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第一章1为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？答：因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定，平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质的含量计算为：每克样品中含氮克数×6.25×100即为100克样品中蛋白质含量（g%）。（P1）2.蛋白质有哪些重要的生物学功能？蛋白质元素组成有何特点？答：蛋白质是生命活动的物质基础，是细胞和生物体的重要组成部分。构成新陈代谢的所有化学反应，几乎都在蛋白质酶的催化下进行的，生命的运动以及生命活动所需物质的运输等都需要蛋白质来完成。蛋白质一般含有碳、氢、氧、氮、硫等元素，有些蛋白质还含有微量的磷、铁、铜、碘、锌和钼等元素。氮的含量一般比较恒定，平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点。（P1）3.组成蛋白质的氨基酸有多少种？如何分类？蛋白质的基本结构单位---氨基酸答：组成蛋白质的氨基酸有20种（各氨基酸按照一定的排列顺序由肽键联合成的长链-由氨基酸残基组成）。根据R的结构不同，氨基酸可分为四类，即脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸、杂环亚氨基酸。根据侧链R的极性不同分为非极性和极性氨基酸，极性氨基酸又可分为极性不带电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸。（P5）==氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转。其水溶液及结晶状态都是以兼性离子形式存在。当氨基酸所带有的正，负电荷数目恰好相同时，此溶液称为氨基酸的等电点，以pl表示。4.举例说明蛋白质的四级结构。==蛋白质由许多氨基酸聚合而成得生物大分子化合物，生命活动的物质基础最基本的物质之一。在水溶液中所形成的颗粒具有胶体溶液的特征：布朗运动，丁道儿现象，不能透过半透膜，具有吸附能力，易受物理或化学因素影响而变性，失活，等电点时溶解度最小。生物体内的结构物质，功能物质。蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的肽链，再由一条或者多条肽链各自特殊方式组合成具有完整生物活性的分子。连接方式：肽键-CO-NH-蛋白质的一级结构-蛋白质分子中肽链的数目，多肽链之间的连接方式和部位，二硫键的数目和位置及氨基酸的数目，种类和顺序。（空间结构的基础）；决定特定的构象和功能（直接参与构成蛋白质的功能活性区；在构象中处于关键位置。）二级结构-多肽链向单一方向卷曲形成的有周期性重复的主体结构构象（arf-螺旋（一圈0.54nm，每个残基100度，氢键取向几乎与中心轴平行，beta-折叠片，beta-转角）超二级结构-介于蛋白质二级和三级之间的空间结构，多肽链内顺序上相邻的二级结构在空间折叠中靠近，彼此互相作用，形成规则的二级结构聚集体。--结构域：柔软的铰链相连（功能域）三级结构-线状，螺旋状片层结构的进一步卷曲和折叠，形成球形或椭圆形的结构，形成一个很不规则的具有特点构象的蛋白质分子。答：蛋白质的四级结构含有两条或更多的肽链，这些肽链都成折叠的α-螺旋。它们相互挤在一起，并以弱键互相连接，形成一定的构象。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基。亚基通常由一条多肽链组成，有时含有两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。以血红蛋白为例：P11-12。5、举例说明蛋白质的变构效应。蛋白质的变构效应：当某种小分子物质特异地与某种蛋白质结合后，能够引起该蛋白质的构象发生微妙而有规律的变化，从而使其活性发生变化，P13。血红蛋白（Hb）就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质，它的功能是运输氧和二氧化碳，运输氧的作用是通过它对O2的结合与脱结合来实现。Hb有两种能够互变的天然构象，一种为紧密型T，一种为松弛型R。T型对氧气亲和力低，不易于O2结合；R型则相反，它与O2的亲和力高，易于结合O2。