模块3-蛋白质在食品加工中的应用

模块三蛋白质在食品加工中的应用3.1概述3.2蛋白质与氨基酸的性质3.3蛋白质、氨基酸代谢3.4食品原料中的蛋白质江苏食品职业技术学院食品工程系一、蛋白质的组成在日常生活中，提到蛋白质，认为它对人体健康有那些重要意义？蛋白质是生物体内必不可少的重要成分（一）3.1概述酶调节作用运输功能运动功能免疫保护作用储存蛋白质接受、传递信息的受体蛋白质在生命活动中具有举足轻重的作用（二）蛋白质有营养功能，在加工中起到重要作用（三）元素组成蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。简单蛋白结合蛋白（杂蛋白从元素角度出发，考虑蛋白质可以提供人体哪些必要元素？（四）蛋白质的组成分子组成1、蛋白质元素组成蛋白质的含氮量蛋白氮占生物组织所有含氮物质的绝大部分。大多数蛋白质含氮量接近于16%蛋白质含量=每克样品中含氮的克数6.25凯氏定氮法合格牛奶中蛋白质含量2.8%，含氮量0.44%；合格奶粉中蛋白质含量18%，含氮量2.88%。三聚氰胺：分子式：C3N3（NH2）3，分子量126.12，含氮量为66.6%，含氮量是牛奶的151倍，是奶粉的23倍。每100克牛奶中加0.1克三聚氰胺，可提高0.4%蛋白质测定量。三聚氰胺事件事件发生前广告：2、蛋白质的分类单纯蛋白质（清蛋白、球蛋白等）蛋白质结合蛋白质（核蛋白、脂蛋白等）依据蛋白质的组成分类（1）清蛋白和球蛋白：广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。（3）精蛋白和组蛋白碱性蛋白质，存在于细胞核中。（4）硬蛋白存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。简单蛋白(simpleprotein)：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。结合蛋白(conjugatedprotein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。（1）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清-，-脂蛋白等。（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。依据蛋白质的外形分类按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。球状蛋白质：（globularprotein）外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。纤维状蛋白质(fibrousprotein)分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。蛋白质的分类二、氨基酸的结构与分类氨基酸的结构----C-C-C-C-COOHγβα----C-C-C-C(NH2)-COOHα-氨基酸----C-C-C(NH2)-C-COOHβ-氨基酸----C-C(NH2)-C-C-COOHγ-氨基酸什么是α-氨基酸？中性AA按R基团的酸碱性分酸性AA碱性AA脂肪族AA按R基团的化学结构分芳香族AA杂环族AA疏水性R基团AA按R基团的电性质分不带电荷极性R基团的AA带电荷R基团的AA氨基酸的分类20种氨基酸酸性侧链AA天冬氨酸谷氨酸AspGlu碱性侧链AA赖氨酸精氨酸组氨酸HisLysArg极化中性侧链AA非极化中性侧链AA讨论同学们知不知道我们平常在烹饪时用的味精是什么成分？它属于上述氨基酸的那种氨基酸的产物？人体所需的八种必需氨基酸：赖氨酸(Lys)缬氨酸(Val)蛋氨酸(Met)色氨酸(Trp)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苏氨酸(Thr)苯丙氨酸(Phe)婴儿时期所需:组氨酸(His)氨基酸的种类很多，但在婴儿配方乳粉中，很详细的列出的只有固定的几种，为什么？