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1名词解释1、等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。２、半保留复制：DNA复制所生成的子代DNA分子中一条链来自亲代，一条链是新合成的，所以称半保留复制。３、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。４、糖异生：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。５、呼吸链：一系列能可逆接受和释放氢离子或电子的物质在线粒体内膜上的相互关联的有序排列。６、Reversetranscription：Temin和Baltimore各自发现在RNA肿瘤病毒中含有RNA指导的DNA聚合酶，才证明发生逆向转录，即以RNA为模板合成DNA。７、氧化磷酸化：代谢物的氧化（脱H）作用与ADP的磷酸化作用（生成ATP）相耦联的过程。８、同工酶：指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。９、Gene：能表达和产生基因产物的（蛋白质或RNA）的DNA序列。10、遗传密码：存在于信使RNA中可指导蛋白质中一个氨基酸合成的三个相邻的核苷酸。11、盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。12、蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。13、多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。多酶复合体的分子量都在几百万以上。14、反密码子：tRNA分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。在翻译期间，反密码子与mRNA中的互补密码子结合。15、增色效应：当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。16、糖异生：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。17、半保留复制：DNA复制所生成的子代DNA分子中一条链来自亲代，一条链是新合成的，所以称半保留复制。18、逆转录：Temin和Baltimore各自发现在RNA肿瘤病毒中含有RNA指导的DNA聚合酶，才证明发生逆向转录，即以RNA为模板合成DNA。19、Okazakifragment：冈崎片段。相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残基），是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段。220、Gene：基因。能表达和产生产物的（蛋白质或RNA）的DNA序列。21.必须氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。22.冈崎片断：一组短的DNA片段，是在DNA复制的起始阶段产生的，随后又被连接酶连接形成较长的片段。23.翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程。24.密码子：存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。25.蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。26.酶：具有特异性的高效催化剂。27.糖酵解：葡萄糖经无氧分解生成乳酸的过程成为糖酵解作用。28.编码链：双链DNA中，不能进行转录的那一条DNA链，该链的核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致（在RNA中是以U取代了DNA中的T）。29.SSB单链结合蛋白的英文缩写名。在DNA复制过程中结合在刚解开的单链上防止它重新结合或被DNA酶降解。30.exon即外显子，是指断裂基因中携带遗传信息的DNA片段。31.超二级结构由蛋白质的二级结构经过折叠盘绕形成的介于蛋白质二级结构和三级结构之间的一种蛋白质结构。32.亲和层析指利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别和结合能力建立起来的分离纯化方法。33.结构域介于超二级结构和三级结构之间的一种蛋白质空间结构，由蛋白质二级结构进一步折叠盘绕形成。34.编码链DNA双链中携带遗传信息的那条单链。35.发夹结构RNA单链线型分子可以通过自身回折形成局部双链结构。这种由双链部分和非双链环状部分组成的结构型似发夹，被称为发夹结构。36.盐析向蛋白质溶液中添加大量中性盐后出现的蛋白质沉淀析出的现象。37.增色效应核酸由双链变成单链后在260nm处的吸光度增加的现象。38.反式作用因子与顺式作用元件进行特异性结合的蛋白质因子被称为反式作用因子。39.双缩脲反应指蛋白质在碱性溶液中与Cu2+产生紫红色的反应。它是蛋白质分子中肽键的反3应，肽键越多反应颜色越深。40.顺式作用元件指位于DNA上的特定序列如启动子和增强子等元件，通过它们可以控制基因的转录。41.编码链DNA双链中携带遗传信息的那条单链。42.增强子指在真核细胞中发现的一些能增强启动子活性的核苷酸序列。43.回文结构在DNA的某些片段中，有些以某一假想轴成180°旋转对称的序列，即顺读和逆读相同的序列。这就是回文结构。44.基因组学指研究生物基因和基因组的组成，结构，稳定性以及其功能的科学。45.盐溶在中性盐溶液中，低浓度的盐能促进蛋白质溶解的现象即盐溶。46.疏水键指非极性基团为避开水而互相靠近产生的作用力。47.Intron位于断裂基因中的不携带遗传信息的DNA片段。48.减色效应核酸由单链变成双链后在260nm处的吸光度下降的现象。