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生物化学教学大纲适用专业：供五年制临床医学、影像、检验、法医、护理等专业总学时：112学时（理论78学时，实验34学时）本大纲的配套教材为周爱儒主编的《生物化学》（人民卫生出版社出版，第六版）生物化学与理论课内容及学时分配章授课内容学时数绪论2第一章蛋白质的结构与功能5第二章核酸的结构与功能4第三章酶6第四章糖代谢7第五章脂代谢6第六章生物氧化4第七章氨基酸代谢6第八章核苷酸代谢4第九章物质代谢的联系与调解（自学）第十章DNA的生物合成——复制5第十一章DNA的生物合成——转录5第十二章蛋白质的生物合成——翻译5第十三章基因表达调控5第十四章基因重组与基因工程5第十五章细胞信息传导4第十六章血液的生物化学（自学）第十七章肝的生物化学5总计78生物化学实验内容及学时分配实验题目学时数实验一6学时实验二6学时实验三6学时实验四6学时实验五6学时实验六6学时实验七4学时总计40学时绪论【目的要求】一、熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。二、熟悉当代生物化学研究的主要内容三、了解生化与医学的关系四、了解学习生化的一般方法【授课学时】2学时【授课内容】1.重点阐述当代生物化学的概念2.当代生化研究的主要内容3.生物化学与医学4.生物化学发展简史5.本书内容与本期教学安排6.生化学习方法简介第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】一、掌握：1.组成蛋白质的元素及20种编码氨基酸的结构；2.蛋白质多肽链的结构层次、特点与基本概念；3.蛋白质一级结构、空间结构、理化性质与生理功能二、熟悉：１．蛋白质的组成结构与理化性质和生理功能的关系２．典型纤维状蛋白、球状蛋白的组成结构特点和重要生理功能３．侧链Ｒ基的作用与意义三、了解：１．氨基酸、蛋白质的一般分类方法２．蛋白质分离、纯化及结构分析的一般技术与方法【授课学时】5学时【授课内容】一、蛋白质的分子组成1．氨基酸：L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。2．肽：肽键与肽链，生物活性肽。二、蛋白质的分子结构1．蛋白质的一级结构：2．蛋白质的二级结构：肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。3．蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣。4．蛋白质的四级结构：5．蛋白质的分类：三、蛋白质结构与功能的关系1．蛋白质一级结构与功能的关系：分子病。2．蛋白质空间结构与功能的关系。四、蛋白质的理化性质及其分离纯化1．蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。2．蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。3．多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。4．蛋白质空间结构测定第二章核酸的结构与功能【目的要求】一、掌握核酸的重要生理功能，分子结构，以及一、二级结构与功能之间的关系。二、熟悉核酸的分类，分布，元素组成，构件分子组成、结构和功能，以及核酸的主要理化性。三、了解核酸的研究进展及我国生物化学家的贡献。【授课学时】4学时【授课内容】一、核酸的化学组成及一级结构1．核苷酸的结构：嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。2．核酸的一级结构：概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方式。二、DNA的空间结构与功能1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型：Chargaff规则，B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样性。2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA的超螺旋结构，原核生物DNA的高级结构，DNA在真核生物细胞核内的组装：核小体。3．DNA的功能：基因，基因组，DNA的功能。三、RNA的结构与功能1．信使RNA的结构与功能：hnRNA，mRNA的结构特点。2．转运RNA的结构与功能：稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。3．核蛋白体RNA的结构与功能：真核及原核生物核蛋白体的组成。4．其他小分子RNA及RNA组学：动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用1．核酸的一般理化性质：260nm紫外吸收2．DNA的变性：概念，解链曲线，Tm值，增色效应。3．DNA的复性与分子杂交：退火。五、核酸酶：DNA酶、RNA酶、内切酶、外切酶。第三章酶【目的要求】一、掌握酶及酶的组成、结构，催化及调节作用、酶反应动力学中的基本概念和重要的名词术语二、熟悉底物浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等因素对酶促反应速度的影响作用;酶的催化功能与酶的组成结构的关系;酶的调节的主要方式、作用特点及意义三、了解酶的分类与命名;酶与临床医学的关系【授课学时】6学时【授课内容】一、酶的分子结构与功能1．酶的分子组成：2．酶的活性中心：必需基团，结合基团，催化基团。二、酶促反应的特点与机制1．酶促反应的特点：高效性，特异性，可调节性。2．酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。三、酶促反应动力学1．底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。2．酶浓度对反应速度的影响。3．最适温度。4．最适pH。5．抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。6．激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。7．酶活性测定及酶活性单位。四、酶的调节1．酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，变构酶，变构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义。2．酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。3．同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。五、酶的命名与分类1．酶的命名。2．酶的分类。六、酶与医学的关系1．酶与疾病的关系。2．酶在医学上的其他应用。第四章糖代谢【目的要求】一、掌握1.糖代谢的基本概念和术语；2.糖代谢的主干途径和各主要分支途径的含义、过程、特点、相互关系和生理意义。二、熟悉1.糖的生理功能、*消化吸收和糖代谢的重要生物学意义2.血糖的来源、去路及其调节与生理意义3.