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包头医学院《生物化学》教学大纲--临床医学、护理学（3年制专科）作者：佚名转贴自：NET/DXZM点击数：86一、课程编号：适用专业：临床医学、护理学（3年制专科）课程类别：主干课程总学时数：80学时（其中实验教学24学时）二、课程性质、目的：生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的科学，是一门重要的医学基础课程。生物化学主要研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。近年来生物化学的技术已渗透到生理学、微生物免疫学、遗传学、药理学等基础医学和临床医学研究的各个领域，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。随着生物化学与分子生物学学科的迅猛发展，它将促进相关和交叉学科的发展，特别是医学的发展，进而成为生命科学的共同语言。因此作为一名高级医学人才必须掌握生化基本知识，为后期课程的学习及从事科学研究打下良好的基础。三、课程的基本要求：为了达到培养适应21世纪我国社会主义现代化建设需要的高级临床和护理医学等专业人才的目标，我们要求学生掌握生物化学的基本知识，基本理论和基本实验技能，了解生物化学和分子生物学的新进展。基本理论主要包括生物大分子的结构和功能，物质代谢及其调节和基因信息的传递。生物化学的基本实验方法和技能主要包括电泳、层析和光电比色。通过此门课程的讲授，培养学生分析问题解决问题的能力和严谨的科学态度，为今后从事科学研究打下良好的基础。四、教学内容与学时安排：理论内容与学时安排教学内容学时数第一章绪论1第二章蛋白质的结构与功能5第三章维生素2第四章酶4第五章生物氧化4第六章糖代谢6脂类代谢6蛋白质分解代谢6核酸结构、功能与核苷酸代谢6基因信息的传递8细胞信号转导4肝的生物化学4合计56五、教学方法：根据专科学生的特点，本大纲列出的教学内容要求教师选用合适的教学方法讲授，以启发式代替灌输式，突出重点，采用多媒体教学，运用教学课件，使抽象的内容形象化，直观化，充分调动学生的学习积极性，提高教学效果。六、成绩考核方式：分为期末理论课考核和实验课考核，实验课考核占生化课总成绩的20%，理论课考核占80%，满分100分。实验课缺课1/3以上者，取消生化理论课考试资格。七、教学内容与目标要求：理论部分第一章绪论1目标要求：1．掌握：生物化学的概念。2．熟悉：生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。3．了解：生物化学的发展史。教学内容：1.生物化学发展简史2.生物化学研究内容3.生物化学与医学第二章蛋白质的结构和功能5目标要求：1．掌握：组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点、分类；蛋白质一、二、三、四级结构的概念和主要化学键；蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系。2．熟悉：蛋白质的理化性质。3．了解：蛋白质的分类。教学内容：第一节蛋白质的分子组成1．氨基酸：组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点和分类、20种氨基酸的英文名称及缩写符号、氨基酸的理化性质。2．肽：肽键、肽、N-端、C-端的概念，重要的生物活性肽。第二节蛋白质的分子结构1．蛋白质的一级结构：概念、主要化学键。2．蛋白质的二级结构：概念、肽单元、二级结构的形式（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序）、主要化学键及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。3．蛋白质的三级结构：概念、次级键、结构域及分子伴侣。4．蛋白质的四级结构：概念及维持四级结构的化学键。5．蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间结构与功能的关系。第三节蛋白质的理化性质1．蛋白质的两性解离和等电点2．蛋白质的胶体性质：表面电荷和水化膜3．蛋白质变性、沉淀和凝固。4．蛋白质的紫外吸收性质5．蛋白质的呈色反应：双缩脲反应、茚三酮反应和福林-酚试剂反应第四节蛋白质的分类1．按组成分：单纯蛋白和结合蛋白2．按分子形状分：球状蛋白和纤维状蛋白第三章维生素2目标要求：1．掌握：水溶维生素的化学本质和生化作用；B族维生素与辅酶的关系。2．了解：脂溶性维生素的化学本质和生化作用；微量元素的生理作用。教学内容：第一节概述1．维生素的定义2．维生素的命名与分类3．维生素的需要量4．