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氨基酸必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种（对成人而言）：异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸(一两色素本来淡些)(借来一两本淡色书:缬赖异亮苯蛋色苏)蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值（豆类—赖多色少；谷类—相反）中性：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸酸性：天冬氨酸、谷氨酸碱性；赖氨酸、精氨酸、组氨酸芳香族；苯丙氨酸、络氨酸、色氨酸等电点：当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点（pI）。在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。酸性AA：pI=(pK’1+pK2)/2碱性AA：pI=(pK’2+pK’3)/2N平衡：比较一个人（或动物）每日摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。总氮平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）正氮平衡：摄入氮排出氮（儿童、孕妇等）负氮平衡：摄入氮排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）蛋白质1.定义：蛋白质(protein，Pr)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。2.蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸从N-端至C-端的的排列顺序。（主要化学键：肽键（主），二硫键）3.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。（主要化学键：氢键）4.（1）蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。（2）变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。（3）造成变性的因素：1）物理因素：高温、高压、脱水、射线、超声波、搅拌、剧烈振荡等2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐、生物碱试剂、尿素、有机溶剂等（4）变性后的表现：生物活性丧失、理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解）5.分离纯化：透析；盐析；丙酮沉淀；电泳；离子交换层析；分子筛6.六大营养物：A.蛋白质：蛋白质是生物体的主要成分，担负和参与生命过程中各个方面的活动与功能。B.脂肪：供给人体热量和贮存能量。C.糖类：供给能量、参与人体组织的构成、协助脂肪代谢。D.维生素：指人和动物（以及微生物）体内不能自行合成，必须从食物中取得，才能保证健康的小分子有机化合物。E.无机盐：能够有效的维持细胞液的酸碱平衡度，维持我们神经肌肉的兴奋性。F.水：组成细胞组织的成分；参与人体各种生理功能以及调节体温。酶一、什么是酶？定义：由活细胞产生的、有高度专一性和高效催化作用的生物大分子。包括核酸和蛋白质。（补充：酶是生物催化剂。生物体一切生化反应都需酶催化才能进行！性能远远超过人造催化剂）二、酶的分类氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶（或称连接酶）三、米氏方程酶反应动力学方程式：V——反应初速度；Vmax——最大反应速度；[S]：底物浓度Km—米氏常数，值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位mol/l。四、酶的特性1．酶是高效催化剂。2．酶对底物的结构具有严格的选择性。（1）相对专一性：（2）绝对专一性:（3）立体异构专一性:3．酶催化反应的反应条件温和。4．酶的催化活性在生物体内受多种因素的调节五、诱导契合学说该学说认为酶和底物结合之前，酶活性中心的结构与底物的结构并不一定完全吻合，但当二者相互作用时，因酶活性中心具有柔性，底物与酶相互诱导发生构象变化，从而能契合形成中间过渡态。(补充：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。)六、酶活力又称酶活性。就是酶催化一定化学反应的能力——能催化多快的反应。通常以测出的酶促反应速度表示。在标准条件下（25℃，最适pH和最适底物浓度）一分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量。1IU=1mol/min——酶活力单位标准化在标准条件下（25℃，最适pH和最适底物浓度）每秒钟催化1摩尔底物转化为产物所需的酶量。1Kat=1mol/s=60×106IU——酶活力单位标准化七、酶的比活力每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。，U/mg。酶产品质量评价中常使用，一定程度上代表酶的纯度。八、酶的分离和纯化1、衡量分离提纯效果的两个指标：①活力的回收——是表示提纯过程中酶的损失情况回收率％＝每次总活力×100/第一次总活力②活力提高的倍数——是表示提纯方法的有效程度纯化倍数=每次比活力/第一次比活力2、分离纯化方法：1.选材2.破碎3.抽提4.分离及纯化5.结晶6.保存九、固定化酶酶的固定化是把水溶性酶经物理（吸附法与包埋法）或化学方法（共价偶联法与交联法）处理后，使酶与惰性载体结合或将酶包埋起来成为一种不溶于水的状态。固定化优点：稳定性提高，酶易于分离重复使用。十、酶的抑制作用分为不可逆抑制与可逆抑制1、不可逆抑制作用：抑制剂与酶必需基团以牢固的共价键相连。不可逆抑制剂：非专一性不可逆抑制剂（作用于一/几类基团）专一性不可逆抑制剂（作用于某一种酶的活性部位基团）2、可逆抑制作用:抑制作用可通过透析等方法除去。原因：非共价键结合简述竞争性抑制的特点：I与S结构相似，竞争E的结合部位，但对催化部位无影响；可提高底物浓度可解除抑制作用；Km值增大，Vmax不变。（补充：有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合形成中间产物。）简述非竞争性抑制的特点：I与E的非活性中心必需基因结合，改变E构象，E催化能力下降，但不影响底物结合；ESI不能生成P，抑制程度取决于[I]；Km值不变。VMAX变小。（补充：抑制剂与酶活性中心结合基团以外的部位结合，抑制剂与底物无竞争关系）简述反竞争性抑制的特点：I不与游离E结合，而只能与ES结合；Km值变小，Vmax变小。（补充：抑制剂只与酶底物复合物结合生成抑制剂-酶底物死端复合物（IES），从而抑制酶的活性。）十一、酶与一般催化剂相比共同点：1.