食品化学-第三章-蛋白质

1protein蛋白质本章内容第一节氨基酸第二节蛋白质和肽第三节蛋白质的变性第四节蛋白质的功能性质第五节蛋白质在加工储藏中的变化第六节常见食品蛋白质与新的蛋白质资源组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S、P有些蛋白质还含有微量金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I。分类分子形状：纤维蛋白质、球蛋白质分子组成：简单蛋白质：仅有肽链组成结合蛋白质：肽链+外肽链（辅基、配基等）衍生蛋白质：蛋白质水解后的产物溶解度：清蛋白、谷蛋白、环蛋白、醇溶蛋白来源：动物蛋白：禽，牛、乳植物蛋白：大豆、谷物微生物蛋白：酵母（最丰富）蛋白质的重要性（1）蛋白质是生物体内必不可少的重要成分蛋白质占干重人体中（中年人）人体45%水55%细菌50%～80%蛋白质19%真菌14%～52%脂肪19%酵母菌14%～50%糖类＜1%白地菌50%无机盐7%（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用（3）对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用酶的催化作用调节作用(多肽类激素)运输功能运动功能免疫保护作用(干扰素)接受、传递信息的受体氨基酸——构成蛋白质的基本单元蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸。第一节氨基酸“借一两本单色书来”人体必需氨基酸有Lys,Phe,Val,Met,Thr,Trp,Leu及Ile八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。1、结构CCOOHHRNH2第一节氨基酸氨基酸2、按R基团的极性分类：（4种）非极性氨基酸——疏水性侧链Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro极性不带电荷氨基酸—侧链含极性基团（不解离）Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly碱性（带正电荷）氨基酸——侧链含氨基或亚氨基Lys,Arg,His酸性（带负电荷）氨基酸——侧链均含1个羧基Asp,Glu氨基酸溶解度(g/L)氨基酸溶解度(g/L)丙氨酸167.2亮氨酸21.7精氨酸855.6赖氨酸739.0天冬酰胺28.5蛋氨酸56.2天冬氨酸5.0苯丙氨酸27.6半胱氨酸--脯氨酸1620.0谷胺酰胺7.2（37℃）丝氨酸422.0谷氨酸8.5苏氨酸13.2甘氨酸249.9色氨酸13.6组氨酸--酪氨酸0.4异亮氨酸34.5缬氨酸58.13、溶解度不溶于有机溶剂4、氨基酸的立体化学除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子，所以：A、氨基酸都具有旋光性。CCOOHHRNH2CCOOHHNH2HB、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体手性碳上的—NH2投影在右侧：D型手性碳上的—NH2投影在左侧：L型蛋白质水解得到通常将L型HNH2COOHRCCOOHRCHNH25、氨基酸的酸－碱性质氨基酸是两性电解质：羧基能电离成COO-和H+；氨基能接受质子，形成铵盐。在pH=7时水中，以偶极离子或两性离子形式存在弱碱性弱酸性氨基酸分子在溶液中主要以电中性的两性离子存在时的pH值为该氨基酸的等电点，即pH=pI。此时氨基酸分子即不向“＋”极移动，也不向“－”极移动。溶解度最小。当溶液中的pH改变时,会发生什么情况?+OH-+H++OH-+H+CHNH3+COO-RCHNH3+COO-RCHNH2COO-RCHNH2COO-RCHCOOHRNH3+CHCOOHRNH3+pH=pIpHpIpHpI氨基酸的两性离子阳离子阴离子6、氨基酸的疏水性是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化△G△G0=RTlnS乙醇/S水S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度S水------氨基酸在水中的溶解度7、氨基酸的光学性质芳香族氨基酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在紫外区(250～300nm)吸收光。芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光氨基酸吸收的λmax/nm摩尔消光系数/（cm-1·mol-1）荧光的λmax/nm苯丙氨酸260190282色氨酸2785500348酪氨酸2751340304氨基酸的化学反应性与茚三酮反应与邻苯二甲醛反应肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。第二节蛋白质和肽肽键N－末端氨基末端C－末端羧基末端特点：肽键不同于C-N单键C=N双键羰基不是完全的双键肽键不能自由旋转肽单位是刚性平面结构肽单位平面有一定的键长和键角22肽键蛋白质分子构象构型：在立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向.构象：当单键旋转时（柔性），分子中的基团或原子可能形成不同的空间排布，这些不同的空间排列.蛋白质分子构象：指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布。蛋白质的结构蛋白质的分子结构包括一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)蛋白质的一级结构指氨基酸分子间通过共价键即肽键连接而形成的线性序列。蛋白质的一级结构，又称为化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的主链结构。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系。是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式主要包括螺旋结构和伸展片状结构。-螺旋（主要的，最稳定的）氢键氢键蛋白质的二级结构β折叠结构一种锯齿形结构。它比螺旋较为伸展二级结构进一步折叠成紧密的三维结构（多肽链的空间排列）肌红蛋白亲水性——蛋白质-水界面；疏水性——内部β-乳球蛋白蛋白质的三级结构维持蛋白质三级结构的作用力蛋白质结构稳定疏水相互作用氢键范德华引力静电相互作用二硫键β-折叠β-转角无规则卷曲空穴(活性部位)血红蛋白抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列，以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在。4、蛋白质的四级结构蛋白质结构稳定疏水相互作用范德华力二硫键氢键空间相互作用静电相互作用金属离子稳定蛋白质结构的作用力氢键盐键（离子键）疏水相互作用力二硫键范德华力第三节蛋白质的变性1、蛋白质变性的概念蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变，这种现象叫变性作用（denaturation）。