带电离子在电场中的定向移动称为电泳，Pr可用电泳进行分离。3)蛋白质的呈色反应蛋白质分子中的特殊基团+某种试剂→有色化合物（定性、定量分析）双缩脲反应、酚试剂反应、米伦试剂反应、考马斯亮篮染色4)蛋白质的亲水特性：Pr大分子能稳定的分散于水中稳定因素：水膜、电荷稳定因素破坏→Pr的沉淀：用于分离、纯化Pr蛋白质沉淀方法沉淀方法沉淀原理对Pr影响常用试剂盐析高浓度中性盐破坏水化膜、中和电荷不变性安全的沉淀方法Na2SO4、NaCl、(NH4)2SO4—最常用有机溶剂极性有机溶剂破坏水化膜往往变性乙醇、丙酮生物碱试剂中和Pr的正电荷Pr在生物碱酸性溶液中，带+电荷，与生物碱试剂中和。往往变性苦味酸、鞣酸、钨酸、重金属盐中和Pr的负电荷Pr在重金属盐碱性溶液中，带-电荷，与带+电荷的金属离子中和。往往变性Ag+、Hg2+、Pb2+、Cu2+5)蛋白质的变性、复性蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，蛋白质分子天然构象被破坏，疏水基团外露，引起理化性质．．．．改变，生物活性丧失。肽键完整，一级结构未破坏变性不一定沉淀（pH、pI相差较远）（盐析）蛋白质的复性：蛋白质变性不久，构象变化较小，去除变性剂，天然结构、活性可恢复。名词：蛋白质的等电点、蛋白质变性、蛋白质的一级、二级、三级、四级结构二、酶（Enzyme）酶：活细胞合成的具催化功能的Pr或核酸，生物催化剂核酶：具有催化作用的RNA脱氧核酶：具有催化作用的DNA1.酶的组成和活性中心酶单纯酶：Pr部分多种酶———辅酶结合酶酶Pr：专一性(全酶)辅助因子：辅酶、金属离子酶的活性中心：酶分子表面与底物结合并将底物转化为产物、体现酶活力的空间结构区域。辅酶常参与活性中心的构成必需基团结合基团：结合底物(活性中心)催化基团：催化反应非必需基团：活性中心以外、结构基础、重要性2.酶促反应特点与机制1)酶促反应特点：高度不稳定性、极高催化效率、高度专一性、酶活性的可调控性结构专一性绝对专一性：一种底物专一性相对专一性：一类底物（基团、键）水解酶立体异构专一性2)酶的催化机制中间产物学说高效性极大地降低反应活化能锁—钥匙假说专一性诱导契合假说3.酶促反应动力学：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂1)米—曼氏方程Km：当酶促反应速度为1/2Vm时的底物浓度Km意义：表示酶与底物的亲和力，酶的特征性常数2)抑制作用不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团共价结合，引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等方法将其除去，恢复酶活性。可逆抑制：抑制剂与酶非共价结合，使酶活性降低/丧失，可用透析、超滤等方法除去而恢复酶活性。竞争性抑制：抑制剂与底物结构类似，竞争性与酶活性中心结合，而阻碍酶与底物的结合，抑制酶活性。非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不类似，与酶活性中心以外的必需基团结合，使酶的构象改变失去活性。4.酶活性的调节酶活性的调节酶结构的调节：别构调节、化学修饰调节、酶原激活、同工酶酶含量的调节酶蛋白合成：诱导、阻遏酶蛋白降解1)别构调节：调节物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶分子空间构象变化，酶活性改变。别构酶(多亚基)催化亚基：活性中心，结合、催化底物不可逆抑制巯基酶抑制：Hg2+、Pb2+、Ag+；解毒(含多个-SH的物质：二巯基丙醇,GSH,Cys)丝氨酸酶抑制：有机磷化合物;解毒：解磷定(PAM)抑制作用竞争性抑制：增加底物浓度→降低抑制，药物设计依据（磺胺药、别嘌呤醇）可逆抑制非竞争性抑制：增加底物浓度→不降低抑制反竞争性抑制调节亚基：别构中心，结合(非共价)别构剂2)化学修饰调节(共价修饰调节)酶蛋白肽链上的某些AA残基在酶的催化下，共价结合或脱去某些化学基团，使酶活性改变。磷酸化与去磷酸化：最重要的化学修饰调节方式3)酶原激活酶原：细胞刚合成或初分泌时，无活性的酶前体。酶原激活：在一定条件下，无活性的酶原转变成有活性的酶。酶原激活实质：酶的活性中心形成or暴露过程。酶原激活机理：酶原分子N端附近的一个or几个AA残基的去除，肽键断裂，分子构象改变。酶原：消化道Pr酶；凝血酶、纤维Pr溶解酶；4)同工酶：催化相同的化学反应，但酶的分子结构、理化性质、生物学功能有所不同的一组酶。不同组织、同一组织、同一细胞，同工酶一般为多亚基酶，各组织中的分布含量差异很大→各组织特有的同工酶谱，特定的相对百分含量5)酶含量的调节：酶蛋白合成、酶蛋白降解名词：酶的活性中心、不可逆抑制、可逆抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、别构调节、化学修饰调节、酶原、酶原激活、同工酶三、维生素1.B族维生素参与构成的辅酶符号名称辅酶酶传递物缺乏病VitB1硫胺素硫胺素焦磷酸TPPα-酮酸氧化脱羧酶系CO2脚气病消化功能障碍VitB2核黄素FMNFAD黄素酶（脱氢酶）2H口角炎唇炎舌炎阴囊皮炎眼睑炎Vitpp烟酸、烟酰胺NAD+NADP+脱氢酶2H赖皮病VitB6吡哆醇、醛、胺磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺AA转氨酶脱羧酶-NH2-COOH未见VitB3泛酸辅酶A酰基转移酶乙酰基未见VitB7生物素生物素辅酶羧化酶CO2未见VitB9叶酸FH4C1转移酶C1巨幼红细胞贫血VitB12钴胺素VitB12辅酶转甲基酶-CH3巨幼红细胞贫血硫辛酸硫辛酸α-酮酸氧化脱羧酶系2H酰基未见2.VitC：抗坏血酸1)参与多种羟化反应2)参与氧化还原反应3.