提高反应速度，不改变平衡点;2.只起催化作用，本身不消耗，无质和量的变化；3.降低反应的活化能。4.只催化热力学允许的反应不同点：1.酶的催化效率高；2.对底物有高度特异性；3.酶在体内处于不断更新中；4.酶的催化作用受多种因素调节；5.酶是蛋白质，对热不稳定，对反应条件要求严格。十二、（酶）生物催化剂的特点1.易失活（温和性）2.高效性3.专一性4.与辅因子有关:一种酶蛋白一般只与一种辅助因子结合，同种辅助因子可与不同的酶蛋白结合5.可调节性:（1）酶浓度的可调性；（2）通过激素调节酶活性；（3）反馈抑制调节酶活性；（4）抑制剂和激活剂；（5）别构调控、共价修饰、同工酶等；十三、FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸NAD：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸脂类1、脂类的定义：脂类（lipid）亦译为脂质或类脂，是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。其化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。脂类的元素组成主要是C、H、O,有些尚含N、S、P。2、必需脂肪酸：机体必需但自身又不能合成或合成量不足，必须从植物油中摄取的脂肪酸叫必需脂肪酸。包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。3、脂类的分布与生理功能：4、饱和脂肪酸的β-氧化：饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，碳链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰COA和较原来少二个碳单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为β-氧化.R1CH2CH2CH2CH2CH2‖COOH5、饱和脂肪酸的α-氧化：脂肪酸在一些酶的催化下，其α-C原子发生氧化，结果生成一分子CO2和较原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化。RCH2CH2‖COOH→RCH2COOH+CO26、NAD（甘油的氧化分解与转能）7、FAD（β-氧化循环的反应过程）脂肪酸-氧化循环的特点：①-氧化循环过程在线粒体基质内进行；②-氧化循环由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆；③需要FAD，NAD+，CoA为辅助因子；④每循环一次，生成一分子FADH2，一分子NADH，一分子乙酰CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA9、ATP的计算（脂肪酸氧化分解时的能量释放）1分子FADH2可生成1.5分子ATP，1分子NADH可生成2.5分子ATP，故一次-氧化循环可生成4分子ATP。1分子乙酰CoA经彻底氧化分解可生成10分子ATP。例题：以16C的软脂酸为例来计算，则生成ATP的数目为：7次-氧化分解产生4×7=28分子ATP；8分子乙酰CoA可得10×8=80分子ATP；共可得108分子ATP，减去活化时消耗的两分子ATP，故软脂酸彻底氧化分解可净生成106分子ATP。10、乙酰CoA（碳源）的来源及转运：来源线粒体内的丙酮酸氧化脱羧（糖）脂肪酸的β-氧化氨基酸的氧化转运柠檬酸穿梭（三羧酸转运体系）糖类1、糖类在生物体的生理功能主要有：①氧化供能：糖类占人体全部供能量的70%。②构成组织细胞的基本成分：*核糖:构成核酸*糖蛋白:凝血因子、免疫球蛋白等*糖脂:生物膜成分③转变为体内的其它成分*转变为脂肪*转变为非必需氨基酸2、糖类的定义：一类含多羟基醛或多羟基酮化合物，以及它们的衍生物或聚合物的总称，又称糖类化合物。糖类由C、H、O三种元素组成，可用实验式Cn（H2O）m表示，但H：O=2：1（符合通式的不一定是糖，如：甲醛(CH2O)1、乙酸(CH2O)2、乳酸(CH2O)3等；有些糖类不一定符合该通式，如：鼠李糖（C6H12O5），脱氧核糖（C5H10O4）。）3、单糖：如葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖等双糖：如蔗糖、麦芽糖、乳糖等。多糖：如，淀粉、糖原、纤维素、琼脂、果胶等。4、单糖的概念：不能水解成更小分子的糖，称为单糖。或具有一个自由醛基或酮基以及有两个以上羟基的糖类物质，称为单糖。（结构上分为醛糖和酮糖）双糖的概念：由两个单糖失水缩合而成多糖的概念：凡能水解成多个以上单糖分子的糖。也即由多个单糖分子缩合、失水而成的，叫多糖。5、葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖结构式（从左到右按顺序）6、血糖的来源：①消化吸收②肝糖异生③肝糖原分解血糖的去处：①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪或氨基酸④转变为其它糖类物质7、糖酵解①定义：是葡萄糖在无氧条件下在组织细胞中降解成丙酮酸,并释放出能量生成ATP的过程。它是葡萄糖最初经历的酶促分解过程,也是葡萄糖分解代谢所经历的共同途径。②反应过程：无氧酵解的全部反应过程在细胞溶胶(cytoplasm)中进行。从葡萄糖到丙酮酸的反应过程包括两个部分，可分为活化、裂解、放能三个阶段，十步反应。③糖酵解的生理学功能：A、是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径★在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径，生物体获得生命活动所需要的能量。★在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径。B、形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类合成提供碳骨架；C、为肌肉收缩迅速提供能量剧烈运动时：肌肉内ATP含量很低,即使氧不缺乏，葡萄糖进行有氧氧化的过程比糖酵解长得多,来不及满足需要,糖酵解为肌肉收缩迅速提供能量8、三羧酸循环①定义：是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生,并释放出大量能量的循环反应过程。②反应历程：三羧酸循环分为三个阶段③三羧酸循环的特点：A、循环反应在线粒体(mitochondrion)中进行，为不可逆反应。B、每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成10分子ATP,故此阶段可生成2×10=20分子ATP。C、三羧酸循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。D、循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。E、循环中有一次底物水平磷酸化，生成一