维生素的缺乏与中毒第二节脂溶性维生素维生素A、D、E、K的化学本质及缺乏症。第三节水溶性维生素维生素B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、维生素C、α硫辛酸的化学本质，生化作用，特别是它们参与构成的辅酶。第四章酶4目标要求：1．掌握：酶的化学组成；酶反应的特点（高效性、特异性和可调节性）和酶反应动力学的基本内容（即底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响）。2．熟悉：酶的调节。3．了解：酶促反应的机制及酶与医学的关系。教学内容：第一节概述1．酶的化学组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。2．酶的命名和分类第二节酶催化作用的特点1．高度的催化效率2．高度的特异性3．酶催化活性的可调节性。4．酶活性的不稳定性第三节酶的结构与功能1．酶的活性中心：必需基团和催化基团2．酶原与酶原的激活：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义3．同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。4．酶活性的调节：变构酶、酶的化学修饰调节5．酶催化作用机制：活化能、诱导契合学说（邻近效应与定向排列、多元催化和表面效应）第四节影响酶催化作用的因素1．底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。2．酶浓度对反应速度的影响。3．最适温度。4．最适pH。5．抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。6．激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。第五节酶与医学的关系1．酶活性的测定2．酶在临床医学上的应用。3．酶与疾病治疗4．酶与医学研究第五章生物氧化目标要求：1．掌握：呼吸链的概念、组成和作用机理；氧化磷酸化的概念、偶联部位和影响因素；ATP合酶的组成及功能，ATP的生成方式，胞液中NADH的氧化。2．熟悉：ATP的利用与贮存，ATP、ADP、Pi的转运；过氧化氢酶、过氧化物酶、超氧化物歧。酶和加单氧酶的作用特点。3．了解：呼吸连组分排列顺序和氧化磷酸化偶联部位的实验依据；化学渗透假说；混合功能氧化酶催化反应机理。教学内容：第一节概述1．生物氧化的方式与特点2．参与生物氧化的酶类：氧化酶类、需氧脱氢酶类、不需氧脱氢酶类、其他酶类3．生物氧化过程中CO2的生成第二节生物氧化过程中水的生成1．呼吸链的组成及作用2．呼吸链成分的排列3．胞浆中NADH的氧化：（α-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨酸穿梭）第三节ATP的生成1．高能化合物2．ATP的生成：底物水平磷酸化、氧化磷酸化3．高能化合物的储存和利用第四节其他氧化体系1．微粒体中的酶类：加单氧酶、加双氧酶。2．过氧化物酶体中的酶类：过氧化氢酶、过氧化物酶3．超氧物歧化酶第六章糖代谢目标要求：1．掌握：糖的分解代谢途径及生理意义；糖酵解和有氧氧化的概念、进行部位、反应过程和关键酶；磷酸戊糖途径的生理意义；糖原的合成和分解的关键酶及共价修饰调节；糖异生的关键酶及生理意义；血糖的来源和去路及调节。2．熟悉：糖异生的途径。3．了解：糖的各条代谢途径的调节。教学内容：第一节概述1．糖的生理功能2．糖代谢的概况第二节糖原的合成与分解1．糖原的合成代谢：概念、UDPG是活性葡萄糖供体、合成过程以及特点。2．糖原的分解代谢：概念、分解过程3．糖原合成与分解的调节：磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节和变构调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。第三节糖的分解代谢1．糖的无氧氧化：概念、进行部位、糖酵解的反应过程和特点、三个关键酶（6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶和己糖激酶）、糖酵解的生理意义、糖酵解的调节2．糖的有氧氧化：概念、进行部位、反应过程、关键酶、终产物及能量生成、三羧酸循环的过程及生理意义、有氧氧化的调节（丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节）。3．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程（反应的第一阶段，6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶催化的反应）、磷酸戊糖途径的调节（6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶）及磷酸戊糖途径的生理意义4．