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第二章蛋白质1、氨基酸:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α碳上。2、蛋白质八大功能：催化功能；结构功能；运输功能；运动功能；调节功能；防御功能；信息功能；储藏功能3、氨基酸一般物理性质(溶解性、熔点、味感、旋光性、光吸收性质）溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。4、当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint，pI)。当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（isoelectricpoint，pI）。5、一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的共价键称为肽键，由此形成的化合物称肽。6、维持蛋白质构象的作用力a.盐键b.氢键c.疏水键d.范得华力e.二硫键，还有配位键，其中主要是氢键、范德华力和疏水键等次级键。维系蛋白质分子的一级结构作用力：肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构作用力：氢键维系蛋白质分子的三级结构作用力：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键亚基：盐键为主维系蛋白质分子的四级结构作用力：疏水相互作用力、氢键、盐键氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键，均为次级键，氢键、范德华力虽然键能小，但数量大，疏水相互作用力对维持三级结构特别重要，盐键数量小，二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋白质分子构象越稳定。7、蛋白质一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。蛋白质二级结构：指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元。主要有以下类型：(１)α－螺旋（α－helix）(２)β－折叠（β-pleatedsheet）(３)β－转角（β-turn）(４)无规则卷曲（nonregularcoil）蛋白质超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。蛋白质三级结构:多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。特点：（1）三级结构是球状或椭圆状蛋白质，（2）可形成亲水表面和疏水内核，表面也可有些“沟”“穴”四级结构：指几个各具独立三级结构的多肽链之间的相互集结，并以特定的方式接触，排列形成更高层次的大分子空间构象。在蛋白质的四级结构中，每个各具独立三级结构的多肽链称为亚基8、蛋白质一级结构与功能的关系1)一级结构不同，功能不同.一级结构相同，功能相同2)一级结构中非关键部位氨基酸残基发生变化，不影响生物活性。一级结构中关键部位氨基酸残基发生变化，可导致功能变化。9、生理性小分子以非共价键与具四级结构的蛋白质的非活性部位结合，改变亚基间的接触与排列（疏松或紧密），引起蛋白质构象变化、功能改变、活性增高或降低。又称别构效应。这类蛋白质称为别构蛋白质。10、蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation）。11、蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。第四章酶1、酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的生物催化剂。生物体内一切化学反应，几乎都是在酶催化下进行的。本质：蛋白质2、酶催化作用特性：条件温和：常温、常压、pH=7；高效率、专一性、易变敏感性、酶活的调节与控制、一般无副反应3、辅酶：与酶蛋白非共价结合,较松，可透析除去。如乳酸脱氢酶常以NAD+作辅酶辅基：与酶蛋白共价结合较紧，不能透析除去。如葡萄糖氧化酶是以FAD做辅基的。辅酶、辅基往往是由维生素参与形成的小分子有机物。4、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接相关的部位。或酶分子中与底物结合部位和催化部位所形成的微区。5、酶活性中心特征：①酶活性中心只占有酶蛋白总体积的比较小的一部分②是三维实体，不是点、线，面。③酶的活性中心由结合基团和催化基团组成，称为必需基团。但那些用于维持活性中心构像的活性中心以外的部分也是必需的，称为活性中心外必需基团。④酶与底物结合的专一性依赖于酶活性中心原子的精密而正确的排布。⑤底物是由较弱的力连接在酶上的，有利于产物的形成。⑥活性中心是一个凹穴，大多是非极性的，形成疏水“口6、必须基团：酶表现催化活性不可缺少的基团。亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。7、米氏常数Km的意义:1)由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半时,即V=1/2Vmax,Km=[S].因此,米氏常数的单位为mol/L。2)不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。3)Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。4)Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。