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讲稿课程名称：基础生物化学授课学时：50学时（38+12）适用专业：植物科技学院本科专业1任课教师：冯乃杰教学时数分配表理论授课：38学时章次各章名称理论授课一二三四绪论核酸化学蛋白质化学酶糖类和糖类代谢0.53.55562五六七八九十十一生物氧化与氧化磷酸化脂类代谢蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢核酸的酶促降解和核酸代谢核酸的生物合成蛋白质的生物合成代谢调节4221441合计38实验时数：12学时周次学时数序号实验名称331酶的基本性质3432蛋白质含量的测定563还原糖和总糖的测定664淀粉酶活性的测定735氨基酸的纸层析法836脂肪浸提-----索氏脂肪浸提法927维生素C含量的测定(选12学时)教学进度计划周次课次/学时教学内容11/2绪论第一章核酸化学第一节核酸的种类、分布与化学组成第二节核酸的空间结构42/4第三节核酸的理化性质第四节病毒和核蛋白21/6第二章蛋白质化学第一节氨基酸第二节肽2/8第三节蛋白质的空间结构31/10第四节蛋白质结构与功能的关系第五节蛋白质的重要性质第三章酶第一节酶的催化性质2/12第二节酶的命名与分类第三节影响酶促反应速度的因素41/14第四节酶的作用机制第五节别构酶与同工酶第六节维生素与辅酶2/16第四章糖代谢第一节新陈代谢概论第二节生物体内的糖类第三节双糖和多糖的酶促降解51/18第四节糖酵解52/20第五节三羧酸循环第六节磷酸戊糖途径第七节单糖的生物合成第八节蔗糖和多糖的生物合成61/22第五章生物氧化第一节生物氧化概述第二节电子传递链2/24第三节氧化磷酸化第四节其他末端氧化酶系统71/26第六章脂类代谢第一节生物体内的脂类第二节脂肪的降解第三节脂肪的生物合成2/28第七章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢第一节蛋白质的酶促降解第二节氨基酸的分解与转化第三节氨及氨基酸的生物合成81/30第八章核酸的酶促降解和核酸代谢第九章核酸的生物合成第一节DNA的生物合成一、复制2/32二、逆向转录三、基因突变四、DNA的损伤和修复91/34第二节RNA的生物合成第三节基因工程简介第十章蛋白质的生物合成第一节蛋白质合成体系的组成一、mRNA61/36二、tRNA三、核糖体四、辅助因子第二节蛋白质的合成过程一、氨基酸的活化101/38二、蛋白质的合成过程三、真核细胞蛋白质的生物合成四、蛋白质翻译后的加工第十一章代谢调节7第1次课名称：绪论（25分钟）目的要求：重点难点：主要内容：一、生物化学的概念、研究对象和内容。二、生物化学的发展简史三、生物化学与其它学科的关系四、生物化学的应用和发展前景。五、怎样学习生物化学第一章核酸化学本章重点：讲授DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础。简介核酸的发展史8第一节核酸的种类、分布与功能化学组成一、核酸的种类和分布1、种类2、分布二、核酸的生物学功能1、DNA是主要的遗传物质2、RNA指导蛋白质的生物合成第二节核酸的化学组成核酸的基本化学组成（列表说明）一、嘌呤碱基和嘧啶碱基；二、核糖和脱氧核糖；三、磷酸四、基本核苷与一些稀有核苷的结构、命名和符号；五、核苷酸1、核苷酸组成及其分类2、细胞内其他核苷酸及其衍生物（1）、核苷二磷酸和核苷三磷酸9（2）、辅酶核苷酸第2次课第三节核酸的分子结构一．DNA的分子结构（一）DNA的一级结构1、DNA的一级结构概念与结构式（1）单体间的连接键（2）一级结构表示方法2、多聚核苷酸链的方向性3、DNA一级结构的研究（二）DNA的二级结构1、DNA的碱基组成－Chargaff规则；2、Watson-Crick双螺旋模型的要点和稳定双螺旋结构的力，3、DNA双螺旋结构模型的意义4、DNA二级结构的其它类型（A－、B－、Z－DNA等）；10（三）DNA的三级结构二．