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第一章氨基酸的结构与功能提纲一、氨基酸的结构、种类和分类1.氨基酸的结构通式2.蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸3.疏水氨基酸和亲水氨基酸4.必需氨基酸与非必需氨基酸二、氨基酸的性质与功能1.缩合2.手性（Gly除外）3.酸碱解离性质与两性离子4.R基团的结构变化和化学反应性质三、氨基酸的分离与纯化1.层析2.离子交换层析氨基酸的结构通式不同的侧链基团，不同的理化性质蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子之中˗共22种：20种常见+2种不常见①相同的结构通式②差别在侧链基团（R基团）③所有的生物体都含有常见的20种④2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第21种）和吡咯赖氨酸（第22种）非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸①脂肪族②芳香族③含硫族①极性/不带电荷②碱性/酸性疏水：非极性R基团亲水：极性的R基团（电中性、带负电荷、带正电荷）氨基酸的分类亲水氨基酸，即极性氨基酸，其R基团呈极性，一般能和水分子形成氢键，故对水分子具有一定的亲和性。它们包括：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、Glu、Pyl、Arg、Lys、His；疏水氨基酸，即非极性氨基酸，其R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。它们包括：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp。亲水氨基酸VS疏水氨基酸不带电荷的非极性氨基酸不带电荷的极性氨基酸三种芳香族氨基酸带电荷的极性氨基酸氨基酸的分类图解词记亲水氨基酸与疏水氨基酸西湖景，紫竹为骨水潺潺横笛相伴，闲听天簌静思禅流苏落，心比双丝郁中缠亲水氨基酸：西-硒代半胱氨酸；景-精氨酸；竹-组氨酸；骨-谷氨酸谷氨酰胺；伴-半胱氨酸；天-天冬氨酸天冬酰胺；籁-赖氨酸；苏-苏氨酸；落-酪氨酸；比-吡咯赖氨酸；丝-丝氨酸孤雁本色，一行斜去浮生转两鬓白，异家龙井难为甘疏水氨基酸：本-苯丙氨酸；色-色氨酸；斜-缬氨酸；浮-脯氨酸；两-亮氨酸；鬓-丙氨酸；异-异亮氨酸；家-甲硫氨酸；甘-甘氨酸必需氨基酸VS非必需氨基酸必需氨基酸是指人体必不可少，而机体内又不能合成、必须从食物中补充的氨基酸。如果饮食中经常缺少它们，就会影响健康。必需氨基酸共有10种：Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Ile、Leu、Val、Arg和His。人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此这两种氨基酸又被称为半必需氨酸。-TipMTVHall余下的氨基酸则属于非必需氨基酸，动物体自身可以进行有效的合成，它们包括：Ala，Asn、Asp、Gln、Glu、Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly。一组（组氨酸）笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）精（精氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸）住（组氨酸）亮（亮氨酸）凉（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）氨基酸的名称和缩写两种非蛋白质氨基酸氨基酸的缩合反应与肽的形成氨基酸的手性：D型与L型氨基酸22种蛋白质氨基酸分子中，除了甘氨酸，均至少含有一个不对称碳原子，因此除甘氨酸以外的21种蛋白质氨基酸都具有手性性质。如果以L型甘油醛为参照物，具有不对称碳原子的氨基酸就有D型和L型两种对映异构体。实验证明，蛋白质分子中的不对称氨基酸都是L型。D型氨基酸仅存在于一些特殊的抗菌肽和某些细菌的细胞壁成分之中，它们不能参入到在核糖体上合成的多肽或蛋白质分子之中。氨基酸的构型与其旋光方向没有必然的联系。由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为兼性离子（zwitterions）或两性离子。特殊的酸碱性质与等电点氨基酸的两性解离对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。等电点（pI）氨基酸的主要反应性质氨基酸与DNFB和PITC的反应所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。氨基酸与茚三酮的反应芳香族氨基酸的紫外吸收性质半胱氨酸的氧化与二硫键的形成His的R基团中接近生理pH下的解离性质所有关于氨基酸的分离手段都建立在它们在物理性质（大小）或化学性质（电荷）的差别的基础之上。用于分离、纯化氨基酸的主要手段是电泳和层析。Ala、Lys和Asp的电泳分离离子交换层析分离氨基酸的原理氨基酸的分离与纯化技术