T型Hb分子的第一个亚基与O2结合后，即引起其构象开始变化，将构象变化的“信息”传递至第二个亚基，使第二、第三和第四个亚基与O2的亲和力依次增高，Hb分子的构象由T型转变成R型…这就微妙的完成了运送O2的功能。书P13最后两段，P14第一段6.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的原理是什么？１、沉淀：向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。==分离或鉴定氨基酸，蛋白质的一种技术，其特定的空间构象是由氢键，离子键，范德华力，偶极和偶极间的相互作用，疏水作用(维持蛋白质的三级结构)，二硫键维持。３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。４、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定pＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出。5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质，也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质因其密度与形态各不相同而分开。7.什么是核酸？怎样分类？各类中包括哪些类型？答:核酸是生物体内极其重要的生物大分子，是生命的最基本的物质之一。（P15第一段）核酸分为脱氧核糖核酸DNA和核糖核酸RNA。（P15第一段）DNA包括鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、腺嘌呤脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸。RNA包括鸟嘌呤核糖核苷酸、腺嘌呤核糖核苷酸、胞嘧啶核糖核苷酸、尿嘧啶核糖核苷酸。8..DNA双螺旋结构模型的主要特点是什么？该模型的建立有什么生物学意义？答：两条反向平行的脱氧核糖核苷酸的长链围绕同一中心轴相互缠绕。嘌呤碱基与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与脱氧核糖在外侧，彼此通过3’，5’-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子骨架。碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面则与纵轴平行。两条链均为右手螺旋。生物学意义：DNA分子中的核苷酸排列序列蕴藏着无穷的遗传信息，DNA通过自我复制，能将储存的遗传信息准确地传给子代。P199.维持DNA分子双螺旋结构的力是什么？核酸的组成元素：C,H,O,N,P一般不含S，P占9-10%-测定法核苷酸是核酸的基本单位，核酸水解之后为核苷酸，继续水解为磷酸和核苷（戊糖和碱基）答：维持DNA双螺旋稳定性的主要因素是碱基堆积力，其次，大量存在于DNA分子中的其他弱键也起了一定作用。这些弱键包括：互补碱基对之间的氢键；磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键；范德华引力。P2010.什么是DNA的三级结构？理化性质上有什么特点？答：DNA的三级结构主要指双螺旋进一步扭曲形成的超螺旋。这种折叠具有高度有序性，适合它们所处的细小空间，允许DNA能被接近以进行复制和转录。DNA的超螺旋状态具有结构张力，P2111.什么是超二级结构和结构域？答：超二级结构是介于蛋白质二级结构和三级结构之间的空间结构。它是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成的二级结构聚集体。结构域是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。在较大的蛋白质分支中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成两个或多个在空间上可以明显区别于其他蛋白质亚基的结构。P10第二章细胞膜结构分三层：膜的内外两侧各有一条厚约2.5nm的电子致密带，中间夹有一层厚2.5nm的透明带。各种生物膜结构主要由脂质、蛋白质和糖类等物质组成。各种物质分子在膜中的存在形式是决定膜的基本生物学特性的关键因素.细胞膜脂双层的脂类主要包括磷脂(非极性,占50%)、糖脂(神经上含5-10%)和固醇三种类型.1.