生物化学复习资料—名词解析

生物化学复习资料—名词解析碱基堆积力：层层堆积的芳香族碱基上π电子云交错而形成的一种力，使双螺旋结构内部形成一个强大的疏水区，与介质中的水分子隔开，有利于互补碱基间形成氢键，稳定双螺旋结构。磷酸二脂键：一分子磷酸和2个醇酯化形成的键，是两个醇之间的桥梁。DNA变性：DNA双链解开，分离成两条单链，生物活性散失的现象。溶解（解链）温度Tm：热变性过程中，DNA光吸收达到最大一半时的温度，又称熔点。增色效应：当DNA双螺旋变性时，260nm处紫外吸收急剧增加的现象。减色效应：随着核酸复性，紫外吸收急剧降低的现象。核小体：用于包装蛋白质的基本结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白八聚体而成。_________________________________________________________________________必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）不能自身合成，需要从食物中获得的氨基酸。等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移的PH值。肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合。除去一分子水形成的酰胺键。沉降系数：以时间表示的溶质在单位离心力场中的沉降速度。使用超速离心机根据沉降速度法求算。肽单位：又称碱基，使指肽链中的酰胺基。蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N－末端到C－末端的排列顺序称为蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的构象。蛋白质的三级结构：指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。蛋白质的四级结构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构。超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。二面角：两肽平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。结构域：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。通常都是几个超二级结构单元的组合。别构效应：又称变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物功能改变的现象。辅基（prostheticgroup）\配体（ligand）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称为辅基。同源蛋白质（Homologousprotein）：在不同生物体中，行使相同或相似功能的蛋白质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。单体蛋白质（monomericprotein）：由一条多肽链构成的蛋白质。寡聚蛋白：有2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白。结合蛋白：除含氨基酸成分外，还有其它非蛋白质的存在才能保证蛋白质正常生物活性。全酶：在结合酶中，蛋白质部分成为酶蛋白，蛋白质以外的部分成为辅酶因子，二者结合在一起时表现出酶活性，成为全酶。细胞色素C（cytochromeC）：细胞色素C是生物氧化的一个非常重要的电子传递体，在线粒体崤上与其它氧化酶排列成呼吸链，参与细胞呼吸过程。盐溶：某些蛋白质通常不溶或微溶于纯水，而溶于稀中性盐溶液，在一定范围内，其溶解度随稀盐溶液浓度的升高而升高，这种特性称为盐溶。盐析：加入高浓度的中性盐可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷。从而使蛋白质生成沉淀，这种加入中性盐使蛋白质沉淀的现象称为盐析。透析:利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质如无机盐、单糖等分开的方法。超滤：利用压力或离心机，强行使水和其它小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。电泳：不处于等电状态的蛋白质分子，将向着与其电性相反的电极运动。亲和层析：利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，建立起来的有效纯化方法。蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其特定的的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质发生改变和生物学活性的丧失称为蛋白质的变性作用蛋白质的复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。_________________________________________________________________________酸碱催化：在反应中通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，从而加快反应速度。共价催化：底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被传递给第二个底物，形成产物。米氏常数Km：酶促反应速度达到最大反应速度一半时底物浓度。可逆抑制：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的。竞争性抑制：竞争性抑制剂与正常的底物或配体竞争酶上同一结合部位，这种抑制使Km升高，Vmax不变。非竞争性抑制：抑制剂不仅与游离酶结合，也可与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用，Km不变，Vmax减小。反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，Km、Vmax均减小，但Vmax/Km不变。酶活力单位：1个酶活力单位指在特定条件下（25℃，其它条件适宜），在1min内能转化1μmol底物或有关基团的酶量。比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力，单位是U*mg-1。别构酶：又名变构酶。由多个亚基组成，分子中能给与底物结合的部位和能够与调节物结合的调节部位。当调节物结合到调节部分时，使分子构象发生改变，从而使酶活性迅速改变的酶。