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１.食品化学：从化学角度和分子水平研究食品的组成、结构、理化性质、营养与功能性质以及它们在食品储藏、加工和运销中的变化的学科。1.水分活度和食品稳定性的关系:微生物生长繁殖：Aw决定了微生物在食品中萌发的时间、生长速率及死亡率。细菌对水分活度最敏感。Aw0.90时，细菌不能生长；酵母菌次之，Aw0.87时大多数酵母菌受到抑制；霉菌的敏感性最差，Aw0.80时大多数霉菌不生长。酶促反应：水分活度Aw0.85时，导致食品原料腐败的大部分酶会失去活性，一些生物化学反应就不能进行。食品中Aw0.3时，酶活动基本停止，酶促褐变反应也停止；但脂肪氧合酶例外。酶的反应速率还与酶能否与食品相互接触有关。当酶与食品相互接触时，反应速率较快；当酶与食品相互隔离时，反应速率较慢。非酶促反应：非酶化学反应在Aw=0.6~0.9速率最大。0.3以下和0.9以上速率很低。这是因为水分活度过高使得溶质稀释，而水分活度过低导致分子移动性下降。水分活度对美拉德反应的影响：Aw=0.6~0.7时最容易发生，水分在一定范围内时，非酶褐变随水分活度增加而增加。Aw降到0.2以下，褐变难以进行。Aw过大时，则因溶质受到稀释而速度减慢。脂肪氧化：在Aw=0~0.35，随Aw的增加，反应速度降低。水与中间产物氢过氧化物结合，阻止氧化进行。或这部分水与金属离子结合，降低其催化性。在Aw=0.35~0.8，水分活度↑，脂肪氧化酸败↑。氧在水中的溶解度增加，并使含脂食品膨胀，暴露了更多的易氧化部位。Aw0.8时，随Aw增加，又稀释了反应体系，反应速率开始降低。水分活度对食品质构的影响:Aw从0.2~0.3增加到0.65时，大多数半干或干燥食品的硬度及黏性增加。各种脆性食品，必须在较低的Aw下，才能保持其酥脆。Aw控制在0.35~0.5可保持干燥食品理想性质。对于含水较多的食品，它们的Aw大于周围空气的相对湿度，保存时需要防止水分蒸发。2吸湿等温线三个温区水分性质：区1：最牢固的吸附，最少流动，可看作固体一部分。区1水通过水---离子、水---偶极与可接近的极性部分缔合。-40°不冻结。不产生固体的增塑性。区1与区2交界处：区1的高水分端，相当于食品的BET单层的水分含量，在干物质的可接近的高极性基团上形成一个单层所需的近似水量。区2：通过氢键与相邻水分子和溶质分子缔合，流动性比体相水差，大部分-40°不冻结。区2区3交界处：对于高分子可形成一个单层水化壳。区3：大大降低粘度，提高分子流动性。提高许多反应速率。可冻结。体相水。另外再加入水具有体相水性质。区1区2中水分占高水分物质的5%左右，水分含量较低。１.碳水化合物按组成分类单糖、低聚糖（由2～20个糖单位通过糖苷键连接而成的碳水化合物，水解后生成单糖）、多糖（由20个以上糖单位通过糖苷键连接而成的碳水化合物。）２.Mailllard反应的影响因素(食品在油炸、焙烤、烘焙等加工或贮藏过程中，还原糖（主要是葡萄糖）同游离氨基酸或蛋白分子中氨基酸残基的游离氨基发生羧基反应，这种反应被称为美拉德反应)A、底物结构：存在于食品中的其它羰基类化合物也可能导致该反应的发生。在羰基类化合物中，在糖类物质中有：五碳糖（核糖阿拉伯糖木糖）六碳糖（半乳糖甘露糖葡萄糖)。二糖或含单糖更多的聚合糖由于分子量增大反应的活性迅速降低。除氨基酸，胺类、蛋白质、肽类均具有一定的反应活性。一般地，胺类反应的活性大于氨基酸；而氨基酸中，碱性氨基酸的反应活性要大于中性或酸性氨基酸；氨基处于ε位或碳链末端的氨基酸其反应活性大于氨基处于α位的。B、反应物浓度：Maillard反应与反应物浓度成正比；完全干燥的情况下Maillard反应难于发生，含水量在10～15%时容易发生；C、pH：受胺类亲核反应活性的制约，碱性条件有利于反应的进行，而酸性环境，特别是pH3以下可以有效的防止褐变反应的发生。D、温度：随着贮藏或加工温度的升高，Maillard反应的速度也提高。E、金属离子：许多金属离子可以促进Maillard反应的发生，特别是铁离子、铜离子等。３.