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生物化学期中复习一、名词解释1、必需氨基酸：有一些氨基酸在人和非反刍动物中不能够合成，必须从食品中吸收，以保证正常的生命活动的需要，这种氨基酸叫做必需氨基酸。成人有8种，为苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸和蛋氨酸，对于婴幼儿来说，组氨酸也为必需氨基酸。2、两性解离：既能解离阳离子，又能解离阴离子，如氨基酸在水中的偶极离子。3、氨基酸等电点：在一个特定的pH条件下，氨基酸分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目的趋势是相等的，即氨基酸分子所带的静电荷等于0（也就是说它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动），此时氨基酸所处的溶液的pH称为等电点，也可用PI表示。4、氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子。5、蛋白质一级结构：氨基酸的排列顺序。6、构型：指手性碳原子所连接的4个不同的原子或基团在空间的两种不同的排列。7、构象：指一个由几个碳原子构成的分子因一些单键的旋转而形成的不同的碳原子上各个取代基团或原子的空间排列。8、酰胺平面：肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能绕键自由旋转；主链肽基成为刚性平面，称酰胺平面，平面内C=O与N—H呈反式排列，各原子间有固定的键角和键长。9、二面角：在A—B—C—D四原子依次连接的系统中，含A、B、C的平面和含B、C、D的平面之间的夹角。10、肽单元：肽键相连的四个原子和两个α—碳原子组成的结构称为肽单元。11、蛋白质的二级结构：具有一定程序规则的氢键结构的多肽链的主链的空间排布。12、α—螺旋结构：①多肽链主链环绕着螺旋中心轴螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺旋原中心轴每上升一圈向上平移0.54nm；②每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm；③每个氨基酸残基上的亚氨基（N—H）和位于其前的第四个氨基酸残基上的羰基（C=O）形成氢键；④螺旋体上氨基酸的R基团伸向外侧，在螺旋体上呈现出辐射状排列；甘氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、天冬氨酸对α—螺旋的形成有不利影响，脯氨酸是α—螺旋的破坏者；⑤天然蛋白质中的α—螺旋绝大部分呈右手螺旋；⑥二面角中ψ角度：-45°—（-50°）；φ角度：-60°13、β—折叠结构：指一条多肽链的若干个肽段之间依靠羰基上的O和亚氨基上的H形成氢键，这种结构称为β—折叠结构。14、β—转角：肽链上第一个氨基酸残基上的羰基氧和第四个氨基酸残基上亚氨基的H形成的氢键，形成一个繁密的环状结构。15、无规卷曲：泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。16、超二级结构：指相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。17、结构域：指在较大的蛋白质分子或亚基中其三维结构往往可以形成两个或多个空间上可明显区别的区域，这种相对独立的三维结构实体称为结构域。18、蛋白质的三级结构：指蛋白质分子里包括侧链基团在内的所有原子的空间排列。19、蛋白质的四级结构：寡聚蛋白质各个亚基的立体排布和各亚基间的相互作用，但不包括亚基内部的空间结构。20、蛋白质等电点：在一个特定的pH条件下，蛋白质分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目的趋势是相等的，即蛋白质分子所带的静电荷等于0（也就是说它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动），此时蛋白质所处的溶液的pH称为等电点。21、蛋白质变性：指天然蛋白质因为受到某些物理或化学因素的影响，有氢键、盐键等次级键维系的高级键遭到破坏，分子结构发生改变，使得蛋白质的物理化学性质、生物学活性都改变的作用称为蛋白质的变性作用。