第二篇食品加工的原料和材料第一章植物性食品原料第二章动物性食品原料第三章影响食品原料加工的因素第四章食品加工用的其他材料水溶性成分:糖类、果胶、有机酸、单宁物质、水溶性维生素、水溶性色素、酶、部分含氮物质、部分矿物质等。非水溶性成分:纤维素、半纤维素、木质素、原果胶、淀粉、脂肪、脂溶性维生素、脂溶性色素、部分含氮物质、部分矿物质和部分有机酸盐等。第一节果蔬第一章植物性食品原料一、水分自由水(游离水)①在果蔬中占大部分②存在于果蔬组织的细胞中,可溶性物质溶解于其中③容易蒸发、结冰而造成食品加工、贮藏中的损失结合水①是果蔬体内与大分子物质相结合的一部分水分,常与蛋白质、多糖类、胶体等大分子以氢键的形式相互结合。②不仅不蒸发,就是人工排除也比较困难。只有在较高的温度(105℃)和较低的冷冻温度下方可分离。二、碳水化合物1.糖类2.淀粉是由葡萄糖分子经缩合而成的多糖糖酸比美拉德反应转化糖淀粉的糊化α-淀粉的β化焦糖化作用3.果胶物质果蔬中的果胶物质以原果胶、果胶和果胶酸三种形式存在。根据果胶分子中的羧基被甲醇酯化的程度,可以将其分为高甲氧基果胶和低甲氧基果胶。①果胶溶液具有较高的粘度②果胶是亲水性的胶体,其水溶液在适当的条件下能够形成凝胶。4.纤维素和半纤维素三、有机酸果蔬中主要含有酒石酸、苹果酸和柠檬酸,通称果酸。四、含氮物质果蔬中含氮物质主要有蛋白质、氨基酸、酰胺、氨的化合物及硝酸盐等。酸感五、单宁物质加工特性——涩味变色与蛋白质产生絮凝六、酶(1)水解酶类主要包括果胶酶、淀粉酶、蛋白酶(2)氧化酶类果蔬中的氧化酶是多酚氧化酶单宁酸七、色素——脂溶性色素——水溶性色素类胡萝卜素叶绿素一大类广义的类黄酮色素胡萝卜素类叶黄素类C6—C3一C6结构八、糖苷类物质九、维生素十、矿物质十一、芳香类物质维生素C维生素B1一、蛋白质大豆蛋白的提取利用率大豆蛋白的溶解程度和稳定性氮溶解指数(NSI)=(水溶性氮/样品中的总氮)×100%二、油脂大豆豆腥味的去除三、碳水化合物第二节大豆大豆在加工过程中产生豆腥味的机制是:大豆中的脂类(不饱和脂肪酸)在脂肪氧化酶的作用下发生氧化降解,形成氢过氧化物,它们极不稳定,裂解后形成异味化合物。加工过程中经常采用加热、调整pH、闪蒸、添加还原剂和铁离子络和剂等方法脱除豆腥味。四、矿物质和维生素矿物质以钾的含量最高,其次是磷。维生素含量较少,种类不全,以水溶性维生素为主。五、抗营养因子脂肪氧化酶、胀气因子(绵子糖、水苏糖)蛋白质消化率下降内源性蛋白质消耗降低表观代谢能降低养分消化率降低矿物质和微量元素利用率降低维生素利用率大豆中的抗营养因子热稳定的热不稳定的雌激素抗胰蛋白酶(TI)皂角苷血细胞凝集素(Hg)大豆抗原肌醇六磷酸致甲状腺肿素抗维生素因子大豆中平均含有40%的蛋白质,其中有80~88%是可溶的。组成大豆蛋白的氨基酸有18种之多,含有8种必需氨基酸,且比例比较合理,赖氨酸含量相对稍高,蛋氨酸、半胱氨酸含量略低。大豆油中的不饱和脂肪酸含量约为80.7%,作为人体必需脂肪酸的亚油酸含量为50.8%。大豆中约含25%的碳水化合物,其特点是几乎不含淀粉。一、蛋白质面筋蛋白的加工特性二、淀粉淀粉的回生(老化)三、脂肪四、灰分—评价面粉等级的指标五、维生素第三节谷物第二章动物性食品原料第一节畜肉和禽肉肉的形态学肉的食用品质及物理性质肉的化学组成屠宰后肉的变化及生物化学机制概述肉是指屠宰后的畜禽,除去血、皮、毛、内脏、头、蹄的胴体。包括有肌肉﹑脂肪﹑骨骼或软骨、腱、筋膜、血管、淋巴、神经、腺体等。从食品加工的角度,将动物体可利用部位粗略划分为肌肉组织、脂肪组织、结缔组织、骨骼组织。其中,肌肉组织所占胴体比例为50~60%,脂肪组织20~30%,结缔组织9~14%,骨骼组织16~22%。一、肉的形态学1.肌肉组织结构功能(1)负责动物机体运动(2)为机体贮存能量辅助器官宏观结构肉按形态或生理机能划分,有心肌、平滑肌、横纹肌三种。