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生物化学教学大纲（上册）（2007年7月11日修订）一、简介1.课程编码：ZH340052.课程名称：生物化学（上）3.英文名称：Biochemistry（PartI）4.课程性质：专业基础课5.学时数：726.学分数：47.选课要求预修无机及分析化学、有机化学。8.考核方式：笔试。9.教学教材：王镜岩等主编，《生物化学》（上）（第三版），高等教育出版社，2002年10.内容简介：生物化学是生命科学学科和环境科学学科的基础课程，主要授课对象为本院生物科学、生物技术和生物工程三个本科专业，本课程选用的教材为王镜岩等主编的《生物化学》（上）（第三版），该教材主要了讨论生物体化学组成物质（糖类、脂质、蛋白质、核酸等）的结构、性质、功能，包括糖类（第1章）、脂质（第2章）、氨基酸（第3章）、蛋白质的共价结构（第4章）、蛋白质的三维结构（第5章）、蛋白质结构与功能的关系（第6章）、蛋白质的分离、纯化和表征（第7章）、酶通论（第8章）、酶促反应动力学（第9章）、酶的作用机制和酶的调节（第10章）、维生素与辅酶（第11章）、核酸通论（第12章）、核酸的结构（第13章）、核酸的物理化学性质（第14章）核酸的研究方法（第15章）、抗生素（第16章）、激素（第17章）、生物膜的组成与结构（第18章）。通过本课程的学习，使学生熟练掌握生物化学基本概念、基本理论和基本规律，了解生物化学领域中比较成熟的新进展，分析问题和解决问题的能力得到提高，为进一步学习《生物化学》（下）物质代谢、能量代谢、生物工程奠定扎实基础。11．主要参考书目录：（1）普通生物化学，郑集陈钧辉，高等教育出版社，1998年（2）生物化学，沈仁权，复旦大学出版社，1995年。（3）《现代生物化学》（第二版），于自然、黄熙泰主编，化学工业出版社，2005（4）Biochemistry(SecondEdition)生物化学（影印本），R.eginaldH.Garret&CharlesM.GrishamEds,高等教育出版社，2002年。（5）全美经典学习指导系列，生物化学（第二版），（澳）P.N.库彻，G.B.罗尔斯顿等编，科学出版社，2002年。（6）《生物化学精要.题解.测试》，朱启忠，化学工业出版社，2006年2二、课程内容说明：讲授内容：本部分内容为要求学生重点掌握内容，应通过课堂讲授、讨论等形式，使学生全面理解、掌握和应用。拓展内容：本部分内容将在相关课程中讲授，本课程中作为学生课外阅读内容，有精力的同学可以学习掌握。课本中暂不要求学生掌握内容：选用教材中编入，考虑到目前学生的综合基础，暂不要求学生学习，但感兴趣学生可作为一般阅读。绪论（2学时）讲授内容：（一）生物化学的含义、生物化学在生物科学中的地位和作用；（二）生物化学的发展历史、近代成就和发展趋势简介，我国生物化学的发展及构想；（三）生物化学和人类生活的关系以及在我国实现现代化中的作用；（四）如何学习生物化学。第1章糖类（8学时）讲授内容：（一）糖的多羟基醛和多羟基酮概念，糖的分布及其在生物体中的作用，糖的分类；（二）葡萄糖的结构：葡萄糖的实验式，葡萄糖构型、旋光性、环状结构（呋喃型、吡喃型、Haworth式、α和β异头碳）和变旋现象；（三）葡萄糖的构象：船式和椅式葡萄糖；（四）重要的单糖及其衍生物。主要介绍葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖、核糖、脱氧核糖、磷酸果糖等。掌握重要单糖的英文缩写；（五）单糖的性质：物理性质和化学性质，主要介绍单糖的还原性、成醚、成酯等；（六）寡糖的定义：重要的寡糖，主要介绍蔗糖、麦芽糖、纤维二糖、乳糖、环糊精；（七）多糖：介绍多糖结构复杂性的因素，重点介绍淀粉、纤维素、糖原、壳多糖；（八）糖复合物：糖蛋白糖肽连接类型、糖胺聚糖结构特点等。拓展内容：3（一）构型RS表示法；（二）单糖的诸多理化性质；（三）五碳糖和六碳糖外的单糖及其单糖诸多衍生物；（四）诸多寡糖及其衍生物；（五）杂多糖；（六）细菌杂多糖（学习氨基酸和脂质后再认真阅读）；（七）糖蛋白及其糖链（学习氨基酸后再认真阅读）；（八）蛋白聚糖；（九）糖链的结构分析。