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作业题一、填空题1、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。2、在生理条件下（pH7.0左右），蛋白质分子中的精氨酸侧链和赖氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷3、脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生紫色的物质4、常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有氧化法，常用的试剂为过甲酸；还原法，常用的试剂为β-巯基乙醇或巯基乙酸5、维持蛋白质构像的化学键有肽键、二硫键、氢键、疏水键、离子键和范德华力。6、当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称盐溶。当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称盐析。7、蛋白质的二级结构是指α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等几种类型8、测定蛋白质浓度的方法主要有凯氏定氮法、双缩脲法、Lowry法、紫外吸收法。9、天冬氨酸和赖氨酸是尿素合成途径中重要的氨基酸10.大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16%，如测得1g样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为6.25%11、组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有酪氨酸，丝氨酸，苏氨酸12、组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是组氨酸，含硫的氨基酸是甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸13、蛋白质中的苯丙氨酸，酪氨酸，和色氨酸3种氨基酸具有特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。14.鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有肼解法和羧肽酶法15.肽键实际上是一个共振杂化体，因此肽键具有部分双键的性质16.最早提出蛋白质变性理论的科学家是吴宪二、判断题1、天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子答：错。因为甘氨酸并没有不对称的α-碳原子。2、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，二肽也有双缩脲反应答：错。双缩脲只能与含有两个或两个以上肽键的蛋白质或多肽反应，二肽只有一个肽键，无法发生双缩脲反应。3、组氨酸是人体的一种半必须氨基酸答：对。因为在幼儿时候，组氨酸是必需氨基酸，无法自身合成；而到了成人，人体自身就能合成组氨酸，就成为了非必需氨基酸。4、在一次实验中，蛋白质顺序仪可以测定肽链长度为200个氨基酸残基的氨基酸顺序答：错误。5、维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键答：错误。维持蛋白质三级结构最重要的结构应该是疏水键。6、大多数蛋白质主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基组成答：错误。应该是由R基团。7、变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。答：错误。8、溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点答：错误。等电点是氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值，溶液pH值不影响。9、.氨基酸与茚三酮反应都生成蓝紫色化合物答：错误。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质。10、羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。答：正确。11、盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备答：正确。12、蛋白质在等电点时，净电荷为零，溶解度最小答：正确。13、构型的改变必需有旧的共价键的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化答：正确。14、用羧肽酶A水解一个肽，发现释放最快的是Leu,其次是Gly，据此可断定，此肽的C端序列是Gly-Leu答：正确。15、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变答：正确。16、在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键答：错误。17、从热力学上讲蛋白质分子最稳定的构象是自由能最低时的构象答：正确三、选择题1、已知Lys的pk1,pKR,pK2分别为2.18，8.96，10.52，则它的pI值为（9.74）2、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（C）A丙氨酸B亮氨酸C甘氨酸D组氨酸3、蛋白质分子在280nm处有吸收峰，它主要是由哪种氨基酸引起的（C）A谷氨酸B色氨酸C苯丙氨酸D组氨酸4、蛋白质哪一种水解过程中由于多数氨基酸被遭到不同程度的破坏，产生消旋现象BA酸水解B酶水解C碱水解D酸和酶水解5、下列关于α-螺旋的叙述，哪些是错误的（C）A、氨基酸残基之间形成的=C=O与H-N=之间的氢键使α-螺旋稳定B、减弱侧链基团R之间不利的相互作用，可使α-螺旋稳定C、疏水作用使α-螺旋稳定D、脯氨酸和甘氨酸的出现可使α-螺旋中断6、蛋白质三维结构的构象特征主要取决于：BA、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、离子键、范德华力和疏水作用等构象维系力C、温度、PH和离子强度等环境条件D、各氨基酸间彼此借以相连的肽键7、典型的α-螺旋是:C(A)2.610;(B)310;(C)3.613;(D)4.0158、对一个富含His残基的蛋白质，在使用离子交换层析时应优先考虑（C）（A）严格控制蛋白质上样液的浓度（B）严格控制盐梯度（C）严格控制洗脱液的PH值（D）严格控制洗脱液的体积9、用凝胶过滤法（亦称为分子筛层析）分离含有溶菌酶（Mr=14,000）、胰凝乳蛋白酶原（Mr=25,000）、卵清蛋白（Mr=45,000）和醛缩酶（Mr=150,000）的蛋白质混合物。最后从层析柱上洗脱下来的蛋白质是DA．醛缩酶B．胰凝乳蛋白酶原C．卵清蛋白D．溶菌酶10、下面是关于天然蛋白质肽键的某些叙述，其中正确的是（D）A．肽键氢原子和氧原子总是处于C－N键相反的两侧B．肽键可以自由旋转C．肽键的C－N键比一般的C－N键短D．