《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲课程代码：090006课程性质：专业必修总学时：72学时总学分：4学分开课学期：第5学期适用专业：制药工程先修课程：有机化学、无机化学后续课程：药物分析化学、药物化学大纲执笔人：fghdfh参加人：gfgf审核人：ghggg编写时间：2010年03月编写依据：制药工程专业人才培养方案（2009）年版一、课程简介生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科，是利用化学的理论和方法来研究生命现象并阐明生命现象的化学本质的一门学科。分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，是人类从分子水平上真正揭示生物世界的奥秘，由被动适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科。本课程的基本内容包括：①生物大分子的结构和性质，包括蛋白质、酶、核酸、糖和脂的结构和物理化学性质；②代谢，包括蛋白质、核酸、糖类、脂质量的分解与合成代谢；③分子生物学，包括原核生物和真核生物染色体结构与DNA复制，基因的转录与转录活性的调节，以及蛋白质的生物合成机制与调节；④分子生物学实验方法，包括核酸的分离纯化、基因重组技术、聚合酶链反应、核酸测序和核酸的分子杂交。二、本课程教学在专业人才培养中的地位和作用生物化学是生命科学的核心，是制药工程的8门核心课程之一，分子生物学是生物化学的发展学科。因此，本课程不仅是专业主干课程，还是学习后继一系列重要学科的基础，是制药工程类及相关专业考研的基础课程，同时又是应用型专业的技能基础，在许多前沿、交叉学科中占有特别重要的位置。三、本课程教学所要达到的基本目标通过本课程的教学，使制药专业学生1.掌握生物体基本化学组成，理解其主要组成物质的结构特点、性质和功能以及这些物质在体内生命活动的代谢规律，即掌握生物化学与分子生物学中的基础知识和基本理论；2.掌握生物化学与分子生物学基本研究内容、研究手段和实验方法，学会综合运用所学的基本理论知识和技术来解决一些实际问题，并为学习后续课程打好基础；3.了解生物制药最新研究进展和动态、发展方向及生物化学在制药工程有关领域的应用与前景；4.结合理论授课和实验操作，学习科学思维方法、提高观察分析、动手操作、实验技能、解决问题的能力，培养学生实事求是的科学态度和工作作风。四、学生学习本课程应掌握的方法和技能1.结合学科知识特征进行学习:要注重学科知识的抽象性——在理解的基础上记忆知识点要注重学科知识的整体性、系统性和连贯性——本课程研究的是生物体内基本物质及其代谢过程，要注重生物体的整体性，物质反应过程的系统性与连贯性2.学习过程要做到：通——通阅课程内容；知识点贯通钻——钻透每章必须掌握的知识点固——及时且轮番复习为掌握并巩固知识点五、本课程与其它课程的联系与分工本课程不仅是制药类重要的专业必修课程，是学位课程。制药工程的最终目的是服务并造福于生物界特别是人类，本课程的学习为制药工程的应用打下生物科学的基础，同时又为药物分析化学、药物化学、生化分离工程等后续课程奠定必要的理论基础和实验技能；与各学科协同阐明了各种生物机体生命活动的基本规律，有利于解决科学试验和生产实践，因此它是现代生命科学与制药工程边缘交叉的重要支柱之一；生物化学与分子生物学的一些最新研究进展和某些领域的最新研究热点，可以为制药工程服务人类提供指引和支撑；它是生物类及相关专业本科生考研的一门重要课程。六、本课程的教学内容与目的要求【绪论】（理论教学2学时，实践教学0学时，共2学时）1.教学目的和要求：使学生掌握简明生物化学与分子生物学课程的涵义，明确本课程的教学内容和学习方法，了解本课程在制药工程专业中的地位、作用及与其它学科的关系。2.教学内容：⑴、本课程的教材与参考书目⑵、生物化学、分子生物学的涵义⑶、本课程的教学内容⑷、本课程学习方法的交流⑸、本课程的发展与应用3.教学重点与难点：生物化学、分子生物学的涵义。【第一部分生物大分子】【第一章蛋白质化学】（理论教学6学时，实践教学14学时，共20学时）1.