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一、蛋白质化学蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%），组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R）非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W）肽的基本特点一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在），二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构，四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pHpI，则蛋白质带正电荷，在电场中向负极移动；若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。（碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶），蛋白质稳定胶体溶液的条件：（颗粒表面电荷同性电荷、水化膜），蛋白质变性：指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。实质：空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键，即只破坏其构象，不破坏其氨基酸序列。变性本质：破坏二硫键沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数：沉降速度与离心加速度的比值为一常数，称沉降系数沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀二、核酸化学核酸的特征性元素：P，组成元素：C、H、O、N、P，核苷酸的组成成分：一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基（腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U），DNA的组成单位：一分子磷酸、一分子脱氧核糖、一分子碱基（A、G、C、T）;RNA的组成单位：磷酸、核糖、碱基（A、G、C、U）核苷酸连接的化学键（磷酸二酯键）：一个核苷酸与另一个核苷酸通过三五磷酸二酯键连接，互补碱基通过氢键相连一磷酸脱氧核苷通过酸酐键结合第二个第三个磷酸基DNA二级结构特点：1、为右手双螺旋,两条链以反平行方式排列；2、两条由磷酸和脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧,碱基位于内侧；3、两条链间存在碱基互补,通过氢键连系,且A=T、G≡C（碱基互补原则）；4、碱基平面与螺旋纵轴接近垂直,糖环平面接近平行5、螺旋的螺距为3.4nm,直径为2nm,相邻两个碱基对之间的垂直距离为0.34nm,每圈螺旋包含10个碱基对6、螺旋结构中,围绕中心轴形成两个螺旋形的凹槽.（即有大小沟）或1、Chargaff法则，不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成相同，DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养状况和环境改变而改变，A=TG=CA+G=T+C2、右手双螺旋结构：两股DNA反向互补形成双链结构、DNA双链进一步形成右手螺旋结构、氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性RNA含有较多的稀有碱基，它们各具不同功能mRNA（是在蛋白质合成过程中负责传递遗传信息、直接指导蛋白质合成的RNA。含量少、种类多、寿命短、大小差异大。由编码区和非翻译区密码子构成）结构特点：1真核生物mRNA有5’端帽子结构（m7G）和3’端的Poly(A)尾巴（组氨酸不具尾巴哈）~2真核细胞的前mRNA有许多内含子(会被加工剪接为成熟的mRNA翻译)~3真核细胞的mRNA多是单顺反子,即一条mRNA编码一条多肽~4原核的转录翻译在一个空间（因为无细胞核）,但是真核的就在不同的区域~5还有就是半衰期不同,原核的降解得很快~大多时候都是边转录边翻译边降解的,真核相对要慢点tRNA（是在蛋白质合成过程中负责转运氨基酸、解读mRNA遗传密码的RNA。）结构特点：（一级）1、是一类单链小分子RNA，长73~93nt。2、是含有碱基最多的RNA，含7~15个稀有碱基，分布在非配对区。3、5’端核苷酸往往是鸟苷酸。4、3’端是CCA序列，其3’-羟基是氨基酸结合位点。5、二级结构呈三叶草形TψC环识别核糖体一：结构特点：①含有稀有碱基较多,达核苷酸总量的5％-20％.②不同的tRNA尽管核苷酸组分和排列顺序各异,但其3’端都含有CCA序列,是所有tRNA接受氨基酸的特定位置.③所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L型立体构象,结构较稳定,半衰期均在24小时以上.二：主要功能：①运输功能②在逆转录作用中作为合成互补链DNA链的引物.③在细菌细胞壁、叶绿素、脂多糖和氨酰磷脂酰甘油的合成中都与某些tRNA的参与有关.核酸的紫外吸收性质：在260mm附近存在吸收峰核酸变性的定义;在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离，甚至完全解离成单链，形成无规线团，称为核酸的溶解、变性。增色效应：变性导致核酸紫外吸收值增大的现象解链温度（Tm）：使双链DNA解链度达到50%所需要的温度，也叫变性温度、熔点三、酶酶活性中心（能与直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位）的特点：（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分；（2）酶的活性部位是一个三维实体；（3）酶的活性部位与底物诱导契合；（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内；（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上；（6）酶活性部位具有柔性或可运动性。