课本中暂不要求学生掌握内容：（一）单糖链的延长与缩短；（二）糖苷；（三）糖蛋白及其糖链中糖链的分类、糖链参与分子识别和细胞识别、血型物质凝集素等。第2章脂质（6学时）讲授内容：（一）脂质的概念，脂质的分类：单纯脂质、复合脂质和衍生脂质；（二）脂质的生物学作用：贮存脂质、结构脂质和活性脂质；（三）脂肪酸种类，通俗名称，简写符号，常见的脂肪酸：软脂酸、硬脂酸、油酸、亚油酸、亚麻酸结构式和简写符号；（四）一般天然脂肪酸的通俗名称和结构特点；（五）必须脂肪酸概念和常见的必须脂肪酸；（六）单酰甘油、二酰甘油和三酰甘油通式；（七）常见的几个概念：皂化和皂化值，氢化和卤化，乙酰化和乙酰化值，酸败和酸值；（八）甘油磷脂的一般结构和常见的甘油磷脂：磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇；（九）鞘磷脂、鞘糖脂和甘油糖脂一般结构；（十）萜类和类固醇的一般结构；（十一）人血浆脂蛋白的组成和电泳特点。拓展内容：（一）脂质根据极性和非极性分类；（二）脂肪酸盐与乳化作用；（三）类二十碳烷；（四）烷醚酰基甘油；（五）蜡的概念；（六）脂质的提取、分离与分析。4课本中暂不要求学生掌握内容：（一）脂质过氧化作用；（二）醚甘油磷脂；（三）固醇衍生物。第3章氨基酸（4学时）讲授内容：（一）氨基酸的概念和一般通式；（二）蛋白质酸、碱和酶水解方法和各自优缺点；（三）20种蛋白质氨基酸结构、分类、三字母和单字母缩写符号；（四）氨基酸兼性离子特点；（五）氨基酸的解离特点、酸碱滴定和甲醛滴定（Sφrensen甲醛滴定）；（六）氨基酸等电点概念和计算方法；（七）氨基酸α－氨基参与的化学反应：重点掌握丹磺酰氯、DNFB（Sanger试剂）、Edman试剂（苯异硫氰酸酯）；（八）氨基酸α－羧基参与的化学反应；（九）氨基酸α－氨基和α－羧基都参与的化学反应：茚三酮反应和成肽反应；（十）氨基酸的旋光性；（十一）氨基酸的紫外吸收；（十二）分配层析的一般原理。拓展内容：（一）不常见蛋白质氨基酸；（二）非蛋白质氨基酸；（三）氨基酸侧链R基参加的反应；（四）纸层析、薄层层析、离子交换层析、气相层析和高效液相层析。课本中暂不要求学生掌握内容：核磁共振波谱。第4章蛋白质的共价结构（4学时）讲授内容：5（一）蛋白质的化学组成，蛋白质氮含量平均16％，蛋白含量＝蛋白氮×6.25；（二）蛋白质构象和蛋白质四个结构层次；（三）蛋白质功能：催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、防御和进攻、其它功能；（四）肽和肽键的概念；（五）肽键结构和肽平面；（六）天然存在的活性肽；（七）蛋白质测序的策略：（1）测定多肽链数目；（2）拆分蛋白质多肽链；（3）断开多肽链中二硫键；（4）分析每条多肽链氨基酸组成；（5）鉴定多肽链N－端和C－端氨基酸残基；（6）至少两种方法裂解多肽链成较小片断；（7）测定小肽段氨基酸顺序；（8）重建完整多肽链的一级结构；（9）确定二硫键位置；（八）N-末端氨基酸残基分析方法：DNFB法、DNS法（丹磺酰氯法）、苯异硫氰酸酯（PITC）法、氨肽酶法；（九）C-末端氨基酸残基分析方法：肼解法、还原法、羧肽酶法；（十）二硫键断裂方法：过甲酸氧化法和巯基还原法；（十一）氨基酸组成分析：酸、碱、酶水解法；（十二）酶裂解法：胰蛋白酶（断裂Arg和Lys羧基端肽键）、糜蛋白酶（断裂Phe、Trp和Tyr羧基端肽键）、葡萄球菌蛋白酶（亦称Glu蛋白酶，断裂Glu和Asp羧基端肽键）、梭菌蛋白酶（亦称Arg蛋白酶，断裂Arg羧基端肽键）；（十三）化学裂解法：溴化氰（断裂甲硫氨酸羧基端肽键）、羟胺（断裂Asn-Gly之间肽键）；（十四）Edman降解法原理和应用；（十五）二硫键位置确定的原理；（十六）胰岛素序列分析举例；（十七）蛋白质序列数据库概念和应用。拓展内容：（一）蛋白质分类；（二）蛋白质形状和大小；（三）同源蛋白质的物种差异和生物进化；（四）同源蛋白质进化起源；（五）血液凝固与氨基酸序列的局部断裂。课本中暂不要求学生掌握内容（一）质谱法分析肽链结构；6（二）肽和蛋白质的人工合成。