抑制美拉德反应：水分含量降到很低；如果是流体食品则可通过稀释，降低PH，温度或除去一种用作物；亚硫酸盐或酸式亚硫酸亚可抑制反应；在食品加工过程中避免混入铁和铜离子。４.多糖溶液的黏度与稳定性直链多糖带电的，粘度提高；不带电，倾向于缔合、形成结晶５.糊化：淀粉粒在适当温度下，破坏结晶区弱的氢键，在水中溶胀，分裂，胶束则全部破裂，形成均匀的糊状溶液的过程被称为糊化。本质：微观结构从有序转变成无序，结晶区被破坏。糊化的三个阶段a.可逆吸水阶段：水分进入淀粉粒的非晶质部分，体积略有膨胀，此时冷却干燥，可以复原，双折射现象不变。b.不可逆吸水阶段：随温度升高，水分进入淀粉微晶间隙，不可逆大量吸水，结晶“溶解”。c.淀粉粒解体阶段：淀粉分子全部进入溶液。@影响淀粉糊化的因素结构：直链淀粉小于支链淀粉。Aw：Aw提高，糊化程度提高。糖：高浓度的糖水分子，使淀粉糊化受到抑制。盐：高浓度的盐使淀粉糊化受到抑制；低浓度的盐存在，对糊化几乎无影响。脂类：抑制糊化。酸度：pH4时，淀粉水解为糊精，粘度降低。pH4-7时，几乎无影响。pH=10，糊化速度迅速加快，但在食品中意义不大。淀粉酶：使淀粉糊化加速。６.老化：α-淀粉溶液经缓慢冷却或淀粉凝胶经长期放置，会变为不透明甚至产生沉淀实质：糊化后的分子又自动排列成序，形成高度致密的结晶化的不溶解性分子。@影响淀粉老化的因素温度：2－4℃，淀粉易老化；-20℃或60℃，不易发生老化含水量：含水量30－60%易老化；含水量过低（10%）或过高，均不易老化；结构：直链淀粉易老化；聚合度中等的淀粉易老化；淀粉改性后，不均匀性提高，不易老化。共存物的影响：脂类和乳化剂可抗老化，多糖（果胶例外）、蛋白质等亲水大分子，可与淀粉竞争水分子及干扰淀粉分子平行靠拢，从而起到抗老化作用。pH值：7或10，老化减弱其他因素：淀粉浓度，某些无机盐对老化也有一定程度影响７.高果糖玉米糖浆如何制备？及注意事项答：以玉米淀粉为原料，使用α-淀粉酶和葡萄糖淀粉酶进行水解，得到近乎纯的D-葡萄糖后，再使用葡萄糖异构酶将葡萄糖异构成D-果糖，最后可得58%D-葡萄糖和42%D-果糖组成的玉米糖浆，这可由异构化糖浆通过Ca型阳离子交换树脂结合D-果糖，最后进行回收得到富含果糖的玉米糖浆。１.脂类的氧化类型，影响其氧化过程的因素自动氧化和光敏氧化①脂肪酸的组成；②游离脂肪酸与相应的酰基甘三油；③氧浓度；④温度；⑤表面积；⑥水分；⑦分子定向；⑧物理状态；⑨乳化；○10分子迁移率与玻璃化转变；○11助氧化剂；○12辐射能；○13抗氧化剂。２.自动氧化过程，抗氧化剂引发RH→R.+.H（箭头上为：引发剂）传递R.+O2→ROO.ROO.+RH→ROOH+R.终止R.+R.→R-RR.+ROO.→R-O-O-RROO.+ROO.→R-O-O-R+O2自动氧化是活化的不饱和脂肪与基态氧发生的自由基反应，包括链引发、链增殖和链终止3个阶段。链引发：不饱和脂肪酸及其甘油酯与甘油酯（RH）在金属催化或光热作用下，易使与双键相邻的α-亚甲基脱氢，引发烷基自由基（R·）的产生。链增殖：R·与空气中的氧结合形成过氧自由基（ROO·），ROO·又夺取另一分子RH的α-亚甲基氢，生成氢过氧化物（ROOH），同时产生新的R·，如此循环。链终止：自由基之间反应，形成非自由基化合物。抗氧化剂分为：主抗氧化剂和次抗氧化剂３.酯交换：分子内酯交换，分子间酯交换１．蛋白质变性的定义及因素蛋白质变性：在二三四级结构上重大的变化（不涉及主链上肽键的断裂）影响因素：温度：温度诱导蛋白质变性的机制主要涉及到非共价相互作用的去稳定作用。氢键、静电和范德华相互作用具有放热的性质，因此，在高温下去稳定而在低温下稳定。疏水相互作用是唯一的随温度提高而增强的作用力。压力：诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。压力诱导蛋白质变性是高度可逆的。机械处理：蛋白质剪切变性是由于空气泡的并入和蛋白质分子吸附至气-液界面。由于气-液界面的能量高于体相的能量，因此，蛋白质在界面上经受构像变化。蛋白质在界面构像变化的程度取决于蛋白质的柔性。高柔性的蛋白质比刚性蛋白质较易在气-液界面变性。