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试题名称：生物化学共5页第1页中国科学技术大学2007-2008学年第I学期考试试卷（B）考试科目:生物化学得分:_________学生所在系:___________姓名:__________学号:___________一．填空题（每题2分，共40分）1.酶的专一性常数（specificityconstant）是：。2．根据结构预测，蛋白质若以α-helical跨膜，需个氨基酸残基。3.影响Hemoglobin（血红蛋白）与O2的亲和力的因素有：。（至少答对三个）4．为什么DNA纤维干燥后会缩短？。5．酶在高浓度底物存在条件下，可起到一定程度的保护酶，使之不易发生热变性，其原因为：.6.选用合适的分子排阻层析柱洗脱下列球形蛋白质，细胞色素c（Mr13370），β-乳球蛋白（Mr37100），未知蛋白，和血红蛋白（Mr64500）时，其洗脱体积分别为111、58、37和24mL，未知蛋白的Mr是。7．Chaperones（分子伴侣）指的是.8．Abzymes（抗体酶）为。9.生物膜受到机械破坏后，它会很快地自动进行自我封合，其机理为。10.四氢叶酸在生物体内的主要功能是。试题名称：生物化学共5页第2页11．一酶促反应中，Kcat为30.0s-1,km为0.0050M,当底物浓度为，其速率达最大反应速率的四分之一。12．稳定DNA双螺旋的主要作用力是和。13．蛋白酶体是的场所。14.糖蛋白中的碳水化合物常与蛋白质的Ser，残基相连，形成的连键称为。15.ATCase（aspartatetranscarbamylase）活性受到CTP的调控；受到ATP的调控。（填正、负）。16.生物体中，寡糖常常与和共价结合而发挥其生物学功能。17.脂肪是由和缩合而成。18.维持蛋白质3-Dstructure的作用力有：。（至少答对四种）.19.什么是酶的自杀性底物（suicidesubstrate）？.20.何谓肽键(Peptidebonds)？.二、选择题（每题2分，共10分）1.对于具有正协同效应的别构酶，v达到Vmax的10％时的[S]与v达到Vmax的90％时的[S]之比可能为:（）(a)1:500(b)1:100(c)1:81(d)1:3(e)1:12.关于酶的变构调节，下列说法错误的是：()A．变构剂与酶分子上的非催化部位结合B．使酶蛋白构象发生改变，从而改变酶活性C．酶分子大多有调节亚基和催化亚基D．变构调节都产生正效应，即加快反应速度3．测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？()（a）0.1%(b)0.5%(c)1%(d)2%(e)5%试题名称：生物化学共5页第3页4.大肠杆菌天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）别构抑制剂是：()（a）ATP（b）CTP（a）UTP（a）ADP(e)GTP5.反密码子UGA所识别的密码子是（）(a)ACU（b）ACT（C）UCA(d)TCA（e）都不对三、判断题（每题2分，共10分）1.维生素B12是一含金属元素钴的维生素。()2.血浆脂蛋白的脂质和蛋白质是以共价键形式结合的。（）3.同一分子的DNA三种不同形式在琼脂糖电泳胶中泳动的速率为：超螺旋DNA﹥线性DNA﹥开环DNA（）4．Isozyme(同工酶)为蛋白质分子结构、理化性质等方面有明显差异，但功能相同的一组酶。（）5.ABO血型决定簇抗原是红细胞表面的寡糖。()四、叙述题和计算题。（共40分）1.三酰甘油酯（Triacylglycerols）和多糖（polysaccharides）作为贮存能源物质（storedfuels），各有什么优势？（6分）试题名称：生物化学共5页第4页2．为什么在很多酶的活性中心均有His残基参与？（6分）3.下列哪一个序列不能被限制性内切核酸酶切断？为什么？（a）GAATTC;(b)GTATAC,(c)GTAATC,(d)CAATTG(6分)4.简要比较甾类(steroid)和非甾类(nonsteroid)激素作用模式的区别。（7分）试题名称：生物化学共5页第5页5.用Sangermethod测定DNA序列,星号为荧光标记的引物。(7分)DNA样品和DNA聚合酶(polymerase)分别与下列的核苷酸混合物（1－4）（在合适的缓冲体系中)反应，ddNTP的加入量相对很少。反应后的DNA用琼脂糖凝胶电泳分离，混合物1在胶上的荧光谱带显示如图所示，请标出混合物2、3、4的荧光带型。（7分）6.请分析下列情况下，肌红蛋白（myoglobin）和血红蛋白（hemoglobin）与O2的亲和力是如何改变的？（8分）a)血浆（Bloodplasma）的pH从7.4改变至7.2。(3分)b)肺部CO2的分压从6kPa降至2kPa（normal）。(3分)c)BPG从5mM（normalaltitudes正常浓度）到8mM（高浓度）。（2分）ATTACGCAAGGACATTAGAC-5’*5’3’-OH3’