问答题1、简述蛋白质变性作用的机制答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失（2）理化性质的改变包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。２、简述原核生物转录的起始过程。答：（1）σ亚基与核心酶形成全酶，沿DNA链移动，采取快速的尝试—错误的方式寻找启动子。（2）起始识别当σ亚基发现启动子上的识别位点后，全酶就与-35序列结合（初始结合），形成一个封闭的启动子复合物。（3）紧密结合RNA聚合酶分子很大，与-35序列结合的同时，一端可以到达-10序列，并且整个酶分子向-10序列转移，二者牢固结合（操纵4基因上必须没有阻遏蛋白）。（4）开放性的启动子二元复合物的形成-10序列及起始位点处发生局部解链，一般为12-17bp。形成由全酶和局部解链的启动子组成的开放性的启动子二元复合物。（5）第一个磷酸二酯键形成在开放性的启动子复合物中，RNA聚合酶上的起始位点和延长位点被相应的核苷酸前体占据，嘌呤核苷三磷酸（rNTP）在β亚基的催化下形成RNA的第一个磷酸二酯键。形成由RNA聚合酶、DNA模板和新生的RNA链组成的三元复合物。（6）σ因子脱落三元复合物形成后，σ因子就释放出去。从而核心酶就容易在链上移动合成RNA链，同时由于存在一个三角结合关系（核心酶-DNA-RNA），使RNA聚合酶不会从模板上脱落下来。３、写出催化下列反应的酶的分类名称。答：合成酶类、氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类４、简述原核生物蛋白质合成的延伸过程。答：（1）进位EF-Tu先与GTP结合后，再与氨酰基-tRNA结合形成三元复合物；三元复合物进入A位，该过程只需GTP存在而不需水解；GTP水解，EF-Tu与GDP的二元复合物与氨酰基-tRNA解离而被释放出来。（2）转肽肽基转移酶把位于P位的甲酰甲硫氨酰基或肽基转移到A位的氨酰基-tRNA的氨基上，从而形成第1个肽键或一个新的肽键。（3）移位肽键在A位形成后，转位因子EF-G和GTP形成松驰的二元复合物，结合到核糖体上。该结合只需GTP存在而不需其水解；GTP水解，A位的肽基tRNA转移到P位，实际是核糖体沿mRNA移动了一个密码子的距离；位于P位点的空载的tRNA移到E位点，并离开核糖体；EF-G和GDP从核糖体上释放出来，下一个氨酰tRNA-EF-Tu-GTP的三元复合物才能进入A位，开始另一轮的转肽和转位。５、简述tRNA分子的二级结构及各部分的功能。答：①氨基酸接受臂：3’端为-CCA；携带氨基酸。②TΨC臂和噜噗：核糖体识别和结合部位。③反密码子臂（三联反密码子）和噜噗：与mRNA上的密码子识别和配对；④二氢尿嘧啶臂（D臂）和噜噗：氨酰tRNA合成酶的结合部位；⑤附加臂：是维持tRNA的三级结构。６、某酶的Km=4.7×10-3mol/l，Vmax=2.2×10-6mol/min，[S]=2.0×10-4mol/l，5计算在竞争性抑制剂存在的情况下,酶促反应的速度为多少?(抑制剂浓度是5.0×10-4mol/l,Ki=3.0×10-3mol/l)答：v=7.6(7.7)×10-7mol/min7．推导题用下列实验数据推导某肽链的一级结构：（1）完全酸水解后产生的aa组成为：Ala、Arg、2Ser、Lys、Phe、Met、Pro；（2）用DNFB处理并水解得到DNP-Ala（3）羧肽酶A和B都对此肽不作用（4）用CNBr处理获得2个片段，其中一个片段含有Pro、Trp、Ser（5）用糜蛋白酶作用产生3个片段，1个含有Pro、Ser；另1个含有Met、Trp；最后一个含有Phe、Lys、Ser、Ala、Arg（6）用胰蛋白酶处理产生3个片段，1个含有Ala、Arg；另1个含有Lys、Ser；最后一个含有Phe、Trp、Met、Ser、Pro（答案：Ala-Arg-Ser-Lys-Phe-Met-Trp-Ser-Pro）8．简述中心法则（4分）。答：蛋白质9．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质发生改变。答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质的复性作用指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；max1][1][][1max][1VSKiIVKmv6（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。10、试述原核生物RNA聚合酶的亚基构成及各亚基的功能。答：α：参与全酶与启动子的牢固结合，与双螺旋的揭开和恢复有关；β：与底物结合并催化磷酸二酯键的形成（底物包括前体、已经形成的RNA链）；β’：与有义链结合；σ：识别启动子（R位点）；11、试述原核生物蛋白质合成的起始过程。答：（1）IF3促使70S核糖体解离，并与30S亚基结合。（2）结合有IF3的30S小亚基与mRNA结合。（3）起始因子IF2与起始tRNA结合后，再与30S亚基结合（或许IF2先与30S亚基结合，再识别起始tRNA）。这样便使起始tRNA进入30S亚基的部分P位。（4）IF2与起始tRNA的二元复合物结合到30S亚基后，GTP分子立即与30S亚基结合，起始复合物完全形成。（5）50S亚基结合起始复合物上，GTP水解，其释放的能量使大小亚基的构象发生变化，促使70S核糖体的形成。（6）同时IF2和IF3被释放，IF1的作用促使IF2的释放。这时的核糖体位功能性核糖体，其P位被起始tRNA占据，而A位正准备接受能与第二密码子配对的氨酰tRNA。12、某酶的Km=4.7×10-3mol/l，Vmax=2.2×10-6mol/min，[S]=2.0×10-4mol/l，计算在竞争性抑制剂存在的情况下,酶促反应的速度为多少?(抑制剂浓度是5.0×10-4mol/l,Ki=3.0×10-3mol/l)答：v=7.6(7.7)×10-7mol/min13、称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活力；（2）每克