第5章蛋白质的三维结构（6学时）讲授内容：（一）一般了解研究蛋白质构象的方法：X－衍射、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振；（二）稳定蛋白质三维结构作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐键和二硫键的概念；（三）酰胺平面（肽平面）和二面角（φ和ψ）概念；（四）拉氏（Ramachandran）构象图；（五）蛋白质二级结构类型：α－螺旋、β－折叠、β－转角和β－凸起、无规卷曲；（六）典型α－螺旋数据：φ和ψ分别在－57°和－47°附近，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，每个螺旋沿轴上升0.54nm，每个残基绕轴旋转100°、上升0.15nm；（七）影响α－螺旋形成的因素：R基电荷、R基大小、Pro；（八）典型β－折叠数据：反平行折叠片中重复周期（肽链同侧两个相邻的同一基团之间的距离）（相当于两个残基）为0.7nm，平行折叠片中重复周期为0.65nm；（九）超二级结构概念和类型：αα、βαβ和ββ；（十）结构域概念和类型：球状蛋白的独立折叠单位。包括反平行α螺旋结构域、反平行β折叠片结构域（α，β－结构）、反平行β折叠片结构域（全部β－折叠结构）和富含金属或二硫键结构域；（十一）球状蛋白三级结构概念；（十二）球状蛋白三维结构特征：含多种二级结构元件；具有明显折叠层次；紧密球状或椭球状；疏水侧链埋藏在分子内部；分子表面有空穴或凹槽；（十三）蛋白质变性概念和特征：生物活性丧失；侧链基团暴露；理化性质改变；生物性质改变；（十四）蛋白质一级结构决定高级结构（Anfinsen规则）：经典的核糖核酸酶变性和复性实验；（十五）蛋白质四级结构概念、亚基概念、单体概念、原体概念、原聚体概念等；（十六）稳定蛋白质四级结构作用力：与三级结构相似；（十七）四级结构在结构和功能上的优势：增强结构稳定性；提高遗传经济性和效率；催化基团汇集在一起；具有协同性和别构效应。拓展内容：（一）纤维状蛋白质：α－角蛋白、β－角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、肌球蛋7白和原肌球蛋白；（二）球状蛋白质分类：全α－结构（反平行α螺旋）蛋白质、α，β－结构（平行或混合型β折叠片）蛋白质、全β－结构（反平行β折叠片）蛋白质、富含金属或二硫键（小的不规则）蛋白质；（三）膜蛋白的种类和结构：膜内在蛋白、膜外周蛋白、脂锚定膜蛋白。课本中暂不要求学生掌握内容（一）蛋白质折叠的热力学；（二）蛋白质折叠的动力学；（三）蛋白质结构预测；（四）四级结构中亚基相互作用的方式；（五）四级结构的对称性。第6章蛋白质结构与功能的关系（4学时）讲授内容：（一）肌红蛋白一级结构、二级结构和三级结构的特点；（二）辅基血红素组成；（三）O2与肌红蛋白结合的特点；（四）肌红蛋白与O2结合的定量分析，Hill系数；（五）血红蛋白组成及三维结构；（六）血红蛋白结合O2的协同效应；（七）Hill系数在判断协同效应中的作用；（八）H＋、CO2和BPG对血红蛋白结合O2的影响（Bohr效应）；（九）镰刀型血红蛋白分子病的机制，β－链N－端第6位Glu被Val取代；（十）蛋白质的结构与功能的进化。拓展内容：（一）血红蛋白氧合引起的构象变化；（二）其它血红蛋白病和地中海贫血；（三）肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩，主要放在动物生理课程讲解；（四）免疫系统的组成和作用；8（五）免疫系统识别自我和非我机制；（六）免疫球蛋白结构和类别；（七）基于抗原－抗体作用的生化分析方法，ELISA反应。第7章蛋白质的分离、纯化和表征（6课时）讲授内容：（一）根据蛋白质化学组成测定蛋白质最低分子量，如根据肌红蛋白中铁含量计算肌红蛋白分子量；（二）沉降系数单位（Svedbergunit）(S)概念；（三）凝胶过滤法测定蛋白质分子量的原理；（四）SDS－PAGE测定蛋白质分子量的原理；（五）蛋白质沉淀方法：盐析、有机溶剂、重金属沉淀、生物碱和酸沉淀、热变性沉淀；（六）