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绍兴文理学院纺织服装学院2020年2月2日星期日2/190第二节酶在染整加工中的应用范围和特点第三节酶退浆、精练和漂白教学内容第一节酶的特性和分类第四节纤维素酶处理特点和影响因素第五节纤维素织物酶处理第六节蛋白质纤维纺织品酶处理2020年2月2日星期日3/190第一节酶的特性和分类酶：是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。酶的应用历史：1857年，酶开始在纺织工业上应用，最初是用麦芽提取物去除织物上的淀粉浆料。1900年，德国Diaman公司应用退浆酶退浆。2020年2月2日星期日4/190第一节酶的特性和分类酶在纺织染整加工中的应用原因：清洁生产越来越受到重视；纺织品高档化和高附加值。2020年2月2日星期日5/190一、酶的特性和作用机理酶作为一种蛋白质，具有一般蛋白质的一级、二级和三级结构，有的还具有四级结构特征。一级结构：指肽链的氨基酸残基的排列顺序。二级结构：指主链原子的局部空间排列。三级结构：指整个分子或基团的空间排列。四级结构：由一、二、三级结构相似的单元再聚合而成蛋白质或酶的大分子结构。有了二级、三级结构之后，酶才具有催化作用。2020年2月2日星期日6/1901、酶的一般蛋白质性质（1）沉淀作用（2）变性作用（3）呈色反应2020年2月2日星期日7/190（1）沉淀作用蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素（如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂）蛋白质便容易凝集析出。蛋白质分子本身未遭到重大破坏，仍保持着基本性质，这种变化是可逆的。2020年2月2日星期日8/190（1）沉淀作用2020年2月2日星期日9/190（1）沉淀作用如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失。但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。2020年2月2日星期日10/190（1）沉淀作用引起蛋白质沉淀的主要方法有下述几种：盐析（SaltingOut）重金属盐沉淀蛋白质生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质有机溶剂沉淀蛋白质加热凝固2020年2月2日星期日11/190盐析（SaltingOut）在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。常用的中性盐：硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH不同，故可用于对混和蛋白质组分的分离。例如：米曲酶发酵液含有淀粉酶和蛋白酶，酶溶液中加入硫酸铵：浓度达到50%时，淀粉酶开始沉淀析出；浓度达到70%时，蛋白酶沉淀析出。2020年2月2日星期日12/190重金属盐沉淀蛋白质蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，是不可逆的沉淀作用。但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。2020年2月2日星期日13/190重金属盐沉淀蛋白质应用：临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的病人，给病人口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。重金属使酶失去催化能力，在纺织品酶处理中防止重金属的出现。2020年2月2日星期日14/190生物碱试剂及某些酸类沉淀蛋白质蛋白质又可与某些碱或酸结合成不溶性的盐沉淀，沉淀的条件应当是pH小于等电点，这样蛋白质带正电荷易于与酸根负离子结合成盐。生物碱试剂：苦味酸、钨酸、鞣酸某些酸：三氯醋酸、过氯酸、硝酸2020年2月2日星期日15/190有机溶剂沉淀蛋白质可与水混合的有机溶剂对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。有机溶剂：酒精、甲醇、丙酮等在常温下，有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性。若在低温条件下，则变性进行较缓慢，可用于分离纯化酶制剂。例如：酒精消毒灭菌2020年2月2日星期日16/190有机溶剂沉淀蛋白质例如：淀粉酶溶液加入乙醇浓度达到60%时，近90%的酶被沉淀出来；乙醇浓度达到70%，淀粉酶100%沉淀出来。果胶酶也通常采用乙醇来提取。丙酮在酶的纯化加工中也被广泛采用。2020年2月2日星期日17/190加热凝固将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀。加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。如煮熟的鸡蛋，蛋黄和蛋清都凝固。2020年2月2日星期日18/190（2）变性作用天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性，称之为蛋白质的变性作用(Denaturation)。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。2020年2月2日星期日19/190（2）变性作用引起蛋白质变性的原因：物理因素：加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素：强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠等。温度是酶处理的重要工艺参数之一：温度过高，会因酶失去活力而降低处理效果；终止反应，可高温使酶失活。2020年2月2日星期日20/190（2）变性作用变性并非是不可逆的变化。当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能。变性的可逆变化称为复性。