糖代谢的主要调节机构、调节方式及生理意义三、了解1.糖的消化过程及磷酸戊糖途径的基团转移阶段2.高血糖与低血糖及其和临床的关系【授课学时】7学时【授课内容】一、概述：1．糖的生理功能2．糖的消化吸收3．糖代谢的概况二、糖的无氧分解：1．糖酵解的反应过程：概念，反应过程及能量生成。2．糖酵解的调节：三个关键酶3．糖酵解的生理意义三、糖的有氧氧化:1．有氧氧化的反应过程：丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义。2．有氧氧化生成的ATP3．有氧氧化的调节：丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节。4．巴斯德效应四、磷酸戊糖途径:1．磷酸戊糖途径的反应过程：2．磷酸戊糖途径的调节：6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶。3．磷酸戊糖途径的生理意义五、糖原的合成与分解：1．糖原的合成代谢：UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程。2．糖原的分解代谢：分解过程3．糖原合成与分解的调节：磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。4．糖原累积症六、糖异生：1．糖异生途径：概念及糖异生的四个关键酶。2．糖异生的调节3．糖异生的生理意义.4．乳酸循环：循环过程及生理意义。七、血糖及其调节：1．血糖的来源和去路2．血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。3．血糖水平异常：高血糖及糖尿症，低血糖。第五章脂类代谢【目的要求】一、掌握1.脂肪的动员及脂肪酸β-氧化2.酮体生成与利用及其生理意义3.血浆脂蛋白的类型和功能二、熟悉1.脂肪、脂酸合成的方式与过程2.常见磷脂的结构、合成方式和功能3.胆固醇在体内的转变及其生理意义4.血脂的种类、载脂蛋白的种类及功能三、了解1.脂肪酸碳链的延长，不饱和脂肪酸的合成2.前列腺素、血栓恶烷和白三烯的结构特点及生理功能3.鞘磷脂代谢及甘油磷脂的分解4.血浆脂蛋白代谢5.高脂蛋白血症【授课学时】6学时【授课内容】一、不饱和脂酸的命名及分类二、脂类的消化和吸收：脂类消化的主要场所，胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用，脂肪合成的甘油一酯途径。三、甘油三酯代谢1．甘油三酯的合成代谢：部位、原料、基本过程2．甘油三酯的分解代谢：脂肪的动员、脂酸的β-氧化、脂肪酸的其它氧化方式、酮体的生成及利用。3．脂酸的合成代谢：软脂酸的合成、脂肪酸碳链的加长、不饱和脂肪酸的合成、脂肪酸合成的调节。4．多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯四、磷脂的代谢1．甘油磷脂的代谢2．鞘磷脂的代谢五、胆固醇代谢1.胆固醇的结构，分布及生理功能。2.胆固醇的合成：合成部位、合成原料、合成基本过程、胆固醇合成的调节。3.胆固醇的转化六、血浆脂蛋白代谢1．血脂：血脂的组成及含量。2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构：3．载脂蛋白4．血浆脂蛋白代谢：5．血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症，遗传性缺陷。第六章生物氧化【目的要求】一、掌握1.生物氧化的基本概念、特点与意义2.电子传递链的组成、排列顺序和H2O的生成3.ATP的生成、转化及生物学意义4.胞浆中的H进入线粒体基质以及线粒体基质中的H进入“三分子体”的转运机制及其与产能的关系二、熟悉1.呼吸链各成员的化学本质和作用特点2.线粒体内膜结构特点及其与氧化磷酸化的关系3.调节和影响氧化磷酸化的主要因素及其作用4.混合功能氧化酶的作用特点与意义三、了解1.线粒体外的主要氧化方式和特点2.体内CO2的主要生成方式3.ATP合酶的结构及功能4.化学渗透假说5.生物氧化与医学的关系【授课学时】4学时【授课内容】一、生成ATP的氧化体系1．呼吸链：组成，排列顺序，2．氧化磷酸化：概念，P/O，偶联部位，偶联机制－化学渗透假说。3．影响氧化磷酸化的因素：呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂，ADP的调节作用，甲状腺激素，线粒体DNA突变。4．ATP：高能磷酸键，常见的高能磷酸化合物，生物体内能量的储存和利用。5．通过线粒体内膜的物质转运：线粒体内膜的主要转运蛋白，胞浆中NADH的氧化－α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭，腺苷酸转运蛋白。二、其他氧化体系1．需氧脱氢酶和氧化酶。2．过氧化物酶体中的酶类：过氧化氢酶、过氧化物酶。3．超氧物歧化酶。4．微粒体中的酶类：加单氧酶、加双氧酶。第七章氨基酸代谢【目的要求】一、掌握1．氮平衡的概念和类型、必需氨基酸的概念及种类。2．氨基酸的脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环；转氨基作用的概念、转氨基作用的机制。3.氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸；尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义；氨的代谢去路。4.一碳单位代谢：一碳单位的概念、来源、载体、种类和生理意义；含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。二、熟悉1．蛋白质的需要量和营养价值；蛋白质在小肠的腐败作用。2．氨基酸脱氨基作用的产物及α-酮酸的代谢去路；熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。3．血氨的来源和去路。4.氨基酸的脱羧基作用；谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质；芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。三、了解1.蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用；小肠中氨基酸和肽的吸收机制；2.尿素合成的调节；高血氨症和氨中毒。3.支链氨基酸的代谢。【授课学时】6学时【授课内容】1.蛋白质的营养作用：氮平衡的概念和类型、必需氨基酸的种类；蛋白质的需要量和营养价值。2.蛋白质的消化吸收及腐败作用：蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用；小肠中氨基酸和肽的吸收机制；蛋白质在小肠的腐败作用。3.氨基酸的一般代谢：氨基酸的脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环；转氨基作用的概念、转氨基作用的机制；α—酮酸的代谢去路、熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。4.氨的代谢：氨的来源与去路；氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