生物化学作业9-12

生物化学作业——§9-12酶1年级班级专业学号姓名章节§9酶引论次数4P1472、解释下列术语：⑴全酶⑵固定化酶⑶活化能⑷酶的转化数⑸寡聚酶⑹Kat单位⑺酶偶联分析法⑻诱导契合说⑼反馈抑制⑽抗体酶生物化学作业——§9-12酶2P1475、L19RNA有哪些性质表明它是一种酶？解：P34913、称取25mg蛋白酶粉配制成25mL酶溶液，从中取出0.1mL酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白质为0.2mg，若以每分钟产生1μg酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据，求出：（1）1mL酶液中所含蛋白质量及活力单位。（2）比活力。（3）1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。解：补、焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解或磷酸，其相对分子质量为120×103，由6个相同亚基组成。纯酶的Vmax为2800U/mg酶。它的一个活力单位规定为：在标准测定条件下，37℃、15min内水解10μmol焦磷酸所需要的酶量。问：（1）酶mg酶在每秒钟内水解多少mol底物？（2）每mg酶中有多少mol的活性部位（假设每个亚基上有一个活性部位）？（3）酶的转换数是多少？解：补、有1g淀粉酶酶制剂，用水溶解成1000mL，从中取出1mL测定淀粉酶活力，测知每5min分解0.25g淀粉。计算每g酶制剂所含淀粉酶活力单位数？生物化学作业——§9-12酶3章节§9酶动力学次数4P1708、在一系列底物浓度下测得的初速度，实验数据如下表所示：[S]/μmol.L-1v0/μmol.L-1.min-15221039206550102100120200500135147⑴试从v0对[S]的直线作图（米-曼氏曲线）估算Km及Vmax。⑵利用Lineweaver-Burk作图确定Km及Vmax。⑶从Eadie-Hofstee作图求Km及Vmax解：P17010、表10-4是有关一个酶在无抑制剂⑴和两种不同抑制剂⑵和⑶（抑制剂浓度均为5mmol.L-1）存在下获得的动力学数据。假设每个实验中[Et]是一样的。a利用双倒数作图确定酶的Vmax和Km值。b确定每种抑制剂的抑制类型和Ki。表10-4第10题的实验动力学数据[S]/mmol.L-1⑴v0/mmol.L-1.s-1⑵v0/mmol.L-1.s-1⑶v0/mmol.L-1.s-11124.35.5220894291413835211612402618生物化学作业——§9-12酶4解：补、假设Km为2.9×10-4mol.L-1，Km为2×10-5mol.L-1，在底物浓度为1.5×10-3mol.L-1时，要得到75%的抑制，需要竞争性抑制剂的浓度是多少？解：章节§11酶的作用机制和酶的调节次数4P1951、解释下列术语：⑴活性部位；⑵亲和标记；⑶一般酸碱催化；⑷邻近效应；⑸催化三联体；⑹别构酶；⑺共价修饰；⑻酶原激活；⑼同工酶。生物化学作业——§9-12酶5P1953、TPCK是胰凝乳蛋白酶的亲和标记试剂，它对His57烷基化后使胰凝乳蛋白酶失活。（1）为胰蛋白酶设计一个像TPCK那样的亲和标记试剂。（2）你认为怎样可以检验它的专一性？（3）能被胰蛋白酶的这个亲和标记试剂失去活性的还有哪个丝氨酸蛋白酶？解：P1958、试解释为什么胰凝乳蛋白不能像胰蛋白酶那样自我激活？生物化学作业——§9-12酶6章节§12维生素与辅酶次数4P2141、试述辅酶TPP在丙酮酸脱羧中的催化机制。答：P2145、NAD+和NADP+是何种维生素的衍生物？可作为什么酶类的辅酶？在催化反应中起什么作用（用简式表示）？答：P2147、写出四氢叶酸（THF）的化学结构，指出链接一碳单位的位置。答：