氨基酸蛋白质核酸描述

第二单元氨基酸蛋白质核酸专题5生命活动的物质基础练习：试写出α-氨基乙酸、α-氨基丙酸、α-氨基戊二酸、α-氨基-β-苯基丙酸的结构简式(1)甘氨酸（α-氨基乙酸）CH2—COOHNH2(2)丙氨酸（α-氨基丙酸）CH3—CH—COOHNH2(3)谷氨酸（α-氨基戊二酸）HOOC—(CH2)2—CH—COOHNH2(4)苯丙氨酸（α-氨基-β-苯基丙酸）-CH2-CH-COOHNH2一、氨基酸羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。氨基-NH2CH3–CH2-CH2-COOHβαα-氨基酸R-CH-COOHNH2氨基酸化学性质（1）两性：●酸性●碱性CH2-COONa+H2ONH2CH2-COOH+NaOHNH2CH2-COOHNH3ClCH2-COOH+HClNH2生成内盐(两性离子）：CH2-COO-NH3+利用这一差异，可以通过控制溶液PH值，分离氨基酸及多肽或蛋白质。不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。当溶液中的氨基酸主要以两性离子的形式存在时，氨基酸在水中的溶解度最小，可以形成晶体析出。氨基酸物理性质:无色晶体，熔点较高（200℃），能溶于水，难溶于有机溶剂。2NH2CH2COOH→NH2CH2CONHCH2COOH+H2O练习：试写出甘氨酸与甘氨酸脱水形成链状物的方程式。两个氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或碱的存在下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键的化合物，叫做成肽反应。二肽肽键H2OH2OH2OCH2CNOHCH2CNOHCH2CNOHCH2CNOHCH2CNOOHHHCH2CNOOHHHCH2CNOOHHHCH2CNOOHHH蛋白质（天然的高分子)多肽水解水解（2）氨基酸的成肽（缩合）反应二肽二个氨基酸缩合生成，脱H2O三肽三个氨基酸缩合生成，脱2H2O多肽多个氨基酸缩合生成，蛋白质n个氨基酸缩合生成,脱(n-1)H2O（2）成肽（缩合）反应氨基酸→多肽→蛋白质缩合缩聚水解水解教材P103H2NCH2COOHNHCH2COH2NCHCOOHNHCHCOCH3CH3第二题：4种H2NCHCOOHNHCH2COCH3H2NCHCOOHNHCHCOCH3210种氨基酸形成的十肽理论上超过1010种，20种氨基酸形成的十肽理论上超过1013种，（3）氨基酸的检验：教材P102结论：含有氨基酸的溶液遇茚三酮溶液加热呈蓝紫色甘氨酸或色氨酸与茚三酮溶液水浴加热显蓝紫色。茚三酮（苯并戊三酮）（一）蛋白质的概念蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结构和一定生物学功能的生物大分子。二、蛋白质一切重要的生命现象和生理机能，都与蛋白质密切相关。蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。（三）蛋白质的组成•1、蛋白质的组成元素:蛋白质是一类复杂的化合物，由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成。•2、蛋白质的物质组成:蛋白质相对分子质量很大，从几万到几千万。因此，蛋白质属于天然有机高分子化合物。蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解，水解的最终产物是氨基酸。•3、基本结构：蛋白质的基本组成单元是氨基酸。（二）蛋白质的生物学功能：①输送氧气（色蛋白）；②调节催化作用（激素或酶）；③预防疾病发生（抗体）；④遗传（核蛋白）。蛋白质的性质试管编号往装有蛋白质的试管中添加的试剂或操作现象继续往试管滴加入水后的现象1(NH4)2SO4凝结重新溶解2Na2SO4凝结重新溶解3(CH3COO)2Pb凝结不溶解4CuSO4凝结不溶解5Hg(NO3)2凝结不溶解6酒精凝结不溶解7苯酚凝结不溶解8甲醛凝结不溶解9加热凝结不溶解活动与探究（四）蛋白质的化学性质1、盐析：较多量的轻金属盐〔或（NH4）2SO4〕能使蛋白质的溶解度降低，使蛋白质凝结从溶液中析出。2、变性：加热、高温或加入重金属盐，都会使蛋白质凝结为固体，此变化是不可逆的。