必需氨基酸非蛋白质氨基酸•150多种•多是蛋白质中L型α-AA衍生物•有一些是β-，γ-，δ-AA•有些是D-型AA鸟氨酸瓜氨酸肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键；所形成的化合物称为肽。三、蛋白质的结构蛋白质的一级结构组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。构成蛋白质的氨基酸通过肽键共价连接成线性序列，称为蛋白质的一级结构。蛋白质水解蛋白质和多肽的肽键可被催化水解酸/碱能将蛋白完全水解酶水解一般是部分水解得到各种AA的混合物得到多肽片段和AA的混合物氨基酸是蛋白质的基本结构单元二级结构类型螺旋结构β-折叠股和β-折叠片β-发夹和Ω环回折三股螺旋无规卷曲蛋白质的二级结构α-螺旋和β-折叠结构螺旋体中每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈；螺距即螺旋沿中心轴每上升一圈相当于向上平移0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升高度0.15nm；螺旋上升时，每个氨基酸残基沿轴螺旋1000，螺旋体的表观直径约为0.6nm。三级结构是指含有二级结构片断的线性蛋白质链进一步折叠成紧密的三维形式。蛋白质结构稳定疏水相互作用氢键范德华引力静电相互作用二硫键蛋白质的三级结构在蛋白质中结构的四种层次：(a)一级结构(氨基酸序列)(b)二级结构(а-螺旋)(c)三级结构(d)四级结构鲸肌红蛋白的三级结构蛋白质的四级结构3.2蛋白质与氨基酸的性质溶解性熔点味感123旋光性4（一）氨基酸的物理性质一、氨基酸的理化性质1溶解性一般易溶于水，不易溶于醇、乙醚。所有的氨基酸都能溶于强酸、强碱溶液中。脯氨酸、羟脯氨酸溶于乙醇、乙醚。胱氨酸难溶于凉水和热水。酪氨酸微溶于凉水，但易溶于热水。2熔点熔点高，一般超过2000C，个别超过3000C。3旋光性除甘氨酸外，具有旋光性。4味感D-氨基酸大多甜，D-色氨酸最甜（达蔗糖的40倍）；L-氨基酸有甜、苦、鲜、酸的不同味感。1)氨基酸的两性性质COOHCHH3N+R-pK1'+H+H+COO-CHH3N+RH+H++pK2'-COO-CHH2NR（二）氨基酸的化学性质氨基酸的两性解离PH﹤PIPH=PIPH﹥PI净电荷+10-1正离子两性离子负离子当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。氨基酸的等电点氨基酸在等电点时的性质讨论利用氨基酸的等电点性质，如何用于食品生产？氨基酸的等电点在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。中性氨基酸等电点在5～6.3，酸性氨基酸等电点在2.8～3.2，碱性氨基酸在7.6～10.8。在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，易于结晶沉淀。2)氨基酸与茚三酮反应弱酸加热氨基酸与亚硝酸反应氨基酸的脱羧基作用345非酶促褐变与金属的螯合反应6氨基酸与亚硝酸反应：氨基酸与醛类反应（非酶促褐变--美拉德反应）：二、蛋白质的理化性质与功能性质蛋白质的两性电解质性质H2N——P——COOHH2N——P——COO-+H3N——P——COOH酸性条件下，pH＜pI碱性条件下，pH＞pI两性离子分子形式蛋白质两性解离示意图+H3N——P——COO-对某一种蛋白质来说，在某一pH时，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，即总的净电荷为零，这一pH值称这一种蛋白质的等电点。（以pI表示）pHpIpH=pIpHpI蛋白质的等电点利用蛋白质在等电点时溶解度最小，分离纯化某一种蛋白质。等电点时特性溶解度最小，产生沉淀总的净电荷为零蛋白质在等电点时的特性应用1等电点沉淀法利用电泳技术可以把某种蛋白质从混合液中分离出来。电泳仪应用2蛋白质的电泳ABC蛋白质的水化作用水化作用蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基团，由于这些极性基团同水分子之间的吸引力，使水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。