肽键的C－N键具有部分双键的性质11.蛋白质变性伴随有结构上的变化是（C）A肽链的断裂B氨基酸残基的化学修饰C一些侧链基团的暴露D氨基酸排列顺序的改变12.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液，pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，pH9中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是（B）AAla,Cys,Lys,AspBAsp,Cys,Ala,LysCLys,Ala,Cys,AspDCys,Lys,Ala,Asp13.能保护巯基酶不被氧化的物质是（A）AGSHB尿素CSDSDDNFB14.下列哪种情况最可能形成β折叠（B）ApolyProBAla-Val-Ala-Val-Ala-ValCpolyGlyDGly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala15.下列关于蛋白质结构叙述不正确的是（B）A三级结构具有空间构象B各种蛋白质均具有一、二、三和四级结构C无规则卷曲是在一级结构基础上形成的Dα螺旋属二级结构16.变性蛋白质的主要特点是：DA粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物学活性降低或丧失四、简答题1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？答：蛋白质是生命活动的主要承担者，蛋白质具有的作用包括：1.许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，称为结构蛋白。2.细胞内的化学反应离不开酶的催化，绝大多数酶是蛋白质。3.有些蛋白质（如血红蛋白）具有运输的功能。4.有些蛋白质起信息传递的作用，能够调节机体的生命活动，如胰岛素。5.有些蛋白质有免疫功能，人体的抗体是蛋白质，可以帮助人体抵御病菌和病毒等抗原的侵害。2、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。答：蛋白质特定的空间结构由它的一级结构决定，而蛋白质的生物学功能则是由它的特定的空间结构决定。（1）一级结构与功能的关系蛋白质一级结构是其生物学功能的重要基础。一般来说，一级结构不同，生物学功能各异。特别是在一级结构中的“关键”部分发生变化，其功能也相应发生改变。例如：镰型贫血症，一个氨基酸残基的改变就导致了血红蛋白空间结构的明显改变，从而引起血红蛋白功能的改变。遗传信息决定了生物全部蛋白质的氨基酸序列。因此蛋白质一级结构进化关系密切。通过同源蛋白质之间的序列比对能揭示进化上的关系。不同物种的同源蛋白质氨基酸序列的差异，反映出不同物种在进化程度上的差别和种属的远近。（2）高级结构与功能的关系蛋白质分子特定的空间构象是表现其省区学功能或活性所必需的。事实上，蛋白质空间构象的形成或改变，是蛋白质行使其生物学功能的重要体现。当蛋白质分子与其他分子，如酶的底物分子、与抗体蛋白特异性结合的抗原，以及与受体蛋白相结合的配体等相互作用时，蛋白质的空间构象会发生变化，这种结构改变所产生的物理、化学效应对生命至关重要。3、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？答：蛋白质分子的大小正好在纳米级，符合胶体大小；蛋白质水溶液具有胶体的性质：布朗运动，丁达尔现象，电泳等；所以蛋白质水溶液可以稳定存在，又是亲水的。4、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。答：蛋白质由氨基酸组成，具有一定的空间结构，在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。天然蛋白质受到物理化学等因素的影响，导致生物活性的丧失，理化性质的改变以及不对称性增加的过程。实质是蛋白质分子内的次级键遭到破坏，引起天然构象解体，但一级结构保持完整的过程生活中煮熟的鸡蛋就是蛋青（蛋白质）变成固体了。酶是蛋白质，加酶洗衣粉使用温度不能过高也是避免蛋白质变性。重金属也可以使蛋白质变性．重金属中毒后，医生往往让喝鸡蛋清，这样蛋清和金属就沉淀了5、蛋白质的酸水解和碱水解分别得到哪些氨基酸，各有何特点？答：蛋白质碱水解，只有色氨酸不被破坏；蛋白质酸水解，色氨酸被破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺脱酰胺基。在酸性条件下水解的程度比较小；在碱性条件下的水解程度比较大，趋于完全，在碱性条件下水解出来的氨基酸与碱发生反应成盐。6、按氨基酸R基的极性性质将其分为哪几类？请写出各类的性质，氨基酸的名称以及三字符号和单字符号答：非极性氨基酸（疏水氨基酸）：9种甘氨酸（Gly，G）丙氨酸（Ala，A）缬氨酸（Val，V）亮氨酸（Leu，L）异亮氨酸（Ile，I）脯氨酸（Pro，P）苯丙氨酸（Phe，F），色氨酸（Trp，W）蛋氨酸（Met，M）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷/极性中性氨基酸：6种丝氨酸（Ser，S）酪氨酸（Tyr，Y）半胱氨酸（Cys，C）苏氨酸（Thr，T）天冬酰胺（Asn，N）谷氨酰胺（Gln，Q）2）带正电氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys，K）精氨酸（Arg，R）组氨酸（His，H）3）带负电氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp，D）谷氨酸（Glu，E）7、羊毛衫等羊毛制品在热水中洗后在电干燥器内干燥，会收缩。但丝制品进行同样处理，却不会收缩。如何解释这两种现象？答:羊毛纤维多肽链的主要结构单位是连续的α-螺旋圈，其螺距为5.4A。当处于热水（或蒸汽）环境下，使纤维伸展为具有β-折叠构象中相邻R基团之间的距离是7。0A。当干燥后，多肽链重新由β折叠转化为α螺旋构象，所以羊毛收缩了。而丝制品中的主要成分是丝心蛋白，它主要是由呈现β折叠构象的多肽链组成的，丝中的β-折叠含有一些小的、包装紧密的氨基酸侧链，所以比羊毛中的α-螺旋更稳定，水洗和干燥其构象基本不变。8、简述甘氨酸的特点及其在蛋白质结构中的作用答：甘氨酸的特点是侧链R基团很小，在α-螺旋中任取二面角，破坏α-螺旋；在β-折叠中，片层紧密而稳定。氨基酸小且具有柔性，常出现在β-转角中。所以甘氨酸小，不易产生空间位阻，有更高的构象柔韧性，在蛋白质结构中有重要作用。9、胃液（pH=1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其他蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？答：必须存在-COO-;Asp与Glu两种氨基酸能提供这样的基团。10、许多蛋白质在280nm处具有很强的紫外吸收，但明胶例外，为什么？答：许多蛋白质在280nm处具有芳香环侧链的氨基酸残基，如色氨酸和苯丙氨酸，而使其具有紫外吸收能力。明胶系胶原蛋白的部分降解产物，胶原蛋白具有特殊的氨基酸组成，含芳香环的氨基酸比例太低，因而明胶蛋白溶液在280nm不具吸收能力。11、许多天然蛋白质富含二硫键，其机械性质（张力强度、黏性、硬度等）都与二硫键的含量有关。例如：富含二硫键的