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酶化学[自测习题]一、选择题（每题1分，共23分）1、以下哪项不是酶的特点（）A．酶只能在细胞内催化反应B．活性易受pH、温度影响C．只能加速反应，不改变反应平衡点D．催化效率极高2、结合酶在下列那种情况下才有活性（）A．酶蛋白单独存在B．辅酶单独存在C．亚基单独存在D．全酶形式存在3、酶的辅助因子的作用不包括（）A．稳定酶的空间构象B．参与构成酶的活性中心C．在酶与作用物的结合中起桥梁作用D．决定酶的特异性4、酶分子中使作用物转为变为产物的基团称为（）A．结合基团B．催化基团C．碱性基团D．酸性基团5、关于变构酶的结构特点的错误叙述是（）A．常有多个亚基组成B．有与作用物结合的部位C．有与变构剂结合的部位D．催化部位与别构部位都处于同一亚基上6、国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是（）A．酶的来源B．酶的结构C．酶的理化性质D．酶促反应性质7、在酶浓度不变的条件下，以反应速度v-对作用物[S]作图，其图象为（）A．直线B．S形曲线C．矩形双曲线D．抛物线8、酶的Km值大小与（）A．酶性质有关B．酶浓度有关C．酶作用温度有关D．酶作用时间有关9、对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的（）A．使酶变性失活的抑制剂B．抑制剂与酶是共价键相结合C．抑制剂与酶是非共价键结合D．抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制10、纯化酶制剂时，酶纯度的主要指标是（）A．蛋白质浓度B．酶量C．酶的总活性D．酶的比活性11、若某酶特性按照典型的米氏动力学公式，米氏常数Km可从反应速度对底物浓度所作的双倒数图形中的哪一项求得？（）A.曲线的斜率B.曲线的拐点C.曲线在X轴上的截距的绝对值的倒数D.曲线在X轴上的截距的绝对值12、哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？（）A.不可逆抑制作用B.无法确定C.可逆的非竞争性抑制作用D.可逆的竞争性抑制作用13、酶促反应的特点是（）A.提高反应的活化能B.能触发化学反应的进行C.高效率性D.反应前后酶的质量不变14、竞争性抑制作用特点是（）A.与酶的底物竞争酶的变构剂B.与酶的底物竞争酶的辅基C.与酶的底物竞争酶的必需基团D.与酶的底物竞争酶的活性中心15、变构酶的底物浓度曲线呈S型，它说明（）A.此变构酶为具有负协同效应的酶B.变构酶所催化的反应包括一系列步骤C.变构酶是米氏酶的一种D.此变构酶中，底物分子与其中一个亚基结合后能促进其他亚基与底物的结合16、下列关于同工酶的叙述哪一项是错误的？（）A．同工酶具有不同的理化性质B．同工酶一般为寡聚酶，都具有特定的四级结构C．同工酶能催化相同的化学反应，因此具有相同的分子结构D．同工酶能催化相同的化学反应，但它们的分子结构、理化性质均不相同17、酶的活性中心是指：（）A．酶分子上含有必需基团的肽段B．酶分子与底物结合的部位C．酶分子与辅酶结合的部位D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区18、竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关：（）A．作用时间B．抑制剂浓度C．底物浓度D．酶与抑制剂的亲和力的大小19．一些水解酶类以无活性的酶原形式存在的生理意义是什么？（）A.提高酶的催化能力B.使酶相对稳定C.避免自身的损伤D.利于和底物的结合20．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上：（）A．天冬氨酸B．脯氨酸C．赖氨酸D．丝氨酸21、抑制某种酶的Km值为0.05mol/L要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80%时，底物浓度应是多少？（）A．0.04mol/LB．0.8mol/LC．0.2mol/LD．1.0mol/L22、下列不属于酶催化高效率的因素为：（）A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响23、下列哪一项不是辅酶的功能：（）A、传递氢B、转移基团C、决定酶的专一性D、某些物质分解代谢时的载体二、填空题（每空1分，共30分）１、酶促反应的特点有___高效率催化活性、高度特异性、可调节性_________、__________、__________。2、响酶促反应的因素有________、________、________、________、________。3、逆性抑制作用的类型可分为____________、____________、____________三种。4、单位时间内作用物的消耗量，或产物的生成量表示______________；在标准条件下，在每分钟催化1微摩尔底物转变为产物的酶量为____________。5、由无活性的酶原变成活性酶的过程称为___________。6、全酶由酶蛋白和辅因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中_________决定酶的专一性和高效率，___________起传递电子、原子或化学基团的作用。7、酶的活性中心包括两个功能部位，其中__________直接与底物结合，决定酶的专一性，____________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。8、酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为，纵轴上的截距为。9、对于一个服从米氏动力学的酶，设当[S]为Km，V为35µmol/min的酶促反应的Vmax是__________，当[S]为2×10-8mol/L，V为40µmol/min的酶的Km值是___________。10、在酶的双倒数作图中，只改变斜率，不改变纵轴截距的抑制是_____________，斜率和纵轴截距都改变的抑制是______________。11、磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。12、从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为三、判断题（每题1分，共10分）1、在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促反应能够达到正常的Vmax。()2、酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。（）3、Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关（）4、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。()5、酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。（）6、酶促反应的速度与底物浓度成正比，并随温度升高而增加。（）7、酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。（）8、同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。（）9、酶有几种底物，就有几个Km值，且Km值不同。（）10、T.Cech从自我剪切的RNA中发现了有催化活性的RNA，称之为核酶。（）四、问答题（共37分）1、试述不可逆抑制作用和可逆抑制作用的主要区别是什么？不可逆抑制作用中不可逆抑制剂通常以共价键的方式与酶结合。结合得较牢固，不能用简单的透析、稀释等方法除去；可逆性抑制剂与酶以非共价键结合，结合得不牢固，可用简单的透析、稀释等物理方法除去。】2、说明酶原与酶原激活的意义。（6分）酶原激活具有重要的生理意义，一方面保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏；另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥其生理作用。例如胰腺合成糜蛋白酶是为了帮助肠中食物蛋白质的消化水解，设想在胰腺中一旦合成出糜蛋白酶即具活性，岂非使胰腺本身的组织蛋白均遭破坏。急性胰腺炎就是因为存在于胰腺中的糜蛋白酶原及胰蛋白酶原等，就地被激活所致。又如，血液中虽存在有凝血酶原，但却不会在血管中引起大量凝血。只有当出血时，血管内皮损伤暴露的胶原纤维所含的负电荷，活化了凝血因子XII，进而将凝血酶原激活成凝血酶，乃使血液凝固，以防止大量出血。】3、列举出4个酶与蛋白质相同的理化性质。（4分）4、为什么酶的底物浓度不是大大高于这种底物的Km值或大大低于这种底物的Km值，通常是在这种底物的Km值附近？（4分）据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。5、简述诱导契合学说中心内容。（4分）诱导契合学说认为酶的活性中心在结构上具有柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行6、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？（9分）相同点：酶遵守一般催化剂的共同规律。如它只促进热力学上允许进行的反应，而不能违反之。即酶只能促进能量(自由能)由高向低转变的化学反应，而不能反其道而行之，除非外加能量。酶的作用只能使反应加速达到平衡点，而不能改变平衡点。酶虽参与反应，但在反应前后酶的质量不变。7、举例说明竞争性抑制作用和非竞争性抑制剂作用的区别及特点。（6分）1、竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。2、非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数