RNA的分子结构1、tRNA的一级结构、二级结构和三级结构2、rRNA的结构3、mRNA的结构原核生物和真核生物mRNA在结构上的主要区别第四节核酸的理化性质一、一般的物理性质（1溶解性；2分子大小；3形状；4沉降特性；5粘度）二、两性解离、等电点及电泳（1两性解离；2等电点；3电泳）三、紫外吸收性质该性质的用途有四：1、鉴定核酸样品中有无蛋白质杂质2、对核酸进行定量测定3、鉴定核酸样品的纯度4、作为核酸变性与复性的指标11四、变性、复性与分子杂交（一）核酸的变性4、核酸的变性与增色效应（1）核酸的变性的概念及引起变性的因素、衡量核酸变性的指标（2）增色效应5、DNA的热变性与解链温度（二）核酸的复性1、复性与减色效应2、变性与复性的应用—分子杂交五、酸解和碱解1、酸解2、碱解＊第五节核蛋白一、核糖体二、病毒第3次课12第一章蛋白质目的要求：通过学习本章内容，让学生了解蛋白质的基本理论知识，明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。本章重点：组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名和缩写符号及氨基酸的分类；蛋白质与氨基酸的重要性质；蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。本章难点：蛋白质的分子结构讲述内容如下：蛋白质概述：介绍蛋白质的概念、生物学意义和化学组成第一节氨基酸介绍氨基酸的共同特点与结构通式一、蛋白质的氨基酸组成二、氨基酸的分类：（一）常见的蛋白质氨基酸的一般结构特点及其分类131、20种基本氨基酸的结构、命名和缩写符号2、按R基团极性差别可以分为四类：（1）具有非极性的或疏水的R基团氨基酸（8种）；（2）具有极性的不带电荷的R基团氨基酸（7种）；（3）具有负电荷的的R基团氨基酸（2种）；（4）具有正电荷的R基团氨基酸（3种）；（二）、稀有的蛋白质氨基酸（三）、非蛋白质氨基酸三、氨基酸的理化性质１．两性解离与等电点２．光学性质３．重要的化学反应：（1）与茚三硐反应；（2）与2，4—二硝基氟苯的反应（Sanger桑格反应）；（3）与苯异硫氰酯的反应（Edman，艾德曼反应）。（4）与亚硝酸的反应（5）与丹磺酰氯（DNS）的反应（6）米隆反应（米伦反应）14第二节肽在本节中主要是让学生掌握有关肽的一些概念，肽的命名、方向和书写方式。了解几种重要的寡肽及其应用。一、肽和肽键1、与肽有关的几个概念肽（二肽、三肽、寡肽、多肽）、肽链、肽键、氨基酸残基、N-末端、C-末端2、肽的命名、方向和书写方式注意：一条多肽链只有一个α-NH2和α-COOH不一定只有一个-NH2和-COOH二、肽的重要性质1肽的酸碱性质2肽的化学反应（1）与氨基酸类似的反应（如：与茚三酮反应生成呈色物质，可用于肽的定性定量测定。（2）双缩脲反应（是肽和蛋白质所特有的反应，是氨基酸所没有的颜色反应。15三、天然存在的蛋白质肽类蛋白质与多肽之间并没有严格的界限，但一般认为：分子量＞5000的氨基酸聚合体称为蛋白质，而分子量＜5000的氨基酸聚合体称为多肽，即为非蛋白质肽。下面介绍几种重要的寡肽及应用：1谷胱甘肽的结构及生理功能2短杆菌肽S结构及其功能3鹅膏蕈素的结构及其功能4一些激素如催产素、加压素等四、合成肽简介第4次课第三节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构1蛋白质一级结构的概念（例举法：以胰岛素为例）2测定一级结构的程序3测定蛋白质一级结构的重要性二、蛋白质的构象和维持构象的作用力16１．构型与构象的概念蛋白质高级结构和酰胺平面的概念２．维持蛋白质构象的作用力：氢键、范德华引力、疏水作用力、离子键、二硫键、配位键。（氢键、范德华引力、疏水作用力、离子键均属于非共价键，统称为次级键）三、蛋白质的二级结构：1、α－螺旋2、β－折叠（平行的和反平行的）3、β－转角4、无规卷曲四、超二级结构和结构域1、超二级结构（αα、βXβ、βββ）2、结构域五、蛋白质的三级结构：1、概念2、以肌红蛋白为例介绍三级结构的特点功能六、蛋白质的四级结构1、四级结构的概念；实例（如血红蛋白）172、亚基的概念；3、以血红蛋白为例介绍四级结构的特点功能第5次课第四节、蛋白质结构与功能的关系研究蛋白质结构与功能的关系是当前生物化学和分子生物学的重要内容，蛋白质的构象决定于一级结构和周围环境的影响，因此研究一级结构和功能的关系是十分必要的。