1《生物化学与分子生物学》课程标准一、基本情况课程编号开课单位基础部生物化学与分子生物学教研室授课学期3课程名称中文生物化学与分子生物学授课语言双语英文课程类别必修授课层次五年制本科考核性质考试前导课程细胞生物学、人体解剖学、组织胚胎学后续课程生理学、医学免疫学学时分配总学时150理论90习题实验60实习上机适用专业临床医学、病理诊断、预防医学、医学检验、医学影像、高原医学、核医学二、课程性质、地位和目标(一)课程性质、地位《生物化学与分子生物学》是我校医学生必修的基础医学课程,近二十多年来分子生物学迅速崛起,极大的提高了人们对生命本质的认识,也大大促进了其他学科的发展,本课程要探讨的是最深入、最微观、最基础和最前沿的知识,主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用,为学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础,是学习基础医学、临床医学和军事医学课程的必备课程,在医学人才培养中具有不可代替的作用。(二)课程目标通过本课程的学习,使学员掌握人体的化学组成、重要生命物质的结构和物质代谢的基本规律,以及物质结构、代谢与生命活动的联系;掌握基因信息的传递、表达,了解其调控及基因诊断、基因治疗和基因工程等领域的基本理论和基本技术,为其它后续课程的学习及今后的发展提高打好基础。三、内容标准绪论[教学目标]了解:生物化学与分子生物学的发展简史。理解:1.解释生物化学与分子生物学的概念,阐述生物化学与分子生物学基本内容。2.比较生物化学与分子生物学与其他生命学科的关系,说明其在现代医学发展中的地位和作用。应用:能使用生物化学与分子生物学的学习方法。[重点难点]重点:生物化学与分子生物学的概念及基本内容。2难点:在现代医学发展中的地位和作用。[学时分配]1学时第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能[教学目标]了解:1.描述肽单元和分子伴侣。2.举例几种重要的生物活性肽。3.描述多肽链中氨基酸序列分析的原理(自学)。4.描述蛋白质空间结构预测的原理和意义(自学)。5.描述蛋白质的沉淀,等电点沉淀,凝胶过滤,超滤和超速离心。6.说出蛋白质的分类。理解:1.说明蛋白质的元素组成特点,解释氨基酸的结构通式和氨基酸的分类,熟记氨基酸三字和一字英文缩写符号。2.解释肽、肽键与肽链和生物活性肽的概念,说明多肽链的书写规则。3.解释蛋白质一级结构的概念和化学键。4.解释蛋白质的二级结构的概念和化学键和形式:α-螺旋,β-折叠,β-转角与无规卷曲。5.解释超二级结构、模序、锌指结构、结构域。6.解释蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:疏水作用、离子键、氢键和范德华引力。解释亚基的概念。7.解释蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。8.阐述蛋白质的结构与功能的关系:一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。解释分子病和构象病。9.解释蛋白质理化性质:两性电离,胶体性质,蛋白质变性的概念和意义,紫外吸收和呈色反应。应用:1.使用蛋白质化学知识解释多种遗传病和神经退行性疾病的分子机理,能阅读蛋白质研究的论文。能深刻理解蛋白质是生命活动“执行者”的含义。[重点难点]重点:蛋白质组成、结构、功能和理化性质。难点:蛋白质空间结构、结构与功能关系。[学时分配]8学时3第二章核酸的结构与功能[教学目标]了解:1.举例snmRNA的种类和功能。2.复述解链曲线与Tm。3.说出核酸分子杂交原理。4.识别核酶和核酸酶。理解:1.比较DNA和RNA的分子组成。2.说明核酸分子中核苷酸的连接方式、方向性,核酸的一级结构及其表示法。3.阐述DNA的二级结构,原核生物DNA的超螺旋结构,真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。DNA的生物学功能。4.解释信使RNA和转运RNA的结构特点。RNA的种类与功能。5.说明DNA的变性和复性概念和特点。应用:能进一步理解遗传的分子机理和RNA在生命进化中的地位,总结分子生物技术的原理[重点难点]重点:核酸的结构与功能,核酸理化性质。难点:核酸分子的空间结构、分子杂交原理,核酶催化机理。[学时分配]6学时第三章酶[教学目标]了解:1.描述酶的作用原理:诱导契合学说、邻近反应、定向排列、多元催化、表面效应。2.说出酶与医学的关系,酶的命名与分类原则(自学)。