用于食用和肉制品加工的主要是横纹肌(骨骼肌或随意肌),约占动物机体的30~40%。相关概念:初始肌束;二次肌束;肌束膜;肌外膜;肌内膜;腱微观结构——肌纤维(肌纤维细胞)肌膜:包围在整个细胞的原质膜肌粒:即线粒体纵行排列靠近Z线横管系统(T系)肌细胞肌浆肌管系统纵管系统(肌浆网SR)糖原﹑微粒体肌原纤维:收缩单位肌核:肌细胞核,在肌膜内侧边缘肌肉的辅助器官筋膜:由网状结缔组织构成,能连接肌肉、器官,起到保护组织、防止脂肪沉积等功能。腱鞘:存在于前后肢,起保护作用,减少摩擦。滑车:在膝关节处,能减少摩擦。子骨:处在关节部位,通过运动,调节方向,改变肌肉作用力。2.结缔组织组成、结构(1)疏松结缔组织:由细胞、纤维和无定形基质所构成。(2)致密结缔组织:基质少,纤维多,结构较为紧密。(3)胶原结缔组织:主要构成成分是胶原纤维。功能(1)粘结各细胞及脏器,起支架作用(2)修复功能(3)机体的保护组织,使有一定韧性和伸缩能力胶原纤维(Collagenousfiber)a.形态及组成呈白色波纹状,分散存在于基质中。长度﹑粗细不定,直径1~12µm。主要由胶原蛋白组成,是肌腱、皮肤﹑软骨等组织的主要成分。b.性质韧性强,但弹性不大,延伸性欠佳;对热的影响反应明显;一般不溶于水及稀盐溶液中,但在酸、碱溶液中膨胀,不易被酶水解。弹性纤维(Elasticfiber)a.形态及组成呈黄色,有弹性,纤维粗细不同而有分支,直径0.2~12µm。主要化学成分为弹性蛋白,在血管壁﹑颈韧带等组织中含量较高。b.性质弹性虽大,但强度低于胶原纤维,较容易被拉伸;一般不溶于水,不容易受酸、碱,加热的影响,但可被胃液和胰液消化。网状纤维(Reticularfiber)a.形态及组成也称格子纤维或好银性纤维,直径0.2~1µm,由网状蛋白构成,主要分布于疏松结缔组织与其他组织的交界处。b.性质与胶原纤维相似,特别在碱液中对银有嗜好性;在碱液中几乎无其他反应,即使在稀酸中也不能膨润,和水一起加热也不产生胶状物。3.脂肪组织化学成分脂肪占绝大部分,其次为水分﹑蛋白质以及少量的酶﹑色素和维生素等。结构构造单位是脂肪细胞,或单个或成群地借助疏松结缔组织联在一起,聚集构成脂肪组织。功能(1)保护组织器官,储存脂肪,提供能量(2)是形成肉风味的前体物质之一(3)与肉质关系紧密4.骨骼组织化学成分水分约占40~50%,胶原蛋白占20~30%,无机质(主要为Ca、P)约20%,其余为脂肪。结构由骨膜、骨质(骨密质和骨松质)、骨髓三部分构成。功能(1)是动物机体的支柱组织(2)为机体提供Ca和P等矿物质元素二、肉的食用品质及物理性质颜色(色泽)滋味和气味保水性嫩度肉的物理性质形成肉色的物质(1)肌红蛋白(myoglobin,Mb)(2)血红蛋白(hemoglobin,Hb)1.色泽影响肌肉颜色变化的因素(1)环境中氧含量(2)湿度:环境湿度大,则氧化得慢。(3)温度:环境温度高促进氧化。(4)pH值(5)微生物(6)其他:冻结、光照等DFD肉(DarkFirmandDrymeet)PSE肉(PaleSoftandExudativemeet)肌红蛋白的结构与性质——复合蛋白质,由一条多肽链构成的珠蛋白和一个带氧的血红素基构成。——颜色变化的根本所在是肌红蛋白中铁离子的价态(Fe2+的还原态或Fe3+的氧化态)和与O2的结合位置,由O2的分压变化所决定。血红蛋白的结构与性质——复合蛋白,一个血红蛋白分子是由一个珠蛋白结合四个亚铁血红素构成的。——分子量是肌红蛋白的四倍,但对氧的亲和力却小于肌红蛋白。放血不充分时对肉色影响较大,且可加快微生物的繁殖。肉香味化合物产生的主要途径a.氨基酸与还原糖之间的美拉德反应b.蛋白质、游离氨基酸、糖类、核苷酸等生物物质热降解c.脂肪氧化作用肉的鲜味成分,来源于核苷酸、氨基酸、酰胺、肽、有机酸等前体物质2.