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抑制剂对酶促反应的影响——madeby：宣明王涛周卫林陈晓鹰王丹酶促反应动力学建模之酶促反应（Enzymecatalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂催化进行的化学反应。kineticsofenzyme-catalyzedreactions,酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。这些因素包括酶浓度、底物浓度、pH值、温度、激活剂和抑制剂等。酶的抑制剂（InhibitorI）是一种与酶结合的化合物。抑制剂通过防止ES的形成或防止ES生成E＋P来抑制酶的活性。抑制作用类型抑制作用可逆抑制不可逆抑制竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制不可逆抑制作用抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。不可逆性抑制作用的抑制机理(I)通常以共价键方式与酶(E)的必需基团进行不可逆结合形成酶—抑制剂复合物(EI)而使酶丧失活性。作用机理如下:可逆抑制作用抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。①竞争性抑制抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。特点a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。竞争性抑制使酶的表观Km增加，Vmax不变②反竞争性抑制抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。反竞争性抑制机理ESIESP+EE+S+I反竞争性抑制剂与酶的结合部位Uncompetitiveinhibitor特点a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。反竞争性抑制的动力学特征0[s]1v1Km1Vm1无抑制剂[I]Vmax↓Km↓使酶的表观Km和Vmax均减小③非竞争性抑制抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。特点a.底物和抑制剂分别独立地与的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。非竞争性抑制剂与酶的结合部位如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制非竟争性抑制0[s]1v1Km1Vm1无抑制剂非竞争性抑制的动力学特征[I]Vmax↓Km不变•使酶的Km不变，Vmax减小非竞争性抑制使酶的Km不变，Vmax减小三种可逆性抑制作用的比较反竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制无抑制剂E与I结合的组分表观Km最大速度KmVm不变增大减小降低不变降低E、ESES