理解:1.解释酶的概念。2.说明酶的分子组成,比较单纯酶和全酶。3.解释酶的活性中心、必需基团及其作用。4.说明酶促反应的特点:高效性、高特异性和可调节性。5.解释酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响,解释米一曼氏方程,Km与Vmax值的意义,测定与计算Km与Vmax值。6.解释抑制剂对酶促反应的影响,比较不可逆抑制的作用和可逆性抑制,区别竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征,说明其生理学意义。47.解释酶原、酶原激活与生理意义。8.解释变构酶和变构调节机理和动力学特征。解释酶的共价修饰和作用特点。9.解释同工酶,说明同工酶的生理意义。10.说明酶活性测定原理,计算酶活性单位。应用:使用酶学理论解释疾病、中毒和药物等机理。[重点难点]重点:1.酶组成、结构、酶催化特点。2.酶促反应动力学,米一曼氏方程,Km与Vmax值的意义。3.抑制剂对酶促反应的影响及其生理学意义。4.酶活性调节。难点:1.酶催化作用的机理。2.酶动力学、抑制剂对酶促反应的影响及其生理学意义。3.酶活性调节。[学时分配]8学时第二篇物质代谢及其调节第四章糖代谢[教学目标]了解:1.描述糖酵解调节。2.描述糖的有氧氧化的调节。3.说出巴斯德效应的概念。4.描述磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。5.描述肝糖原合成与分解的调节。6.描述糖异生途径的调节。7.说出乳酸循环及其生理意义。8.说出糖的重要功能及其在体内的消化、吸收(自学)9.举例说明高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病(自学)。理解:1.解释糖酵解的概念,说明糖酵解途径的基本反应过程、部位、限速酶、ATP生成、阐述生理意义。52.解释糖的有氧氧化概念,说明糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位,阐述生理意义。3.阐述磷酸戊糖途径的生理意义,概括NADPH的功能。4.比较肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应。5.解释糖异生的概念,说明限速酶及其催化的反应,阐述其生理意义。6.归纳正常人血糖的来源与去路。说明激素(胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素)对血糖水平的调节作用。应用:使用糖代谢理论解释糖尿病机理。[重点难点]重点:糖的分解代谢基本途径、细胞定位、限速酶和生理意义。难点:糖代谢途径的调节,糖代谢紊乱与疾病的关系。[学时分配]9学时第五章脂类代谢[教学目标]了解:1.说出脂类的消化吸收(自学)。2.说出脂肪酸的命名、分类和生理功能。3.描述酮体生成的调节。4.说出脂肪酸合成酶的特点,阐述激素对脂酸合成的调节。5.描述甘油磷脂的合成途径:甘油二酯合成途径和CTP-甘油二酯合成途径。6.描述甘油磷脂的降解:磷脂酶类对甘油磷酯的水解部位及水解产物。7.说出鞘磷脂的化学组成和结构,神经鞘磷脂的合成部位和原料。8.说出胆固醇合成的主要步骤和调节。9.描述脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程。10.说出多不饱和脂酸的重要衍生物。11.描述血浆脂蛋白的结构和载脂蛋白的功能。12.描述血浆脂蛋白的代谢。13.说出血浆脂蛋白代谢异常与高脂血症(自学)。理解:1.解释脂肪动员的概念和调节。2.解释脂肪酸的β—氧化。说明脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β—氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤,计算脂肪酸氧化过程中能量变化。3.说明脂肪酸的合成原料、部位和限速酶。64.说明甘油三酯的合成原料、部位和合成过程。5.解释酮体的概念,说明酮体生成和利用的部位,阐述酮体生成的生理意义。6.说明磷脂的种类和组成。7.说明胆固醇部位、合成原料、限速酶和胆固醇的转化产物。8.解释血脂的概念。说明血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分离的种类、主要组成成分和功能。应用:使用脂类代谢理论阐明理解饮食与血脂、肥胖的关系,总结脂代谢与糖代谢的关系。[重点难点]重点:1.脂动员过程、调节和意义。2.脂肪酸的氧化分解过程、定位、限速酶及意义。