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生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容绪论、糖的化学授课时间教学目的掌握生物化学的基本概念与研究目的和任务；熟悉生物化学在药学科学中的地位与作用；了解生物化学的发展。了解重要多糖的结构与功能。教学重点生物化学的概念，研究范围，研究目的与任务。教学课型新授教学方法讲解法绪论一、生物化学的概念和任务生物化学的概念，研究范围，研究目的与任务。二、生物化学与药学科学生物化学在医药卫生和生产生活实践中的地位，生物化学在药学专业中的地位和重要性，生物化学和其它课程的联系。三、发展中的生物化学生物化学的基本内容，生物化学的发展和最新成就，近代生物化学的研究方向和我国在生物化学领域中的贡献。第一章糖的化学第一节概述第二节多糖的化学一、多糖的分类二、重要多糖的化学结构与生理功能。教学后记生命科学的历史也是人类探究自身的历史，在这一过程中许多科学家做出了杰出的贡献，因而在介绍生物化学发展史的时候，给大家讲述科学家的故事无疑能够起到激励同学们的作用。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容脂类的化学、蛋白质是生命的物质基础授课时间教学目的熟悉体内的脂类及其功能；了解重要脂类的化学结构。熟悉蛋白质的重要性。教学重点体内的脂类及其功能。蛋白质是生命的物质基础：蛋白质在生物体内的分布及功能。教学课型新授教学方法讲解法第二章脂类的化学第一节脂类的概念、分类及生理功能第二节单脂的化学第三节复合脂类的化学第三章蛋白质的化学第一节蛋白质是生命的物质基础一、蛋白质是构成生物体的基本成分二、蛋白质具有多样性的生物学功能教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的化学组成授课时间教学目的掌握蛋白质的化学组成与结构；熟悉氨基酸的结构和重要性质。教学重点（难点）蛋白质结构的基本单位-氨基酸的结构教学课型新授教学方法讲解法第三章蛋白质的化学第二节蛋白质的化学组成一、蛋白质的元素组成一切蛋白质皆含有氮,并且大多数蛋白质含氮量比较接近而恒定,平均为16%。二、蛋白质结构的基本单位氨基酸的结构，分类和重要性质组成蛋白质的氨基酸有20种，称为基本氨基酸，结构通式如下：H2NCCOOHRH组成蛋白质的氨基酸为α氨基酸，除脯氨酸为α亚氨基酸。氨基酸的α碳原子都是不对称碳原子(手性碳原子)，具有旋光性质，天然蛋白质中基本氨基酸皆为L型，故称为L型α氨基酸。R侧链为氢原子的甘氨酸没有旋光性。教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的分子结构（一）授课时间教学目的掌握蛋白质的分子结构；教学重点（难点）蛋白质的一级结构与二级结构。教学课型新授教学方法讲解法第三章蛋白质的化学第三节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构，肽键和其它连接键；蛋白质结构的基本单位是氨基酸，他们之间通过肽键相连成为蛋白质。蛋白质分子的四个结构层次分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。蛋白质一级结构概念：蛋白质是由不同氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键构成高分子有机含氮化合物。肽键是蛋白质分子中基本的化学键；它是由是由一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的，也称酰胺键。二、蛋白质的构象（一）维持蛋白质构象的化学键维持蛋白质构象的化学键有、氢键、疏水键、盐键、配位键、二硫键、范德华引力。（二）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽平面，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如α螺旋、β折叠、β转角和无规则线团等。教学后记讲述蛋白质α螺旋二级结构时，内容抽象，需要同学们发挥空间想象力，可以给同学们播放Flash动画，加深对知识的理解和记忆。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的分子结构（二）；蛋白质结构与功能授课时间教学目的掌握蛋白质的构象；熟悉蛋白质的结构与功能的关系。教学难点蛋白质的二级结构教学课型新授教学方法讲解法第三章蛋白质的化学第三节蛋白质的分子结构二、蛋白质的构象（三）超二级结构（四）结构域（五）蛋白质的三级结构在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。稳定三级结构的主要化学键有疏水键、氢键和盐键等次级键（六）蛋白质的四级结构由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象，称为蛋白质的四级结构。第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与功能的关系一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。二、蛋白质的空间构象与功能的关系教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的性质与分类授课时间教学目的掌握蛋白理化性质；了解蛋白质的分类。教学重点蛋白质的理化性质。教学课型新授教学方法讲解法第三章蛋白质的化学第五节蛋白质的性质一、蛋白质的分子大小、形状及分子量测定二、蛋白质的变性某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性作用的本质是形成与稳定蛋白质分子空间构象的次级键遭到破坏，从而导致蛋白质分子空间构象改变或破坏，而不涉及一级结构的改变或肽键的断裂。三、蛋白质的两性电离与等电点使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时的溶液的pH值，称为蛋白质的等电点pI。四、蛋白质的胶体性质蛋白质形成亲水胶体的两个基本稳定因素：蛋白质表面具有水化层；蛋白质表面具有同性电荷。五、蛋白质的沉淀反应能够使蛋白质的沉淀的方法有：中性盐、有机溶剂、加热、重金属盐、生物碱试剂六、蛋白质的颜色反应第七节蛋白质的分类一、根据分子形状分类二、根据化学组成分类三、根据溶解度分类四、根据功能分类教学后记讲述蛋白质性质时，结合所开设实验，理论与实践相结合。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容核酸的概念和化学组成授课时间教学目的掌握核酸的化学组成；了解核酸的重要性。教学重点核酸的化学组成。