风味也称系水力或系水性,是指当肉受外力作用时,如加压、切碎、加热、冷冻、解冻、腌制等加工或贮藏条件下保持其原有水分与添加水分的能力,是肉质评定的一个重要指标。与胶原纤维蛋白质的网格结构、蛋白质所带净电荷的数目有关。3.保水性(waterholdingcapacity)(1)pH值与蛋白质的静电荷效应(2)肉的尸僵和成熟(3)无机盐(4)加热、冷冻、滚揉、斩拌等加工条件测定方法a.压力法b.加热离心法c.微波法影响因素影响因素(1)结缔组织的含量与性质(2)肌原纤维蛋白的化学结构状态存在量(3)牲畜死后肉的变化(尸僵和成熟)及加工影响感观评价方法(1)物理方法:肉的剪切力、耐穿透度、耐压碎度、耐压缩性、耐拉伸性等。(2)化学方法:测定结缔组织的含量以及对酶的消化程度4.嫩度体积质量(容重)kg/m3比热容:1kg肉升降1℃所需的热量。a.冰点以上C=a/100+0.2b/100b.冰点以下C=0.5a/100+0.2b/100热导率:肉在一定温度下,每小时每米传导的热量肉的冰点:肉中水分开始结冰的温度。5.肉的物理性质kJ三、肉的化学组成水分蛋白质脂肪浸出物矿物质和维生素结合水(Boundwater)与蛋白质分子表面借助极性基团与水分子的静电引力而紧密结合的水分子层,组织冰点很低(-40℃)无溶剂特性,不易受肌肉蛋白质结构和电荷变化的影响,约占肌肉总水分的5%。肉中水分的存在形式不易流动水(Immobilizedwater)/凝胶水存在于肌纤丝,肌原纤维及膜之间,能溶解盐及其他物质,并在0℃或稍低时结冰,其性能取决于肌原纤维蛋白质凝胶的网状结构变化。自由水(Freewater)存在于细胞外间隙中能自由流动的水,约占总水分的15%。度量肉的系水力水分活度与肉品的关系Aw值——食品在密闭容器内测得的蒸汽压力(p)与同温下测得的纯水蒸汽压力(p0)之比。Aw=p/p0由拉乌尔定律p=p0×n2/(n1+n2)得Aw=n2/(n1+n2)Aw值的范围在0~1之间。Aw值反映了水分与肉品结合的强弱及被微生物利用的有效性。肌浆蛋白质(sarcoplasmicproteins)肌原纤维蛋白质(myofibrillarproteins)肉基质蛋白质(stromaproteins)2.蛋白质肌溶蛋白(myogen)肌红蛋白(myoglobin,Mb)肌浆酶肌粒蛋白肌质网蛋白(1)肌浆蛋白质肌球蛋白(myosin)肌动蛋白(actin)肌动球蛋白(actomyosin)原肌球蛋白(tropomyosin)肌原蛋白(troponin)其他:M蛋白,C蛋白,联结蛋白,肌间蛋白等(2)肌原纤维蛋白质结构是粗丝的主要成分,构成肌节的A带。性质属球蛋白性质。肌球蛋白的头部有ATP酶活性,可分解ATP,并可与肌动蛋白结合形成肌动球蛋白,与肌肉收缩直接有关。——肌球蛋白(myosin)结构是构成细丝的主要成分,由一条多肽链构成。性质属于白蛋白类。与原肌球蛋白及肌原蛋白结合成细丝,在肌肉收缩过程中与肌球蛋白的横突形成交联(横桥),共同参与肌肉的收缩过程。——肌动蛋白(actin)结构是肌动蛋白和肌球蛋白的复合物,根据制备手段不同分为合成肌动球蛋白和天然肌动球蛋白。性质粘度很高,具有明显的流动双折射现象。具有ATP酶活性,Ca2+和Mg2+都能使之激活。参与肌肉的收缩过程。——肌动球蛋白(actomyosin)约占肌原纤维的4~5%,形为杆状分子,位于F-肌动蛋白双股螺旋结构的每一沟槽内,构成细丝的支架。每1分子的原肌球蛋白结合7分子的肌动蛋白和1分子的肌原蛋白。——原肌球蛋白(tropomyosin)又称肌钙蛋白,对Ca2+有很高的敏感性,并能结合Ca2+,每一个蛋白分子具有4个结合位点。有三个亚基,各有其功能特性:(1)钙结合亚基,是Ca2+的结合部位;(2)抑制亚基,能高度抑制肌球蛋白中ATP酶的活性,从而阻止肌动蛋白与肌球蛋白结合;(3)原肌球蛋白结合亚基,能结合原肌球蛋白,起