这就是蛋白质的水化作用。1.蛋白质自身的状况形状、表面积大小、蛋白质粒子表面极性基团数目、蛋白质粒子的微观结构是否多孔等。2.蛋白质溶液的pH值3.电解质影响水化作用的因素在加工脱水猪肉时，利用蛋白质的水化作用，可提高了脱水猪肉结合水的能力，复水时较易嫩化。应用1脱水猪肉的加工蛋白质沉淀：破坏其中的一个因素，都能使蛋白质从溶液中析出。蛋白质溶液是稳定胶体溶液的原因水化膜同性电荷蛋白质的沉淀作用蛋白质沉淀的基本原理盐析（高浓度盐）盐溶（低浓度盐）在鸡蛋清中加入硫酸铵会发生什么现象？会产生两种现象水化作用盐析原理大量盐的加入，使水的活度降低，使原来溶液中的大部分自由水转变为盐离子的水化水，从而降低了蛋白质极性基团与水分子间的相互作用，破坏了蛋白质分子表面的水化膜。蛋白质表面电荷吸附某种盐离子后，带电表层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而使溶解度提高。盐溶原理等电点沉淀的蛋白质溶液中加入NaCl后沉淀溶解—盐溶原因？盐溶—盐析分子在等电点时，相互吸引，聚合沉淀，加入少量盐离子后破坏了这种吸引力，使分子分散，溶于水中盐溶盐析向蛋白质溶液中加入大量硫酸铵后蛋白质会沉淀析出原因？蛋白质脱去水化层而聚集沉淀盐析（（NH4）2SO4）蛋白质沉淀可逆沉淀不可逆沉淀中性盐沉淀等电点沉淀重金属沉淀生物碱试剂沉淀有机溶剂沉淀脱去水化层以及降低介电常数而增加带电质点间的相互作用等电点沉淀有机溶剂沉淀重金属盐沉淀与带负电荷蛋白质结成不溶性盐生物碱试剂和某些酸类沉淀与带正电荷蛋白质生成不溶性盐加热变性沉淀天然结构解体，疏水基外露，破坏水化层及带电状态蛋白质的乳化性质与起泡性质蛋白质是两性分子，能在水-气界面和油-水界面形成高黏弹性薄膜，而且比低分子表面活性剂所稳定的泡沫和乳状液更稳定。因此，在食品中有着广泛的应用。牛奶、蛋黄、奶油、色拉酱等乳状液类产品中的蛋白质能起到乳化的作用。在搅打奶油、冰淇淋、蛋糕、面包等泡沫型食品中，蛋白质都是重要的表面活性剂，使食品中分散的气泡稳定。蛋白质的颜色反应双缩脲反应12与水合茚三酮反应乙醛酸反应3双缩脲反应•两分子双缩脲与碱性硫酸铜作用，生成紫红色的复合物。•含有两个或两个以上肽键的化合物，能发生同样的反应。•肽键的反应，肽键越多颜色越深。•受蛋白质特异性影响小。•蛋白质定量测定；测定蛋白质水解程度。双缩脲反应乙醛酸反应在蛋白质溶液中加入HCOCOOH，将浓硫酸沿管壁缓慢加入，不使相混，在液面交界处，即有紫色环形成。乙醛酸反应豆腐生产工艺点卤成品思考在豆腐制作过程中哪些环节考虑了蛋白质的性质而选择了相应的工艺参数？讨论浸泡大豆时常选用碱液作为浸泡液，为什么？总结与蛋白质的等电点有关，同时有助于抑制脂肪氧化酶活性，与蛋白质的结合风味性质有关。人造肉蛋白质的风味结合性质蛋白质本身并没有气味，但是他们能与风味化合物结合，从而影响食品的风味。蛋白质结合风味物质可改善食品的感官性质。如含植物蛋白的仿真肉品加工时，蛋白质能与肉味风味物质牢固结合，从而达到成功模仿肉类风味的目的。蛋白质结合风味物质也有不利影响。油料种子中的不饱和脂肪酸被氧化后形成的醛、酮类化合物易被油料种子中的蛋白质结合而呈现人们不期望的风味。磨好的豆浆有豆腥味，为什么？如何处理？讨论为什么在豆腐制作时要进行煮浆这一步？总结可去除豆腥味；用蛋白质变性的方法杀菌。蛋白质的变性作用蛋白质在物理或者化学作用下发生理化特性和生物学特性变化的过程称为变性作用。这里所说的变是指蛋白质的某些物理性质（如溶解度降低）和生物活性（如酶的催化作用），化学性质一般并无多大变化。蛋白质变性的概念从分子结构看，变性作用是蛋白质分子多肽链特有的有规则排列发生了变化，成为较混乱的排列。变性蛋白质的特点1)肽链松散，空间结构改变。2)失去生物活性。3)溶解度降低，易形成沉淀析出。4)易被蛋白水解酶消化水解。可逆的变性：除去变性因素，蛋白质构象可恢复者。不可逆的变性：除去变性因素，蛋白质构象不可恢复者。蛋白质变性在食品加工中的应用应用变性蛋白质更易被人体消化。食品加工中利用蛋白质的变性可以制成豆腐，酸乳