生物化学知识点总结

生物化学知识点总结第一章蛋白质化学1、氨基酸的分类：生物体中的氨基酸常见蛋白质氨基酸（20种）不常见蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸按侧链R基的极性分为：记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。2、写出下列缩写符号的中文名称：AlaGluAspCys3、是非题：1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。2、氨基酸的酸碱性质Henderson-Hasselbalch方程：pH=pKa+lg[质子受体][质子供体]例题：1、Henderson-Hasselbalch方程为。2、当溶液中的pH值大于某一可解离的pKa值时，该基团有一半以上被解离。3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。对于R基不解离和酸性氨基酸：pI=1/2(pKα1+pKα2)对于碱性氨基酸：pI=1/2(pKα2+pKα3)4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm；苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。一般考选择题或填空题。5、化学反应：与氨基的反应：酰基化反应氨基酸与5一二甲氨基萘-1-磺酰氯（dansylchloride,DNS）的反应烃基化反应与2、4一二硝基氟苯的反应,与苯异硫氰酸（酯）的反应与羧基的反应：成盐和成酯反应（保护羧基）；成酰氯反应和叠氮反应（活化羧基）氨基和羧基共同参加的反应：与茚三酮反应，成肽键反应离子交换树脂阳离子交换树脂：可以解离出H+与混合物中的阳离子交换，使之吸附在树脂上。阴离子交换树脂：可以解离出OH-与混合物中的阴离子交换，使之吸附在树脂上氨基酸在相同pH值所带电荷数目不同，可以用这种方法分离，在吸附到树脂上后，再改变洗脱液的pH值和盐浓度将氨基酸从树脂上洗脱下来。6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primarystructure）：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。二级（20）结构（secondarystructure）：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。三级（30）结构（tertiarystructure）：指多肽链借助各种非共价键在二级结构的基础上进一步弯曲，折叠成具有特定走向的紧密球状构象。四级（40）结构(quaternarystruture)：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。•肽平面（酰胺平面）：参与肽键的6个原子被约束于一个平面上，与此相应的-Cα-CO-NH-Cα-则称为肽单元。肽的化学反应：双缩脲反应（产生蓝紫色物质）测定多肽链的数目拆分多肽链断开多肽链内的二硫键测定每一肽链的氨基酸组成鉴定多肽链的N-末端和C-末端裂解多肽链为较小的肽段测定各肽段的氨基酸序列利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构确定二硫键的位置8、蛋白质一级结构的测定（9步）酶裂解法：蛋白水解酶可以用于肽链的断裂。最常用的酶：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶），胃蛋白酶，嗜热菌蛋白酶，梭菌蛋白酶等等。胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。梭菌蛋白酶：Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。α－螺旋结构要点：（1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°，上升0.15nm。（2）第n个肽键的羰基氧与远在第（n+4）个氨基酸氨基上的氢形成链内氢键（hydrogenbond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。R基伸向螺旋的外侧。（3）螺旋中每个α-C的ψ和Φ分别在－47°和－57°。（4）99％是右手螺旋。超二级结构（super-secondarystructure）：由若干相邻的二级结构元件（主要是α－螺旋和β－折叠）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的有规则的二级结构组合（combination）或二级结构串（cluster）结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体10080氧分压氧饱和度％60609012015030氧合曲线血红蛋白氧合曲线肌红蛋白氧合曲线波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。第二章核酸化学1、核苷酸：四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。2、核酸的一级结构：核苷酸是核酸的基本结构单位。核苷酸以磷酸二酯键连接。例题：核酸的基本结构单位是。3、DNA的二级结构：双螺旋Watson双螺旋的结构特点，双螺旋类型，双螺旋的维持力Watson的双螺旋结构要点：1、两条反向的多核苷酸链围绕同一条中心轴呈右手螺旋盘绕。2、磷酸和脱氧核糖链在螺旋的两侧，碱基在螺旋的中间，两条链的碱基两两配对，A与T形成两个氢键，G与C形成三个氢键。3、双螺旋直径为2nm，相邻两对碱基垂直距离为0.34nm，每圈螺旋中有10对碱基每圈螺距为3.4nm。4、在双螺旋的表面形成大、小两个凹槽分别称为大沟、小沟。5、两条链借碱基之间的氢键和碱基堆积力牢固的连结起来，维持DNA双螺旋结构。DNA双螺旋结构的不同类型：Watson双螺旋结构被称为B－DNA。除此之外还有A型和Z型等等。Z型双螺旋是左手螺旋。DNA双螺旋结构的维持力：氢键碱基堆积力离子键范德华力4、tRNA的二级结构和三级结构二级结构：三叶草形结构三级结构：倒L形。5、原核生物和真核生物mRNA的区别原核生物mRNA为多顺反子mRNA。真核生物mRNA具5’端帽子和3’端多聚腺苷酸结构，是单顺反子。6、限制性内切酶：在细菌中发现的，具有严格的碱基序列专一性，主要是降解外源的DNA一类酶。