护理作业集(生化)答案

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生物化答案第一章:蛋白质化学一、填空题必做题1.蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物,在蛋白质分子中,氨基酸之间通过肽键相连,蛋白质分子中的该键是由一个氨基酸的α–羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。2.蛋白质平均含氮量为16%,组成蛋白质分子的基本单位是氨基酸,但参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,除甘氨酸和脯氨酸外其化学结构均属于L-a-氨基酸。3.蛋白质分子中的二级结构的结构单元有:-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。4.螺旋肽段中所有的肽键中的α-氨基和α–羟基均参与形成氢键,因此保持了螺旋的最大稳定。氢键方向与螺旋轴平行。5.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做盐溶,在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做盐析。6.蛋白质分子中常含有色氨酸、酪氨酸残基等氨基酸,故在280nm波长处有特征性光吸收,该性质可用来蛋白质的含量。7.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用,它的生物学活性会丧失,同时还伴随着蛋白质的降低和一些理化常数的改变等。选做题二、名词解释必做题:1.肽键:一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时,羧基和氨基形成的酰胺键。2.蛋白质二级结构:是指蛋白质分子中某一段多肽主链的局部空间构象,也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基的侧链构象.3.肽键平面:构成肽键的四个原子(C,O,N,H)与和肽键相连的两个C原子构成的平面4.亚基:又称亚单位。指组成某整个单位或结构的一系列粒子或更小的结构。5.蛋白质的等电点:由于蛋白质表面离子化侧链的存在,蛋白质带净电荷。由于这些侧链都是可以滴定的(titratable),对于每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点。6.蛋白质变性:是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。7.蛋白质沉淀:蛋白质变性后,疏水侧链暴露在外,肽链相互缠绕而聚集,易从溶液中析出,这一现象称为蛋白质沉淀.三、问答题必做题:1.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何特征?蛋白质的二级结构是指肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象.它主要有-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种.在-螺旋结构中.多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈.氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧.每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基上的氧形成氢键,以维持-螺旋稳定.在β-折叠结构中,多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构的上下方.两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间羟基氧和亚氨基氢形成氢键,维持β-折叠构象稳定.在球状蛋白质分子中,肽链主链常出现180°回折,回折部分称为β-转角.β-转角通常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为辅氨酸.无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构.2.什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何?蛋白质变性:是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。第二章核酸一、填空题必做题:1..构成核酸一级结构的基本化学键是磷酸二酯键,它是由前一核苷酸的戊糖的3’位羟基与后一核苷酸上的5’位磷酸基形成的键。2.碱基配对规律是__A____和__T__之间因形成二个氢键而配对;C和___G___之间因形成三个氢键而配对。3..维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是__氢键__和_碱基堆集力____。4.DNA双螺旋结构中,其基本骨架是__核糖_和__磷酸_,而碱基朝向_内侧,碱基间以_氢键__相连。5.组成DNA的基本核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTMP四种。组成RNA的基本核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP四种。6.DNA双螺旋结构的横向稳定主要依靠互补碱基间的氢键维系;而纵向稳定则主要靠碱基平面间的疏水性堆积力维系。二、名词解释必做题:1.DNA双螺旋结构:DNA双螺旋(DNAdoublehelix)是一种核酸的构象,在该构象中,两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。2.碱基互补规律:腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连;鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连,使碱基形成了配对。这种严格的配对关系称为碱基互补规律。3.DNA变性:是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂,双链变成单链,从而使核酸的天然构象和性质发生改变。4.DNA复性:指变性DNA在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。5.核酸的一级结构:是指核酸中核苷酸的排列顺序。在庞大的核酸分子中,各个核苷酸的唯一不同之处仅在于碱基的不同,因此核苷酸的排列次序也称为碱基排列次序。6.磷酸二酯键是四种脱氧核苷酸相连形成多聚脱氧核苷酸链之间的连接方式,即由前一核苷酸的3’-OH与下一位核苷酸的5’位磷酸间形成磷酸二酯键,构成一个线性大分子。:7.碱基平面:DNA双螺旋结构中配对的碱基一般处于同一个平面上,称碱基平面,它与双螺旋的长轴垂直。8.解链温度:双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。9.DNA增色效应:DNA变性的表现有:粘度降低、某些颜色反应增强、更加具有标志性的是在波长260mm处的紫外吸收增强,称为增色效应。三、问答题必做题:1.