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生物化学答疑库1.糖类化合物有哪些生物学功能？[答]（1）作为生物体的结构成分：植物的根、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶等，这些物质是构成植物细胞壁的主要成分。肽聚糖属于杂多糖，是构成细菌细胞壁的结构多糖。（2）作为生物体内的主要能源物质：糖在生物体内分解时通过氧化磷酸化放出能量，供生命活动需要。生物体内作为能源贮存的糖类有淀粉、糖原等。（3）在生物体内转变为其他物质：有些糖是重要的代谢中间物，糖类物质通过这些中间代谢物合成其他生物分子例如氨基酸、核苷酸等。（4）作为细胞识别的信息分子:：糖蛋白是一类生物体内分布极广的复合糖，其中的糖链在分子或细胞的特异性识别过程中可能起着信息分子的作用。与免疫保护、发育、形态发生、衰老、器官移植等均与糖蛋白有关。2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？[答]D-吡喃葡萄糖在乙醇溶液或吡啶溶液中可以形成结晶，得到两种比旋光度不同的D-葡萄糖，前者的比旋光度为+113o，后者的比旋光度为+19o。如果把这两种葡萄糖结晶分别溶解在水中，并放在旋光仪中观察，前者的比旋光度由+113o降至+52o，后者由+19o升到+52o，随后稳定不变。葡萄糖溶液发生比旋光度改变的主要原因是葡萄糖具有不同的环状结构，当葡萄糖由开链结构变为环状结构时，C1原子同时变成不对称碳原子，同时产生了两个新的旋光异构体。一个叫α-D-吡喃葡萄糖，另外一个叫β-D-吡喃葡萄糖，这两种物质互为异头物，在溶液中可以通过开链式结构发生相互转化，达到最后的平衡，其比旋光度为+52o3.什么是糖蛋白？有何生物学功能？[答]糖蛋白是广泛存在与动物、植物和微生物中的一类含糖基（或糖衍生物）的蛋白质，糖基与蛋白质的氨基酸以共价键结合。糖蛋白中的寡糖链大小不一，小的仅为1个单糖，复杂的有10~20个单糖分子或其衍生物组成的。有的寡糖链是直链，有的为支链，组成寡糖链的单糖主要有葡萄糖、甘露糖、木糖、岩藻糖、N-乙酰-氨基葡萄糖、N-乙酰-氨基半乳糖、葡萄醛酸和艾杜糖醛酸等。糖蛋白的主要生物学功能：（1）激素功能：一些糖蛋白属于激素，例如促滤泡激素、促黄体激素、绒毛膜促性腺激素等均属于糖蛋白。（2）保护机体：细胞膜中的免疫球蛋白、补体也是糖蛋白。（3）凝血和纤溶作用：参与血液凝固和纤溶的蛋白质例如凝血酶原、纤溶酶原均为糖蛋白。（4）具有运输功能：例如转运甲状腺素的结合蛋白、运输铜元素的铜蓝蛋白、运输铁元素的转铁蛋白等均属于糖蛋白。（5）决定血液的类型：决定血型的凝集原A,B,O以糖蛋白和糖脂的形式存在。（6）与酶的活性有关：糖蛋白在酶的新生肽链折叠、转运和保护等方面普遍起作用。（7）一些凝集素属于糖蛋白。4.纤维素和糖原都是由D-葡萄糖经1→4连接的大分子，相对分子质量相当，是什么结构特点造成它们的物理性质和生物学功能上有很大的差异？[答]糖原结构与支链淀粉的结构很相似，糖原的分支较多，平均每8~12个残基发生一次分支。糖元高度的分支结构一则可以增加分子的溶解度，二则将有更多的非还原端同时接受到降解酶的作用，加速聚合物转化为单体，有利于及时动用葡萄糖库以供生物体代谢的急需。纤维素是线性葡聚糖，残基间通过β（1→4）糖苷键连接的纤为二糖单位。纤维素链中的每一个残基相对前一个翻转1800，使链采取完全伸展的构象。相邻、平行的伸展链在残基环面的水平向通过链内和链间的氢键网形成片层结构。若干条链聚集成周期性晶格的分子束，称微晶或胶束。多个胶束形成微纤维，在植物细胞中，纤维素包埋在果胶、半纤维素、木质素、伸展蛋白等组成的基质中。纤维素与基质粘合在一起增强了细胞壁的抗张强度和机械性能，以适应植物抵抗高渗透压和支撑高大植株的需要。5.天然脂肪酸在结构上有哪些共同特点[答]来自动物的天然脂肪酸碳骨架为线性，双键数目一般为1~4个，少数为6个。细菌所含的脂肪酸大多数是饱和的，少数为单烯酸，多于一个得极少，有些含有分支的甲基。天然脂肪酸的碳骨架原子数目几乎都是偶数，奇数碳原子的脂肪酸在陆地生物中极少，但在海洋生物有相当的数量。