许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。2020年2月2日星期日21/190（3）呈色反应茚三酮反应α-氨基酸与水化茚三酮（苯丙环三酮戊烃）作用产生蓝色反应。由于蛋白质是由许多α-氨基酸组成的，所以也呈蓝色反应。双缩脲反应蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用呈现紫红色，称双缩脲反应。米伦反应蛋白质溶液中加入米伦试剂（亚硝酸汞、硝酸汞及硝酸的混和液），蛋白质首先沉淀，加热则变为红色沉淀，此为酪氨酸的酚核所特有的反应，因此含有酪氨酸的蛋白质均呈米伦反应。此外，蛋白质溶液还可与酚试剂、乙醛酸试剂、浓硝酸等发生颜色反应。2020年2月2日星期日22/1902、酶的催化作用特点（1）极高的催化效率双氧水分解反应：没有催化剂时，需要活化能75360.4J/mol；用钯作催化剂，需要活化能48985.6J/mol；过氧化氢酶催化时，活化能仅为7117.6J/mol。分解速度双氧水酶催化下分解速度比无催化剂时快1010倍。一般反应的酶催化效率比无催化剂高105~108倍。染整前处理碱分解淀粉退浆，一般需要10~12h；用细菌产生的α-淀粉酶退浆，只要20~30min。2020年2月2日星期日23/1902、酶的催化作用特点（2）高的专一性酶的专一性是指酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能对一种底物或某一类物质起催化作用。其它化学催化剂一般对底物要求不严格。如，蛋白酶只能催化蛋白质水解，对淀粉、脂肪、蔗糖却无催化特性。酶的这种精确性是酶蛋白复杂的三维结构所导致的。2020年2月2日星期日24/1902、酶的催化作用特点根据酶对底物的选择程度不同，将酶作用的专一性可分为两种类型：①结构专一性根据酶对底物组成部分选择程度的不同又可分为：绝对专一性：指酶对底物的要求非常严格，只作用于一种底物，而不作用于其它任何物质。相对专一性：这些酶对底物的要求比上述绝对专一性要低一些，可作用一类结构相近的底物。键专一性：有些酶只作用于底物一定的键，而对键两端的基团并无严格要求。2020年2月2日星期日25/1902、酶的催化作用特点②立体异构专一性当底物具有立体异构时，酶只能对底物的立体异构体中的一种起作用，而对另一种则无作用。旋光异构专一性如：D-氨基酸氧化酶只能催化D-氨基酸氧化脱氨。而对L-氨基酸无作用。几何异构专一性如：琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸，而不能生成顺丁烯二酸，称为几何异构专一性。2020年2月2日星期日26/1903、酶的活性部位及作用机理（1）酶的活性部位酶分子的催化作用只发生在酶分子的一小部位上，这个部位称为活性部位或活性中心。活性部位处在酶分子表面的一个裂槽内，在此发生和底物的结合和对底物起催化作用，所以又可分为结合部位和催化部位。结合部位决定酶的催化作用的专一性；催化部位决定酶的催化活力和专一性。2020年2月2日星期日27/1903、酶的活性部位及作用机理不同酶分子的活性部位有不同的裂槽形状和大小。底物大小不当，几何形状不合适都不能与活性部位结合，这是酶对底物的第一种选择；酶活性部位的基团和底物上的基团应有必要的相互作用力，没有这种作用力，酶或者不能和底物结合，或结合得极为松散，也无法进一步反应，这是第二种选择。2020年2月2日星期日28/1903、酶的活性部位及作用机理为了解释酶作用的专一性，曾提出过不同的假说。“锁和钥匙学说”早在1894年，Fisher提出：“锁和钥匙学说”，即酶与底物为锁与钥匙的关系，就象一把钥匙插入到一把锁中那样严格，以此说明酶与底物结构上互补性。该学说的局限性：不能解释酶的逆反应，如果酶的活性中心是“锁和钥匙学说”中的锁，那么这种结构不可能既适合于可逆反应的底物，又适合于可逆反应的产物。2020年2月2日星期日29/1903、酶的活性部位及作用机理“诱导契合”学说1958年Koshland提出“诱导契合”学说，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。近年来X射线晶体结构分析的实验结构也支持这一假说，证明了酶与底物结合时，确有显著的构象变化。因此这种假说比较满意说明了酶的专一性。2020年2月2日星期日30/190二、酶的分类根据酶的来源分：动物酶植物酶微生物酶根据生物在细胞内外形成酶分：胞外酶：纺织染整加工中应用的酶基本上都属此类酶。胞内酶：种类最多2020年2月2日星期日31/190二、酶的分类1961年国际酶学委员会提出了给酶进行命名和分类。根据酶催化作用类型，把酶分成6大类：氧化还原酶：催化物质进行氧化还原反应。570种。脱氢酶：一类催化底物去除氢的酶。氧化酶：直接以分子氧作为电子受体生成水，催化底物氧化的酶。过氧化氢酶：催化过氧化氢分解成氧和水的酶。转移酶：能够催化除氢以外的各种化学官能团从一种底物转移到另一种底物的酶类。490种。水解酶：催化水解反应的一类酶的总称。560种。裂解酶：催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。240种。异构酶：催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。85种。合成酶：又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。80种。2020年2月2日星期日32/190三、影响酶反应的因素1、pH值对酶反应的影响观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。2020年2月2日星期日33/190三、影响酶反应的因素pH对酶活性的影响主要有下列几个方面：（1）极强的酸或碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶变性；（2）酸或碱影响酶活性中心催化基团的解离状态，使底物不能分解成产物；（3）酸或碱影响酶活性中心结合基团的解离状态，使底物不能与它结合；（4）酸或碱影响底物和辅酶功能基团的解离状态。酶催化活性最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH。大多数酶的最适pH在4.5~8间。2020