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浙江大学远程教育学院《生物化学（药）》课程作业（选做）姓名：方丽莎学号：716200222058年级：2016年秋季学习中心：华家池医学—————————————————————————————一、选择题选做题1.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入AA.硫酸铵B.三氯醋酸C.氯化汞D.对氯汞苯甲酸E.1mol/LHCL2.维系蛋白质一级结构的化学键是EA.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键3.对具四级结构的蛋白质进行一级结构分析时EA.只有一个自由的-氨基和一个自由的-羧基B.只有自由的-氨基，没有自由的-羧基C.只有自由的-羧基，没有自由的-氨基D.既无自由的-氨基，也无自由的-羧基E.有一个以上的自由-氨基和-羧基4.蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于BA.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.五级结构5.螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸？DA.2.5B.2.7C.3.0D.3.6E.4.5二、填空题选做题1.蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称变构效应剂。2.蛋白质在处于大于其等电的pH环境中，带负电荷，在电场中的向正极移动。反之，则向电场负极移动。3.稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是氢键，有离子键(盐键)、疏水作用及范德华力等非共价键。4.构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为亚基。5.蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是颗粒表面水化膜表面带有同种电荷。三、名词解释选做题1.蛋白质一级结构：指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。2.蛋白质的构象：各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。3.α-螺旋：是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：⑴为一右手螺旋；⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；⑶螺旋以氢键维系。4.β-折迭：β-折迭是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为：⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；⑵主链骨架伸展呈锯齿状；⑶借相邻主链之间的氢键维系。5.β-转角：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：⑴主链骨架本身以大约180°回折；⑵回折部分通常由四个氨基酸残基构成；⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。6.无规则卷曲：多肽链的主链除了-螺旋、结构和转角外，还有一些无确定规律性的折叠方式，这种无确定规律的主链构象称为无规则卷曲。7.蛋白质的三级结构：具有二级结构或域结构的一条肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围广泛的盘曲与折叠，形成包括主，侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子在空间的整体排布称为三级结构。8.蛋白质的四级结构：它是由几个球状亚基缔合成的一个功能性的聚集体。它是亚基的立体排布，亚基间相互作用与接触部位的布局，但不包括亚基内部的空间结构。9.盐析：向蛋白质溶液中加入高盐浓度的中性盐，使其脱水析出的现象。10.变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与氧气结合。11.肽蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物，一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。四、问答题选做题1．-螺旋的结构特点是什么？α—螺旋结构是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：①肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3．6个氨基酸残基使螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，每个残基上升0.15nm,螺旋半径0.23nm；②α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方—螺旋结构稳定的主要次级键。③氨基酸侧链伸向螺旋外侧，不参与α-螺旋的形成。极大的侧链基团、连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基、Pro等亚氨基酸—螺旋的形成。2.简述蛋白质空间结构蛋白质的空间结构包括：蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容，蛋白质的二级结构主要包括：α-螺旋，β-折迭，β-转角及无规卷曲等几种类型。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。蛋白质的四级结构：就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。第二章核酸一、选择题选做题1.多核苷酸链骨架的连接键是EA.2′,3′--磷酸二酯键B.2′,4′--磷酸二酯键C.2′,5′--磷酸二酯键D.3′,4′--磷酸二酯键E.3′,5′--磷酸二酯键2.使DNA溶液有最大吸光度的波长是：BA.240nmB.260nmC.280nmD.360nmE.420nm3.碱基配对，下列哪一项是错的？EA.