或有两个必需基团，一个结合基团（与底物结合，形成酶-底物复合物），一个催化基团（改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化为产物）酶的分类：据其催化反应是否需要辅助因子参与分为单纯酶（活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白氨基酸的R基）和结合酶（由酶蛋白和辅助因子构成，二者结合才能发挥催化作用）；按酶的不同结构状态分类：单体酶（仅具有三级结构，只有一个活性中心，如葡萄糖激酶）寡聚酶（由多个亚基构成，有多个活性中心，这些活性中心位于不同的亚基上，催化相同的反应）多酶复合体（有几种不同功能的酶构成，有两种及以上活性中心，各活性中心催化的反应构成连续反应，及一种活性中心的产物恰好是另一种活性中心的反应物）多功能酶（由一条肽链构成，但含多个活性中心，这些活性中心催化不同的反应），同工酶的定义：指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。酶促反应的特点：1只催化热力学上允许的反应，2可以提高化学反应速度，但不改变化学平衡，3在化学反应前后没有质和量的改变，并且极少量就可以有效地催化反应。高效性、特异性（绝对特异性、相对特异性、立体特异性）、不稳定性、可调节性。具有高效性的原因：降低活化能活化能越高，反应体系中活化分子比例越低，反应越慢降低活化能可以相对增加反应体系中的活化分子数，从而提高化学反应速度酶提高化学反应速度的机制就是降低活化能酶促反应的影响因素：温度、酸碱度、酶浓度、底物浓度、抑制剂、激活剂。Km值的生理意义：1、Km值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度，2、Km是酶的特征常数（Km值小表示相对较低的底物浓度就可以接近最大反应速度。对于同一底物，不同的同工酶有不同的Km值。对于同一种酶，有几种底物就有几个Km值，其中Km值最小的底物在同等条件下反应最快，该底物称为酶的最适底物.④Km值与pH值、温度、离子强度、激活剂和抑制剂等反应条件有关。）3、Km值反映酶与底物的亲和力（当k2≧k3时，即酶-底物复合物解离成酶和底物的速度大大超过分解成酶和产物的速度时，k3可以忽略不计。此时Km值近似于酶-底物复合物的解离常数Kd值）。4、从Vmax可以计算酶的转换数：酶的转换数（催化常数）即酶-底物复合物分解生成产物的速度常数k3.温度对酶活性的影响：酶是蛋白质，温度对酶的影响有两重性1、升高反应温度，提高活化分子数，使酶促反应加快2、过高导致蛋白质变性失活，使酶促反应减慢（当反应温度低于最适温度时，每升温10℃，反应可加快1~2倍；当反应温度高于最适温度时，多数酶在60℃以上变性显著，80℃以上发生不可逆变性）抑制作用的分类：不可逆抑制作用（不可逆抑制剂：巯基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂）；可逆抑制剂-可逆抑制作用（竞争性抑制剂-竞争性抑制作用、非竞争性抑制剂-非竞争性抑制作用、反竞争性抑制剂-反竞争性抑制作用）有机磷农药中毒机制：有机磷中毒时乙酰胆碱酯酶受到抑制，造成乙酰胆碱在接头间隙内积累，出现胆碱能神经兴奋性增强的中毒症状（肌束颤动、瞳孔缩小、胸闷、恶心呕吐、腹痛腹泻、大小便失禁、大汗、汗泪流涎、气道分泌物增多、心率减慢等）。竞争性抑制作用的定义：指的是有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。作用特点：1抑制剂和底物的结构相似，都能与酶的活性中心结合。2抑制剂与底物存在竞争，即不能同时结合活性中心。3抑制剂通过与活性中心结合抑制酶促反应。4动力学特征是表现Km值增大，表现Vmax不变，因此提高底物浓度可以削弱甚至消除竞争性抑制剂的抑制作用。酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原激活：有些酶在刚合成时、初分泌时或发挥作用前只是无活性的前体，必需水解一个或者几个特定肽键，使酶蛋白的构象发生改变，从而表现出酶的活性，酶原向酶转化的过程。实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义：酶原是酶的安全转运形式、酶原是酶的安全储存形式。四、维生素维生素的分类：水溶性维生素、脂溶性维生素。水溶性维生素的分类：维生素C、B族维生素（硫胺素、核黄素、烟酰胺、吡哆醛、泛酸、生物素、叶酸、钴胺素和硫辛酸等）。特点：1易溶于水，不溶或微溶于有机溶剂。2机体储存量很少，必须经常摄取。3摄取过多部分可以随尿液排出体外，一般不会导致积累而引起中毒脂溶性维生素的分类：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K等。维生素A和维生素D是激素前体。特点：1、易溶于脂肪及有机溶剂，不溶于水。2、在食物中常与脂类共存。3、在血浆中与脂蛋白或特异的结合蛋白结合运输。4、可以在脂肪组织、肝脏内储存。5、会因脂类吸收不足而吸收不足，甚至出现缺乏症。6、摄取过多会发生中毒维生素C：维生素C是多种羟化酶的辅助因子（1、在胶原蛋白的翻译后修饰过程中参与脯氨酸和赖氨酸的羟化，促进成熟胶原蛋白的合成。2、参与胆固醇转化。3、参与芳香族氨基酸代谢。4、参与肉碱合成。5、参与肽类激素酰胺化）；维生素C参与其他代谢（1、维持巯基酶活性中心巯基的还原状态，保护巯基酶。2、把氧化型谷胱甘肽（GSSG）还原成还原型谷胱甘肽（GSH）。3、把高铁血红蛋白还原成血红蛋白，恢复其运氧能力。4、把Fe3+还原成Fe2+，有利于非血红素铁的吸收。5、保护低密度脂蛋白不被氧化。6、保护叶酸不被氧化。7、胃液中维生素C浓度极高，可以防止形成具有致癌性的N-亚硝基化合物。）临床上主要用于防治坏血病，治疗高铁血红蛋白症，还用于病毒性疾病、缺铁性贫血、组织创伤、血小板减少性紫癜等的辅助治疗。活性形式：维生素C（去氢抗坏血酸）缺乏坏血病维生素B1（硫胺素）活性形式焦磷酸硫胺素维生素B2（视黄素）活性形式黄素辅酶维生素PP（维