天然脂肪酸碳骨架长度为4~36个，多数为12~24个，最常见的为16、18碳，例如软脂酸、硬脂酸和油酸，低于14碳的主要存在于乳脂中。大多数单不饱和脂肪酸中的双键位置在C9和C10之间。在多不饱和脂肪酸中通常一个双键也为于△9，其余双键位于△9和烃链的末端甲基之间，双键一般为顺式。6.为什么多不饱和脂肪酸容易受到脂质过氧化？---答案[答]多不饱和脂肪酸分子中与两个双键相连接的亚甲基（-CH2-）上的氢比较活泼，这是因为双键减弱了与之连接的碳原子与氢原子之间的C-H键，使氢很容易被抽去。例如羟基自由基从-CH2-抽去一个氢原子后，在该碳原子上留下一个未成对电子，形成脂质自由基L?。后者经分子重排、双键共轭化，形成较稳定的共轭二烯衍生物。在有氧的条件下，共轭二烯自由基与氧分子结合生成脂质过氧自由基LOO?。LOO?能从附近的另外一个脂质分子LH抽氢生成新的脂质自由基L?。这样就形成了链式反应，导致多不饱和脂肪酸发生脂质过氧化。7.人和动物体内胆固醇可能转变为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？[答]激素类：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素。非激素类：维生素D、胆汁酸（包括胆酸、鹅胆酸和脱氧胆酸）。牛磺胆酸和甘氨胆酸。8.判断氨基酸所带的净电荷，用pI-pH比pH-pI更好，为什么？[答]当一种氨基酸的净电荷用q=pI-pH表达时，若q为正值，则该氨基酸带正电荷；若q为负值，则该氨基酸带负电荷。q值的正与负和该氨基酸所带电荷的种类是一致的。如果采用q=pH-pI来表达，则会出现相反的结果，即q为负值时，氨基酸带正电荷；q为正值时，氨基酸带负电荷。因此，用pI-pH更好。9.甘氨酸是乙酸甲基上的氢被氨基取代生成的，为什么乙酸羧基的pKa是4.75，而甘氨酸羧基的pKa是2.34？[答]当甘氨酸溶液的pH低于6.0时，氨基以带正电荷的形式存在，带正电荷的氨基通过静电相互作用（诱导效应）使羧基更容易失去质子，成为更强的酸。10.（1）Ala，Ser，Phe，Leu，Arg，Asp，Lys和His的混合液中pH3.9进行纸电泳，哪些向阳极移动？哪些向阴极移动？（2）为什么带相同净电荷的氨基酸如Gly和Leu在纸电泳时迁移率会稍有差别？[答]（1）Ala,Ser,Phe和Leu的pI在6左右。在PH3.9时，都带净正电荷，所以向阴极移动，但彼此不能分开；His和Arg的pI分别是7.6和10.8，在pH3.9时，它们亦带净正电荷向阴极移动。由于它们带的正电荷多，所以能和其他向阴极移动的氨基酸分开；Asp的pI是3.0,在PH3.9时，它带负电荷，向阳极移动。（2）电泳时若氨基酸带有相同电荷，则相对分子质量大的移动速度较慢。因为相对分子质量大的氨基酸，电荷与质量的比小，导致单位质量受到的作用力小，所以移动慢。11.（1）由20种氨基酸组成的20肽，若每种氨基酸残基在肽链中只能出现1次，有可能形成多少种不同的肽链？（2）由20种氨基酸组成的20肽，若在肽链的任一位置20种氨基酸出现的概率相等，有可能形成多少种不同的肽链？[答]（1）可能的种类数为20！≈；（2）可能的种类数为2020≈。12.在大多数氨基酸中，-COOH的pKa都接近2.0，-NH的pKa都接近9.0。但是，在肽链中，-COOH的pKa为3.8，而-NH3＋的pKa值为7.8。你能解释这种差别吗？[答]在游离的氨基酸中，带正电荷的使带负电荷的-COO-稳定，使羧基成为一种更强的酸。相反地，带负电荷的羧酸使稳定，使它成为一种更弱的酸，因而使它的pKa升高。当肽形成时，游离的-氨基和-羧基分开的距离增大，相互影响降低，从而使它们的pKa值发生变化。13.-螺旋的稳定性不仅取决于肽链内部的氢键，而且还与氨基酸侧链的性质相关。室温下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成螺旋？哪些能形成其他有规则的结构？哪些能形成无规则的结构？并说明其理由。