生化考研复习题

1234生化考研复习题第一章蛋白质化学1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。（1）在低pH值时沉淀。（2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。（4）加热时沉淀。2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。（1）测定小肽的氨基酸顺序。（2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）.（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。（5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5000到400000，已知这些蛋白质的分子量为：肌红蛋白（马心肌）16900过氧化氢酶（马肝）247500细胞色素C（牛心肌）13370肌球蛋白（鳕鱼肌）524800糜蛋白酶元（牛胰）23240血清清蛋白（人）68500510已知血红蛋白的相对分子量为64000，试计算在标准状态下，每克血红蛋白能与多少毫升氧结合。11从某植物中分离得到的一种脯氨酸羟化酶的抑制剂。（1）解释为什么将此物质喂食给大鼠，会导致其血管变脆，皮肤受损，牙龈出血；（2）人类患维生素C缺乏症时出现与（1）中类似的症状，试解释其相似性。12对蛋白质中自然发生的氨基酸替换的研究有以下结果，试解释每种现象。（1）丝氨酸的替换最不易改变蛋白质的功能；（2）色氨酸的替换最易改变蛋白质的功能；（3）LysArg和IleLeu这样的替换一般对蛋白质的功能基本无影响。（4）当蛋白质其它位点发生变化时，甘氨酸一般位于链中的某一位置保持不变。13如果动物饲料中含有14C标记的Lys，14C会出现在动物的胶原中吗？如果饲料中含有14C标记的羟赖氨酸，合成的胶原中含有14C吗？14（1）阿司匹林中含有一个羟基，其PKa为3.5。为了进入血液，阿斯匹轮需要通过胃（pH约等于1）、肠道（pH约等于6）上皮细胞。一般而言，处于电中性的分子比带电荷的分子更容易通过膜，为什么胃黏膜细胞壁比小肠黏膜细胞壁更能有效地吸收阿司匹林。（2）另外一种药物苯丙胺含有一个可离子化的氨基，假定它的PKa是9,。你预计它是在胃还是在小肠更容易吸收。15鳄鱼能够生活在水下面不呼吸达1h之久，将呼吸空气的猎物溺死，在闲暇的时候就餐。与此生活方式相适应的是，它几乎能利用血液中100%的氧气，而人只能抽取血液中65%的氧气。鳄鱼血红蛋白不结合2,3-BPG，但其脱氧血红蛋白更喜欢结合HCO3-。试解释为什么有助于鳄鱼获取食物？16什么是蛋白质的构象？构象和构型有什么异同？617多数动物不能消化羊毛，因为羊毛角蛋白含有丰富的二硫键以及随之而来的不溶性。但衣蛾的消化道内有高浓度的硫氢化物，这使得它能够消化羊毛。为什么？18预测一个球蛋白表面的Glu残基侧链的微环境变化对其pKa的影响，（1）一个Lys残基与其靠近。（2）蛋白质的C端与其靠近。（3）蛋白质所溶解的NaCl溶液的浓度从0.05mol/L提高到0.10mol/L。（4）侧链进入蛋白质内部的疏水区域。19某蛋白质多肽链有一些区域为α—螺旋构象，另一些区域为β—折叠构象，该蛋白质相对分子质量为240000，多肽链外形总长为5.6X10-5cm，计算多肽链中α—螺旋构象占分子长度的百分之多少？20有一个长链多肽，其侧链上有羧基（pK=4.3）30个，咪唑基（pK=7.0）10个，ε—氨基（pK=10）15个，设C末端的α—羧基的pK=3.5，N末端的α—氨基pK=9.5，计算此多肽的等电点。21（南开大）谈谈你对蛋白质结构层次的认识。22（浙大）什么是蛋白质二级结构？稳定二级结构的主要作用力是什么？多肽链中脯氨酸对α—螺旋的形成有何影响？为什么哪种蛋白质完全由α—螺旋构成？23（武大）简述蛋白质一二三四级结构。24（武大）测定蛋白质等电点的方法有哪几种？25（武大）鉴定一个蛋白质是否达到均一程度有哪些方法？26（山大）在测定了两个多聚氨基酸在不同pH条件下的旋光度变化关系后得到如下图，请根据这一实验结果说明：（1）解释旋光度的急剧变化。（2）旋光度与结构的关系是怎样的。727（华东师大）为什么说蛋白质的空间结构是以一级结构为基础的。28（华东师大）怎样从组织中分离提取某一特定蛋白（简述主要步骤和使用方法）。29（华东师大）举例说明蛋白质功能和结构的关系。30（首都师大）简述细胞内新生肽链折叠的基本原则及动力学途径。31（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。32（北师大）分离生物大分子的方法有哪些？它们的理论依据是什么？33（山大）蛋白质溶液为什么易被无机盐沉淀。8第二章酶1（河北师大）简述酶具有高催化效率的因素。2（南开大）举例说明别构效应的生物学意义。3（山大）为什么His常被选择作为酶分子中的活性中心的构成成分，而并不作为蛋白质的一般结构分子。4（华中农大）举例说明酶活性调节的几种主要方式。5（北师大）举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。6在酶的纯化过程中会丢失一些活力，但偶尔亦可能在某一纯化步骤中的酶活力可超过100%，产生这种活力增高的原因是什么？7某酶制剂2mL内含脂肪10mg，糖20mg，蛋白质25mg，其酶活力与市售酶商品（每克含2000酶活力单位）10mg相当，问酶制剂的比活力是多少？8焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解成磷酸，它的相对分子质量为120000，由6个相同的亚基组成，纯酶的Vmax为3600U/mg酶，它的一个酶活力单位（U）规定为：在标准的酶测定条件下，37oC，15mim水解10μmol焦磷酸所需要的酶量。