使蛋白质变性的条件：加热、高温，重金属盐，紫外线、X射线，强酸、强碱，以及一些有机化合物，如甲醛、酒精、苯酚、苯甲酸等。问题讨论：1、为什么75%乙醇可用以消毒？2、为什么人喝了盐卤会有生命危险？3、杀鸡的时候鸡血中为什么要加入少量食盐？4、夏天沾有汗渍的衣服为什么不宜用热水洗？加入某种物质后有沉淀生成不可逆可逆，加水即可杀菌、消毒、防中毒分离、提纯蛋白质结构、性质改变，化学变化溶解度降低，物理变化相同点复原实质不同用途不同点变性盐析盐析与变性的对比3、颜色反应：活动与探究：P104（1）黄蛋白反应：某些蛋白质跟浓硝酸作用会产生黄色。（2）双缩脲反应：蛋白质遇双缩脲试剂（强碱和稀硫酸铜溶液）时会呈现紫玫瑰色。（3）茚三酮反应：蛋白质与稀的茚三酮溶液混合加热呈蓝紫色。●用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、蚕丝、纯毛、毛线等)●归纳：检验蛋白质的方法(1)燃烧；(2)颜色反应。●鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”，在如下各方法中正确的是()①滴加浓HNO3,②滴加浓硫酸,③滴加酒精,④灼烧A.①③B.②④C.①④D.③④C4、燃烧产生烧焦羽毛气味5、两性：蛋白质分子中存在着—COOH显酸性，—NH2显碱性。6、能水解：蛋白质在酸、碱或酶催化作用下能水解生成各种氨基酸。注意：不同的蛋白质水解最终生成各种氨基酸，但只有天然蛋白质水解均生成α-氨基酸天然蛋白质的结构独特而稳定，按照氨基酸的连接方式分为：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。一级结构：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序。二级结构：蛋白质分子的空间结构。多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。四级结构：具有三级结构的多肽链按一定的空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构。（五）蛋白质的结构：蛋白质的一级、二级、三级结构蛋白质的分子图象蛋白质的空间结构（六）蛋白质的用途1、蛋白质是重要的营养物质2、蛋白质在工业上的用途动物的毛和蚕丝的成分都是蛋白质，它们是重要的纺织原料。动物的皮经过药剂鞣制后，其中所含的蛋白质就变成不溶于水、不易腐烂的物质，可以加工成柔软坚韧的皮革。动物胶是用动物的骨、皮和蹄等经过熬煮提取的蛋白质，可用作胶黏剂。无色透明的动物胶叫白明胶，可用来制造照相胶卷和感光纸。阿胶是用驴皮熬制的胶，它是一种药材。酪素是从牛奶中凝结出来的蛋白质，除用作食品外，还能跟甲醛合成酪素塑料。它可用来制造纽扣、梳子等生活用品。3、蛋白质的催化作用：酶酶也是蛋白质•酶的催化特点：1.条件温和，不需加热2.具有高度的专一性3.具有高效催化作用（七）酶三、核酸•核酸是一类含磷的高分子化合物。•DNA（脱氧核糖核酸）—遗传基因，转录副本，将遗传信息传到子代。是蛋白质合成的模板。•RNA（核糖核酸）—决定蛋白质的生物合成（合成蛋白质的工厂）。【练习】1、下列过程中，不可逆的是（）A.蛋白质的盐析B.酯的水解C.蛋白质白变性D.氯化铁的水解2、欲将蛋白质从水中析出而又不改变它的性质应加入（）A.甲醛溶液B.CuSO4溶液C.饱和Na2SO4溶液D.浓硫酸CC下列物质中既能与盐酸反应，又能与NaOH溶液反应的是①NaHCO3;②(NH4)2S;③Al(OH)3;④NH4Cl；⑤H2N-CH2-COOH;⑥CH3-COOHA.①②③B.①②④⑤C.⑤⑥D.①②③⑤●【小结】既能与酸反应又能与碱反应的物质(1)多元弱酸的酸式盐；(2)弱酸的铵盐；(3)具两性的物质；(4)氨基酸和蛋白质；D性质1:具有两性水解原理：注意：不同的蛋白质水解最终生成各种氨基酸，但只有天然蛋白质水解均生成α-氨基酸OHH—N—CH2—C—OH—N—CH2—C—OHHOH(结构中含有肽键)性质2:能够水解●实验：鸡蛋白溶液蛋白质凝聚蛋白质重新溶解●结论：1、蛋白质溶液中加浓的无机盐溶液〔如Na2SO4、(NH4)2SO4等〕,可使蛋白质的溶解度减小,破坏了蛋白质溶解形成的胶体结构，使蛋白质转变为沉淀而从溶液中析出----盐析。2、盐析是一个可逆的过程，故不影响蛋白质的性质●应用：利用多次盐析的方法分离、提纯蛋白质。