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1高级生物化学名词解释1.肽键(peptidebond)：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。2.肽(peptide)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。通常，由≤10个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫寡肽；10~40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫多肽；≥40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫蛋白质。但非绝对划分。3.蛋白质的化学结构：肽链数目、端基组成、氨基酸残基序列和二硫键位置。4.蛋白质一级结构(proteinprimarystructure)：指蛋白质氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序或氨基酸序列。5.蛋白质二级结构(proteinsecondarystructure)：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部间结构，是蛋白质结构的构象单元，通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等。6.蛋白质三级结构(proteintertiarystructure)：是指多肽链在二级结构的基础上，通过氨基酸侧链之间的疏水相互作用，借助氢键、范德华力和盐键维持力使α-螺旋、β-折叠、β-转角等进一步盘旋、折叠形成特定的构象。7.蛋白质四级结构(proteinquaternarystructure)：多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。8.超二级结构(super-secondarystructure)：也称为基元(motif)。在蛋白质特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元。9.结构域(domain)：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由多个相对独立的三维实体缔合成三级结构。这种相对独立的三维实体叫做结构域。包括：独立的结构单位、独立的功能单位和独立折叠单元。10.肌红蛋白(myoglobin)：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质。其氧饱和曲线为双曲线型。11.血红蛋白(hemoglobin)：由4条肽链(2个α和2个β链)组成的寡聚蛋白质，每条肽链都类似于肌红蛋白的肽链，都结合一个血红素。血红蛋白分子接近于一个球体，4个亚基占据四面体的四个角，辅基位于分子表面的空穴里，每个亚基一个。将氧由肺运输到外周组织，氧饱和曲线为S型。12.波尔效应(Bohreffect)：CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。13.变性(denaturation)：2在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个跃变的过程，伴有A260增加(增色效应)，DNA的功能丧失的现象。14.复性(renaturation)：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对，恢复双螺旋结构，伴有A260减小(减色效应)，DNA的功能恢复的现象。15.蛋白质一级结构的测定测序策略：(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目(2)拆分蛋白质分子的多肽链(3)断开多肽链内的二硫桥(4)分析每一多肽链的氨基酸组成(5)鉴定多肽链的N末端和C末端残基(6)裂解多肽链成较小的片段(7)测定各肽段的氨基酸序列(8)重建完整多肽链的一级结构(9)确定半胱氨酸残基间形成的S—S交联桥的位置测序步骤：(1)纯化蛋白质(2)拆分多肽链、断开二硫桥[还原法：β-巯基乙醇、碘乙酸；氧化法：过甲酸；变性剂：高浓度尿素溶液](3)测定多肽链的氨基酸组成(4)N末端和C末端的氨基酸测定[N端：Sanger法，DNFB+氨基酸——DNP(黄色)+HF；DNS(丹磺酰氯)法，产生强烈荧光；Edman法，PITC+氨基酸——PTH-AA(能溶于有机溶剂)；氨肽酶法，就是用这类肽链外切酶从多肽链的N端逐个的向里切。C端：肼解法、还原法和羧肽酶法](5)两种以上方法专一性的裂解成两套以上肽段[酶解法：胰蛋白酶(水解Arg、Lys)、胰凝乳蛋白酶(水解Phe、Tyr、Trp)；化学法：溴化氢专一性的水解Met、羟胺法](6)分别将肽段纯化，测出其氨基酸顺序[Edman降解法、DNS-Edman降解法、蛋白质测序仪等](7)片段重叠法拼凑出整条多肽链氨基酸顺序(8)确定多肽链中S—S交联桥的位置16.构型(configuration)：有机分子中各个原子特有的固定空间排列。这种排列不会随共价键的断裂和重新形成而改变。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。17.构象(conformation)：指一个分子中不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成，且不改变分子的光学活性。18.二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度叫φ角，绕Cα-C键旋转的角度叫ψ角。φ角和ψ角合称二面角，即构象角。19.蛋白质特定构象形成的驱动力：(1)R-侧链基团间的相互作用(2)肽链与环境水分子的相互作用(3)天然构象的形成过程是一个自发的过程(∆G0)20.分子伴侣(molecularchaperone)：一类可介导蛋白质正确折叠与装配，但本身不构成被介导的蛋白质组成部分的蛋白因子。功能：稳定多肽、阻止不正确的折叠；与天然构象的蛋白质相互作用，促使寡聚肽蛋白质结构重排；能识别并调节多肽折叠。21.限制性内切酶：原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4~8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶。22.层析(chromatography)：按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例，将混合成份分开的技术。323.离子交换层析(ion-exchangecolumn)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。24.