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作业题一参考答案一、名词解释氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。S.Ｄ序列：作为起始密码子的AUG通常距离mRNA5′–末端约20～30个碱基，在这段前导顺序中，具有一段特殊顺序，位于起始AUG之前的固定位置上。这段顺序与核糖体小亚基30s内的16srRNA的3′–末端顺序能形成稳定的碱基对，是mRNA上的起始识别信号，将mRNA上的此区域称为Shine–Dalgarno顺序或S.D序列。分子伴侣：是细胞内一类能帮助新生肽链正确组装、成熟，自身却不是终产物分子成分的蛋白质，类似酶的特征，所以称为分子伴侣。糖异生作用：即是由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。一碳单位：一碳单位又称一碳基团，即氨基酸在分解代谢过程中形成的具有一个碳原子的基团。二、简答题1.蛋白质α-螺旋的主要特点？α-螺旋结构特征：①每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm。②每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-47°。②相邻螺圈之间形成链内氢键。即一个肽单位的co基氧原子与其前的第三个肽单位的NH基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。α-螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，α-螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。α-螺旋依靠氢键维持。若破坏氢键，则α-螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。2.磷酸戊糖途径的生理意义？①NADPH是细胞中易于利用的还原能力，但它不被呼吸链氧化产生ATP，而是在还原性的生物合成中作氢和电子的供体。体内多种物质生物合成均需NADPH作供氢体，如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。作为供氢体，NADPH还参加体内多种氧化还原反应，如肝脏生物转化反应，激素、药物和毒物的羟化反应等等。另外，NADPH还可维持红细胞内还原型谷胱甘肽的含量，对保证红细胞的正常功能有重要作用。GS-SG(氧化型谷胱甘肽)+NADPH+H+—→2G-SH(还原型谷胱甘肽)+NADP+②5–磷酸核糖是生物体合成核苷酸和核酸（DNA和RNA）的原料。可以说，磷酸戊糖途径将糖代谢与核苷酸代谢联系。3.绘图表示联合脱氨基作用？将转氨基与氧化脱氨基联合起来进行的脱氨基作用，称为联合脱氨基作用。CH2NHCOOHα-氨基酸RCOCOOHα-酮酸RCOCOOH（CH2)2COOHα-酮戊二酸CHCOOH（CH2)2COOHH2NL-谷氨酸转氨酶NADH+H++NH3NAD++H2OL-谷氨酸脱氢酶4.DNA双螺旋结构模型要点？（1）DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，反向平行盘绕成右手双螺旋；（2）以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内部，并且按照碱基互补规律的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A–T之间形成两个氢键、G–C之间形成三个氢键；（3）双螺旋的直径是2.0nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm，所有的碱基与中心轴垂直；（4）维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。5.基因表达载体的主要特点？表达载体是适于在受体细胞中表达外源基因的载体，保留了转化和感染活细胞的能力，又具有多处携带外源DNA的酶切位点，并含有特殊的筛选标记。可使外源基因复制、转录和翻译出基因的蛋白质产物。三、论述1．蛋白质空间构象是怎样形成的？略2．写出鸟氨酸循环过程。基质经谷氨酸转氨基作用而来的氨基经线粒体的谷氨酸脱氢酶作用而来的氨内膜特异的鸟氨酸转运系统Pi瓜氨酸鸟氨酸2ADP+Pi2ATP氨基甲酰磷酸瓜氨酸鸟氨酸+COONH232+H延胡索酸尿素天冬氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸NH2H2OAMP+PPiATP胞液线粒体H2NOCH2N3．说明原核生物DNA的复制过程？（1）复制起始：原点Oric上有4个dnaA蛋白结合的部位。当大肠杆菌dna基因表达的dnaA蛋白结合于Oric的4个部位上后，dnaB和dnaC也结合上来，DNA部分解链，复制开始，引物酶加入，合成一段RNA引物。（2）复制的延伸：复制从原点起始，DNA聚合Ⅲ全酶进入已形成的复制叉上，在此它利用已合成的引物RNA开始复制，延伸子链。在聚合酶Ⅲ全酶的前头，还有一个rep蛋白，它像起始部位的dnaB蛋白一样是一个解螺旋酶使复制叉得以推进，SSB再次保持解链的DNA单链处于伸展状态而使之起模板作用，DNA促旋酶则同时引入负超螺旋，以避开拓扑学上的危机，利于聚合酶Ⅲ全酶在两条模板不断延伸，两条链同时同方向合成。（3）复制的终止：复制具有终止位置。在大肠杆菌，由于基因组是一环型DNA，其复制终止位点大约在起始原点，但详细机理尚不清楚。作业题二参考答案一、名词解释结构域：三级结构在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。核小体：核小体由核心颗粒和连接区DNA两部分组成，在电镜下可见其成念珠状，核心颗粒包括组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子构成的致密八聚体，以及缠绕其上1.8圈的DNA链，共146bp；连接区DNA包括两相邻核心颗粒间约60bp的连接DNA和位于连接区DNA上的组蛋白H1。DNA的Tm值：当核酸分子加热变性时，半数DNA分子解链的温度称为熔解温度，用Tm值表示。脂肪动员：贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液被其他组织氧化利用，这一过程称为脂肪的动员作用。蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。二、简答题１．举出三种维生素，说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用？维生素B族，如维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、维生素PP（烟酰胺）、维生素B6、叶酸、泛酸等，几乎全部参与辅酶的形成。甚至于有些维生素，如硫辛酸、维生素C等，本身就是辅酶。在酶促反应过程中，辅酶作为载体，在供体与受体之间传递H原子或者某种功能团（如：氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等）。具体例子略。２．以糖原磷酸化酶活性控制为例说明酶的级联机制？肾上腺素胰高血糖素腺苷酸环化酶(+)(+)ATPcAMP+PPi无活性蛋白激酶活性蛋白激酶ATPADP+Pi无活性磷酸化酶b激酶活性磷酸化酶b激酶ATPADP+Pi磷酸化酶b磷酸化酶a糖原1-磷酸葡萄糖３．举出三种氨基酸脱羧基作用的产物，说明其生理功能？谷氨酸γ–氨基丁酸（GABA）抑制性神经递质；组氨酸组胺血管舒张剂，促胃液分泌；色氨酸5–羟色胺抑制性神经递质，缩血管；４．tRNA三叶草型结构特点？tRNA的二级结构都呈三叶草形。双螺旋区构成了叶柄，突环区好像是三叶草的三片小叶。由于双螺旋结构所占比例甚高，tRNA的二级结构十分稳定。三叶草形结构由氨基酸臂（aminoacidarm）、二氢尿嘧啶环（dihydrouridineloop）、反密码环（anticodonloop）、额外环（extraloop）和假尿嘧啶核苷–胸腺嘧啶核糖核苷环（TψC环）5个部分组成。tRNA分子中含有10％~20％的稀有碱基，包括二氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶（pseudouridine，ψ）、甲基化的嘌呤（mG，mA）等。一般的嘧啶核苷以杂环上N-1与糖环的C-1′连成糖苷键，假尿嘧啶核苷则用杂环上的C-5与糖环的C-1′相连。５．酪氨酸蛋白激酶型受体途径的信号转导过程？该途径与蛋白偶联型受体系统不同，受体本身具有激酶的功能。当配体与受体结合后，会引起受体间发生聚合，受体自身或相互催化磷酸化，从而产生生物效应。促进细胞生长、分化等。例如，表皮生长因子受体与生长因子结合后，发生二聚化，两个受体的细胞内部分，相互催化发生酪氨酸残基磷酸化而激活。激活的受体具有酪氨酸激酶活性可催化其它蛋白的酪氨酸残基磷酸化，构成信号级联放大效应，或通过蛋白质的相互作用，调控细胞的有丝分裂、分化等。三、论述题１．蛋白质有哪些重要的物理化学性质？（1）蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，一般在6×103~106分子质量单位之间。蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。（2）蛋白质的两性解离：在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，在直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种酸性基团释放质子，从而使蛋白质分子带负电荷，在直流电场中，向阳极移动。在等电点时，蛋白质比较稳定，溶解度最小。因此，可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。不同的蛋白质有不同的等电点。（3）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质分离开来。在蛋白质化学中，最常用的电泳法有：聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。（4）蛋白质的胶体性质：球蛋白溶液具有亲水胶体的性质。这种亲水胶体溶液是比较稳定的。其稳定因素有两个：一个是球状大分子表面的水化层；另一个是球状大分子表面具有相同的电荷，由于同性电荷的相互排斥，使得大分子不能互相结合成较大的颗粒。（5）蛋白质的沉淀：盐析法沉淀蛋白质、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。（6）蛋白质的呈色反应：蛋白质分子的自由–NH2和–COOH、肽键，以及某些氨基酸的侧链基团，如：Tyr的酚基、Phe和Tyr的苯环、Trp的吲哚基、以及Arg的胍基等，能够与某种化学试剂发生反应，产生有色物质。（7）蛋白质的光谱特征：①蛋白质的紫外吸收光谱：蛋白质不能吸收可见光，但是能够吸收一定波长范围的紫外光。用紫外分光光度计可以记录溶液中蛋白质的光吸收随入射光波长变化而变化的曲线。此曲线就是蛋白质的紫外吸收光谱。②蛋白质的荧光光谱：蛋白质吸收280nm波长的紫外光之后，能够发射不同波长的荧光。其荧光强度随荧光波长变化而变化。这是蛋白质的荧光光谱。２．写出乳酸异生成葡萄糖的反应过程。乳酸先生成丙酮酸，然后可依据下图总结过程。具体反应及场所变化略。３．DNA重组技术的基本过程？（1）选择人们所期望的外源基因（称为目的基因）；（2）将目的基因与合适的载体DNA（如质粒）在体外进行重组、获得重组体（杂交DNA）；（3）将重组体转入合适的生物活细胞，使目的基因复制扩增或转录、翻译表达出目的基因编码的蛋白质；（4）从细胞中分离出基因表达产物或获得一个具有新遗传性状的个体。作业题三参考答案一、名词解释亚基：较大的球蛋白分子，往往由二条或更多条的多肽链组成功能单位。这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。增色效应：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，这种现象称为增色效应。糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。操纵子：所谓操纵子是指原核生物基因组的一个表达调控序列，它包括参与同一代谢途径几个酶的基因，编码在一起形成一个特殊的转录单位（统称为结构基因）及在结构基因前面的调节基因（R）﹑操纵基因（O）和启动基因（P）。二、简答题4．举例说明酶原激活的机理？有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性，从胰腺细胞分泌出来，进入小肠之后，就被胰蛋白酶激活，接着自身激活（指酶原被自身的活