教学目的和要求：掌握作为生物大分子之一的蛋白质的基本组成单位——氨基酸的结构特点和重要的物理化学性质；掌握蛋白质行使生物功能时特定的空间三维结构；掌握蛋白质结构与功能的关系；了解蛋白质分子大小的测定和常用的分离纯化方法。2.教学内容：⑴、氨基酸（1学时）①、氨基酸的构型②、氨基酸的酸碱性质与pK值③、氨基酸的茚三酮反应⑵、肽键⑶、生理活性肽（1学时）⑷、蛋白质的分离和纯化（共1学时）①、蛋白质的分离、提纯一般程序②、蛋白质的溶解度分级沉淀③、目的蛋白的精制⑸、蛋白质结构与功能（3学时）①、蛋白质结构②、蛋白质结构的研究方法③、蛋白质的变性与复性3.教学重点和难点：AA与Pr的结构组成及与其物理化学性质，蛋白质的结构层次，蛋白质结构和功能之间的依存关系。4.实践教学环节（共14学时）(1)、蛋白质及氨基酸的性质实验（3学时）(2)、纸层析法分离鉴定氨基酸（3学时）(3)、血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳（4学时）(4)、酪蛋白的制备（4学时）(5)、甲醛滴定法测定氨基氮（3学时，备选）5.本章思考题：⑴、默写20种蛋白质AA的3个字母代表符号。⑵、名词解释：等电点、盐溶、盐析、变性、复性。⑶、阐述蛋白质的各个结构层次。⑷、维持蛋白质空间结构的作用力有哪些？【第二章核酸】（理论教学5学时，实践教学7学时，共12学时）1.教学目的和要求：本章主要介绍了核酸的结构与功能、重要的理化性质。通过本章的学习使学生重点掌握:DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异；核酸的紫外吸收、变性、复性与杂交。2.教学内容：⑴、核酸的结构与功能（1学时）①、核苷酸的组成②、核苷酸的衍生物⑵、DNA的结构和功能（2学时）①、DNA的分子组成②、DNA的分子结构与功能③、DNA的三级结构④、真核细胞染色体DNA的结构⑶、RNA的结构（1学时）①、RNA分子的组成和种类②、RNA的结构⑷、核酸的重要理化性质（1学时）①、核酸的一般物理性质②、核酸的两性性质及等电点③、核酸的水解④、核酸的紫外吸收⑤、核酸的变性、复性及杂交⑥、核酸含量的测定3.教学重点和难点：嘌呤、嘧啶碱基、核苷、核苷酸和核酸在分子结构上的关系；DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异；核酸的重要理化性质。4.实践教学环节（共7学时）⑴、植物DNA的提取（4学时）⑵、DNA的琼脂糖凝胶电泳（3学时）5.本章思考题：⑴、简述DNA的二级结构要点。⑵、图示核酸的结构组成及重要化学键。⑶、DNA变性和复性的概念?变性的实质?⑷、怎样用简单的方法区别DNA和RNA。【第三章糖类化学】（理论教学2学时，实践教学0学时或备选实验3学时，共2学时）1.教学目的和要求：通过本章的学习和学生已有的化学知识，使同学们能掌握糖的概念及分类；单糖的概念、结构与性质；常见多糖（特别是细菌杂多糖）、糖蛋白、蛋白聚糖的组成与结构。2.教学内容：⑴、单糖⑵、寡糖⑶、多糖⑷、糖缀合物3.教学重点和难点：单糖的结构和性质、常见多糖、糖缀合物的结构组成。4.实践教学环节：（共0或3学时）⑴、糖性质的反应（3学时，备选）5.本章思考题：⑴、糖的概念与分类。⑵、写出寡糖和蛋白质的结合方式。⑶、画出蔗糖、麦芽糖、乳糖的结构式。⑷、说说糖类在人生理活动中的作用。【第四章脂质与生物膜】（理论教学3学时，实践教学0学时，共3学时）1.教学目的和要求：通过本章的学习使学生能理解并掌握生物膜的基本结构,生物膜的物质转运和信息传递功能及其机制。2.教学内容：⑴、生物膜基本结构①、生物膜的化学组成②、生物膜的结构特点⑵、生物膜与物质转运（1学时）①、小分子物质的转运②、大分子物质的转运⑶、生物膜与信息传递⑷、细胞信号传导分子（2学时）①、细胞信号传导分子种类②、受体与配体③、G蛋白介导的跨膜信号转导④、cAMP及其细胞内的信号转导⑤、蛋白激酶受体系统⑥、蛋白质可逆磷酸化3.教学重点和难点：生物膜的化学组成及结构特点；细胞信号转导的过程与机制。4.