浓无机盐水性质3:盐析什么样的盐？这是为什么？●实验：鸡蛋白溶液加热蛋白质凝结加水不再溶解鸡蛋白溶液蛋白质凝结加水不再溶解●结论：在热、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、酒精、苯酚溶液、紫外线等作用下，蛋白质失去原有的可溶性而凝结，同时丧失了生理活性。这种过程是不可逆的。●应用：消毒原理乙酸铅性质4:变性盐析变性变化条件变化性质变化过程用途浓的无机盐溶液受热、紫外线、酸、碱、重金属盐和某些有机物物理变化(溶解度降低)化学变化(蛋白质性质改变)可逆不可逆分离提纯杀菌消毒概念对比●实验：（1）鸡蛋白溶液浓硝酸变成黄色●结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。●应用：用于鉴别蛋白质的存在性质5:颜色反应（2）鸡蛋白溶液10%NaOH1%CuSO4紫玫瑰色溶液（3）鸡蛋白溶液0.1%茚三酮蓝紫色溶液双缩脲试剂●用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、蚕丝、纯毛、毛线等)●归纳：检验蛋白质的方法(1)燃烧；(2)颜色反应。●鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”，在如下各方法中正确的是()①滴加浓HNO3,②滴加浓硫酸,③滴加酒精,④灼烧A.①③B.②④C.①④D.③④C性质6:燃烧产生烧焦羽毛气味颜色反应与金属的焰色反应●颜色反应:一般在溶液中指有明显颜色变化的化学反应,如苯酚与FeCl3溶液呈紫色;碘与淀粉呈蓝色；某些蛋白质与浓硝酸呈黄色。●焰色反应:是指某些金属及其化合物在灼烧时能使火焰体现出一定的颜色。●颜色反应和焰色反应都可用于物质的检验概念对比一级结构：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序叫蛋白质的一级结构。蛋白质的生物活性首先取决于蛋白质的一级结构。二级结构：多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构称为蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基上的氢原子与羰基上的氧原子之间的氢键而实现。α-螺旋结构和ß-折叠结构（四）蛋白质的结构蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构。三级结构：四级结构：蛋白质分子中亚基的立体排布、亚基间的相互作用与布局称为蛋白质的四级结构。血红蛋白血红蛋白由四个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是链，另两个是链其四级结构近似椭球形状。桑格(英国生物化学家）桑格在20世纪40年代测定出牛胰岛素分子中全部氨基酸的排列顺序，并证明了其内部氨基酸的结合方式，于1958年获得诺贝尔化学奖。这一发现首次揭示了蛋白质结构的奥秘，为人工合成牛胰岛素奠定了基础。（发现蛋白质的一级结构）酶的催化特点：（1）条件温和，不需加热（在接近体温和接近中性的条件下）（2）具有高度的专一性（每种酶只催化一种或一类化合物的化学反应）（3）具有高效催化作用（相当于无机催化剂的107~1013倍）2008年9月15日“三鹿牌婴幼儿配方奶粉”重大安全事故，石家庄三鹿集团原奶中添加三聚氰胺,给众多患儿及家属造成严重伤害！蛋白质主要由氨基酸组成，其含氮量一般不超过30%，而三聚氰胺的含氮量为66％左右。通用的蛋白质测试方法“凯氏定氮法”是通过测出含氮量来估算蛋白质含量，添加三聚氰胺会使得食品的蛋白质测试含量偏高，从而使劣质食品通过食品检验机构的测试。因此三聚氰胺也被人称为“蛋白精”。有人估算在植物蛋白粉和饲料中使蛋白质含量增加一个百分点，用三聚氰胺的花费只有真实蛋白原料的1/5。1、当含有下述结构片段的蛋白质在胃中水解时，不可能产生的氨基酸是()DA.－氨基丙酸B.－氨基丁酸C.甘氨酸D.－氨基丁酸①②③④⑤课堂强化2.n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10，这个多肽是肽。十课堂强化课堂强化3.氨基酸的缩合反应也可能成环，试写出下列反应的产物：NH2—CH2—COOH的分子间脱水：N