生物化学(药学72学时)

南方医科大学本科专业教学大纲生物化学Biochemistry适用专业：药学专业（四年制本科）执笔人：朱利娜审定人：方振伟学院负责人：马文丽南方医科大学教务处二○○六年十二月2一、课程简介课程代码：B820003学分：4分学时：72学时先修课程：无机化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学后续课程：医学遗传学、药理学、生物药剂学与药代动力学、微生物与生化药学适用专业：药学专业（四年制本科）生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学二部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，并使学生了解和掌握生物化学基本实验技术的原理和方法，并具有实际应用和独立分析问题、解决问题的能力，为学习其它基础医学和药学课程奠定扎实的理论基础，同时具有综合应用生物化学基本实验技术和优化实验条件的能力，密切联系科学研究和医学临床应用的实际。IntroductionCOURSECODE：B82003UNITSOFCREDIT：4HOURSOFCREDIT：72REQUIRINGCOURSE：InorganicChemistry，OrganicChemistry，MedicalPhysics，CellBiologyCOUNTINUINGCOURSE：MedicalGenetics，Pharmacology，BiopharmacyandPharmacokinetics，MicrobioticandBiochemicalPharmacySUITEDPROGRAM：Pharmacy（UndergraduateCoursesFor4Years）Biochemistryisthestudyoflifeonthemolecularlevel.Life,atitsmostbasiclevel,isabiochemicalphenomenonincludingtwobasiccharacteristics:self-refresh(metabolism)andself-replicationandself-assembly(expressionandtransmissionofgeneticinformation).The21stcenturyisaneraoflifescience.Lotsofwondersarebeingcreated,andexplosiveinformationisbeingprovidedatanunprecedentedspeed.Biochemistryandmolecularbiologyisawindowopeningtotheworldoflifescience.Thus,theknowledgeofbiochemistryandmolecularbiologywhichinvolvesthestudyofchemicalmoleculesandreactionsinlivingorganisms,andtheelucidationsofthenatureoflivephenomenononthemolecularlevel,isessentialtothestudentsofmedicalrelateddisciplinesandalsohelpfultothestudentswhoaregoingtopursuetheirscientificcareerinthefuture.3二、教学内容与要求本课程理论主要内容：（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达的调控；（4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术及其与医学应用的联系；（5）血液和肝脏的生物化学等器官生化；（6）药学生化。本大纲共二十章，内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个层次。绪论教学内容一、生物化学的发展二、当代生物化学研究的主要内容三、生物化学与医学要求【掌握】生物化学的概念。【熟悉】生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。【了解】生物化学的发展史。第一章蛋白质的结构与功能教学内容一、蛋白质的分子组成1．元素组成2．基本单位3．组成蛋白质20种氨基酸的化学结构和分类二、蛋白质分子结构1．肽键与肽2．蛋白质的一级结构与功能3．蛋白质的二级结构与功能：螺旋、片层、转角、无规卷曲；结构域、motif；维持二级结构的化学键。4．三级结构及四级结构概念、特征及维系三、四级结构的化学键。4三、蛋白质的结构与功能的关系1．蛋白质一级结构与功能的关系2．蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质的变构作用。血红蛋白的结构与功能。Hb的氧离曲线及其生理意义，结合氧时Hb分子内的变化，异常血红蛋白的概念。四、蛋白质的理化性质及其分离纯化1．蛋白质的一般性质：紫外吸收、两性解离、高分子性质、沉淀、蛋白质变性2．蛋白质的分离和纯化：盐析凝胶过滤（排阻层析）、离子交换层析、亲和层析。分析蛋白质的方法：聚丙烯酰胺凝胶电泳、蛋白质分子量测定方法3．多肽链中氨基酸序列分析4．蛋白质空间结构测定[要求]【掌握】1．蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式。氨基酸的分类、三字母英文缩写符号，pI的定义和计算；2．蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；3．蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点；4．蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；5．蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；6．蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。肌红蛋白和血红蛋白分子结构，别构效应；7．蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。【熟悉】1.肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法。生物活性肽的概念；2.肽单元概念；3.模序（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念；4.结构域(domain)的特点；5.蛋白质的分类；6.蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心；7.蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理。【了解】1．几种重要的生物活性肽；2．胰岛素一级结构的特点；3．分析血红蛋白的四级结构特点；4．多肽链中氨基酸序列分析的原理；5．蛋白质空间结构预测的原理和意义。第二章核酸的结构与功能5教学内容一、核酸的化学组成及一级结构1．元素组成2．基本成分：戊糖、5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构。3．基本单位：核苷酸4．几种重要的核苷酸：ATP、GTP；cAMP、cGMP5．核酸分子的一级结构二、DNA的空间结构与功能1．二级结构：双螺旋结构、碱基配对原则2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：超螺旋、核小体3．DNA的功能三、RNA的结构与功能1.信使RNA的结构与功能2．转运RNA的结构与功能3．核蛋白体RNA的结构与功能4．其它RNA：小核RNA（snRNA）、小胞浆RNA（scRNA）四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用1．核酸的一般理化性质：紫外吸收、高分子性质、两性性质2．DNA的变性：增色效应、解链温度3．DNA的复性与分子杂交五、核酸酶要求【掌握】1．常见核苷酸的结构、符号和性质。DNA和RNA的分子组成。核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法；2．DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。DNA的生物学功能；3．RNA的种类与功能。信使RNA和转运RNA的结构特点，tRNA二级结构的特点与功能；4．DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。【熟悉】1．核蛋白体RNA的结构与功能；2．核酸分子杂交原理。【了解】了解核酸酶的分类与功能。第三章酶教学内容6一、酶的分子结构与功能1．酶的分子组成：单纯酶和结合酶，全酶，辅酶与辅基2．酶的活性中心：必需基团、酶活性中心二、酶促反应的特点与机制1．酶促反应的特点：高效性、特异性、酶促反应可调节性2．酶促反应的机制三、酶促反应动力学1．底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程式，酶的最大转换数，米氏常数的意义2．酶浓度对反应速度的影响3．温度对反应速度的影响：最适温度4．pH对反应速度的影响：最适pH5．抑制剂对反应速度的影响（1）不可逆抑制作用（2）可逆性抑制作用：竞争性抑制作用、非竞争性抑制和反竞争性抑制6．激活剂对反应速度的影响7．酶活性测定与酶活性单位：酶活性、酶活性单位四、酶的调节1．酶活性调节：酶原的激活、变构调节、化学修饰调节2、酶含量的调节：底物、产物、药物、激素的影响。3．同工酶：LDH、CK五、酶的命名与分类1．酶的命名2．酶的分类六、酶与医学的关系1．酶和疾病的关系2．酶在医学上的应用要求【掌握】1．酶的概念，酶的化学本质；2．酶的分子组成，单纯酶和全酶；3．酶的活性中心的概念，必需基团的分类及其作用；4．酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性；5．底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程，Km与Vmax值的概念和意义；6．抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义；7．酶原与酶原激活的过程与生理意义；8．变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。酶的共价修饰的概念和作用特点；9．同工酶的概念和生理意义。7【熟悉】1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说；2．酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响；3．酶活性的测定与酶活性单位概念；4．酶含量的调节特点和调控。【了解】1．酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应；2．酶的分类与命名的原则；3．酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。第四章糖代谢教学内容一、概述1.糖的生理功能2.糖的消化吸收:口腔消化、肠消化、糖的吸收3.糖代谢的概况二、糖的无氧分解1．糖酵解的反应过程：基本过程、关键酶2．糖酵解的调节3．糖酵解的生理意义三、糖的有氧氧化1．有氧氧化的反应过程：关键酶、特点及生理意义。2．有氧氧化生成的ATP3．有氧氧化的调节4．巴斯德效应四、磷酸戊糖途径1．磷酸戊糖途径的反应过程：关键酶。2．磷酸戊糖途径的调节3．磷酸戊糖途径的生理意义五、糖原的合成与分解1．糖原的合成代谢：基本过程，关键酶，生理意义2．糖原的分解代谢：基本过程，关键酶，生理意义3．糖原合成与分解的调节4．糖原累积症六、糖异生1．糖异生途径：糖异生的能障与膜障及关键酶2．糖异生的调节3．糖异生的生理意义84．乳酸循环七、血糖及其调节1．血糖的来源和去路2．血糖水平的调节3．血糖水平异常：高血糖及糖尿病，低血糖，糖耐量试验要求【掌握】1．糖酵解的概念，细胞定位，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成及生理意义；2．糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义；3.磷酸戊糖途径的关键酶、生成物和生理意义，NADPH的功能；4．肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应；5．糖异生的概念、原料、限速酶及