实践教学环节（共0学时）5.本章思考题：⑴、试述生物膜的两侧不对称性。⑵、受体与配体结合的主要特征？⑶、简述cAMP的传递模型。⑷、简述酪氨酸蛋白激酶受体的结构组成及信号转导过程。【第五章酶化学】（理论教学5学时，实践教学3学时，共8学时）1.教学目的和要求：通过本章的学习使学生掌握酶的分类与命名、酶催化反应的机制、酶催化活性部位的结构与特点、酶催化反应动力学及抑制剂的反应动力学、酶的别构调节。2.教学内容：⑴、酶的一般性质（2学时）①、酶的一般性质②、酶的分类与命名③、酶蛋白催化需要帮助④、酶单位⑤、酶的来源和制备（自学）⑥、酶催化反应机制（2）、酶催化的结构基础（3学时）①、溶菌酶的结构与催化活性②、酶的催化活性部位③、溶菌酶催化反应机制④、丝氨酸蛋白水解酶⑤、酶原⑥、酶催化反应动力学⑦、酶催化的抑制剂及反应动力学⑧、别构酶和别构部位3.教学重点和难点：酶的结构特性与功能；结合酶的催化机制重点掌握酶促反应动力学；同时了解酶的调控。4.实践教学环节（共3学时）⑴、酶的特性（3学时）5.本章思考题：⑴、简述酶催化反应的特点及酶的分类。⑵、试述酶催化反应机制。⑶、写出米氏方程式、Km的涵义。⑷、阐述胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶的结构共同特点及活性差异性。⑸、阐述竞争性和非竞争性抑制剂的反应动力学。⑹、名词解释：底物结合部位、全酶、酶原、别构酶、酶单位、催化部位【第二部分物质代谢】【第六章糖代谢】（理论教学8学时，实践教学0学时或备选实验4学时，共8学时）1.教学目的和要求：糖代谢是整个生物代谢活动中最重要的组成部分，也是代谢的枢纽，生物的合成、分解、物质的循环、能量的利用都必需通过糖代谢来连接和完成。学生通过本章的学习，务必掌握糖的主要分解代谢途径——糖酵解、三羧酸循环途径及能量的产生与转移。掌握生物体内呼吸链的概念及类型、生物体内ATP的主要产生方式即氧化磷酸化的机制、胞液中NADH的再氧化途径。了解戊糖磷酸途径、葡糖异生作用；掌握糖原的降解与生物合成；掌握糖代谢中的调节酶；掌握血糖的来源、去路及调节。2.教学内容：⑴、糖的消化和吸收⑵、糖的分解代谢①、糖酵解途径②、糖酵解（2学时）③、糖的有氧氧化（2学时）④、戊糖磷酸途径（1学时）⑶、糖原的合成与分解（1学时）①、糖原的合成代谢②、糖原的分解③、糖原代谢的调节⑷、糖原异生作用（1学时）①、糖异生途径②、糖异生的生理意义③、糖异生的调节⑸、血糖及其调节：（1学时）①、血糖的来源与去路②、血糖浓度的调节④、糖代谢障碍3.教学重点和难点：糖酵解途径、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡糖异生作用、糖原的降解、糖原的生物合成等的反应过程及机制；呼吸链类型及生物体内ATP的主要产生方式即氧化磷酸化的机制、胞液中NADH的再氧化途径；ATP的作用和利用方式、氧化磷酸化的作用机制；糖代谢中能量的产生与转移、调控机制；血糖的来源、去路及调节。4.实践教学环节（共0或4学时）(1)、小麦萌发前后淀粉酶活力的比较（4学时，备选）5.本章思考题：（1）、1molG彻底氧化成CO2、H2O将净生成多少ATP？写出其中生成或消耗ATP的酶促反应方程式，并注明其中的调节酶。（2）、画出糖原合成和分解的过程示意图。（从糖原到葡萄糖）（3）、阐述血糖的来源、去路及其调节。（4）、画出糖酵解和糖异生的关系图。（5）、简述细胞溶胶内NADH的再氧化途径。【第七章脂质代谢】（理论教学3学时，实践教学0学时，共3学时）1.教学目的和要求：本章主要介绍脂类的分解与合成代谢。通过本章的学习使学生重点掌握脂肪酸的氧化分解和生物合成的过程及区别；掌握酮体的概念和分解代谢；掌握生物是如何从脂肪酸获取能量的。了解磷脂和胆固醇的分解和合成代谢过程。2.教学内容：⑴、脂质的消化和吸收⑵、脂肪的代谢（2学时）①、脂肪的分解代谢②、脂肪的合成代谢⑶、磷脂的代谢（1学时）①、甘油磷脂的结构②、甘油磷脂的合成代谢③、甘油磷脂的分解⑷、胆固醇代谢：了解，自学。3.教学重点和难点：脂肪酸的β-氧化过程及放能、脂肪酸的从头合成、酮体的代谢。4.实践教学环