透析(dialysis)：通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。25.凝胶过滤层析(gelfiltrationchromatography)：也叫分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。26.亲合层析(affinitychromatograph)：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。27.高压液相层析(HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。28.凝胶电泳(gelelectrophoresis)：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。29.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE)：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳，SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。30.等电聚胶电泳(IFE)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)，在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处，即梯度的某一pH时，就不再带有净的正负电荷了。31.双向电泳(two-dimensionalelectrophorese)：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合。即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)，经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。32.Edman降解（Edmandegradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。33.别构效应(allostericeffect)：又称为变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象导致蛋白质生物活性丧失的现象。34.比活(specificactivity)：每分钟每毫克酶蛋白在25ºC下转化的底物微摩尔数。比活是酶纯度的测量。35.邻近效应(proximityeffect)：非酶促反应或酶促反应速度的增加，是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果。这将导致更频繁的形成过渡态。36.米氏常数(Michaelisconstant)：对于一个给定的反应，抑制酶促反应的起始速度(V0)达到最大反应速度(Vmax)一半时的底物浓度。437.催化常数(catalyticnumber)(Kcat)：也称为转换数。是一个动力学常数，是对底物处于饱和状态下一个酶(或一个酶活性部位)催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度(Vmax/[E]total)。或是每摩尔酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量。38.竞争性抑制作用(competitiveinhibition)：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而Vmax不变。39.非竞争性抑制作用(noncompetitiveinhibition)：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而Vmax变小。40.反竞争性抑制作用(uncompetitiveinhibition)：抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和Vmax都变小但Vmax/Km不变。41.自杀抑制作用(suicidesubstrate)：底物抑制物经酶催化生成的产物变成了该酶的抑制剂。例如别嘌呤醇对黄嘌呤氧化酶的抑制就属于这种类型。42.别构酶(allostericenzyme)：分子表面既有活性中心又有调节位点的酶。43.同工酶(isoenzymeisozyme)：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等方面都存在着差异。44.主动转运(activetransport)：通过该转运方式，溶质特异的结合于一个转运蛋白上被转运通过膜。与被动转运运输方式相反，主动转运是逆浓度梯度方向进行的，所以它需要能量的驱动。在原级主动转运过程中能源可以是光、ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。45.协同运输(contransport)：两种不同溶质的跨膜偶联转运。可通过一个转运蛋白进行同一方向(同向转运)或反方向(反向转运)转运。46.胞吞(信用)(endocytosis)：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成(物质在囊泡内)被带入到细胞内的过程。47.转化(作用)(transformation)：一个外源DNA通过某种途径导入一个宿主菌，引起该宿主菌的遗传特性改变的作用。48.转导(作用)(transduction)：借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。49.DNA超螺旋(DNAsupercoiling)：DNA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋(负超螺旋)或过旋(正超螺旋)的结果。50.拓扑异构酶(topoisomerse)：通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋、增加一个连环数；某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。551.熔解温度(meltingtemperature，Tm)：双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。52.增色效应(hyperchromiceffect)：双螺旋DNA熔解(解链)，260nm处紫外吸收增加的现象。53.减色效应(hypochromiceffect)：随着核酸复性，260nm处紫外吸收降低的现象。54.核酸内切酶(exonuclease)：核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。55.核酸外切酶(exonuclease)：从核酸链的一端逐个水解