一、一级结构与功能的关系１．一级结构的种属差异与分子进化（以细胞色素C为例）２．一级结构的变异与分子病（以镰刀型红细胞性贫血病为例）３．蛋白质前体的激活与一级结构（以胰岛素原为例）二、蛋白质构象与功能的关系1、蛋白质分子的生物学功能直接由其特定的构象决定，一但构象遭到破坏，功能也就丧失了。182、有些蛋白质分子在表现其生物学功能时，构象必须发生一定的变化。第五节蛋白质的重要性质二、蛋白质的两性解离、等电点和电泳1、两性解离2、等电点（介绍一下酸性氨基酸和碱性氨基酸）3、电泳三、蛋白质的胶体性质四、蛋白质的沉淀：1、盐析2、有机溶剂沉淀3、重金属盐类沉淀4、生物碱试剂和某些酸类沉淀5、加热变性沉淀五、蛋白质的变性与复性1、变性作用2、复性193、蛋白质变性后的表征4、蛋白质变性的预防及其应用五、蛋白质的呈色反应1、双缩脲反应2、酚试剂反应3、茚三酮反应＊第六节蛋白质的分类一、按分子形状分类二、按组成和溶解度分类三、按功能分类＊第七节蛋白质的分离提纯及应用一、蛋白质分离提纯的一般原则二、蛋白质的分子量测定三、蛋白质的应用20第三章酶本章重点：讲授酶催化作用的特点；酶的作用机理；影响酶促反应速度的因素。较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。在讲述第一节内容前首先简介酶的发展史第一节酶的命名与分类一、酶的命名：1、习惯命名法2、系统命名法二、酶的分类与标码：1、酶的分类：氧化－还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类：异构酶类；合成酶类2、酶的标码21第6次课第二节酶的催化性质一、酶的化学本质1、酶的分类单纯蛋白质酶和结合蛋白质酶；全酶＝酶蛋白＋辅因子2、酶的辅因子分类3、辅因子在酶的催化活性中的作用三、酶的催化特点：1、高效性2、专一性3、可调控性四、酶催化的专一性1、相对专一性（1）、基团（2）、键专一性2、绝对专一性3立体专一性（1）、旋光异构专一性22（2）、几何异构专一性（3）、潜手性专一性第三节影响酶促反应速度的因素一、酶反应速度与酶活力单位1、酶反应速度与初速度2、酶活力概念及其表示方法二、影响酶促反应速度的因素（一）底物浓度对酶促反应速度的影响米氏方程：假设的条件、方程式的推导以及Km的意义和作图法。（二）酶浓度对酶促反应速度的影响（三）PH对酶促反应速度的影响最适PH（四）温度对酶促反应速度的影响最适温度（五）激活剂对酶促反应速度的影响（六）抑制剂对酶促反应速度的影响1、可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。232、不可逆抑制：非专一性的不可逆抑制作用、专一的不可逆抑制作用第7次课第四节酶的作用机制一、酶的活性中心：1、催化部位2、结合部位3、必需基团二、酶的催化机理1、酶反应的过渡态学说2、邻近和定向效应3、诱导契合学说4、酸碱催化5、共价催化＊三、胰凝乳蛋白酶的催化机理24第五节变构酶和同工酶一、变构酶1、概念；2、结构特点3、变构酶活性的调节机理4、变构酶的调节功能二、同工酶1、同工酶概念及其结构形式2、在代谢调控中的应用3、研究同工酶的意义＊第六节酶工程一、酶工程的概念及研究内容二、酶法分析的应用25三、酶制剂的应用第八节维生素与辅酶一、维生素1、维生素概念2、维生素分类和重要的维生素二．辅酶和辅基概念；重要辅酶（辅基）的结构与功能第8次课第四章糖类和糖类代谢本章重点：讲授糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。＊第一节生物体内的糖类一般来讲，生物体内的糖类有两种分类方法：26从分子结构来看分为：醛糖和酮糖按其分子大小可分为：单糖、寡糖、多糖三种，本节主要介绍这三种糖类。一、单糖及其衍生物1、戊糖2、己糖3、庚糖二、寡糖1、二糖2、三糖3、四糖三、多糖1、淀粉（直链淀粉和支链淀粉）2、糖原3、菊糖4、纤维素5、半纤维素6、果胶物质7、肽聚糖8、甲壳质9、粘多糖类第二节双糖和多糖的酶促降解一、蔗糖的水解二、