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水的缔合：水分子簇与蛋白质相互作用综合各种实验结果，可以将与蛋白质相互作用的水分子分为紧密结合水、结合水、容积水三类。紧密结合水存在于生物大分子空间结构的孔隙中，它们是大分子不可分割的一部分，这部分水量不大。结合水指在大分子周围形成的水合层，与大分子有较强的相互作用，它们有选择地排列在相应基团上，具有不同于普通水的物化性质。容积水则指除上述两种以外的其余水，它们与普通水没有区别。结束语：水分子对于生物大分子的结构有着重要的作用，我们希望，将来的某一天我们能对我们赖以生存的水环境有更多更加深入的了解。改变水分子的微观结构是否能够改变生物大分子的结构和功能？如何能够使水分子与蛋白质等生物大分子的氢键作用从蛋白质表面深入蛋白质结构内部？改变水分子的结构是否会带来生物大分子三维结构的改变？蛋白质等生物大分子的热稳定性是否与其表面水分子相关？这些都将是我们今后研究的课题，以求这一理论更好的应用于实践当中去。蛋白质晶体中的水分子蛋白质分子与水分子通过氢键相结合，并非使蛋白质的结构更加紧密，刚性变大，而是增加了蛋白质的弹性，使其结构更加稳定。相关研究：（1）Takano研究了Ala(丙氨酸)/Gly(甘氨酸)突变的人溶解酶去水合过程，发现水分子与空穴体积大的蛋白质结合的稳定性较大，认为蛋白质内部空穴中水分子的存在对蛋白质的稳定性有利。蛋白质晶体中的水分子簇（2）Nakasako认为在溶液中有着四面体氢键几何结构的水分子在蛋白质表面仍保持该结构并使其三维链伸入到含有水合水分子和极性原子的蛋白质内部，形成氢键网络。氢键网络富有弹性，可适应蛋白质构象的变化。（3）细菌视紫红质(bacteriorhodopsin,简称bR)是嗜盐菌体内的一种蛋白质，能将光能转变成质子梯度，用于ATP的合成，在其内部有8个排列有序的水分子充当氨基酸之间的质子传递链，同时也起到维持视紫红质基态结构稳定的作用。水与蛋白质相互作用的热力学性质中国科学院生物物理研究所1983年研究发现，蛋白质的水含量越小则变性时的熵变就越小，即变性程度越小、越不完全伸展。反之，蛋白质的水含量越大、变性的熵变越大、伸展程度越大，当水合值大于0.75时，达到充分变性。0.75克水/克蛋白相当于一个溶菌酶分子周围有596个水分子，亦即当一个溶菌酶分子周围有约600个水分子时，溶菌酶分子的天然构象基本稳定，再多的水分子不再会影响酶分子的构象，但会影响酶分子之间的相互作用，水分子越多则酶分子之间的相互作用越弱。Yuichi指出蛋白质折叠受到水分子热运动的影响，水的熵变过程中产生了强大的推动力，它导致蛋白质折叠过程中构象熵大大减少。小分子水簇从理论上讲，水分子簇越小，水分子所蕴含的氢键势能越高，水分子簇所具有的动量就越大，因此这种由小分子簇为主体的水所具有的溶解力、渗透力、代谢力、扩散力等物化性质均会有所增强。（1）通过对大鼠动脉粥样硬化的实验研究发现，当小分子簇水进入血液循环后，其本身就可以降低血液粘度；且小分子簇水对氧的溶解度增强，使血液中溶解氧增加，激发红细胞膜和平滑肌细胞膜ATP酶的活性，使红细胞的变形能力增强、血管壁弹性增加，从而增强血液的流变性。小分子簇水的渗透压高于普通水，有利于物质透过半透膜，使离子转运通道通畅，促进细胞内Ca2+、Na+外流，降低高胆固醇血症患者细胞内Ca2+、Na+浓度。小分子水簇（3）小分子簇水还具有一定的抗氧化及降低纤维蛋白原的功效，能显著提高小鼠肝组织抗氧化酶（SOD)活性，并能解聚血小板和红细胞聚集、改善微循环，有利于血栓性疾病的防治。（4）Rotzinger发现,六水分子簇可与V2+、Mn2+等金属离子形成六水合物,金属离子被包埋在六个水分子中央,并通过热力学计算,证明了这种结构的稳定性。这种六水合物可以较好地通过水溶性膜,具有一定的运载功能。（2）Pouliquen等在研究血清白蛋白和丙种球蛋白溶液时发现,在不同温度下与蛋白质分子结合的水分子簇(结构水)的分子数目发生变化时,蛋白质的物化性质也随之发生变化。小分子水簇水通道蛋白小分子水簇水通道蛋白水通道蛋白AQPⅠ以四聚体形式存在，形成一个沙漏结构：一个细胞外通道，一个选择性转运水的水孔，一个内部的通道。水孔的直径直接决定了能透过质膜的水分子大小。通道直径约为0.3nm，大小约为一个水分子。小分子水簇在一定程度上较大分子水簇更容易透过细胞膜进入细胞，进而发挥其生物学功能。小分子水簇水通道蛋白