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年级：14级专业：护理/药剂升学班长课程组：化学主备教师：周丽婷二次备课教师：湖州中等卫生专业学校集体备课备课章节：第十七章课时：6备课地点：备课内容：氨基酸和蛋白质集体备课时间：参加人员：集体备课教案一、课前回顾1、单糖的结构和性质2、蔗糖、麦芽糖、乳糖的结构和性质二、教学目标1、掌握常见α-氨基酸的命名。2、掌握氨基酸和蛋白质性质。3、了解氨基酸和蛋白质的结构、分类和组成。三、教学重难点四、教学过程（要求写详案）二次备课导入：蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。第一节α-氨基酸氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。一、α-氨基酸的构型、分类和命名1.定义：氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。2.分类：⑴根据-NH2和-COOH的数目，分类：酸性、中性和碱性氨基酸⑵根据-NH2和-COOH的相对位置，分类：α-型氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸、δ-氨基酸⑶营养必需氨基酸：在人体中不能合成或合成数量不足，必需由食物蛋白质补充，满足人体正常需要，此类氨基酸称为营养必需氨基酸（8种）。苯蛋赖苏色亮异亮缬氨基酸的分类二、杂环化合物的命名把氨基作为取代基，羧酸作为母体来命名。例如：NH2CH2COOH氨基乙酸（俗名甘氨酸），称为氨基乙酸。但通常根据其来源或性质采用俗名或中英文缩写，并已广泛使用。三、物理性质：α-氨基酸一般为无色晶体，熔点比相应的羧酸或胺类要高，一般为200—300℃（许多氨基酸在接近熔点时分解）。除甘氨酸外，其它的α-氨基酸都有旋光性。大多数氨基酸易溶于水，而不溶于有机溶剂。四、化学性质氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，因此它具有羧酸和胺类化合物的性质；同时，由于氨基与羧基之间相互影响及分子中R-基团的某些特殊结构，又显示出一些特殊的性质。1．氨基酸的两性性质和等电点氨基酸分子中同时含有羧基（-COOH）和氨基（-NH2），不仅能与强碱或强酸反应生成盐，而且还可在分子内形成内盐。氨基酸分子在酸性溶液中它的羧基负离子可接受质子，发生碱式电离带正电荷；而在碱性溶液中铵根正离子给出质子，发生酸式电离带负电荷。偶极离子加酸和加碱时引起的变化，可用下式表示：因此，在不同的pH值中，氨基酸能以正离子、负离子及偶极离子三种不同形式存在。如果把氨基酸溶液置于电场中，它的正离子会向阴极移动，负离子则会向阳极移动。当调节溶液的pH值，使氨基酸以偶极离子形式存在时，它在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，通常用符号pI表示。当调节溶液的pH值大于某氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以负离子形式存在，在电场中移向阳极；当调节溶液的pH值小于某氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以正离子形式存在，在电场中移向阴极。2、成肽反应一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。十肽以下氨基酸物理化学性质H2NCHR1COOHH2NCHR2COOH+-H2O+H2OH2NCHR1CONHCHR2COOH称为寡肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。第二节蛋白质一、蛋白质的概念蛋白质是由多种α-氨基酸组成的一类天然高分子化合物，分子量一般可由一万左右到几百万，有的分子量甚至可达几千万，但元素组成比较简单，主要含有碳、氢、氮、氧、硫，有些蛋白质还有磷、铁、镁、碘、铜、锌等。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%，即每克氮相当于6.25g蛋白质。6.25称为蛋白质系数。二、蛋白质的结构蛋白质的一级结构:指α-氨基酸的链接顺序即多肽链。肽键在蛋白质结构中称为主键。蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构。盐键、酯键、二硫键、疏水键等，这些维系空间构象的键在蛋白质结构中称为副键。三、蛋白质的性质1.两性电离和等电离蛋白质在水溶液中产生酸式电离、碱式电离和两性电离。蛋白质在水溶液中的带电状态取决于蛋白质分子中酸、碱性基团的数量一级溶液的pH，蛋白质也有特征常数等电点（pI）。2.蛋白质的变性蛋白质在某些物理和化学因素作用下，空间结构被破坏引起的生物学活性丧失的不可逆现象称为蛋白质变性。3.蛋白质的盐析盐析一般是指在溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。在乙酸的酯化反应中加入饱和碳酸钠溶液，降低乙酸乙酯溶解度，使其分层现象更明显的过程。一般向蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,都可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出。盐析的过程可复原。蛋白质盐析常用的中性盐，主要有硫酸铵、硫酸镁、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠等，其中应用最多的硫酸铵。4.蛋白质的显色反应（1）、与茚三酮作用显蓝紫色蛋白质的性质蛋白质的概念和结构（2）、与碱性硫酸铜作用显紫红色（3）、存在苯基的蛋白质与浓硝酸作用显黄色5.蛋白质的水解蛋白质在酸性、碱性、酶等条件下发生水解，蛋白质的水解中间过程，可以生成多肽，但水解的最终产物都是氨基酸。蛋白质水解生成氨基酸大约有20余种，天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸。蛋白质→䏡（shì）→胨（dòng）→多肽→二肽→α-氨基酸五、作业（要求具体写明）必备题目（练习册p99）：第一节1.选择题：1-37；2.填空题：1-83.命名和书写结构式：1-10第二节1.选择题：1-22；2.填空题：1-6；3.简答题：1，4六、达标及考核要求1、掌握常见α-氨基酸的命名。2、掌握氨基酸和蛋白质性质。3、了解氨基酸和蛋白质的结构、分类和组成。七、讨论内容（授课遇到的问题、作出的决定、关注的问题、教学进度、教学方法等）氨基酸和蛋白质是所学章节中比较重要的一个章节，重点掌握氨基酸和蛋白质的性质及8种必须氨基酸。本章内容虽然不多，但是有些内容理解有一定困难，故上课时需要重点把握，让同学对该知识点有较好的认识。同时应配合课堂练习。及时巩固课堂知识。八、课后反思注：作为主备人的章节可免去备课，直接将主备章节的集体课单粘附于备课本上，并加上课后小结，以便检查。