7、核酸的紫外吸收在260nm处有最大光吸收DNA和RNA的定量测定和纯度测定测定纯度：通过测定A260/A280的比值鉴定纯度，纯DNA比值大于1.8，纯RNA比值大于2.08、增色效应：核酸的光吸收值比核苷酸光吸收值的和少30~40%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加（增色效应）减色效应：核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平（减色效应）。Tm：通常把DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为DNA的熔点或熔解温度(meltingtemperature,Tm)。DNA的Tm值大小与下列因素有关：（１）DNA的均一性（２）G—C之含量（３）介质中的离子强度9、定糖法原理：根据RNA中的核糖，DNA中的脱氧核糖的颜色反应可以对RNA和DNA进行定量测定。DNA的测定用二苯胺法；RNA的测定用地衣酚法。第三章酶1、酶的概念经典概念：是一类由活细胞产生的，具有特殊催化能力，高度专一性的蛋白质。目前的定义：是生物体内一类具有催化能力和特定空间构象的生物大分子。2、酶作为生物催化剂的特点1）酶易失活：2）催化效率高：3）具有高度专一性：4）酶活性受到调节和控制：4、全酶＝酶蛋白＋辅助因子5、酶的系统命名法例题：写出下列反应酶的国际系统命名乳酸丙酮酸COOHCHCH3HO+NAD+COOHCOCH3+NADH+H+乳酸脱氢酶6、酶的分类1）氧化还原酶2）转移酶3）水解酶4）裂合酶5）异构酶6）合成酶7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。酶活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（unit,U）。8、酶的专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。10、酶的活性部位：酶分子中能和底物结合并起催化作用的空间部位，分为结合部位和催化部位。11、米氏方程米氏常数的意义：米氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是浓度单位（mol/L）。Km是酶的一个特性常数，只与酶的性质有关。v＝Vmax[S]Km＋[S]5、Km的求法：1）Lineweaver-Burk双倒数作图法1/v1/[S]-1/Km1/Vmax将米氏方程两边取倒数，得此方程：=KmVmax×1[S]＋1v1Vmax12、温度系数（Q10）：反应提高10℃，其酶促反应速率与原来反应速率之比。13、酶的抑制作用：酶的必需基团受到某种物质影响发生改变，导致酶活性降低或丧失。抑制作用的类型根据抑制剂与酶的结合方式分为1）不可逆抑制2）可逆抑制1）不可逆抑制作用：抑制剂与酶以共价键结合，引起酶活性下降或丧失，不能用透析，过滤等方法除去抑制剂使酶复活。可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者降低，可以用物理化学方法除去抑制剂，使酶复活。分为三类：①竞争性抑制作用②非竞争性抑制作用③反竞争性抑制作用①竞争性抑制作用：抑制剂（I）与底物（S）有相似的结构，它们竞争酶的活性部位，从而影响底物与酶的正常结合，使酶的活性降低，这种抑制作用可以通过增加底物浓度解除。②非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不妨碍酶与底物的结合，可以形成ESI复合物，这种复合物不能进一步转变为产物。这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。③反竞争性抑制作用：酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI复合物，这种复合物不能分解为产物，从而抑制了酶的活性。可逆抑制作用的动力学1）竞争性抑制作用加入竞争性抑制剂后的米氏方程：v=Vmax[S]Km(1+[I]/Ki)+[S]加入竞争性抑制剂后，Vmax不变，Km变大。2）非竞争性抑制剂：加入非竞争性抑制剂后的米氏方程：v=Km+[S]Vmax(1+[I]/Ki)[S]加入非竞争性抑制剂后，Vmax变小，Km不变。3）反竞争抑制作用米氏方程变为：Vmax(1+[I]/Ki)[S]+[S]v=Km(1+[I]/Ki)加入反竞争抑制剂，Vmax和Km都变小。16、决定酶高效率的机制：邻近效应和定向效应；诱导契合；酸碱催化；共价催化；局部微环境的影响。17、酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合，使酶发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。效应物：能使酶分子发生别构作用的物质，又分为正效应物和负效应物。第四章维生素1、维生素：是维持机体正常生命活动不可缺少的小分子有机物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素2、维生素A缺乏症：夜盲症3、维生素D缺乏症：佝偻病4、维生素B1：是TPP的前体；TPP是丙酮酸脱羧酶，乙酰乳酸合成酶，戊糖磷酸途径中转酮酶的辅酶。缺乏症是脚气病。5、维生素PP：是NAD＋，NADP＋的组成成分。6、维生素B2是FAD，FMN的组成成分7、泛酸是辅酶A的组成成分8、维生素B6是磷酸吡哆胺和磷酸吡哆醛的前体，这两种物质主要作为转氨酶和脱羧酶的辅酶•9、维生素B12的缺乏症：恶性贫血•10、叶酸：是四氢叶酸的前体，四氢叶酸是体内一碳单位的载体。•11、硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中的一个辅酶。第五章糖代谢1、糖酵解：发生场所，反应过程，酶，调控酶，限速反应，能量变化及生理意义场所：细胞质调控酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶净产生2个ATP糖酵解途径的生理意义1）在缺氧条件下为机体提供能量2）为其它合成反应提供碳骨架3）把葡萄糖转变为丙酮酸，为柠檬酸循环最终的氧化做准备2、三羧酸循环：场所，反应过程，酶，调控酶，能量产生，生理意义产所：线粒体调控酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶能量产生：26个ATP柠檬酸循环的生理意义1）是机体获得能量的主要途径2）是物质代谢的中枢3）柠檬酸循环的中间产物可作为细胞组分碳骨架的前体物质。•3、糖原合成和分解：场所和过程•4、糖异生：三个迂回措施•5、磷酸戊糖途径的生理意义是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径。是细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件6、乙