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影响酶催化活性的因素：（考题）水结冰的原理（考题）生物大分子的种类与功能异构体分类生物体内的基本有机反应1.水解反应:包括酯键、酰胺键和糖苷键的水解。2.缩合反应:生成酰胺键、酯键、糖苷键的反应,其它缩合反应（羟醛缩合反应、克莱森酯缩合反应、迪克曼缩合）3.磷酰化反应4.氧化和还原反应5.烷基化反应（脂肪酸碳链增长反应）6.加成反应（亲电加成反应、亲核加成反应、环加成反应即迪尔斯-阿尔德反应）7.消除反应8.分子重排反应（克莱森重排、频哪醇重排、法沃尔斯基重排）9.异构化反应蛋白质功能八个必需氨基酸（携一两本淡色书来）赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。α-氨基酸的分类氨基酸的等电点一个氨基酸总可以找到一个pH值，在该pH值下，正、负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。蛋白质几级结构一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。超二级结构：是指多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组合成有规则的结构组合体结构域：是指存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辩认的三维实体，每个由二级结构组合而成，充当三级结构的构件。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。蛋白质变性与复性在理化因素的影响下，天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化时，其理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致一级结构的变化，这种现象叫变性作用蛋白质的变性作用如不过于剧烈，高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢恢复原来的构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性氨基酸的重要化学反应蛋白质因子蛋白质生物合成步骤1.多肽链合成的起始：（1）原核生物翻译起始复合物形成a.核蛋白体大小亚基分离；b.mRNA在小亚基定位结合；c.起始氨基酰-tRNA的结合；d.核蛋白体大亚基结合（2）真核生物翻译起始复合物形成真核生物翻译起始复合体的形成过程与原核生物类似，但参与的蛋白因子更多。①核蛋白体大小亚基分离；②起始氨基酰-tRNA结合；③mRNA在核蛋白体小亚基就位；④核蛋白体大亚基结合。2.肽链的延长包括多肽链合成的进位、成肽和转位三步反应（1）进位（entrance）进位又称注册(registration)，即与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核蛋白体的A位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF-T参与。（2）成肽（peptidebondformation）是由转肽酶(transpeptidase)催化的肽键形成过程。即在转肽酶的催化下，将P位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其-氨基缩合形成肽键。此步骤需Mg2+，K+。（3）转位（translocation）延长因子EF-G有转位酶(translocase)活性，可结合并水解1分子GTP，促进核蛋白体向mRNA的3'侧移动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从A位移到P位。此步骤需GTP和Mg2+参与。此时，核蛋白体的A位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核蛋白体E位上脱落。3.肽链的终止核蛋白体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入A位。（1）识别：RF识别终止密码，进入核蛋白体的A位。（2）水解：RF使转肽酶变为酯酶活性，多肽链与tRNA之间的酯键被水解，多肽链释放。（3）脱离（释放）：模板mRNA、RF以及空载tRNA与核蛋白体脱离脂溶性维生素（lipid-solublevitamins）和水溶性维生素（water-solublevitamins）分别有哪些及其作用维生素概念维生素（vitamin）是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。蛋白类酶按催化类型的分类有哪些酶与一般催化剂的共性与区别共性：在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点；作用机制都降低反应活化能不同点：酶效率高；底物特异性；酶在体系内处于不断变化中；催化作用由多种因素调节；对反应条件严格酶活性与酶促反应的影响因素酶活性表示酶的相对含量，指在一定条件下，单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量的底物所需要的酶量。酶的抑制剂与抑制作用细胞破碎方法