22、蛋白质沉淀：当蛋白质维持其在溶液中稳定的两个因素即表面带有的水化膜和带有相同的电荷去除时，蛋白质容易凝聚发生沉淀，即为蛋白质沉淀作用。23、蛋白质盐析：蛋白质在高浓度的中性盐中沉淀，即为盐析。24、蛋白质盐溶：蛋白质在低浓度的中性盐条件下能够溶解且溶解性强，即为盐溶。25、电泳：带电质点在电场中向与其自身所带电荷相反的方向的电极移动。26、酶：具有催化功能的生物大分子。27、辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析的方法不容易去除这些小分子化合物。28、辅酶：与酶蛋白结合比较松弛，用透析的方法容易除去的小分子化合物。29、单体酶：指只有一条多肽链的酶（只有三级结构）。30、寡聚酶：指有几个或多个亚基组成的酶（有四级结构）。31、多酶复合体：指几个酶嵌合在一起形成的络合物。32、多酶体系：指多个酶的作用催化底物相关连的酶常常在空间上排列在一起，但未形成络合物。33、绝对专一性：指对底物要求严格、只能对一种一定的化学键两端带有一定原子基团的化合物起作用，如尿酶催化尿素水解。34、相对专一性：指一种酶能够催化一种类型的反应，指的是在结构上相类似的一些化合物都能作用，如葡萄糖苷酶。35、族专一性（基团专一性）：对化学键两端基团要求不同，对一端要求严格，另一端要求不严格，如葡萄糖苷酶。36、键专一性：只要求化学键，对其两端基团不做要求，如酯酶催化酯键的水解。37、旋光异构专一性：指只能作用于一个旋光异构体，如L—氨基酸氧化酶只能催化L—氨基酸氧化。38、几何异构专一性：指只能作用于几何异构体中的一种，如琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸，而不能生成顺丁烯二酸。39、酶的活性中心（活性部位）：指酶的催化作用只是发生在酶的一小部分区域，这部分区域称为活性部位，分为两部位：结合部位：指酶与底物结合的部位，决定酶的专一性；催化部位：指起催化作用的部位，决定酶的高效性。40、锁钥学说：酶与底物结合时，底物分子或底物分子的一部分像钥匙那样专一性地楔入酶的活性中心部位，也就是说，底物分子进行化学反应的部位与酶的催化基团具有互补关系。41、诱导契合学说：酶分子活性中的结构原来并不是与底物的结构吻合，但酶的活性中心不是僵硬的结构，具有一定的柔性，当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使得活性中心相关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使得酶和底物的楔合而形成中间络合物并引起底物发生反应。42、电荷中继网：由于Asp102处于分子的内部，微环境影响使其具有较高的pKa，Asp102从Ser195夺取一个质子，这个质子的转移似乎有一点像接力赛跑，质子先从Ser195传递到His57上，再由His57传给Asp102，这么一个电荷的转移过程称作电荷中继网。43、酶促反应速率：单位时间内底物的消耗量或单位时间内产物的生成量。44、可逆抑制作用：指抑制剂与酶的结合是可逆反应，用透析的方法可除去抑制剂，使酶的活力恢复，这种作用称为可逆抑制作用。（1）竞争性：指抑制剂与底物的结构相似，共同竞争酶的活性中心，妨碍酶与底物结合形成中间产物，因而使得酶的活性受到抑制。如琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下生成延胡索酸，但丙二酸和戊二酸会影响琥珀酸脱氢酶的活性。（2）非竞争性：指抑制剂与底物能够同时结合在酶的不同部位，但抑制剂和酶的结合能够影响酶的活性。如金属离子（银离子，铜离子，汞离子，铅离子等）45、不可逆抑制作用：指抑制剂与酶的结合是不可逆反应，抑制剂与酶结合后，不能用透析的方法结合抑制剂，这种作用称为不可逆抑制作用。实例：乙酰胆碱在酯酶的作用下生成胆碱和乙酸，但敌敌畏/敌百虫会和酯酶结合影响酶的活性（方程式见上课板书）46、激活剂：凡是能够提高酶活性的物质，包括金属离子、无极阴离子、简单的有机化合物。47、变构酶：又称别构酶，指除了有一个活性中心外，还有一个可以结合调节物的变构中心，而且这两者在一级结构上位于不同的部位，当专一性的代谢物非共价地与酶结合时，引起酶的构象变化，导致酶功能的变化。48、同工酶：指分子结构不同能够而能够催化相同反应的一类酶，如乳酸脱氢酶。