（1）多聚亮氨酸pH7.0；（2）多聚异亮氨酸pH7.0；(3)多聚精氨酸pH7.0；(4)多聚精氨酸pH13.0；（5）多聚谷氨酸pH1.5；(6)多聚苏氨酸pH7.0；(7)多聚羟脯氨酸pH7.0.[答]（1）多聚亮氨酸的R基团不带电荷，适合于形成-螺旋。（2）异亮氨酸的-碳位上有分支，所以形成无规则结构。（3）在pH7.0时，所有精氨酸的R基团带正电荷，由于静电斥力，使氢键不能形成，所以形成无规则结构。（4）在pH13.0时，精氨酸的R基团不带电荷，并且-碳位上没有分支，所以形成-螺旋。（5）在pH1.5时，谷氨酸的R基团不带电荷，并且-碳位上没有分支，所以形成-螺旋。（6）因为苏氨酸-碳位上有分支，所以不能形成-螺旋。（7）脯氨酸和羟脯氨酸折叠成脯氨酸螺旋，这是一种不同于-螺旋的有规则结构。14.球蛋白的相对分子质量增加时，亲水残基和疏水残基的相对比例会发生什么变化？[答]随着蛋白质相对分子质量（Mr）的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质Mr的增加，表面积随r2增加而增加，体积随r3的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。15.血红蛋白亚基和亚基的空间结构均与肌红蛋白相似，但肌红蛋白中的不少亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代了，这种现象能说明什么问题。[答]肌红蛋白以单体的形式存在，血红蛋白以四聚体的形式存在，血红蛋白分子中有更多的亲水残基，说明疏水作用对于亚基之间的结合有重要意义。16.简述蛋白质溶液的稳定因素，和实验室沉淀蛋白质的常用方法。[答]维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。若pH＞pI，蛋白质带负电荷；若pHpI，蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集而发生沉淀。沉淀蛋白质的方法，常用的有：（1）盐析法，在蛋白质溶液加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，去除蛋白质的水化膜，中和蛋白质表面的电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质，称分段盐析。盐析是对蛋白质进行粗分离的常用方法。（2）有机溶剂沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液的体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，还可用加重金属盐，加某些有机酸，加热等方法将样品中的蛋白质变性沉淀。17.（1）除共价键外，维持蛋白质结构的主要非共价键有哪几种？（2）有人说蛋白质组学比基因组学研究更具挑战性，请从蛋白质分子和DNA分子的复杂性和研究难度来说明这一观点。[答]（1）除共价键外，维持蛋白质结构的主要非共价键有：范德华力（范德华相互作用）、疏水作用、盐键、氢键。（2）DNA是由4种元件构成的大分子，蛋白质是由20多种元件构成的大分子，显然，蛋白质的分子结构更具复杂性，DNA的双螺旋结构有一定的刚性，其空间结构相对简单，蛋白质作为单链分子，可以形成各种复杂的空间结构，由于结构的复杂性，蛋白质的功能广泛而复杂，且结构和功能受到复杂的调控，DNA的功能则相对简单。综合而论，蛋白的研究更具复杂性和挑战性。18.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。[答]（1）能提高蛋白质的稳定性。亚基结合可以减少蛋白质的表面积/体积比，使蛋白质的稳定性增高。（2）提高遗传物质的经济性和有效性。编码一个能装配成同聚体的单位所需的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需的基因长度要小得多（如烟草花叶病毒的外壳有2130多个亚基）。（3）形成功能部位。不少寡聚蛋白的单体相互聚集可以形成新的功能部位。（4）形成协同效应。寡聚蛋白与配体相互作用时，有可能形成类似血红蛋白或别构酶那样的协同效应，使其功能