教学课型新授教学方法讲解法第四章核酸的化学第一节核酸的概念和化学组成一、核酸的概念和重要性二、核酸的基本结构单位－单核苷酸核酸的基本结构单位－单核苷酸。核酸是由碱基、戊糖和磷酸三部分组成。戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷。根据核酸中的戊糖不同，核酸可以分成两大类：核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。RNA中含有β-D-核糖，DNA中含有β-D-2脱氧核糖。RNA的基本组成单位是AMP、GMP、CMP和UMP。DNA的基本组成单位是dAMP、dGMP、dCMP和dTMP。环腺苷酸（环磷酰苷、环腺-磷、cAMP）和环鸟苷酸（环鸟酰苷、环鸟-磷、cGMP）cAMP和cGMP分别具有放大和缩小激素信号的作用，因此称为激素的第二信使。辅酶类核苷酸有辅酶I（CoI，NAD）、辅酶II（CoII，NADP）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）和辅酶A。教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容核酸的分子结构授课时间教学目的掌握核酸的分子结构；教学重点核酸的分子结构。教学课型新授教学方法讲解法第四章核酸的化学第二节核酸的分子结构核酸的一级结构是指构成核酸的各个单核苷酸之间的连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序）。一、DNA的分子结构DNA是由数量及其庞大的四种脱氧核糖核苷酸，通过3’,5’磷酸二酯键彼此连接起来的直线形或环形分子。DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick在前人工作的基础上，于1953年提出来的。结晶的B型DNA钠盐是由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一个中心轴构成的双螺旋结构。在DNA二级结构的基础上，双螺旋扭曲或再次螺旋就构成了DNA的三级结构。超螺旋是DNA三级结构的一种形式。二、RNA的种类和分子结构RNA的类型：核蛋白体RNA(ribosomalRNA,rRNA)、转运RNA(transferRNA,tRNA)、信号RNA(messengerRNA,mRNA)。tRNA二级结构呈三叶草式，三级结构呈倒L型教学后记讲述核酸DNA双螺旋结构时，一方面给同学们播放Flash动画，另一方面通过与蛋白质α螺旋对比，加深对知识的理解和记忆。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容核酸的理化性质授课时间教学目的熟悉核酸的理化性质。教学难点核酸的变性和复性教学课型新授教学方法讲解法第四章核酸的化学第三节核酸的理化性质一、核酸的分子大小二、核酸的溶解度与粘度三、核酸的酸碱性质四、核酸的紫外吸收由于核酸的组成成份嘌呤和嘧啶碱有强烈的紫外吸收特性，所以核酸在260nm处有最大紫外吸收。五、核酸的变性、复性和杂交有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。将DNA的稀盐溶液加热到80～100°C几分钟，双螺旋结构被破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团，这一变化称为螺旋向线团转变。DNA变性后紫外吸收增加，称为增色效应。通常把e(p)值达到最高值一半时的温度称为“熔点”或溶解温度，用Tm表示。变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新由氢键连接形成双螺旋结构，这一过程称为复性。教学后记介绍核酸变、复性时，结合自己的科研经历，开阔同学们的视野。生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容酶是生物催化剂酶的结构和功能授课时间教学目的1.掌握酶的化学本质、定义、催化特点；酶的化学组成和结构以及结构和功能的关系。2.熟悉酶的分类与命名；酶的辅助因子的类型；酶原激活。3.了解酶研究的历史。教学重点（难点）酶的化学本质；酶作用的特点和专一性；酶的结构与功能；酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团，酶的活性中心与酶作用的专一性。教学课型新授教学方法讲解法1.概述酶的发展状况、应用和生物学意义酶的化学本质、定义、催化特点及发展历史2.酶作用的专一性立体化学专一性（立体和几何异构专一性）；非立体化学专一性（键、基团和绝对专一性）；酶作用专一性学说3.酶的分类和命名六大酶类；传统和国际命名法4.酶的结构和功能（1）酶的化学组成和分类按组成分类；按大小分类；酶蛋白；辅助因子；辅酶；辅基（2）酶的辅助因子类型和功能无机离子辅助因子；小分子有机物辅助因子；蛋白类辅酶（3）酶的活动中心和必需基团酶的活性中心概念和功能；酶的活性中心和必需基团关系；配合动画播放讲解酶的活性中心结构特点和功能。（4）酶的活性中心与酶活性关系酶的活性中心与酶专一性的关系；空间结构与催化活性关系；以凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸残基，牛胰核糖核酸酶分子的切断与重组威力讲解。（5）酶原的激活，以胰蛋白酶原激活为例。作业如何理解酶的专一性教学后记活性中心的概念，活性中心与专一性关系难以理解，可多举例子。强调理解熟记酶的本质，组成，分类、专一性特点及活性中心的功能。.生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容酶作用的机制酶促反应的动力学授课时间教学目的1.初步理解酶的作用机制；酶催化作用高效性的因素2.掌握酶促反应的动力学3.了解抗体酶和核酶教学重点（难点）酶能显著降低反应活化能机制；酶作用高效率的机制；米式常数的意义、应用及求法；不可逆抑制，可逆抑制，可逆抑制的类型，动力学特点教学课型新授教学方法讲解法1．酶的作用机制（1）酶能显著降低反应活化能（2）中间复合物学说和酶作用的过渡态（3）酶作用高效率的机制底物的“趋近”和“定向”效应；底物“变形”与“张力”效应；共价催化作用；酸碱催化作用2．酶促反应的动力学（1）底物浓度的影响矩形双曲线；米氏方程（2）米式常数的意义，应用及求法（3）pH值的影响与最适pH值（4）温度的影响与最适温度（5）酶浓度的影响（6）激动剂的影响（7）不可逆抑制影响专一性和非专一性不可逆抑制；以实例说明举例（8）可逆抑制剂的影响可逆抑制的类型；竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用概念及动力学特点；联系实际例子介绍抑制作用在药学中的应用作业说明可逆抑制的类型及动力学特点；酶作用的机制教学后记对比讲解竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反