蛋白质分子在气-液界面变性时，非极性残疾定向至气相和极性残基定向至水相。剪切速率越高，蛋白质变性程度越高。高温和高剪切力相结合能导致蛋白质不可逆变性。辐射：电磁射线对蛋白质的影响随波长和能量而变化。芳香族氨基酸残基能吸收外线；如果紫外线的能量水平足够高，那么就能打断二硫交联，从而导致蛋白质构象的改变。Γ射线和其他离子射线也能导致蛋白质构象的改变，与此同时产生的变化有氨基酸残基氧化、共价键断裂、离子化、形成蛋白质自由基以及重新结合和聚合反应。酸碱：强奸条件下比强酸条件下更稳定，酸碱条件下的变性具有可逆性。蛋白质在它们的等电点时比在任何其他PH时对变性作用更加稳定。在中性PH，由于大多数蛋白质的PI低于7，因此他们带有负电荷，而少数蛋白质有正电荷。由于在中性PH附近，净静电推迟能量小于其他稳定蛋白质的互相作用的能量，因此大多数蛋白质是稳定的。然而，在极端PH高静电荷引起的强烈的分子静电推斥导致蛋白质分子的肿胀和展开。尿素和盐酸胍：尿素和盐酸胍造成的蛋白质变性包括两个机制。第一个机制包括鸟虚和盐酸胍与变性蛋白质优先地结合，第二个机制包括疏水性氨基酸残基在尿素和盐酸胍溶液中的增容。尿素或盐酸胍诱导蛋白质变性在除去变性剂后可以逆转。然而，由尿素诱导的蛋白质变性要实现完全的可逆有时是困难的，这是因为一部分尿性转变成氰盐酸和氨，而氰盐酸与氨基作用改变了蛋白质的电荷。表面活性剂：表面活性剂的作用如同蛋白质疏水区和亲水环境的媒介物，于是打断了疏水互相作用和导致天然蛋白质的展开。SDS能通变性蛋白质分子强烈的结合，并使它带有很大的负电荷，这也是SDS能在较低浓度下使蛋白质完全变性的原因。由于这种强烈的结合，表面活性剂诱导的蛋白质变性是不可逆的。有机溶剂：与水互溶的有机溶剂，像乙醇和丙酮，会改变介质的介电常数，从而改变了稳定蛋白质结构的静电力。非极性溶剂能穿透到蛋白质疏水区，打断疏水相互作用，从而导致蛋白质变性。有机溶剂与水的相互作用也是导致蛋白质变性的一个原因。在低温下操作可以减轻或避免有机溶剂造成的蛋白质变性。盐：盐以两种不同方式影响蛋白质的稳定性。在低浓度时，离子通过非特异性的静电相互作用与蛋白质作用，稳定了蛋白质的结构。在较高浓度下，盐具有影响蛋白质结构稳定性的特异效应。阴离子对蛋白质结构的影响大于阳离子。NaSCN和NaClO4是强变性剂。氟化物、氯化物和硫酸盐是结构稳定剂，而其他阴离子盐是结构去稳定剂。2.什么是蛋白质的功能性质？（蛋白质的功能性质在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质）决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质包括大小，形状，氨基酸组成和顺序，净电荷和电荷的分布，疏水性和亲水性之比，二级，三级和四级结构，分子柔性和刚性以及蛋白质分子间相互作用和同其他组分作用的能力。○1水合性质，取决于蛋白质同水之间的相互作用，包括吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性和溶解性等。○2结构性质（与蛋白质分子之间的相互作用有关的性质），如沉淀、凝胶作用、组织化和面团的形成等。○3蛋白质的表面性质，涉及蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，主要有蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。○4感官性质，涉及蛋白质在食品中多产生的混浊度、色泽、风味等。３.蛋白质结合水的能力：当干蛋白质粉与相对湿度为90%—95%的水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。持水能力：指蛋白质吸收水并将水保留在蛋白质组织中的能力。４.柔性多肽链的构型：尾状，圈状，列车状（表面张力最低）５.评价蛋白质乳化性质的方法：①油滴大小分布；②乳化活力；③乳化能力；④乳化稳定性。蛋白质起泡能力表示方法：①膨胀率；②稳定状态泡沫值；③起泡力；④泡沫膨胀。起泡性和乳化性６