问：（1）每毫克酶在每秒钟水解了多少摩尔底物。（2）每毫克酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基有一个活性中心）。（3）酶的转换数是多少？9酶定量测定中要控制哪些条件？为什么？10何谓米氏常数，它的意义是什么？11米氏方程的实际意义和用途是什么？它有什么局限性。12别构酶有何特性？13酶溶液加热时，随着时间推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液维持在45oC以下12min后，活性丧失50%。但若己糖激酶与大量底物葡萄糖共同维持在45oC以下12min后，则活性仅丧失3%。请解释为什么在有底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制。14人的血清中含有酸性磷酸酶，在微酸性条件下（pH5.0）水解磷酸酯：9酸性磷酸酶是由红细胞、肝、肾、脾和前列腺等器官中产生。从临床角度看，来自前列腺的酸性磷酸酶最为重要，因为该酶在血液中的浓度增加时，通常意味着可能有前列腺癌。来自前列腺的磷酸酯酶受酒石酸离子的强烈抑制，而来自其它组织的则不受抑制。如何利用这一现象测定人的血液中前列腺酸性磷酸酯酶的活性？15新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后，就不那么甜了，因为50%的糖已经转化为淀粉。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟，然后于冷水中冷却，储存在冰箱中可保持甜味。这是什么道理？16纯的酶制品对水透析时会失去活性。有的人认为透析除去了必要的辅助因子；而有的人认为在低离子强度溶液中的酶去折叠了。你能通过什么样的实验来确认他们的观点正确与否。17对于变构酶来讲，加入低浓度的竞争性抑制剂，能起到激活作用，为什么？18（山师大）请绘出竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的双倒数曲线图。19（山师大）论述酶的必需基团、活性中心及二者之间的关系。20（全国农大）以丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶为例，说明酶竞争性抑制的特点。21酶的变构和变性有何不同？22测定酶促反应速度为什么一定要测初速度？23（中山大）磺胺类药物为什么能消炎？请从生化角度分析。24（中山大）请你设计一个测定α—淀粉酶活力的方法。25（南开大）用作图法区分酶的不同抑制作用。26（武大）谈谈酶制备方法的设计问题。27（武大）用坐标图表示pH、温度、底物浓度、酶浓度、反应时间与反应速度的关系。28（山大）酶催化效率高的原因是什么？29（山大）什么是酶的转换数？它相当于米氏方程推导中的哪个常数？用数学式表示。1030（华东师大）某一酶提取液实验证明在适宜条件下它对底物有催化作用。用该酶制剂做如下实验。（1）取上述提取液一部分充分加热煮沸后，冷却至室温，在同等条件下加底物，结果对底物无催化作用。为什么？（2）另一部分酶提取液置于透析袋中，对蒸馏水充分透析，然后在同等条件下进行酶促反应实验，结果对底物也不起作用。为什么？（3）如果将（1）中冷却溶液和（2）透析袋中剩余的加在一起，混合后在同等条件下用原底物做实验，是否有催化活性。为什么？试说明之。11第三章核酸1（西南农大）简述DNA双螺旋的结构模型。2（北师大）简述核酸的组成、结构及生物学功能。3（南师大）RNA有哪三种类型，各有何主要功能？4（中科院）烟草花叶病毒（TMV），含有蛋白质95%，RNA5%。蛋白质的氨基酸组成为：Ile(9)，Leu(12)，Lys(2)，Phe(8)，Pro(8)，Ser(16)，Trp(3)，Tyr(4)，Ala(14)，Arg(11)，Asp(8)，Cys(1)，Glu(16)，GLy(6)，Val(8)。TMV紫外吸收光谱有什么特点，为什么？（括号中的数字为所含该氨基酸的数目）5（清华）溶液A中含有浓度1M的20个碱基对的DNA分子，溶液B中含有0.05M的400个碱基对的分子，所以每种溶液含有总的核苷酸残基数相等。假设DNA分子都有相同的碱基组成。（1）当两种溶液的温度都缓慢上升时，哪个溶液首先得到完全变性的DNA？（2）哪个溶液复性的速度更快些？6DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？7简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。8用1mol/L的KOH溶液水解核酸，两类核酸（DNA和RNA）水解产物是否相同？9一个单链DNA与一个单链RNA相对分子质量相同，你如何将它们区分开？10为什么大多数核糖酶受金属螯合剂EDTA的抑制？11为什么大多数核酸酶在1mol/LNaCl溶液中会失去活性？12如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA量为6.4X109个碱基对。试计算人体DNA的总长度是多少？这个长度与太阳—地球之间的距离（2.2X109Km）相比如何？13把两条长度、浓度都相同的单链DNA探针加入到从人细胞系中提取的DNA片段混合组分中。一个探针与核糖体RNA的某个区域互补，另一个与球蛋白mRNA的某个区域互补。加热混合物使DNA片段变性，然后再冷却。为什么核糖体RMA探针形成双链结构比球蛋白mRNA要早？14至少给出两条理由说明双链DNA比单链RNA更适合充当遗传信息的贮存者。1215如果你要在体外的细胞培养物中，特异性标记DNA，而不是RNA，你会选择何种标记物？如果你要特异性标记RNA，而不是DNA，你又会选择何种标记物？16为什么核糖核酸酶不能催化DNA水解？17胰核糖核酸酶的基因最少核苷酸对数是多少？为什么它的基因可能比你回答的核苷酸对数要大得多？由于什么原因不能