简述DNA双螺旋结构模型要点?答:(1)主链(backbone):由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条,它们似“麻花状”绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。(2)碱基对(basepair):碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系,A与T间形成两个氢键。(3)大沟和小沟:大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的N和O原子朝向分子表面。(4)结构参数:螺旋直径2nm;螺旋周期包含10对碱基;螺距3.4nm;相邻碱基对平面的间距0.34nm。2..碱基是如何进行配对的?碱基配对规律有何生物学意义?DNA结构中的碱基之间具有严格的配对规律,即腺嘌呤和胸嘧啶以二个氢键配对相连;鸟嘌呤与胸嘧啶以三个氢键相连(即A=T、G=C)。在RNA结构中腺嘌呤和尿嘧啶也能形成两个氢链配对相连,即A=U。这种配对规律对于核酸的结构、DNA复制、RNA的转录和蛋白质生物合成都具有决定性的意义。3..试简述DNA、RNA在分子组成上的异同。第三章酶一、填空题必做题:1.反竞争性抑制作用,抑制剂只能和ES结合,如以1/v对1/[S]作图,呈现相同斜率的直线,Km减小,Vmax降低。2.酶促反应受酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂和抑制剂等影响。3.根据与酶蛋白结合的牢固程度不同,辅助因子可分为辅酶和辅基两种。二、名词解释必做题:1.活性中心:酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称为活性中心。2.酶原激活:指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。3.酶的竞争性抑制:I与S竞争的酶活性中心结合,从而排挤了酶对S的催化作用。I常具有与S相似的分子结构,与酶结合是可逆的,提高S,抑制作用可被减弱或解除。竞争性抑制剂使酶反应的Km值增大,而不改变Vmax。4.同工酶:能催化相同的化学反应,但其分子组成与结构不同,理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。5.酶:是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质及核酸,又称为生物催化剂。绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA,后者称为核酸。6.辅酶:与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。7.辅基:与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基8.酶的辅助因子:指结合酶的非蛋白质部分,主要有小分子有机化合物及某些金属离子。小分子有机化合物根据它们与酶蛋白的亲和力大小,又分辅基和辅酶两种。前者与酶蛋白亲和力大,后者亲和力小。辅基和辅酶在酶促反应过程中起运载底物的电子、原子或某些化学基团的作用。常见的辅基和辅酶分子中多数含有B族维生素成分。9.酶的共价修饰:酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价键的改变,从而导致酶活性的改变,称为共价修饰调节10.酶的变构效应:天冬氨酸氨甲酰转移酶是嘧啶核苷酸合成途径初始阶段的酶,但受到合成途径最终产物胞苷三磷酸(CTP)的反馈抑制,这时CTP与底物是主体结构上不同的化合物(意为变构),因为抑制效应是由此所引起的(因情况不同亦有激活的),所以称为变构效应。(2)乳糖一旦与乳糖操纵子的阻遏物结合,就会失去对操作基因的作用。认为这是由于乳糖结合后引起阻遏物的立体结构变化的缘故,所以称乳糖的作用为变构效应。(3)如将上述天冬氨酸氨甲酰转移酶的反应速度(或底物对酶的结合量)对底物浓度绘成图,即可得如图所示的S形曲线b。称这种现象为底物调节型(homotropic)的变构效应。若与底物一起,加入负的效应物(例如CTP),那么就会变成图中c那样的曲线;如果加入正的效应物(如AT-P),曲线就会转变成图中a那样,这样把因为加入效应物而使吸附曲线或反应曲线发生图示那样的变化现象,为代谢物调节型(heterotropicallostericef-fect)的变构效应。现在对变构效应,多意味着上述(3)的定义,代谢物调节型的变构效应对于说明代谢调节非常方便。变构效应得以表现是基于其酶的特殊性质,称这种性质为变构性(allostery)三、问答题必做题:1.论述影响酶反应速度的因素。(1)底物浓度对反应速度的影响:在一定[E]下,将[S]与v作图,呈现双曲线,当底物浓度较低时,酶的活性中心没有全部与底物结合,反应速率随着底物浓度的增加而增加。当底物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时,反应速率达到最大值,即酶活性中心被底物所饱和。此时如继续增加底物浓度,不会使反应速率再增加。(2)酶浓度对反应速度的影响:当反应系统中底物的浓度足够大时,酶促反应速度与酶浓度成正比,即ν=k[E]。(3)温度对反应速度的影响:酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后,由于酶蛋白的热变性作用,反应速度迅速下降,直到完全失活。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。(4)pH对反应速度的影响:pH对酶促反应速度的影响,通常为一“钟形”曲线,即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。(5)抑制剂对反应速度的影响:凡是能降低酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。(6)激活剂对反应速度的影:能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是无机离子,如K+、Mg2+、Mn2+、Cl-等。2.简述Vmax及Km的意义(10分)第四章:糖代谢一、填空题必做题:1.1个葡萄糖分子经糖酵解可净生成2个ATP;糖原中的1个葡萄糖残基经糖酵解可净生成3个ATP。2.糖酵解在细胞的胞液中进行,该途径中三个限速酶分别是己糖激酶、葡萄糖激酶和6-磷酸果糖激酶-l丙酮酸激酶。3.三羧酸循环在细胞线粒体内进行,有4次脱氢和2次脱羧反应,每循环一次消耗掉1个乙酰基,生成12分子ATP,最主要的限速酶是异柠檬酸脱氢酶。4.糖原合成的限速酶是糖原合成酶,糖原分解的限速酶是磷酸化酶。二、名词解释必做题:1.糖酵解:葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳酸的过程,称为糖的无氧分解(或无氧氧化)。由于此反应过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似,故又称为糖酵解(或无氧酵解)。2.糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O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