其他单糖的分解代谢第四节糖异生1．糖异生概念及的四个关键酶。2．糖异生的途径3．糖异生的生理意义：乳酸循环过程及生理意义4．糖异生作用的调节第五节血糖及其调节1．血糖的来源和去路2．血糖的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。3．糖代谢异常：高血糖及糖尿症，低血糖，糖原累积症。第七章脂类代谢目标要求：1．掌握：脂肪及脂肪酸的分解代谢；酮体的生成和利用；甘油磷脂合成；胆固醇合成与转化；血浆脂蛋白的分类、组成和功能。2．熟悉：脂类物质的生理功能和消化吸收；脂肪及软脂酸的合成；磷脂的分解代谢；血脂的组成及种类；载脂蛋白的功能；血浆脂蛋白代谢。3．了解：脂类代谢的调节；脂肪酸碳链的加长；不饱和脂肪酸的合成；多不饱和脂肪酸的重要衍生物；鞘磷脂代谢；血浆脂蛋白代谢异常。教学内容：第一节概述1．脂类主要的生理功能2．脂类在体内的分布第二节血脂和血浆脂蛋白1．血脂的种类和含量2．血浆脂蛋白的分类和组成3．载脂蛋白4．血浆脂蛋白的代谢：CM、VLDL、LDL、HDL的合成部位和生理功能5．血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症，高脂血症与动脉粥样硬化。第三节甘油三酯代谢1．甘油三酯的分解代谢（1）脂肪的动员：激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。（2）脂酸的β-氧化：脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成、脂酰CoA进入线粒体、脂肪酸的β-氧化、脂肪酸氧化的能量生成。（3）脂肪酸的其它氧化方式（4）酮体的生成及利用：酮体的概念、酮体的生成、酮体的利用、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节和酮症酸中毒。（5）甘油的代谢2．甘油三酯的合成代谢（1）合成部位（2）合成原料（3）合成基本过程：甘油一酯途径和甘油二酯途径。3．脂酸的合成代谢（1）软脂酸的合成：合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。（2）脂肪酸碳链的加长：内质网酶系和线粒体酶系。（3）不饱和脂肪酸的合成：必需脂肪酸的概念。（4）脂肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用。4．多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯（1）前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及命名（2）PG、TX及LT的合成（3）PG、TX及LT的生理功能第四节磷脂的代谢1．磷脂的生理功能2．甘油磷脂的代谢（1）甘油磷脂的组成、分类及结构（2）甘油磷脂的合成：合成部位，合成原料及辅因子，合成基本过程。（3）甘油磷脂的降解：由专一性不同的磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D分别作用。（4）脂肪肝3．鞘磷脂的代谢鞘脂的化学组成、结构及神经鞘磷脂的合成与分解代谢第五节胆固醇代谢1．胆固醇的生物合成（1）合成部位（2）合成原料：乙酰CoA、能量及供氢物质。（3）合成基本过程：胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程、甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。（4）胆固醇合成的调节：饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。2．胆固醇的转化：转化成胆汁酸、类固醇激素和7－脱氢胆固醇第八章蛋白质分解代谢目标要求：1．掌握：氨基酸的一般代谢；氨的代谢；糖、脂类、蛋白质代谢的联系和调节。2．熟悉：蛋白质的营养价值、氮平衡、蛋白质的互补作用；α-酮酸的代谢去路；个别氨基酸代谢生成的生理活性物质及其意义。3．了解：氨基酸的生理功用；蛋白质的消化、吸收和腐败；某些氨基酸的遗传性代谢异常病。教学内容：第一节蛋白质的营养作用1．蛋白质的生理功能2．蛋白质的需要量3．蛋白质的营养价值：氮平衡，生理需要量,蛋白质的营养价值。4．蛋白质的肠中腐败作用第二节氨基酸的一般代谢1．氨基酸代谢概况：体内氨基酸的降解及氨基酸的代谢库的概念。2．氨基酸的脱氨基作用：（1）转氨基作用：转氨酶与转氨基作用，转氨基作用的机制。（2）L-谷氨酸氧化脱氨基作用（3）联合脱氨基作用：转氨基偶联氧化脱氨基、（4）嘌呤核苷酸循环3．α-酮酸的代谢（