5)Km是酶促反应动力学中一个最重要的参数，有多种实际用途。8、Vmax的意义：当[S]＞＞Km时，即酶完全被底物饱和时的反应速度。不受[S]影响，Vmax=k3[Et]，故Vmax=同[Et]成正比。9、酶的别构（变构）效应概念：指酶和一个配体（底物，调节物）结合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。别构酶：包括催化部位和调节（别构）部位10、酶活性的调节：1、酶原的激活2、变构酶和变构调节3、酶的共价修饰调节第三章核酸1、DNA双螺旋模型要点：①两条链反向平行，右手螺旋②碱基在内碱基平面垂直于螺旋轴③戊糖在外，双螺旋每转一周为10碱基对（bp）④螺旋表面有两个螺旋形的凹槽，大沟（majorgroove）小沟（minorgroove）是DNA与蛋白质结合的部位。⑤两条核苷酸链靠碱基之间形成的氢键连接。A与T形成两个氢键，G与C形成三个氢键（A＝T，G≡C）2、双螺旋结构的稳定因素（2）碱基堆积力（basestackingforce，由芳香族碱基π电子间的相互作用引起的，能形成疏水核心，是稳定DNA最重要的因素；（1）氢键（太弱）；（3）离子键（减少双链间的静电斥力）。非稳定性的因素：静电斥力--带负电荷的磷酸基团。生理条件下，双螺旋表面存在着能中和磷酸基团的碱性蛋白质和带正电荷的Na+3、RNA结构特点①碱基组成A、G、C、U（A＝U/G≡C）②稀有碱基较多，稳定性较差，易水解③多为单链结构，少数局部形成螺旋（A-螺旋）④分子较小⑤分类mRNA（信使核酸）tRNA（转运核酸）rRNA（核糖体核酸）少数RNA病毒4、RNA的类别信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。5、tRNA二级结构都呈三叶草形，三级结构是一个倒写的L字母6、RNA的生物功能信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。7、核酸变性定义：稳定核酸双螺旋次级键断裂，空间结构破坏，变成单链结构的过程。核酸的的一级结构(碱基顺序)保持不变。变性表征:生物活性部分丧失、粘度下降、浮力密度升高、紫外吸收增加（增色效应）变性因素:pH（11.3或5.0）;变性剂（脲、甲酰胺、甲醛等）;低离子强度;加热8、核酸复性：变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。9、DNA热变性时，其紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称DNA的熔解温度（或解链温度，变性温度），用Tm表示。影响Tm的因素：1、G-C对的含量G-C对的含量大，Tm值高。可通过经验公式计算：（G+C)%=(Tm-69.3)X2.442、溶液的离子强度3、溶液pH4、变性剂甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键。10、当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫增色效应。第六章脂质代谢1、乙酰CoA的去路进入TCA循环最终氧化生成二氧化碳和水以及大量的ATP。生成酮体参与代谢（动物体内）：脂肪酸β氧化产生的乙酰CoA，在肌肉细胞中可进入TCA循环进行彻底氧化分解；但在肝脏及肾脏细胞中还有另外一条去路，即形成乙酰乙酸、D-β-羟丁酸和丙酮，这三者统称为酮体。2、酮体意义：⑴酮体是某些器官的主要燃料分子心肌和肾皮质优先利用乙酰乙酸作为正常燃料，而不是葡萄糖。正常脑的主要燃料是葡萄糖，但在饥饿和患糖尿病时，可有效地利用乙酰乙酸。⑵酮体是水溶性的乙酰基单位的可转运形式。酮体产生于肝脏，利用于肝外组织。⑶酮体有调节作用血液中乙酰乙酸水平高表示乙酰单位太多，会使脂肪组织中的脂解速度降低。3、脂肪酸的生物合成主要场所：脂肪组织、肝脏和乳腺等起始原料：乙酰CoA，NADPH等合成部位：细胞质内需要的酶系及辅助因子：载体蛋白；乙酰CoA羧化酶及作为辅酶的生物素；脂肪酸合酶复合体4、胆固醇的去路胆固醇合成胆汁酸-----促进脂肪的消化和脂溶性维生素的吸收胆固醇衍生为甾类激素性激素----促进机体生长发育重要作用糖皮质激素----促进糖异生和糖原合成盐皮质激素----具有保钠排钾作用胆固醇衍生为维生素D------对控制钙、磷代谢有重要作用胞内胆固醇外流是维持胆固醇代谢动态平衡的重要途径5、胆固醇生理意义第七章生物氧化1、生物氧化概念2、生物氧化特点①生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，中性pH和常温）②氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的发生。③水是许多生物氧化反应的氧供体。通过加水脱氢作用直接参予了氧化反应。④在生物氧化中，碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来的氢质子和电子，通常由各种载体，如NADH等传递到氧并生成水。⑤生物氧化是一个分步进行的过程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反应的产物都可以分离出来。这种逐步进行的反应模式有利于在温和的条件下释放能量，提高能量利用率。⑥生物氧化释放的能量，通过与ATP合成相偶联，转换成生物体能够直接利用的生物能ATP。3、呼吸链又叫电子传递体系或电子传递链，它是代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧原子，而生成水的全部体系。组成：烟酰胺脱氢酶类（NADH）、黄素脱氢酶类（FADN2）、铁硫蛋白类、细胞色素类、辅酶Q类等。4电子传递体系磷酸化：当电