变性后的蛋白质叫变性蛋白质。蛋白质变性的本质分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。变性后的蛋白质在结构上虽有改变，但组成成分和相对分子质量不变。（1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体）（2）溶解度降低（疏水基团暴露）（3）改变水合性质（4）易于酶水解（5）粘度增大（6）不能结晶2、变性对性质的影响可逆变性：•除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。不可逆变性：•除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象，由变性态不能恢复到天然态。物理因素：（1）热在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。蛋白质热变性温度（℃）蛋白质热变性温度（℃）牛血清蛋白65α-乳清蛋白83血红蛋白67β-乳球蛋白83鸡蛋蛋白76大豆球蛋白95肌红蛋白79燕麦球蛋白1083、影响蛋白质变性的因素（2）静水压：豆制品、冻豆腐压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。加压25℃100～1200MPa外压消失高压导致的蛋白质变性不会损害蛋白质中的必须氨基酸的风味，也不会导致有毒化合物的形成。（3）剪切由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致的蛋白质变性。（4）辐照芳香族氨基酸残基吸收紫外线若能量高，能打断二硫键，导致构象变化化学因素：（1）pH极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。（2）有机溶质尿素和盐酸胍优先和变性蛋白质结合，驱动N→D向右移动促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也降低了疏水相互作用（3）表面活性剂SDS（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂（4）有机溶剂：乙醇、丙酮改变水的介电常数，改变静电作用非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用低浓度（≤0.2）静电中和作用稳定了蛋白质的结构较高的浓度（＞1mol/L）离子特异效应（5）促溶盐复习1.蛋白质分类:分子组成：简单蛋白质：仅有肽链组成结合蛋白质：肽链+外肽链（辅基、配基等）衍生蛋白质：蛋白质水解后的产物2.必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸。“借一两本单色书来”人体必需氨基酸有Lys,Phe,Val,Met,Thr,Trp,Leu及Ile八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。3、按R基团的极性分类：（4种）非极性氨基酸——疏水性侧链Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro极性不带电荷氨基酸—侧链含极性基团（不解离）Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly碱性（带正电荷）氨基酸——侧链含氨基或亚氨基Lys,Arg,His酸性（带负电荷）氨基酸——侧链均含1个羧基Asp,Glu4.蛋白质的结构蛋白质结构稳定疏水相互作用范德华力二硫键氢键空间相互作用静电相互作用金属离子5、蛋白质变性概念本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。变性对蛋白质的影响影响变性的因素(物理、化学)其他成分蛋白质相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？第四节蛋白质的功能性质水合性质、结构性质、表面性质、感观性质蛋白质的功能性质概念功能性质：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理化学性质。即指除营养价值外的那些对食品的需宜特性有利的物理化学性质。水合性质——取决于蛋白质同水之间的相互作用，如水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、黏合、分散性、溶解性等。结构性质——与蛋白质分子之间的相互性质有关，如沉淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等。表面性质——蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，如起泡特性、乳化作用等。感官性质——浑浊度、色泽、风味结合、咀嚼性、爽滑感等食品蛋白质在食品体系中功能作用功能机制食品蛋白质种类溶解性亲水性饮料乳清蛋白粘度水结合汤、调味汁明胶持水性氢键、离子水合香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用水截留、网状结构肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合疏水结合、氢键肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性疏水结合和二硫交联肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化界面吸附和成膜香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫界面吸附和成膜冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合疏水结合和截留油炸面圈谷物蛋白吃嫩弹性？概念：蛋白质分子中的各种基团（带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团）与水分子相互结合的性质。蛋白质水合性质与食品的功能性：如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。1、蛋白质的水合性质作用方式：结合过程化合水和邻近水多分子层水进一步水化A.非水合蛋白质B.带电基团最先水合C.在接近极性和带电部位形成水簇D.在极性表面完成水合E.非极性小区域水合完成,单分子层覆盖F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.完成流体动力学水合水化过程干燥蛋白质逐步水化过程如下：干蛋白质极性位点结合吸附水分子多分子层水吸附液态水凝聚溶胀溶剂化分散→溶液溶胀的不溶性颗粒蛋白质结合水的能力当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。α＝ƒC+0.4ƒP+0.2ƒNα：水合能力，g水