嘌呤与嘧啶相配对B.A与T，C与G相配对C.A与T之间有二个氢键D.G与C之间有三个氢键E.核糖与碱基4.关于tRNA分子的下述各项，哪一项是错误的？EA.在RNA中它是最小的单链分子B.tRNA的二级结构通常均为三叶草形C.在RNA中tRNA含稀有碱基最多D.它可在二级结构基础上进一步盘曲为倒“L”形的三级结构E.以上都不对5.核酸紫外线吸收的特征来自DA.5′-磷酸核糖B.5′-磷酸脱氧核糖C.磷酸二酯键D.嘌呤和嘧啶碱基E.以上都不对6.双链DNA的Tm值较高是由于下列哪一组碱基含量较高所致？BA.A+GB.C+GC.A+TD.C+TE.A+C二、填空题选做题：1.组成RNA和DNA的碱基不同之处是DNA中含有T，戊糖不同之处是而RNA则含有U。2．核酸分子游离磷酸基末端称5′端，另一端则呈现游离的3′端。3．核酸的一级结构即指其结构中核苷酸的排列次序。4.．DNA双螺旋结构中，二链走向相反，一级结构相互互补，每螺旋一周约有10个碱基对（碱基平面）。5．tRNA的Ⅱ环又称反密码环，其3′端为-CCA-OH结构，其作用是结合和携带氨基酸,又被称为氨基酸臂或氨基酸柄。6.稳定的B-型双螺旋结构的参数是：螺旋直径为2nm，螺距为3.4nm。螺旋每一周，包含了10个碱基（对），所以每个碱基平面之间的距离为0.34nm。7.在真核生物中，DNA主要存在于细胞核中中，是遗传信息的贮存和携带者；RNA则主要存在于细胞质中，参与遗传信息表达的各个过程三、名词解释选做题：1.核酸分子杂交两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。2.基因和基因组DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（gene）。一个生物体的全部DNA序列称为基因组（genome）四、问答题选做题：1.试简述核苷酸的组成成分，以及各组成成分的连接方式。核苷酸由核苷与磷酸所组成。每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。核苷是由核糖（或脱氧核糖）与碱基缩合而成的糖苷。核糖的第一位碳原子（C1′）与嘌呤碱的第九位氮原子（N9）相连接，或与嘧啶碱的第一位氮原子（N1）相连，这种C-N连接键一般称为N-糖苷键。核苷与磷酸通过酯键缩合。尽管核糖结构上游离的-OH（如C2′、C3′、C5′及脱氧核糖上的C3′、C5′）均能参与发生酯化反应,生成C3′-或C5′-核苷酸,但生物体内的核苷酸组成中多数是5′-核苷酸，即磷酸基大多是与核糖的C5′-连接的。第三章酶一、选择题选做题：1.酶能加速化学反应是由于哪一种效应？CA．向反应体系提供能量B．降低反应的自由能变化C．降低反应的活化能D．降低底物的能量水平E．提高产物的能量水平2.酶的竞争性抑制剂具有下列哪一组动力学效应？BA.Km降低，Vmax不变B.Km增大，Vmax不变C.Vmax增大，Km不变D.Vmax降低，Km不变E.Vmax和Km均降低3.变构效应物对酶结合的部位是：DA.活性中心与底物结合的部位B.活性中心的催化基团C.酶的-SH基D.活性中心以外的特殊部位E.活性中心以外的任何部位4.下列关于Km的描述何项是正确的？AA.Km值是酶的特征性常数B.Km是一个常数，所以没有任何单位C.Km值大表示E与S的亲力大，反之则亲和力小D.Km值为V等于Vmax时的底物浓度E.测定某一酶的Km值，必须用纯酶才行5.在琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化反应体系中加入一定浓度的丙二酸，结果导致反应速度显著减慢，如再提高琥珀酸浓度，酶反应速度重又增加，此作用属：CA.酶的激活作用B.不可逆抑制作用C.竞争性抑制作用D.非竞争性抑制作用E.酶的变性和复性6.关于酶的抑制剂的叙述正确的是：DA.可以使酶蛋白变性失活B.凡是能降低酶促反应速度的物质统称C.抑制剂与酶的底物一定存在分子结构相似性D.所有酶的抑制作用都是不可逆的E.可以通过加入酶的激活剂来解除酶的抑制作用7.关于酶调节叙述正确的是：DA.酶含量调节是个快速调节方式B.变构酶常是催化代谢反应最快的步骤。C.所有的变构酶都会发生正协同效应。D.共价修饰调节属于酶的快速调节E.酶原激活属于酶的迟缓调节方式8.共价修饰调节的特点：AA.酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在B.只有次级价键的变化C.不受其他调节因素（如激素）的影响D.一般不消耗能量E.不会存在放大效应二、填空题选做题：1.酶与非酶催化剂比较具有以下特点：高度催化效率高度专一性对反应条件高度敏感活性可被调节控制2.变构酶的协同效应有正协同效应和负协同效应以及同促协同效应和异促协同效应等类型。三、名词解释选做题：1.酶的抑制剂酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的降低或丧失称为抑制作用（Inhibition）。能对酶起抑制作用的称为抑制剂（inhibitor）2.酶的可逆抑制作用抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。3.限速酶可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。4.酶的协同效应当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。四、问答题选做题：1.论述酶催化的作用的特点酶作为催化剂，它具有一般催化剂的共同性质：（1）只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数；（2）酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度；（3）酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。酶的特殊催化性质：（1）高度的催化效率，酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，；（2）高度的作用专一性，酶对作用的反应物有严格要求，其中还包括催化底物发生反应的类型和方式。：（3）酶活性对反应条件具有高度敏感性，酶的化学本质是蛋白质，所有能使蛋白质发生变性的理化因素，均能导致酶的失活；（4）催化活性可被调节控制，酶的作用无论是在体内或体外，都是可以调节控制的。酶的这一特性是保证生命有机体维持正常的代谢速率，以适应生理活动需要的根本前提。2.酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别？