脂溶性Vit主要生化作用主要缺乏病名称活性形式主要生化作用主要缺乏病VitA(视黄醇)视黄醇、11-顺式视黄醛、视黄酸1.构成视紫红质2.维持上皮组织结构的完整3.促进生长发育夜盲症，干眼病，儿童发育迟缓、抵抗力下降4.有一定防癌、抗癌作用VitD1，25-(OH)2-VitD3调节钙、磷代谢，促进成骨作用儿童：佝偻病成人：软骨病中老年：骨质疏松VitE（生育酚）VitE1.维持动物生育功能2.抗氧化作用、抗衰老作用3.促进血红素合成人类未发现缺乏病VitK(凝血Vit)VitK促进凝血因子合成凝血障碍四、生物氧化1.生物氧化：营养物质在体内氧化分解逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。生物氧化方式CO2的生成方式：有机酸的脱羧反应H2O的生成方式：代谢物脱下的氢，经呼吸链的逐步传递，最终与氧结合产生。2.呼吸链1)概念：位于线粒体内膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体构成的链状传递体系，也称电子传递链。2)呼吸链的主要成分及其作用呼吸链成分递氢、递e体传递物烟酰胺脱氢酶NAD+NADP+2(H++e)黄素酶类FMNFAD2(H++e)泛醌(CoQ)CoQ2(H++e)铁硫蛋白Fe-S(Fe)2e细胞色素(Cyt)Cyt(铁卟啉)2e3)呼吸链类型、排列顺序、ATP生成部位NADH氧化呼吸链：普遍，2H→3ATP琥珀酸(FAD)氧化呼吸链：不普遍，2H→2ATP4)胞液中NADH进入线粒体的方式苹果酸-天冬氨酸穿梭：2H→NADH呼吸链，3ATP甘油-3-P穿梭：2H→琥珀酸呼吸链，2ATP3.ATP1)ATP的生成方式底物水平磷酸化：分解代谢过程中，底物因脱氢、脱H2O，使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，再将～○P转移给ADP,生成ATP的过程。氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水，所释放的能量能够偶联ADP复合物酶ⅠNADH-CoQ还原酶Ⅱ琥珀酸CoQ还原酶ⅢCoQ-Cytc还原酶ⅣCyt氧化酶琥珀酸↓FAD↓NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→1/2O2ATPATPATP磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。P/O:氧化磷酸化过程中，每消耗1mol原子氧，所消耗的磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数。2)ATP的功能为生命活动提供能量，能量的直接供应者(高能磷酸键的利用)ATP+H2O→ADP+Pi，释放能量生成NTP,参与各种需能代谢(高能磷酸键的转移)NDP+ATP→NTP+ADP能量的储存(高能磷酸键的储存)肌酸+ATP→磷酸肌酸+ADP3)影响氧化磷酸化的因素抑制剂：呼吸链抑制剂、解偶联剂ADP/ATP的比值甲状腺激素线粒体DNA突变五、糖化学糖：多-OH的醛或酮，及他们的缩聚物、衍生物。1.糖的分类单糖：葡萄糖、果糖、半乳糖寡糖：二糖：蔗糖、麦芽糖、乳糖多糖：同多糖：淀粉、糖原、纤维素2.单糖的结构：链状结构、环状结构3.葡萄糖的化学性质：氧化、还原、成酯、成苷反应糖苷键：单糖间脱H2O形成的连接键4.同多糖组成单位糖苷键种类遇碘颜色反应淀粉α-D-葡萄糖α-1,4糖苷键(直链)、α-1,6糖苷键(分支处)深蓝色糖原α-D-葡萄糖α-1,4糖苷键(直链)、α-1,6糖苷键(分支处)红褐色纤维素β-D-Gβ-1,4-糖苷键无色六、脂化学1.脂的分类、功能功能脂肪：三脂酰甘油：1甘油+3脂肪酸-------------------储能；氧化分解供能；提供必需FA磷脂甘油磷脂--------------------生物膜组分；协助脂类、脂溶性Vit的吸收鞘磷脂类脂类固醇胆固醇及胆固醇酯-------------------细胞膜组分；转化生成下列类固醇物质胆汁酸、类固醇激素、VitD糖脂甘油磷脂：磷脂酰胆碱(卵磷脂)、磷脂酰乙醇胺(脑磷脂)、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇必需脂肪酸：指多不饱和脂肪酸，体内不能合成，必需从食物中摄取。七、核酸1.核酸的基本单位：核苷酸(nucleotideacid)碱基嘌呤：A、G核苷酸嘧啶：C、U、T戊糖：核糖、脱氧核糖磷酸核苷酸：2’-核苷酸3’-核苷酸5’-核苷酸核糖核苷酸