同工酶：催化同一化学反应而化学组成，理化性质和分布部位不同的一组酶，他们彼此在氨基酸序列，底物的亲和力等方面都存在这差异。诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。酶的活性中心和必需基团：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位，参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。抑制剂：凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，叫酶的抑制剂。别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节。_________________________________________________________________________高能化合物：含有高能键的化合物，该高能键能随水解反应或集团转移反应放出大量的自由能。生物氧化：有机物在体内氧化生成水和二氧化碳病释放能量的过程。电子传递链（呼吸链）：是一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统，所有组成成分都嵌合于线粒体内膜。P/o值：生物氧化中，每消耗一个氧原子所产生的ATP分子数。氧化磷酸化：电子从NADPH或FADH2经电子传递链传递到分子氧形成水，同时偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。是需氧生物合成ATP的主要途径。水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸集团转移反应，直接偶联ATP的主要途径。解偶联剂：使氧化与磷酸化偶联脱节的物质，其基本作用在于经呼吸链泵出的H+不经F0质子通道，而通过其他途径返回线粒体基质，破坏了电化学梯度，ATP合成被抑制。化学渗透机制：电子经呼吸链传递释放的能量，将质子从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，在膜两侧形成电化学梯度而蓄积能量；当质子顺此梯度经ATP合酶F0部分回流时，F1催化ADP与Pi结合形成ATP。能荷：在总的腺苷酸系列中，ATP,ADP,AMP浓度之和所负荷的高能磷酸基数量。糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。柠檬酸循环：也称三羧酸循环。是在线粒体中将乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。乙醛酸循环：是某些植物细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可使乙酰CoA变为草酰乙酸而生成葡萄糖。糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖元的过程，原料有生糖氨基酸，丙酮酸，乳酸，甘油及三羧酸循环中的有机酸。β-氧化作用：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作β-氧化。脂肪酸的α-氧化作用：脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。脂肪酸的ω氧化作用：脂肪酸的ω-氧化指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。乙醛酸循环：在某些细菌，藻类和油料种子等生物体内发生的两分子乙酰CoA合成一分子琥珀酸的代谢途径。酮体：在肝脏中由乙酰CoA合成的β-羧基丁酸，乙酰乙酸和丙酮，这三个化合物合称为酮体。一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的集团。氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。转氨基作用：由转氨酶催化的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转化为α酮酸，反应是可逆的。限制性内切酶：是一类能识别双链DNA分子中特定核苷酸序列，并由此切割DNA双链结构的核酸内切酶。粘性末端：指DNA片段双链的两端含有几个延伸等长的碱基互补配对的核苷酸末端。半保留复制：亲代双链DNA以每条链为模板，按碱基配对原则各合成一条互补链，这样一条亲代DNA双螺旋，形成两条完全相同的子代DNA螺旋，子代DNA分子中都有一条合成的“新”链和一条来自亲代的旧链，称为半保留复制。复制叉(replicationfork)：复制中的DNA分子，未复制的部分是亲代双螺旋，而复制好的部分是分开的，由两个子代双螺旋组成，复制正在进行的部分呈丫状叫做复制叉。前导链：与复制叉移动的方向一致，通过5＇→3＇聚合合成新的DNA链。滞后链：与复制叉移动方向相反，通过不连续的5＇→3＇聚合合成的新的DNA链。冈崎片段：相对比较短的DNA链，是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段。DNA聚合酶(DNApolymerase)：指以脱氧核苷三磷酸为底物，按5’→3’方向合成DNA的一类酶，反应条件：4种脱氧核苷三磷酸、Mg+、模板、引物。DNA聚合酶是多功能酶，除具有聚合作用外，还具有其它功能，不同DNA聚合酶所具有的功能不同。转录：转录是在DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照碱基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模板DNA互补的RNA的过程。信号肽：信号肽指新合成多肽链中用于指导蛋白质的跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端）。信号肽位于分泌蛋白的N端。一般由15～30个氨基酸组成。摇摆碱基:SD序列：原核细胞mRNA上的用于结合原核生物核糖体的一段序列，位于起始密码上游。第二信使：响应外部信号，例如激素，而在细胞内合成的有效分子，如cAMP，肌醇三磷酸等，第二信使再去调节靶酶，引起细胞内各种效应。限速酶：在多酶促系列反应中，受控制的部位通常是系列反应开头的酶，这个酶一般是变构酶，也称标兵酶。操纵子：在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子（P），，操纵基因（O）和在功能上相关的几个结构基因。分子伴侣：这是一类在细胞内能帮助新生肽链正确折叠与装配组装成为成熟蛋白质，但其本身并不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在原核生物