生物膜的基本结构特征是什么？这些特征与它的生理功能有什么联系？流动镶嵌模型突出了膜的流动性和不对称性。生物膜的流动镶嵌模型：膜的共同结构特点是以液态的脂质双分子层为基架，其中镶嵌着具有不同分子结构因而具有不同生理功能的蛋白质。流动镶嵌模型主要强调（1）膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向运动；（2）膜蛋白镶嵌在脂类中表现出分布的不对称性，有的镶嵌在膜的内外表面，有的嵌入或横跨脂双分子层。膜的流动性是表现生物膜正常功能的必要条件，如通过膜的物质运输、细胞识别、细胞免疫、细胞分化及激素的作用等都与膜的流动性密切相关。膜的不对称性决定了生物膜内外表面功能的特异性。2.内在膜蛋白是何含义？内在膜蛋白以什么方式与膜脂相结合？内在膜蛋白是指那一类嵌入脂质双分子层中，与膜结合紧密的一类膜蛋白。主要靠疏水力与膜脂紧密结合。3.从生物膜结构模型的演化说明人们对生物膜结构的认识过程？对生物膜的分子结构的认识经历了四个发展阶段：（1）脂质双分子层模型研究人员通过实验发现易溶于脂类的物质易通过膜，所以推测膜由脂质构成，又通过计算总面积，得出膜的模型是脂质双分子层，极性的亲水基团朝向外侧的水性环境。（2）Davson-Danielli模型即“蛋白质-脂质-蛋白质”三明治式的细胞膜分子结构模型，这个模型的提出是建立在人们对于蛋白质在细胞膜中的作用有了初步认识的基础上。（3）单位膜模型即生物膜由蛋白质-脂质-蛋白质的单位膜构成，该模型继用了前两种模型的合理成分，但未正确解释蛋白质的位置，对于逐渐发现的大多数膜蛋白都需要用比较剧烈的方法，如去垢剂、有机溶剂、超声波等才能从膜上分离下来的现象，单位膜模型是难以解释的。（4）流动镶嵌模型该模型强调膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向运动，膜蛋白镶嵌在脂类中并表现出分布不对称性，而且是通过疏水和亲水相互作用维持膜的结构。该模型强调膜的流动性。生物膜的模型还在不断的完善中，从这一演化过程中可以看出，人们是通过不断的研究，不断地从实验中发现新现象，在前人的研究基础上不断地完善对于生物膜结构的认识。生物膜的流动性-细胞行使各项生理功能的基础.1.膜脂的流动性:正相关,与功能相适应,动态平衡状态中1)侧向运动,本身性质决定,与脂肪链越短,不饱和度成正比.由液态变为晶体临界温度称为相变温度,状态称为相变.包含测向扩散,旋转运动,摆动运动4.细胞的跨膜物质运输有哪些方式？1被动运输：指物质从高浓度一侧向低浓度方向的跨膜转运，这是一个不需要外界供给能量的自发过程。分为简单扩散和协助扩散。2简单扩散：小分子物质沿浓度梯度（或电化学梯度）扩散，不需要提供能量，也没有膜蛋白的协助。3协助扩散：指各种极性分子和无机离子顺浓度梯度或电化学梯度减小方向的跨膜转运。不需要细胞提供能量，但在特异的膜蛋白的协助下，可使转运效率增加，转运的特异性增强。特征见57页。4主动运输：由载体蛋白所介导的物质逆着浓度梯度或电化学梯度由浓度低的一侧向浓度高的一侧进行跨膜转运的方式。在此过程中需要能量供给。1）钠钾泵P582）钙泵P593）质子泵P604）ABC转换器P613协同运输:协同运输是一类靠间接提供能量完成的主动运输方式。物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，而维持这种电化学势的是钠钾泵或质子泵。1同向运输:指物质运输方向与离子转移方向相同。2对向运输:物质跨膜运动的方向与离子转移的方向相反。4内吞与外排作用——需要能量1内吞作用：当细胞摄取大分子或颗粒时，首先被摄入附着于细胞表面，被一小部分质膜逐渐地包围，质膜凹陷然后分离形成细胞内的小囊，其中包含有被摄入的物质。内吞物质如为固体物，形成的囊泡较大，称为吞噬作用，内吞物质为液体或溶质，形成的囊泡较小，称为胞饮。2外排作用：大分子物质通过形成小囊泡从细胞内部逐步移至细胞表面，小囊泡的膜与质膜融合，将物质排出于细胞之外。5.比较主动运输与被动运输的特点及生物学意义。主动运输是由载体蛋白所介导的物质逆着浓度梯度或电化学梯度由浓度低的一侧向浓度高的一侧进行跨膜转运的方式，其特点：1.逆浓度梯度（逆化学梯度）运输；2.需要能量（由ATP直接供能）或与释放能量的过程偶联（协同运输），并对代谢毒性敏感；3.都有载体蛋白，依赖于膜运输蛋白；4.具有选择性和特异性。被动运输是指物质从高浓度一侧向低浓度一侧方向的跨膜转运，它分为简单扩散和协助扩散，它的特点是：1.沿浓度梯度（