49、诱导酶：指当细胞中加入特定的诱导物后，诱导产生的酶，如硝酸还原酶，只有底物中存在硝酸根离子时，植物体内才有硝酸还原酶的存在。二、中英翻译1、丙氨酸：Ala2、精氨酸：Arg3、天冬酰胺：Asn4、天冬氨酸：Asp5、半胱酰胺：Cys6、谷氨酰胺：Gln7、谷氨酸：Glu8、甘氨酸：Gly9、组氨酸：His10、异亮氨酸：Ile11、亮氨酸：Leu12、赖氨酸：Lys13、甲硫氨酸（蛋氨酸）：Met14、苯丙氨酸：Phe15、脯氨酸：Pro16、丝氨酸：Ser17、苏氨酸：Thr18、色氨酸：Trp19、酪氨酸：Tyr20、缬氨酸：Val21、2，4—二硝基氟苯：DNFB或FDNB22、二硝基苯基氨基酸：DNP—氨基酸23、苯异硫氰酸酯：PITC24、苯氨基硫甲酰：PTC25、还原型谷胱甘肽：GSH26、氧化型谷胱甘肽：GSSG27、齐变模型（协同模型）：WMC模型28、序变模型：KNF模型三、选择填空+问答1、蛋白质分子中元素组成：N的含量平均为16%。2、α—氨基酸的通式：P123右下角3、甘氨酸的R基团为H，没有手性；其余19种氨基酸都有手性。4、构成蛋白质的氨基酸都是L型。5、中性氨基酸：PI=1/2(pKa1+pKa2)6、氨基酸的主要化学反应：（1）茚三酮反应（P138)：绝大多数氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色物质，例外，脯氨酸与羟脯氨酸产生黄色物质，天冬氨酸生成棕色物质；（2）2，4—二硝基氟苯反应（Sanger反应）（P136）；（3）苯异硫氰酸酯反应（Edman反应）（P137）7、β—折叠结构的特点：①由多个肽段组成并且每个肽段都是伸展的；②它的氢键与它的中心轴是垂直的；③R基团是交替的排列在主链的上方和下方。8、球状蛋白质的特点：①高度折叠，结构紧密，分子里几乎容纳不了一个水分子；②在球状蛋白质分子中疏水侧链基团避开水相，在分子中彼此靠近形成疏水区，极性R基团分布在球状分子表面形成亲水区；③各种不同的球状蛋白质分子中含有不同比例的α螺旋、β折叠等结构；④球状蛋白质肽链排列具有手性，以右手的扭曲能量最低、最稳定；⑤球状蛋白质中的二级结构结合成超二级结构和结构域时有将蛋白质亲溶剂表面积降低到最小程度的倾向。9、（问答题）蛋白质的高级结构与功能关系？为什么血红蛋白与氧结合曲线呈S型？血红蛋白含有2个α—亚基和2个β—亚基，75%的氨基酸残基形成α—螺旋折叠成8个肽段，分别用A、B、C、D、E、F、G、H八个字母表示，相应非螺旋肽段称为NA、AB、BC、DE、EF、FG、GH、HC，四个折叠的亚基又聚合成球形血红蛋白质分子，肽链中的亲水基团常在分子表面，而疏水基团大多藏在肽段间隙中，依靠肽链内和肽链间的氢键或离子键保持分子构象的稳定。血红蛋白四个亚基中的血红素辅基均处于折叠肽链的包围中。血红素上的二价铁离子所具有的六个配位键除四个与卟啉相连外，一个与肽链上的组氨酸侧链的咪唑基作用，另一个就能很自由地与氧分子可逆结合，而完成其输氧功能。在非氧合血红蛋白β—亚基中，由于E11的Val侧链对氧气结合部位的空间障碍，使β—亚基不能首先与氧，当一个或两个α—亚基与氧结合时，由于氧的结合，是Fe原子直径缩小，向血红素平面移动0.75nm，从而全部落入卟啉环的中央穴中，Fe原子的位移导到HC2上的Tyr包围圈（由F和H螺旋所构成的穴）的收缩，从而使HC2突围而出，HC2—HC2—Tyr的移动拉断了约束脱氢血红蛋白分子构象的某些盐桥，使血红蛋白的四级结构发生了很大变化，盐桥的断裂使—亚基能够与氧结合。这时，氧与血红蛋白结合的速度加快，所以血红蛋白与氧结合曲线呈现为S型。10、稳定蛋白质三维结构的作用力：盐键、氢键、疏水作用、范德华力、二硫键。11、凝胶过滤法：当蛋白质在凝胶柱中通过时，分子量小的可以扩散到凝胶颗粒的网络中，下行速度慢，而分子量大的被挡在凝胶颗粒之外，下行速度快，当用洗脱液洗脱时分子量大的先洗脱下来，用已知分子量的标准蛋白质在葡聚糖凝胶柱上层析，精确测定洗脱体积，可以绘制一条标准曲线。未知分子量的蛋白质在相同条件下进行凝胶层析，可得到相应洗脱体积，在标准曲线上可查得相应分子量。12、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳法：用聚丙烯酰胺凝胶作为支持物的电泳法称为聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS—PAGE）。蛋白质分子在这种凝胶中电泳时其迁移率主要与下列因素有关：①