3.酮体的概念,酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。4.脂肪酸的合成:原料、部位和限速酶,激素对脂酸合成的调节。5.胆固醇的合成原料和转化。6.磷脂的分类和合成原料。7.血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分离的种类、主要组成成分和功能。难点:脂肪酸的氧化分解、酮体生成、脂肪酸的合成和血浆脂蛋白代谢。[学时分配]6学时第六章生物氧化[教学目标]了解:1.复述化学渗透假说基本内容。2.说出ATP合酶的结构组成,描述ATP合成的机制。3.说出高能磷酸化合物的类型,ATP生成和利用。4.描述胞液中NADH氧化的两种转运机制:α—磷酸甘油穿梭和苹果酸天冬氨酸穿梭。5.说出线粒体内膜转运载体,描述线粒体蛋白质的跨膜转运。6.描述其他氧化体系:需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物岐化酶和线粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶(自学)。理解:1.解释生物氧化的概念,说明其生理意义。2.解释呼吸链的概念。比较线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。3.解释氧化磷酸化的概念和氧化磷酸化的偶联部位。4.归纳影响氧化磷酸化的因素。7应用:使用线粒体氧化磷酸化理论阐明生物界的能量转换与体外氧化燃烧关系,和解释缺氧、毒物内窒息中毒机理。[重点难点]重点:1.生物氧化的概念及生理意义。2.呼吸链的概念。线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。3.氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。4.影响氧化磷酸化的因素。难点:1.呼吸链电子传递机制和能量释放。2.氧化磷酸化的偶联机制―――化学渗透假说。[学时分配]6学时第七章氨基酸代谢[教学目标]了解:1.解释蛋白质营养价值作用:氮平衡、营养必需氨基酸与非必需氨基酸(自学)。2.描述蛋白质在小肠消化、吸收和腐败过程(自学)。3.描述氨基酸的脱羧基作用。说出谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质。4.描述α-酮酸的代谢去路。5.举例生糖氨基酸、生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸。6.描述尿素合成的调节。7.说出个别氨基酸代谢。8.说明高血氨症和氨中毒。理解:1.解释转氨基作用的概念、说明体内氨基酸的四种脱氨基作用:联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。解释转氨基作用的机制。2.概括氨的来源与去路。说明氨的转运形式:谷氨酰胺和丙氨酸-葡萄糖循环。3.说明尿素合成:部位、原料、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。4.解释一碳单位的概念。说明一碳单位的代谢:种类、来源、载体和生理意义。5.说明含硫氨基酸的代谢:甲基的直接供体(S-腺苷甲硫氨酸)、甲硫氨酸循环及意义、硫酸的活性形式(PAPS)、肌酸的合成。8应用:使用氨基酸代谢理论阐明肝性脑病的分子机理,阐明叶酸或B12缺乏与贫血关系。[重点难点]重点:1.氨基酸的脱氨基作用。2.氨的代谢。3.尿素合成的部位、途径和生理意义。4.一碳单位的代谢:概念、来源、载体、种类和生理意义。难点:1.鸟氨酸循环和一碳单位的代谢。2.个别氨基酸代谢。[学时分配]5学时第八章核苷酸代谢[教学目标]了解:1.描述核酸的消化吸收(自学)。2.说出核苷酸的多种生物功能。3.描述核苷酸合成的调节。理解:1.说明嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径和补救合成途径的原料、主要步骤及特点。2.说明嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。3.比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。4.说明脱氧核苷酸的生成。应用:1.使用核苷酸代谢理论阐述尿酸生成与痛风症关系。2.使用核苷酸代谢理论阐明核苷酸代谢与抗肿瘤作用的生化机理。[重点难点]重点:两类核苷酸代谢特点及异同,脱氧核苷酸的生成。难点:核苷酸从